INFORME N2

DIGESTIN DE CARBOHIDRATOS

INTRODUCCIN:
La mayora de los carbohidratos en los mamferos se obtienen de la dieta, entre estos se
encuentran polisacridos como el almidn, la celulosa y dextrinas (productos de la
hidrlisis incompleta del almidn que con yodo se tien rojo, el almidn por el contrario,
azul) y disacridos como la sacarosa (fructofuransido de glucopiransido o simplemente
azcar de mesa) que est formada por una molcula de glucosa (una piranosa) y otra de
fructosa (una furanosa).
La funcin ms importante de la saliva es humedecer y lubricar el bolo alimenticio, desde
el punto de vista digestivo es importante por contener a la amilasa salival o ptialina, enzima
que hidroliza diversos tipos de polisacridos. Hidrolizada fue un disacrido o bien el
polisacridon-1, dependiendo de la molcula original.
Todas las reacciones que ocurren en el organismo estn mediadas por enzimas, protenas
catalticas que incrementan la velocidad de las reacciones sin que ellas se consuman
durante el proceso que ellas catalizan. Sin enzimas la vida no sera posible ya que las
mismas llevan a cabo funciones imprescindibles relacionadas con la salud.
OBJETIVOS:
1. Observar la accin de enzimas en la degradacin qumica de los alimentos por
medio de la comprobacin de la actividad de la actividad amilasa salival.
2. Analizar los diferentes factores que afectan la cintica enzimtica.
3. Estudiar el papel de la amilasa salival en la digestin de los carbohidratos.
4. Conocer las diferentes enzimas que actan en la digestin de carbohidratos.
CUESTIONARIO: Mediante un esquema explique la digestin de carbohidratos, las
reacciones, las enzimas que intervienen.
INTERPRETACIN DE RESULTADOS

TUBO #1: Al mezclar el tubo 1 de la primera batera (0.5ml) con el de la segunda batera
pudimos observar que la solucin final se torn de un color violeta; esto quiere decir que se
comprob la presencia del almidn, ya que este toma dicho color al reaccionar con la
solucin iodada.
La presencia del almidn adems nos indica que la alfa amilasa salival no ejerci su accin
enzimtica sobre el mismo, debido a que el bicloruro de mercurio (inhibidor enzimtico)
tuvo un mayor efecto que el cloruro de sodio (activador enzimtico), los cuales se
encontraban presente dentro de la solucin.

TUBO #2: Al mezclar el tubo 2 de la primera batera (0.5 ml) con el de la segunda batera
pudimos observar que la solucin final se torn de un color violeta; esto quiere decir que se
comprob la presencia del almidn, ya que este toma dicho color al reaccionar con la
solucin iodada.
La presencia del almidn adems nos indica que la alfa amilasa salival no ejerci su accin
enzimtica sobre el mismo, debido a que en el tubo, a pesar de contener el buffer fosfato de
pH6,6 (medio ideal para la accin de la enzima) y el cloruro de sodio 1,6 % (activador
enzimtico), dicha enzima se encontraba desnaturalizada, ya que la solucin que la
contena (saliva) fue previamente hervida.
Se podra deducir que la -amilasa se desnaturaliza al ser expuesta a una temperatura tan
elevada, ya que se produce un exceso de choques entre las molculas presentes en la saliva
como consecuencia del aumento de la energa cintica, produciendo la ruptura de las
uniones dbiles (como puentes de hidrogeno, fuerzas de van der waals, interacciones
inicas), que afecta la estructura terciaria de la enzima y a su vez la conformacin de su
sitio activo, perdiendo la capacidad de romper las uniones C1-C4 de las glucosas. Y es por
esto que el color violeta oscuro no desaparece en el tubo de ensayo.
TUBO #3: Al mezclar el tubo 3 de la primera batera (0.5 ml) con el de la segunda batera
pudimos observar que la solucin final no se torn de un color violeta; esto quiere decir
que el almidn no reacciona con la solucin iodada, ya que este fue completamente
hidrolizado.
El almidn fue completamente hidrolizado debido a que el tubo contena el buffer fosfato
pH 6,6 (medio ideal para la accin de la enzima), el cloruro de sodio 1,6% (activador
enzimtico) y la solucin enzimtica fresca, por lo que la alfa amilasa salival pudo ejercer
su accin enzimtica.
Recientes descubrimientos dieron a conocer que la -amilasa contiene en los restos
aminoacdicos de su sitio activo iones cloruro (Cl-), y por ello, al agregar NaCl, los aniones
cloruro se unen al sitio activo aumentando la actividad enzimtica. Es decir, el cloro acta
como cofactor de la enzima.
Cuando agregamos NaCl, los iones de cloro refuerza ese sitio activo, entonces mientras
ms sea la cantidad de iones de cloro provenientes de NaCl, la velocidad de la actividad
enzimtica ser mayor.
TUBO #4: Al mezclar el tubo 4 de la primera batera (0.5ml) con el de la segunda batera
pudimos observar que la solucin final no se torn de un color violeta, pero se observaron
algunas partculas violetas, esto quiere decir que la solucin iodada reaccion con algunas
partculas de almidn, por lo que este fue parcialmente hidrolizado.
Se pudo confirmar la accin enzimtica de la alfa amilasa salival, pero, al solo contener el
buffer fosfato pH 6,6 y la solucin enzimtica fresca, la hidrlisis del almidn fue lenta en
comparacin con la hidrlisis producida en el tubo 3.

CONCLUSINES:

1. La glucosa en la sangre es la principal fuente de energa del cuerpo, sin ella

ninguna funcin biolgica se podra llevar a cabo en nuestros rganos

2. El anlisis de glucosa es importante en la determinacin de enfermedades tales

como diabetes hipoglucemia y diversos trastornos suprarrenales.

3. La alimentacin es un factor importante para mantener los niveles de glucosa

dentro del parmetro establecido.
BIBLIOGRAFIA:

1. monografias.com, Actividad enzimtica de la amilasa [Sede web]. Fisterra.com;

[acceso 16 de Abril 2016]. Disponible en: http://www.monografias.com/trabajos-
pdf900/actividad-enzimatica-amilasa/actividad-enzimatica-amilasa.pdf

2. academia.edu, Efectos de la temperatura y la cantidad de masa de cloruro de sodio

en la activacin enzimtica de la amilasa salival [Sede web]. Lima: academia.edu;
2010 - [acceso 15 de Abril 2016]. Disponible en:
http://www.academia.edu/4117275/Monografia_de_Jaime_Ponce

3. Silvia Quesada Mora. Manual de experimentos de laboratorio para bioqumica

[Sede web]. Costa Rica: Editorial Universidad Estatal a Distancia; 2007 - [acceso
14 de Abril 2016]. Disponible en: https://books.google.com.pe/books?
id=8SAtkthrFEkC&pg=PR50&lpg=PR50&dq=accion+enzimatica+del+cloruro+de
+mercurio&source=bl&ots=oEofyjq_4d&sig=9nGifQiFU-HRPbGGH