Las protenas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformacin

espacial) y as el caracterstico plegamiento de su estructura.

Las protenas son filamentos largos de aminocidos unidos en una secuencia especfica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinacin requerida de aminocidos por la instruccin gentica, en un proceso conocido
como transcripcin gentica. Las protenas recin creadas experimentan una modificacin
posmodificacin en la que se agregan tomos o molculas adicionales, como el cobre, zinc
y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la protena comienza a plegarse sin alterar su
secuencia (espontneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los
residuos hidrfobos de la protena quedan encerrados dentro de su estructura y los
elementos hidrfilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la protena determina
cmo interaccionar con el entorno.

Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole
calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso
llamado desnaturalizacin.

Cmo la desnaturalizacin afecta a los distintos niveles

En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se

separan o su posicin espacial se corrompen.

La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:

o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los
puentes disulfuros entre las Cistenas).

o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de

aminocidos.

o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminocidos.

En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los

patrones de repeticin regulares como las hlices alfa y adoptan formas aleatorias.

La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos,

no es interrumpida por la desnaturalizacin.

ejemplos:los ceviches o cuando pones alguna carne en un acido como el limon

Prdida de funcin
La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas,
por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden
unirse ms al centro activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la
estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidad

Proteina cuya desnaturalizacin es reversible.

En muchas protenas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de

modificacin de las estructuras de la protena. Aunque se ha podido revertir procesos de
desnaturalizacin quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar
varias horas, incluso das; esto se debe a que el proceso de reestructuracin de la protena es
tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, as muchas veces se
obtienen protenas distintas a la inicial, adems con otras caractersticas como
insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unrsele). Recientemente se ha
descubierto que, para una correcta renaturalizacin, es necesario agregar trazas del agente
desnaturalizante. Esto fue importante histricamente, porque condujo a la nocin de que
toda la informacin necesaria para que la protena adopte su forma nativa se encuentra en la
estructura primaria de la protena, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

Algunos ejemplos comunes

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus protenas se desnaturalizan. Esta es la razn

por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.

Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que

son en gran parte albminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y
lquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa slida
intercomunicada. Esa misma desnaturalizacin puede producirse a travs de una
desnaturalizacin qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalizacin[cita requerida]), que se produce
por calentamiento de la lactoalbmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la
crema) La protena de la leche se llama casena y se desnaturaliza cuando el pH de la leche
se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano Se cort la leche. La casena se
desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limn para modificar
el pH de la leche.

Desnaturalizacin de cidos nucleicos

La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una
separacin de la doble hlice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrgeno se
rompen. Esto puede ocurrir durante la reaccin en cadena de la polimerasa; las cadenas del
cido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se
restauran. Si las condiciones son restauradas rpidamente, las cadenas pueden no alinearse
correctamente.

Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin
es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.

2. La fuerza inica.

3. El pH.

4. La temperatura.

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las protenas

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el
agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos
inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los
disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrfobo de las protenas y
desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La
accin de los detergentes es similar a la de los disolventes orgnicos.

Estructura de las protenas

Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato de amonio, urea o cloruro
de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de
los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua
y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las
molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada
por el aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede
eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A
veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las
protenas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dialisarlas frente a
agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original...

Efecto del pH sobre la estructura de las protenas

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la
envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga elctrica de los grupos cidos y
bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial
de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura
terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es mnima en
su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de
repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados.

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las protenas

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que
se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asimismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de
la protena, de forma que el interior hidrfobo interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada..

Historia
Gracias a las investigaciones del bioqumico estadounidense Christian B. Anfinsen, en
1957, mediante los experimentos que realiz con la ribonucleasa (comunmente RNasa),
demostr que es posible que las protenas se desnaturalicen de manera reversible. Al
principio se pensaba que la desnaturalizacin y prdida de funcin en las protenas era
irreversible.

La ribonucleasa es una protena que est formada por 124 aminocidos de los cuales 8 son
cistenas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro. El experimento consisti en que Anfisen
agreg a la ribonucleasa urea 8 M (mol/L) y beta-mercaptoetanol, la combinacin entre
estas dos sustancias provocan la desnaturalizacin de la protena anulando sus funciones
biolgicas.

Pero pudo observar que si eliminaba la urea y el beta-mercaptoetanol, la ribonucleasa

recuperaba toda su actividad, lo que implica que los puentes de hidrgeno y los puentes
disulfuro de las estructuras secundarias y terciarias se volvieron a formar recuperando su
funcin.

Gracias a esta observacin pudo concluir que el plegamiento es espontneo y es

termodinmicamente favorable y que la informacin sobre el plegamiento reside solo en la
cadena lineal, es decir, la configuracin estructural de una protena es una informacin que
se encuentra codificada en la estructura primaria de dicha protena.