TEMA 3 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (I) Y (II)

La estructura de las protenas viene determinada por su funcin:

Estructura primaria: Es la secuencia de aminocidos (n y orden) codificada por la
secuencia de nucletidos del ADN y estabilizada por enlaces covalentes (peptdicos), viene
determinada a nivel gnico.

Estructura secundaria: Disposicin estable de aminocidos que da lugar a patrones

estructurales. Adopta las disposiciones termodinmicamente ms favorables (menores
impedimentos estricos y menos repulsin electroesttica) de acuerdo a dos ngulos (phi F
y psi y) siendo las ms favorables alfa -hlice y -Lmina o Lmina plegada.

Alfa Hlice (Glut, Met, Ala): Propuesta por Pauling y Corey. Estabilizada por
puentes de hidrgeno intracatenarios y fuerzas de Van der Waals. El esqueleto
peptdico se enrolla sobre s mismo describiendo un helicoide compacto
alrededor del eje longitudinal de la molcula. Puede ser dextrgira o levgira.
Restricciones: 1) Repulsin electroesttica de aa cargados 2) Volumen de los
radicales 3) Presencia de prolina (NO PUENTES DE H).
El plegamiento se logra por la incorporacin de prolina en los puntos de
plegamiento (20).
El efecto de cooperatividad facilita que se siga construyendo la -hlice.
Beta lmina(Trp, Ile, Val): Estabilizada mediante puentes de hidrgeno
intracatenarios o entre hebras adyacentes, pueden ser paralelas (menos estables)
o antiparalelas (ms estables). El esqueleto polipeptdico est extendido (zigzag).

Estructura supersecundaria o motivos: Disposiciones muy estables de varios

elementos de estructura secundaria y las conexiones entre ellos. Las ms frecuentes son
todo alfa, todo beta o alfa-beta.

Estructura subterciaria o dominios: Es la unin estable de varios motivos, asociada a

una funcin especfica. Principalmente en protenas de ms de 200 radicales.

Estructura terciaria: Disposicin tridimensional (enrollamiento) de todos los tomos

de una protena, participan los grupos radicales de los aminocidos. Las fuerzas que
estabilizan la estructura terciaria son:
- Interacciones dbiles: Electroesttica, hidrofbica (+ estabilidad),
puentes de hidrgeno y fuerzas de Van der Waals.
- Interacciones covalentes (+ estables de todas): Puentes disulfuro y
enlaces amida.

Estructura cuaternaria: Ordenamiento de diferentes subunidades en una protena

multimrica. Las principales fuerzas que la mantienen son interacciones dbiles:
Electroesttica, hidrofbica y puentes de hidrgeno. Existen algunas excepciones como
las inmunoglobulinas que se estabilizan mediante puentes disulfuro.

Desnaturalizacin de las protenas: Es la prdida de los niveles estructurales y funcionales por

encima del primario.
Agentes desnaturalizantes: Cambios del pH, temperatura, agentes caotrpicos (rompen
interacciones hidrofbicas), detergentes y agentes oxidantes y reductores.

TEMA 4 PROTENAS DE INTERS FISIOLGICO

Protenas Fibrosas: forma filamentosa, funcin estructural, insolubles en agua. Ej: alfa y beta
queratina, colgeno y elastina.
Colgeno: Es la principal protena estructural del reino animal, principal constituyente de
tejido conectivo y tiene poco valor alimenticio, existen diferentes tipos de acuerdo con su
composicin de aminocidos y su distribucin.
La unidad estructural bsica es el tropocolgeno (3 cadenas polipeptdicas levgiras que se
enrollan en forma de superhlice dextrgira compacta) formada por glicina, prolina,
hidroxiprolina e hidroxilisina. El tropocolgeno se estabiliza por puentes de H
intercatenarios.
Caractersticas de la hlice: Resistente a la traccin (rgida y empaquetada) y a la torsin
(enrollamiento dextrgira de las cadenas levgiras). Fibras> fibrillas (estabilizadas por
entrecruzamientos covalentes) > tropocolgeno.
Alteraciones del colgeno
Diettico: Escorbuto (falta de vitamina C)
Gentico: Sindrome de Ehlers-Danlos (hombre de goma) debido a dficit de lisina
hidroxilasa y lisina oxidasa.
Protenas Globulares: forma de ovillo, estructura ms compleja, presentan estructuras secundarias
en la misma molcula, con funciones diversas, solubles en agua. Ej: mioglobina y hemoglobina.

