1.

Para comprender el proceso enzimtico el sustrato (S) y la enzima (E) se unen y

forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o
bien se disocia en enzima ms el sustrato o se transforma el sustrato en producto
formado el complejo enzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) ms
producto (P), dicho de otra manera, en condiciones de altas de [S], todos los
sitios activos de la enzima se encontrarn saturados y, por Vmx tanto, la
velocidad de reaccin alcanza su Vmx. En las enzimas que presentan este
comportamiento se asume la existencia de un complejo (ES) intermediario,
As, al combinarse la enzima (E) con el sustrato (S) se forma rpidamente el
complejo (ES), con una constante de velocidad k1. En ese momento, el
complejo ES puede:

Formar el producto (P) y regenerar el enzima (E), con una

constante de velocidad k3, en una reaccin mucho ms lenta que
la anterior, por lo que es la etapa limitante de la reaccin.
O disociarse de nuevo, generando nuevamente Ecuacin de E y S,
con una constante de velocidad k2. V0 = Vmx[S] Michaelis-
Menten Km+[S]
Segn este modelo, la velocidad (V0) de una reaccin catalizada
enzimticamente ser: V0 = k3[ES] Si se hace que la V0 = Vmx Como el
valor [ES] no es fcil de obtener, ser necesario una expresin equivalente, con
valores conocidos, Km = [S] obtenidos por el desarrollo matemtico o la
ecuacin de Michaelis-Menten
ENZIMAS
Los enzimas, en cuanto que protenas, presentan todos los rasgos estructurales
y propiedades qumicas que caracterizan a esta notable clase de biomolculas.
En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad
cataltica cuando sufren desnaturalizacin por efecto de los mismos agentes
que afectan a las dems protenas; la conformacin tridimensional nativa
intacta de la protena enzimtica resulta indispensable para que sta
desempee su funcin. Adems, las enzimas, al igual que otras muchas clases
de protenas, presentan un centro activo a travs del cual interactan con la(s)
molcula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s),
mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos
tienen formas complementarias) y qumico (grupos funcionales
complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos
de interacciones dbiles entre s). Tanto la actividad cataltica como el elevado
grado de especificidad qumica que presentan los enzimas residen en esta
interaccin especfica entre el enzima y su sustrato.
SITIO ACTIVO: El lugar de unin de un substrato a una enzima y donde se da la
reaccin de catlisis se denomina centro activo. En el centro activo encuentra
restos de aminocidos con sustituyentes funcionales para la catlisis de un
sustrato.
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (Fedra o enzima-sustrato) es la estructura
que se forma de la unin de una enzima con su sustrato (la molcula sobre la
que acta la enzima).

2. Significado Biolgico de Km (Constante de Michaelis), el conocimiento de las

velocidades de reaccin enzimtica tiene importancia biolgica e industrial, en
los organismos vivos, el equilibrio fisiolgico es el resultado de un perfecto
acoplamiento de las velocidades de reaccin y la deteccin de cualquier
desajuste es un sntoma patolgico, en la industria, el uso de enzimas es cada
vez ms frecuente y el conocimiento de su cintica es indispensable para el
diseo de procesos.
Si una reaccin enzimtica se repite varias veces, con una cantidad constante
de enzima y con cantidades crecientes de sustrato, donde se mide la velocidad
inicial, la curva obtenida ser la que se muestra en la Fig. 1, esta curva es
asinttica, en su primer tramo tiene una cintica de primer orden y en el tramo
horizontal una de orden cero, esto indica que con concentraciones bajas de
sustrato la enzima no est saturada y a concentraciones altas la velocidad de
reaccin ya no depende del sustrato y alcanza una velocidad mxima. Si la
concentracin de la enzima aumenta en presencia de un exceso de sustrato, la
Velocidad aumenta linealmente
Fig.1 Expresin grafica de la Km
En conclusin la Km tambin indica la afinidad que posee la enzima por el
sustrato, siendo sta mayor, cuanto menor es la Km. Cuanto menor sea la Km
menor ser la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la
velocidad mxima, por lo que mayor ser la afinidad del enzima hacia ese
sustrato.
3. ETAPAS DEL PROCESO ENZIMATICO

La constante de Michaelis (Km) indica la concentracin de sustrato a la cul la

velocidad de reaccin es la mitad de la velocidad mxima. Este parmetro es
independiente de la concentracin de enzima, y es caracterstico de cada enzima segn
el sustrato utilizado. La Km tambin indica la afinidad que posee la enzima por el
sustrato, siendo sta mayor, cuanto menor es la Km. Cuanto menor sea la Km menor
ser la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad mxima,
por lo que mayor ser la afinidad del enzima hacia ese sustrato.