10

17
20
FACULTAD DE CIENCIAS DE BIOLGICAS
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BIOLGICAS

A.
ga
BIO266

rte
O
Aminocidos y pptidos
a
en
im

Dra. Ximena Ortega A.

.X
ra
D
 10
Aminocidos

17
20
El trmino aminocido comprende a todas las molculas
orgnicas que contienen los grupos funcionales amino y

A.
carboxilo, unidos a la misma cadena carbonada

ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Funciones de los aminocidos en los seres vivos

17
20
-Polimerizacin para la formacin de pptidos y protenas

A.
-Metabolismo de Nitrgeno

ga
rte
-Precursores para la sntesis de compuestos especficos
O
a
-Regulacin de pH
en
im

-Neurotransmisores
.X

-Hormonas
ra
D
Los aminocidos presentes en las protenas son

10
-L aminocidos

17
20
A.
ga
rte
O
a
en

A los aminocidos
im

presentes en las
R
.X

protenas se les llama

aminocidos estndar
ra
D
 10
17
20
A.
El primer aa descubierto fue

ga
la asparragina en 1806 y el
ltimo fue la treonina en

rte
1938

O
a
en
im
.X
ra
D
 Grupos R no polares alifticos

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Grupos R polares no cargados

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Puentes de azufre o dislfuro

17
20
A.
ga
rte
Los puentes de azufre
pueden ocurrir en la

O misma cadena peptdica

o entre cadenas
a
peptdicas diferentes
en
im
.X
ra
D
 Grupos R con carga positiva

10
17
Histidina es ionizable a pH fisiolgico

20
A.
ga
rte
O pKa 6.0
a
en
im
.X
ra
D
 Grupos R con carga negativa

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
Grupos R aromticos

20
17
10
Interacciones no covalentes entre aminocidos

10
17
20
A.
ga
rte
O Interacciones
a
inicas
en
im
.X
ra

Figuras 6.6 y 6.8

D

Marks, Basic Medical Biochemistry, a clinical approach

Participan en interacciones hidrofbicas:

10
17
20
A.
ga
rte
Forman puentes de hidrgeno:
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Participan en interacciones inicas:

17
20
A.
ga
rte
Se pueden fosforilar:
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D

Marks, Basic Medical Biochemistry, a clinical approach

D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 Modificaciones postraduccionales

10
Son modificaciones especficas de un residuo de aminocido estndar

17
despus que ha finalizado la sntesis proteica generando los llamados

20
aminocidos especiales o no estndar

A.
-Hidroxiprolina e hidroxilisina se

ga
encuentran en el colgeno (huesos y

rte
dientes)

O
a
en
im
.X

--carboxiglutamato se encuentra en
la protrombina y en otras protenas
ra

que unen Calcio

D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 Modificaciones postraduccionales

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D

Figura 6.14
Marks, Basic Medical Biochemistry, a clinical approach
Modificaciones transientes de aminocidos participan

10
en la regulacin de la actividad de protenas

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Selenocistena, el aminocido 21

10
17
20
Selenocisteina deriva de serina, contiene Se
en vez de S y se introduce durante la sntesis

A.
proteica

ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
Aminocidos que no estn presentes en protenas

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X

Son intermediarios en la sntesis de arginina y en el ciclo de la urea

ra
D
Aminocidos como precursores biosintticos

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X

Algunas hormonas y
ra

neurotransmisores obtenidos a
partir de aa
D
 Aminocidos esenciales

10
17
Por aminocido esencial se entiende un aminocido que no podemos
sintetizar y por lo tanto debe ser consumido en la dieta para cubrir los

20
requerimientos bsicos de ste

A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
17
20
A.
ga
Propiedades cido-base de los aminocidos

rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Los aminocidos son Zwitteriones

10
17
Qu es un zwitterion?

20
Es un compuesto qumico que es

A.
elctricamente neutro, pero que
tiene cargas formales positivas y

ga
negativas sobre tomos
diferentes.

rte
Los zwitteriones son especies

O
polares y usualmente presentan
una elevada solubilidad en agua.
a
en

Qu ventajas obtienen los

im

aminocidos de ser zwitteriones?