Hemoglobina: Protena tetramrica encargada del transporte de protones, O2 y CO2 .

Contiene un grupo hemo cada subunidad en el centro de los cuales se encuentra el hierro que
tiene capacidad de transportar 4 O2 . Es una protena alostrica lo que implica unin
cooperativa del O2 (alosterismo homotrpico) y la afinidad de la hemoglobina por el O2
depende del pH, [CO2] (alosterismo heterotrpico).
La unin de la hemoglobina con el O2 tiene una cintica sigmoidea y la mioglobina con el
O2 tiene una curva hiperblica.
Se distinguen dos formas en la hemoglobina:
- Forma T (Desoxihemoglobina): No tiene O2
- Forma R (Oxihemoglobina): Tiene O2
EFECTO BOHR
Es un efecto del ph y del CO2 sobre la afinidad de la Hemoglobina por el O2;
al disminuir el pH, disminuye la afinidad de la Hb por el O2, al aumentar la [CO2]
disminuye la afinidad de la Hb por el O2.

Mioglobina: La mioglobina es una protena monomrica encargada de captar O2 de la

hemoglobina y almacenarlo en la clula para cederlo a la mitocondria. Tiene un grupo hemo.

TEMA 6 INTRODUCCIN A LA ENZIMOLOGA

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reaccin qumica (disminuyendo
su energa de activacin) sin modificar de forma permanente la reaccin.
Los biocatalizadores son principalmente de naturaleza proteica, no modifica el equilibrio qumico y
no se consumen y se autorregulan.
Las enzimas (tipo de biocatalizador) facilitan la formacin del estado de transicin porque reducen
la energa de activacin, y por tanto aceleran la reaccin qumica.
Protena simple

ENZIMAS

Apoenzima (protena)

Protena conjugada
Orgnico (coenzimas)

Cofactor

Grupo prosttico

In metlico

La fuerza con la que un cofactor se une a una enzima vara de unas enzimas a otras, pueden ser:
fuertemente unidos
dbilmente unidos
superpuestos
Los cofactores estn unidos a la enzima de manera tal que para separarlos de la enzima hay que
daarla.
El centro activo constituye la parte del enzima a la que se unen los sustratos y donde se produce la
transformacin en los productos. En l se orientan los sustratos en la forma adecuada y se estabiliza
el estado de transicin.

Mecanismo de catlisis enzimtica

Catlisis covalentes
Catlisis cido-base: donacin o aceptacin de un protn por parte de la enzima.
Catlisis por iones metlicos: Metaloenzimas (iones unidos a la enzima)
Clasificaciones de las enzimas:
1. Oxidoreductasas Ej: Deshidrogenasa y oxidasa
2. Transferasas (transfieren los grupos funcionales entre molculas) Ej: Transaminasa
3. Hidrolasas Fosfatasa
4. Liasas (catalizan adicin o separacin de grupos para formar dobles enlaces) Sintasas
5. Isomerasa (catalizan el reordenamiento intramolecular de grupos) Mutasas
6. Ligasas (catalizan reacciones de unin de dos o ms molculas) Sintetasas
Isoenzimas: Son enzimas que difieren en su secuencia y estructuras pero que catalizan la misma
reaccin.
TEMA 7 CINTICA ENZIMTICA
La cintica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Modelo de Michaelis-Menten (Micaelianas): Curva hiperblica.
Km: concentracin de sustrato para la cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la
velocidad mxima. Indica la afinidad de una enzima por su sustrato. A mayor km menor
afinidad.
Reacciones con mltiples sustratos
1. Reacciones con formacin de un complejo ternario: Puede ser aleatoria u ordenada
2. Reacciones en las que no se forma un complejo ternario (Mecanismo ping-pong)
Inhibicin enzimtica: Inhibidor (efector que se une a la enzima y hace disminuir su actividad)
(NO LA DESNATURALIZA)
Inhibicin reversible: Establece un equilibrio con la enzima libre (competitivo), con el
complejo enzima-sustrato (acompetitivo) o con ambos (no competitivo)
Inhibicin irreversible: Modifica qumicamente a la enzima mediante uniones covalentes.
Un tipo especial son los inhibidores suicidas que son poco reactivos (especficos a la
enzima) hasta que se unen al centro activo donde se transforman en un compuesto muy
reactivo, inactivando irreversiblemente a la enzima. Ej: cido clavulnico.
TEMA 8 REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Las rutas metablicas necesitan enzimas que las regulen para mantener la homeostasis celular.
Tipos de regulacin enzimtica
A ) Regulacin a corto plazo. (Regulando la actividad de los niveles existentes de Enzima).

