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OBJETIVOS
PAPAINA
Figura 3.
4. NATURALEZA DELA
ACTIVIDAD PROTEOLTICA
DE LA PAPANA.
Figura 4.
ABLANDADOR DE CARNE
Figura 6.
Figura 9.
Figura 10.
Su actividad depende dela presencia de
uno o ms grupos sulfidrilo en una
hidrolasas, hidrolizan los enlaces
peptdicos delas protenas y pptidos en
este caso la leche, el grupo sulfidril del sitio
activo de una proteasa cisteinica participa
como nuclefilo en el mecanismo
cataltico.
Figura 11.
CONCLUSIONES
COMPLEMENTOS
TRIPSINA
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las protenas mediante
hidrlisis para formar pptidos de menor tamao y aminocidos. La tripsina es producida
en el pncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la
digestin. El pH ptimo es 8 y la temperatura ptima es 37 C. Es una enzima especfica
ya que liga al pptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina
(Lys) en la cadena, ambos aminocidos con grupos R cargados positivamente,
fragmentando al pptido inicial.
El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la regin cataltica (S1) de las tripsinas
tiene la funcin de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente)
y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas
predominantemente cortan protenas en el extremo carboxlico ( extremo C-terminal) de
sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina.
Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena
peptdica y no en los residuos terminales de la misma.
QUIMOTRIPSINA
La quimotripsina es una enzima proteoltica que actan en los sistemas digestivos de los
mamferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptdicos por reacciones
hidrolticas, un proceso que a pesar de ser termodinmicamente favorable ocurre de
forma extraordinariamente lenta en ausencia de catalizadores. El principal sustrato de la
quimotripsina incluye el triptfano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados
en el carboxilo terminal. Al igual que muchas proteasas, la quimotripsina tambin hidroliza
enlaces ster in vitro, caracterstica que permite la utilizacin de sustratos anlogos como
el ster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofenil para anlisis enzimticos.
Clulas alfa y glucagn. Los grnulos secretores que contienen glucagn de las clulas
alfa poseen un contenido electronicodenso que llena las vesculas secretoras aun
despus de fijado. Tienen una gran zona central esfrica muy electronicodensa rodeada
por un reborde angosto menos electronicodenso. Su dimetro es de 250 a 300 nm. El
glucagn aumenta el nivel de glucosa sangunea al estimular la formacin de este
carbohidrato a partir del glucgeno almacenado en hepatocitos. Tambin ejerce efecto y el
metabolismo de protenas y grasas. La liberacin del glucagon es inhibida por la
hiperglucemia.
Clulas beta e insulina. Los grnulos insulingenos secretores de las clulas beta poseen
un centro cristalino electronicodenso de forma irregular. Su contenido se separa de la
membrana limitante despus de la fijacin. Su dimetro es similar al de los granulo de
clulas alfa. La insulina es sintetizada en el retculo endoplsmico rugoso en forma de un
polipptido llamado preproinsulina que se transforma en proinsulina, que posee la misma
actividad hormonal aunque no de la misma magnitud que la insulina. La proinsulina se
modifica en el aparato de Golgi y las vesculas secretoras que salen del complejo
mencionado contienen la hormona insulina. La insulina es secretada en reaccin a la
hiperglucemia y tambin por algunas hormonas pptidas como glucagon, colecistocinina-
pancreocimina y secretina. Sus acciones principales son estimular la captacin de glucosa
en varios tipos de clulas, y disminuir el nivel de glucosa sangunea, al estimular la
conversin de glucosa en glucgeno en los hepatocitos y miocitos, siempre que aumente
dicho nivel.
Clulas delta, somatostatina. Las clulas delta poseen grnulos secretores ms grandes y
menos electronicodensos que las clulas alfa y beta, y sus organelos secretores son
menos notables. La somatostatina es una neurohormona pptida y neurotransmisora que
inhibe la liberacin de la hormona del crecimiento, de la insulina, el glucagon e incluso de
la propia somatostatina pancretica. La regulacin mutua de la actividad secretora entre
las clulas alfa, beta y delta sugiere fuertemente alguna disposicin especial que facilita la
regulacin directa de una clula con otra, mecanismo conocido como regulacin
paracrina.
http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina
RENINA
La renina es una aspartil proteasa (EC 3.4.23.15) de 340 aminocidos (35-45 kDa) que se
sintetiza como una proenzima, la prorrenina, fundamentalmente en las clulas
mioepiteliales del aparato yuxtaglomerular renal, aunque algunos tejidos (retina, testculo,
adrenal, ovario, placenta, glndulas salivales, mastocitos y cerebro) tambin pueden
sintetizar prorrenina. A diferencia de otros miembros de la familia de las aspartil
proteinasas (p. ej. catepsina G, pepsina, toninas), la renina presenta una marcada
especificidad por su nico sustrato, el angiotensingeno, lo que convierte a la renina en
una diana ideal para el desarrollo de frmacos antihipertensivos, los IDR. Sin embargo, la
secuencia peptdica de la renina presenta importantes variaciones segn la especie
animal, razn por la que el estudio preclnico de los IDR debe realizarse en primates o en
ratas transgnicas que expresan la renina y el angiotensingeno humanos.
La molcula de renina consta de dos lbulos homlogos, separados por una hendidura,
en la que se localiza el centro activo de la enzima, que contiene dos residuos de cido
asprtico (Asp y Asp) localizados en cada uno de los lbulos. El punto activo de la renina
puede acoger siete de los aminocidos del angiotensingeno y rompe el enlace peptdico
Leu-Val de ste, y genera A-I. El centro cataltico de la renina presenta varios
bolsillos(pockets), de los que el S3sp, es especfico de esta enzima y nico dentro de la
familia de las aspartil proteasas.
http://www.revespcardiol.org/es/fisiopatologia-prorrenina-renina-cincuenta-
anos/articulo/13135284/
PEPSINA
El pH ptimo de la pepsina est entre 1,5 y 2,5 lo cual se corresponde con el pH cido
tpico del contenido gstrico debido a la secrecin simultnea de HCl.
La pepsina hidroliza con preferencia los enlaces peptdicos cuyo grupo amino pertenece a
aminocidos aromticos, pero otros enlaces son tambin atacados en forma ms lenta de
modo que en las protenas comunes de la dieta la pepsina provoca la hidrlisis de 10 a 15
% de sus enlaces peptdicos.
http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0prelicin--00-0----0-10-0---0---
0direct-10---4-------0-1l--11-zh-50---20-preferences---10-0-1-00-0-0-11-1-0gbk-
00&a=d&cl=CL1&d=HASHf1ddc478da370019f97bea.13.3
2. Caractersticas de la quimotripsina.
Activacin de la quimotripsina.
Las serina-proteasas se sintetizan en una forma inactiva, ms grande, que permite que
sean transportadas a su lugar de accin sin causar ningn dao a los tejidos por los que
debe pasar. La quimotripsina se sintetiza por biosntesis proteicacomo
un precursor denominado quimotripsingeno enzimticamente inactivo. Se rompe por
accin de la tripsina en dos partes que permanecen unidas por un enlace S-S, y estas
molculas de quimotripsingeno pueden activar a otras eliminando dos pequeos
pptidos en una trans-proteolisis. La molcula resultante es una quimotripsina activa, una
molcula tripeptdica interconectada por enlaces disulfuro.