.X

Solubilidad en agua
ra

Actividad qumica
D
Los aminocidos pueden actuar como cidos o bases

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en

El pH al cual la carga neta de la molcula es cero se

denomina punto isoelctrico (pI)
im
.X
ra
D
 Los aminocidos pueden actuar como cidos o bases

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D

Figura 6.10
Marks, Basic Medical Biochemistry, a clinical approach
Curvas de titulacin de los aminocidos

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
pI= 3,2
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
pI= 7,6
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra

Harpers illustrated biochemistry 28th edition (2009), McGraw-Hill

D
 10
17
20
A.
ga
Deteccin y cuantificacin de

rte
O
aminocidos
a
en
im
.X
ra
D
El espectrofotmetro y la ley de Lambert Beer

10
17
20
A= x C x I

A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 Cromatografa

10
17
Mtodos para la separacin de solutos de una mezcla

20
basados en la solubilidad (afinidad) diferencial de los

A.
solutos entre dos fases (fija y mvil) inmiscibles.

ga
Tipos Fase fija Fase mvil

rte
Adsorcin slida lquida
O
a
Particin lquida lquida o gas
en
im

Intercambio inico intercambiador lquida

.X
ra
D
 Cromatrografa en columna

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Cromatografa de intercambio inico

10
17
20
La mezcla de aminocidos

A.
con diferentes cargas se
agrega a la columna

ga
rte
O Los aminocidos se mueven a travs
a
de la columna segn su carga neta
en
al pH del medio. Los aa con la
mayor carga negativa se mueven
ms rpido y eluyen primero
im
.X

Resina intercambiadora con

grupos cargados negativamente
ra
D
Cromatografa de intercambio catinico

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
Fraccionamiento de una mezcla de aminocidos

10
por una resina de intercambio catinico

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
Pptidos y protenas

20
17
10
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
Enlace peptdico

A.
20
17
10
 10
El enlace peptdico ocurre entre el grupo

17
carboxilo del aa 1 y el grupo amino del aa 2

20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Pptidos y protenas poseen dos extremos diferentes

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
17
Las propiedades cido-base de un
pptido dependen de todos sus grupos

20
ionizables

A.
ga
rte
Los pptidos tienen un pI y curvas de
O
titulacin
a
en
im
.X
ra
D
 Los pptidos pequeos tambin tienen

10
actividad biolgica

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X

Encefalina: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met
ra

Angiotensina (caballo): Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe

D

Bradikinina (bovino): Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Los enlaces peptdicos forman planos

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en

Existe libre rotacin solamente en los

im

enlaces C-C y N- C
.X

La estructura es la de un grupo de planos

ra

que comparten un punto de libre rotacin

D
 10
17
20
A.
Estructura primaria

ga
rte
O
Descripcin de todos los enlaces covalentes que unen a los
a
aminocidos en una cadena polipeptdica
en

(comnmente la secuencia de aminocidos)

im
.X
ra
D
 10
17
20
Si existen puentes de
azufre se nombran dentro

A.
de la descripcin de la

ga
estructura primaria

rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Determinacin de estructura primaria

10
17
-Identificacin del aa amino terminal:

20
Se marcan los aminocidos del extremo amino terminal con reactivos
como 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno (FDNB), cloruro de dansilo o cloruro

A.
de dabsilo, se hidroliza el polipptido en HCl 6M y se identifica el aa
amino terminal.

ga
-Secuenciacin del polipptido completo: por degradacin de Edman

rte
Se marca el aa del extremo amino terminal con fenilisotiocianato, se

O
libera este aa con c trifluoroactico y se identifica. El proceso se repite
hasta tener la secuencia completa.
a
en

-Secuenciacin de protenas grandes:

im

Se realiza en segmentos pequeos; se rompen puentes de azufre y se

.X

degrada enzimticamente la protena usando proteasas. Cada segmento

generado luego se secuencia por el mtodo de Edman y se determina la
ra

secuencia de la protena.
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 Ruptura de los puentes de azufre

10
17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
 10
Secuencia de la insulina bovina

17
20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 10
Otros mtodos para secuenciar una protena

17
Secuenciacin de un gen y traduccin segn el cdigo gentico

20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Otros mtodos para secuenciar una protena

10
17
Espectrometra de masas: las molculas se ionizan en vaco y luego pasan

20
por un campo elctrico donde su paso es funcin de su relacin
carga/masa (m/z) permitiendo determinar su masa con gran exactitud.

A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Otros mtodos para secuenciar una protena

10
17
Espectrometra de masas: tandem MS o MS/MS permite secuenciar

20
protenas. La protena se hidroliza para producir pptidos pequeos que
se vuelven a romper. La secuencia se deduce de las diferencias en masa

A.
que corresponde a algn aminocido

ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
Informacin obtenida de la secuencia de una protena

10
17
Homologas de secuencia (relaciones filogenticas)

20
Mutaciones

A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
 Nmero de aminocidos diferentes

10
en la secuencia del citocromo c de

17
distintas especies

20
A.
ga
rte
O
a
en
im
.X
ra
D
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10
D
ra
.X
im
en
a
O
rte
ga
A.
20
17
10