Regulacin a nivel de Sustratos y Productos. Compartimentacin.

*Control por el producto: Los productos pueden actuar como inhibidores competitivos.
*Control por retroalimentacin negativa: La abundancia de producto inhibe las primeras reacciones
para frenar la creacin de ms producto.
*Control de disponibilidad de sustrato: Los sustratos estn compartimentados existe una regulacin
en el transporte de los sustratos. Ej: Degradacin de a.grasos.

Regulacin alostrica, (por uniones no covalentes). Se regula la actividad enzimtica en los

centros alostricos a los que se unen efectores alostricos de manera reversible y no
covalente. Enzimas alostricas (son protenas oligomtricas, poseen sitios especficos de
unin para el sustrato (centro activo) y para los efectos alostricos (centro alostrico),
presentan cintica sigmoidal y pueden existir dos conformaciones: R(activa) y T(inactiva).
Las enzimas alostricas presentan cooperatividad positiva frente al sustrato.

Regulacin por modificaciones covalentes: reversible y no reversible

.
*Modificaciones reversibles Regulacin por fosforilacin

-Regulacin por modificaciones covalentes irreversibles Son enzimas sintetizadas como

precursores inactivos (zimgenos o proenzimas), que se activan por escisin proteoltica
(activadas por proteasas). Se da en enzimas proteolticas digestivas, insulina(proinsulina),
colgeno(procolgeno)...
La activacin secuencial de proenzimas permite la generacin rpida de grandes cantidades
de enzimas.

B) Regulacin a largo plazo. (Regulando la cantidad de enzima).

- Regulacin de la sntesis de enzimas a nivel transcripcional y/o traduccional.
- Regulacin de la degradacin de enzimas.

TEMA 9 INTRODUCCIN AL METABOLISMO

El metabolismo es la suma de todas las transformaciones qumicas que se producen en un ser vivo.
Est organizado en rutas o vas metablicas. Funciones generales:
1. Obtener energa qumica a partir de la luz solar o degradando nutrientes obtenidos del
medio.
2. Transformar las molculas de nutrientes en las molculas caractersticas de la propia clula.
3. Polimerizar los precursores monomricos en biomolculas.
Caractersticas de las Vas Metablicas
1. Estn en ESTADO ESTACIONARIO.
2. Son IRREVERSIBLES.
3. Cada va metablica posee una ETAPA GENERADORA DE FLUJO, que genera el
sentido de la va metablica.
4. ESTN REGULADAS, es decir tienen uno o varios pasos sometidos a control.
Hay tres niveles de regulacin:
1 nivel: Regulacin alostricas por efectores alostricos.
2 nivel: Regulacin por modificacin covalente (formas T y R)
3 nivel: Regulacin de la cantidad de enzima.
5. En las clulas eucariotas las vas metablicas estn COMPARTIMENTALIZADAS.

Bioenergtica y metabolismo
Las vas metablicas son sistemas abiertos: intercambian materia y energa con el entorno.
La fuerza que impulsa una reaccin qumica es energa libre de Gibbs.
G = 0 PROCESO EN EQUILIBRIO
G < 0 REACCIN EXERGNICA (Espontnea)
G > 0 REACCIN ENDERGNICA (No espontnea)

Acoplamiento entre reacciones en una va metablica Transferencia energtica entre diferentes

reacciones

En serie: el producto de una reaccin es el sustrato de la siguiente

ABCD
En paralelo: las dos reacciones estn enlazadas a travs de una enzima

Las reacciones que no estn favorecidas termodinamicamente se pueden estimular si se acoplan a

reacciones con una variacin de energa libre (DG) muy negativa.
Compuestos ricos en energa
Fosfoenolpiruvato (PEP)
Fosfoglicerato
Fosfocreatina
ATP y GTP
Acetil-CoA

TEMA 11.
OXIDATIVA

CADENA DE TRANSPORTE ELECTRNICO Y FOSFORILACIN

1) CADENA DE TRANSPORTE ELECTRNICO

Funcin de la cadena de transporte electrnico: Oxidar el NADH y FADH2 NAD+ y FAD
(aceptores de electrones), pasando los electrones a travs de una cadena de transportadores
electrnicos hasta el O2 . Se produce en la membrana mitocondrial, la energa producida en el
CTE se acopla a la fosforilacin oxidativa que es la sntesis de ATP a partir de ADP+Pi.
Los protones H+ pasan desde la matriz mitocondrial(-) hacia el espacio intermembrana(+) que
genera un grandiente electroqumico. La mitocondria tender volver a la fase inicial (equilibrio).
Este gradiente se utiliza para la sstesis de enlaces fosfoanhdridos en forma de ATP.
Transportadores electrnicos de la cadena respiratoria
Los electrones aceptados por NAD+ y FAD se transfieren a complejos de naturaleza proteica
capaces de aceptar y donar electrones.
Intervienen 4 tipos de molculas capaces de transferir (aceptar y donar) electrones:
NAD+ y FAD
Ubiquinona o CoQ: Pequea molcula hidrfoba que se localiza dentro de la membrana
mitocondrial interna capaz de tomar 2 electrones de NADH (Complejo I) y de FADH 2
(Complejo II) y ceder 1 electrn al Complejo III
Citocromos (grupo hemo)
Protenas sulfurofrricas (Fe-S)

Complejos que forman la cadena respiratoria

Complejo I (NADH-Ubiquinona reductasa o NADH deshidrogenasa): entra NADH
procedente de la ltima reaccin del Ciclo de Krebs y salen 4 H+
Complejo II (Succinato-Ubiquinona reductasa o Succinato deshidrogenasa): entra
FADH2 de la reaccin de oxidacin de succinato a fumarato del Ciclo de Krebs.
Ubiquinona o CoQ
Complejo III (Ubiquinona-citocromo C reductasa): Salen 4 H+
Citocromo C
Complejo IV (Citocromo C oxidasa): Salen 2 H+
(TOTAL: 10 H+ c/NADH)
Existen inhibidores de la cadena respiratoria:
-Rotenona(veneno de rata) Complejo I
-Antimicina A Complejo III
CN- y CO Complejo IV
2) FOSFORILACIN OXIDATIVA
Consiste en la sntesis qumica de ATP impulsada por el proceso exergnico de transferencia de
electrones a travs de la Cadena de Transporte de Electrones (CTE) hasta O2 .
Se produce en la membrana mitocondrial interna. Como consecuencia del transporte de electrones
se produce una translocacin de protones H + desde la matriz mitocondrial hasta el espacio
intermembrana produciendo un grandiente electroqumico de protones o fuerza protn-motriz
(Rotura del equilibrio), que se acopla a la Fosforilacin Oxidativa.
Por cada NADH se generan 2.5 ATP En el ciclo de Krebs se producen 3 NADH 7.5
10ATP
Por cada FADH2 se generan 1.5 ATP En el ciclo de Krebs se producen 1 FADH2 1.5

Complejo V ( ATP sintasa o ATPasa): Este complejo cataliza la sntesis de ATP a partir de
ADP + Pi acompaado del flujo de H+ desde el espacio intermembrana hasta la matriz
mitocondrial (Vuelta al equilibrio)
La ATP sintasa est formada por una protena perifrica y una protena integral
En el Complejo V entran 3 H + que produce un giro de la protena integral que es
aprovechado por la perifrica para sintetizar una molcula de ATP a partir de ADP + Pi.
Se necesita otro H+ para la entrada del Pi en la matriz

Regulacin de la cadena de transporte de e- y la fosforilacin oxidativa

Fosforilacin oxidativa est regulada por las necesidades energticas de la clula

Se controla por la disponibilidad de sustrato

TEMA 14 GLUCONEOGNESIS
Es la sntesis de glucosa a partir de precursores metablicos (lactato:gluclisis anaerobia,
intermediarios del Ciclo de Krebs, aminocidos(degradacin de protenas:alanina y glicina),
glicerol:movilizacin de triacilglicridos) que permite suministrar glucosa a los tejidos cuando el
aporte de la dieta o la glucemia no son adecuados.
Localizacin: Mitocondria, citosol, RE.

REACCIN GLOBAL DE LA GLUCONEOGNESIS

2Piruv+ 2NADH+ 2H++ 4ATP + 2GTP + 6H2O Gluc + 2NAD+ + 4ADP + 2GDP + 6 Pi
(A partir de los cidos grasos no se puede sintetizar glucosa)
LA GLUCONEOGNESIS NO ES LA VA INVERSA EXACTAMENTE A LA GLUCLISIS
PORQUE EXISTEN 4 ENZIMAS QUE LA ALEJAN DEL EQUILIBRIO DE LA GLUCLISIS
AUNQUE TIENE LOS MISMOS PASOS.
Estas enzimas son:
1. La piruvato carboxilasa (ltima reaccin de la glucolisis): La sntesis de piruvato en
fosfoenolpiruvato comienza con la sntesis de oxalacetato. La piruvatocarboxilasa es una
enzima anaplertica (enzima de relleno)
2. La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (ltima reaccin de la glucolisis): Lleva a cabo la
conversin de oxalacetato a fosfoenolpiruvato.
3. La fructosa 1,6 bifosfatasa (3 reaccin de la glucolisis)
4. La glucosa-6-fosfatasa (1 reaccin de la glucolisis, esta enzima se encuentra en el hgado y
rin) Transforma la glucosa-6-fosfato en glucosa.
La glucosa-6-fosfato NO DIFUNDE fuera de la clula, mientras que la glucosa s. La
glucosa-6-fosfato se puede usar para la sntesis de glucgeno.
Formas de obtener glucosa

Lactato
Producido por la gluclisis
anaerobia.
Msculo (+)
Eritrocitos (-)
Mdula renal (-)

Glicerol
Niveles sanguneos de glicerol
Aumentan por la movilizacin
de grasas mediante liplisis

CICLO DE CORI
Reciclaje continuo de carbonos
entre el msculo y otros tejidos
productores de lactato, y el
hgado

Aminocidos
Provenientes de la degradacin
De protenas de la dieta o del
msculo en ayunos largos
La Alanina es el principal aa
gluconeognico en el hgado
CICLO DE LA ALANINA
La alanina se convierte con
facilidad en piruvato y viceversa
Tiene dos funciones el ciclo:
-Permite transportar piruvato
desde tejidos al hgado para que
ste sintetice glucosa.
-Sirve como sistema de
transporte de nitrgeno de
forma segura por la sangre
desde el msculo esqueltico
hasta el hgado. Posteriormente
se eliminar en forma de urea.

BALANCE GLOBAL DE LA GLUCONEOGNESIS

El coste extra de la gluconeognesis es de 4 molculas (2ATP Y 2GTP), y se usa para covertir la
reaccin inversa de la glucolisis endergnica en una reaccin exergnica.

REGULACIN DE LA GLUCONEOGNESIS
La gluconeognesis y glucolisis estn coordinadas y reguladas de forma opuesta:
- Si una de las vas est relativamente inactiva, la otra funciona a una velocidad elevada.
-RAZN: ambas rutas son exergnicas y podran estar funcionando al mismo tiempo, con
un resultado final de consumo de 2 ATP y 2 GTP por cada ciclo de reaccin
- Sistema de control: las CANTIDADES Y ACTIVIDADES de las enzimas caractersticos
de cada ruta estn controlados de manera que no pueden estar ambas rutas activas
simultneamente.
Ciclo sustrato: regulacin de dos enzimas que catalizan pasos opuestos a travs de los mismo
factores, permitiendo una coordinacin muy precisa de ambas rutas, minimizando el gasto
energtico.

Regulacin hormonal de la glucolisis

GLUCAGN
Acta en hgado (activa la gluconeognesis) y tejido adiposo ( activa la liplisis y
libera glicerol) : aumentan los sustratos gluconeognicos
INSULINA
Inhibe la proteolisis (no alanina) y liplisis (no glicerol) : disminuyen los
sustratos gluconeognicos
ADRENALINA
Acta en hgado (activa la gluconeognesis) y msculo (activa la glucolisis)

REGULACIN DEL PIRUVATO

El piruvato, generado principalmente en la gluclisis, es un metabolito intermedio que va a ser
aprovechado en distintas rutas catablicas y anablicas para:
Aumentar produccin energa
Sntesis diversas molculas (aminocidos)

TEMA 16. METABOLISMO DEL GLUCGENO

Es necesario almacenar glucgeno porque la glucosa es osmticamente activa y los cidos grasos no
son movilizados rpidamente y hay tejidos que no pueden utilizar cidos grasos como fuentes de
energa (cerebro, eritrocitos, mdula renal).
Glucgeno es un polmero de reserva en animales localizado en el citoplasma capaz de ser
movilizado rpidamente en funcin de la demanda energtica. La mayor parte del glucgeno se
encuentra en el hgado (su funcin es el control de la glucemia, no es utilizado para su propio
consumo) y en el msculo (su funcin es producir ATP para la contraccin).
Las reservas de glucgeno son limitadas.

DEGRADACIN DEL GLUCGENO

El mecanismo de accin: Acta la enzima desrramificante: glucosil transferasa y alfa-1,6glucosidasa (especfica para un solo residuo), posteriormente se producir la escisin de un resto de
glucosa mediante fosforolisis que rompe el enlace o-glucosdico (1-4).
La glucgeno fosforilasa escinde restos de glucosa hasta llegar a 4 restos de una ramificacin.
El resto de glucosa que se obtiene sale en forma de Glucosa-1-P.
SNTESIS DEL GLUCGENO
Consiste en la adicin sucesiva de restos de glucosa a una molcula de glucgeno preexistente
(cebador de glucgeno).
Como molcula donadora de restos de glucosa se usa UDP-glucosa.
Despus se producen ramificaciones
Enzimas especficas de la sntesis de glucgeno:
1. UDP-glucosa pirofosforilasa (activacin de la glucosa)
2. Glucgeno sintasa (transferencia de la glucosa a glucgeno)
3. Enzima ramificante del glucgeno
Glucosa-6-P + ATP + Glucgenon +H2O Glucgenon+1 + ADP + 2P
En la incorporacin de una molcula de glucosa-6-P al glucgeno SE CONSUME 1 ATP, mientras
que la oxidacin completa de una molcula de glucosa-6-P libera unos 31 ATP
El glucgeno es una forma muy eficiente de almacenar glucosa ya que al hidrolizarse se recupera un
97% de la energa de la glucosa almacenada en forma de glucgeno.
REGULACIN HORMONAL DE METABOLISMO GLUCDICO EN HGADO
- Inhibe la gluclisis
- Activa la gluconeognesis
Ayuno: GLUCAGN
- Inhibe la degradacin de glucgeno
- Activa la degradacin de glucgeno
Se libera glucosa del hepatocito a la sangre.
- Activa la gluclisis
- Inhibe la gluconeognsis
Alimentacin: INSULINA
- Inhibe la degradacin de glucgeno
- Activa la sntesis de glucgeno

Se incorpora glucosa de la sangre para la sntesis de glucgeno.

- Inhibe la glucolisis
- Activa la gluconeognesis
Estrs: ADRENALINA
- Activa la degradacin de glucgeno
- Inhibe la sntesis de glucgeno
Se libera glucosa del hepatocito a la sangre.
REGULACIN DE METABOLISMO GLUCDICO EN MSCULO ESQUELTICO

- Se inhibe la degradacin de glucgeno

Alimentacin: INSULINA
- Se activa la sntesis de glucgeno
Se incorpora glucosa de la sangre para la sntesis de glucgeno.

- Estimula la degradacin de glucgeno

Estrs: ADRENALINA
- Inhibe sus sntesis

La funcin de la adrenalina en el metabolismo del glucgeno en el msculo esqueltico es

proporcionar ms glucosa-6-fosfato para la gluclisis.
REGULACIN HORMONAL DEL METABOLISMO GLUCDICO
INSULINA Y GLUCAGN: AFECTAN FUNDAMENTALMENTE AL HGADO
(CONTROLAR LA GLUCEMIA)
ADRENALINA: AFECTA FUNDAMENTALMENTE AL MSCULO ESQUELTICO
(FAVORECE GLUCOGENOLISIS PARA RESPUESTA RPIDA FRENTE A ESTMULO)

Glucgeno
(Glucgeno)n-1

Glucgeno fosforilasa
Glucosa 1 fosfato
Fosfoglucomutasa
Glucosa 6 fosfato

Gluclisis
MSCULO Y
CEREBRO

Piruvato

Lactato
CO2 + H2O

HGADO

Glucosa

A la sangre para el
uso por otros tejidos

Glucosa-6-fosfatasa

Ruta de las pentosas fosfato

(Se genera poder reductor en
forma de NADPH que usa la
energa libre de oxidacin
para a biosntesis reductora)
Funciones de la va P. Fosfato:
1. Generar NADPH
2. Proveer a la clula Ribosa-5-P
3. Interconvertir monosacaridos
en hexosas para incorporarlas
a la va glucolca o
gluconeognica

TEMA 29. METABOLISMO DEL COLESTEROL

El colesterol es una biomolculas orgnica perteneciente al grupo de los lpidos esteroides que no se
puede degradar pero se puede eliminar mediante las sales biliares. Todas las clulas pueden
sintetizar colesterol adems de poder ser ingerido por la dieta.
Funciones:
Componente de membranas celulares (fluidez y rigidez de membrana)
Abundante en las estructuras mielnicas del SNC
Precursor de cidos biliares
Precursor de diversas hormonas esteroideas (glucocorticoides, mineralocorticoides...)
Precursor de la vitamina C

Sntesis del colesterol: Principalmente es sintetizado por el hgado, en el RE y en el citoplasma de

las clulas. Se necesitan carbonos (acetil-CoA), poder reductor (NADPH) y energa (ATP).

TEMA 22 DEGRADACIN DE PROTENAS(PROTEOLISIS)

Proteasas: (hidrolasas) son enzimas que rompen enlaces peptdicos de las protenas.
Endopeptidasas: hidrolizan e. peptdicos internos
Exopeptidasas: hidrolizan e. peptdicos externos
Pool (almacn) de aa en condiciones normales 500g/da
Turnover o recambio protico Degradacin intracelular de protenas con la finalidad de reciclar o
degradar lo aa de las mismas. (en lisosomas)
La digestin de las protenas comienza en el estmago por accin de la enzima pepsina, que rompe
los enlaces peptdicos de las protenas y las degrada a grandes fragmentos proteicos que pasan al
intestino.
En el duodeno se libera el jugo pancretico que contiene las enzimas tripsina, quimotripsina,
elastasa y carboxipeptidasa que digieren los fragmentos hasta oligopptidos y aa libres.
Las enzimas de los enterocitos transforman los oligopptidos en aa, dipptidos y tripptidos que el
enterocito absorbe. La mayora de los dipptidos y tripptidos se degradan a aa, que pasan a la vena
porta y llegan al hgado.
Degradacin de aa :
1.- Eliminacin del grupo amino (transaminasas: GOT, GPT)
2.- Eliminacin de la cadena carbonada aa glucognicos (producen pyr o interm de kreb
aa cetognicos producen acetil coA -> . c. cetnicos