Académique Documents
Professionnel Documents
Culture Documents
n = nmero de lados
b) La suma de los ngulos externos de un polgono est formado por la
prolongacin de sus lados y es igual a 360 (4 ngulos rectos):
c) Cada uno de los ngulos internos y externos de un polgono est dado por:
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples llamadas
aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo.
Los animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de
los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe
a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la
vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el cociente entre los miligramos del
aminocido limitante existentes por gramo de la protena en cuestin y los miligramos del mismo aminocido
por gramo de una protena de referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit es mayor
comparado con la protena de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el clculo, da un valor
qumico mas bajo. La "protena de referencia" es una protena terica definida por la FAO con la composicin
adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas protenas de
referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminocidos esenciales son distintas. Las
protenas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las
leguminosas lo son en aminocidos azufrados (metionina y cisteina). Las protenas animales tienen en
general composiciones mas prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la protena o el
hecho de que algunos aminocidos pueden estar en formas qumicas no utilizables.. Sin embargo, es el nico
fcilmente medible. Los otros parmetros utilizados para evaluar la calidad de una protena (coeficiente de
digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de protena) se obtienen a partir de experimentosdietticos con
animales o con voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2
captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los
aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena
polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas., a medida
que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hlice
la conformacin beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la
formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue.
En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas ,
hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
los puentes de hidrgeno
los puentes elctricos
las interacciones hifrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.
CLASIFICACION
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina, treonina, tirosina, prolina,
hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina, arginina, histidina, cido asprtico y cido glutmico.
Segn su composicin
pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen nicamente aminocidos, mientras
que las "conjugadas" o "Heteroprotenas" son protenas que al hidrolizarse producen tambin, adems de los
aminocidos, otros componentes orgnicos o inorgnicos. La porcin no protica de una protena conjugada
se denomina "grupo prosttico". Las protenas cojugadas se subclasifican de acuerdo con lanaturaleza de sus
grupos prostticos.
La siguiete tabla muestra la clasificacin completa.
CONJUGADAS
CONJUGADAS
NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoprotenas Acidos nuclicos
Lipoprotenas Lpidos
Fosfoprotenas Grupos fosfato
Metaloprotenas Metales
Glucoprotenas Monosacridos
Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
Segn su conformacin
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los grupos caractersticos de una
molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos
clases de protenas que difieren en sus conformacxiones caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas
globulares".
Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en forma paralela. Esta alineacin
puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios
haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la a-queratina del cabello;
la segunda posibilidad es la formacin de lminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de
los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a los factores
que las desnaturalizan.
Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre si mismas en
formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general desempean funciones de transporte en
el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.
Segn su funcin
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms extensas que se pueda
atribuir a una familia de biomolculas.
Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas de stas
reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participacin de verdaderos complejos multienzimticos.
El poder cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reaccin, al menos un
millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas conjugadas.
Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son transportados por protenas especficas.
Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desdes y hacia los
pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de protenas que
trasnportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin aerbica.
Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una variedad de protenas fibrosas.
Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico
que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular.
Protenas estructurales o de soporte: Las protenas fibrosas como el colgeno y las a-queratinas
constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de identificar susustancias
extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas de otros organismos.
Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de los impulsos
nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin de procesos metablicos;
las protenas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisin de
la informacin gentica en la bisntesis de otras molculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas
estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin
embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la
hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN,
las hormonas a sus receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles
de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).
Funcin REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con
funciones defensivas.
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la
reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
Simples: son azcares de rpida absorcin ya que por su tamao pueden empezarse a
digerir desde la saliva; stos generan la inmediata secrecin de insulina. Son aquellos que
saben ms dulces.
Complejos: son de absorcin ms lenta, y actan ms como energa de reserva.
PARA QU SIRVEN?
La principal funcin de los carbohidratos es proveer de energa al cuerpo para realizar todas
las actividades vitales. El organismo los transforma en glucosa. Los carbohidratos pueden ser
absorbidos directamente en el intestino sin necesidad de ser degradados. Una vez absorbidos
pasan al hgado, que es capaz de almacenarlos en forma de un derivado del azcar, el
glucgeno. Este es transformado continuamente en glucosa que pasa a la sangre y que es
consumida por todas las clulas del organismo. Otra cantidad de carbohidratos es
transformada en grasas y se acumula en el organismo como tejido adiposo.
EN QU ALIMENTOS SE ENCUENTRAN?
Carbohidratos simples. Se encuentran en azcares refinadas, miel, mermeladas, jaleas,
golosinas, leche, hortalizas y frutas. Aportan caloras y poco valor nutritivo, adems aumento
fcil de peso, por lo que su consumo debe ser moderado.
Los carbohidratos aportan 4 kilocaloras por gramo de peso consumido. Para una dieta de
1,500 kilocaloras se deben consumir 900 kilocaloras 225 gramos de carbohidratos,
preferentemente provenientes de frutas y verduras. Es importante variar la comida y saberla
combinar. En las Guas para el Cuidado de la Salud del IMSS se orienta sobre los alimentos
que se deben consumir, las porciones y los gramos.
Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las
partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las
enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada rgano y
clula del cuerpo, como en:
La sangre
Los lquidos intestinales
La boca (saliva)
El estmago (jugo gstrico)
Las principales diferencias entre los dos grupos de vitaminas son las siguientes:
Vitaminas hidrosolubles Vitaminas liposolubles
Se caracterizan porque se
disuelven en agua, por lo que
pueden pasarse al agua del lavado Se caracterizan porque no son solubles en agua ,
o de la coccin de los alimentos. se almacenan en el organismo y su ingesta en
Muchos alimentos ricos en este exceso puede provocar desajustes.
tipo de vitaminas no nos aportan al
final de prepararlos la misma
cantidad que contenan
inicialmente. Para recuperar parte Qumicamente se trata de lpidos insaponificables,
de estas vitaminas (algunas se caracterizados por su incapacidad para formar
destruyen con el calor) se puede jabones, ya que carecen en sus molculas de
aprovechar el agua de coccin de cidos grasos unidos mediante enlaces ster.
las verduras para preparar caldos o Pertenecen a este grupo las vitaminas A, D, E y K.
sopas.
El exceso de vitaminas
hidrosolubles se excreta por la
orina, por lo que no tienen efecto
txico por elevada que sea su
ingesta.
Vitamina A (Retinol) INDISPENSABLE PARA EL FUNCIONAMIENTO DE LOS
TEJIDOS. DESEMPEA UN PAPEL FUNDAMENTAL EN LA
VISIN.
Su carencia produce: CONJUNTIVITIS, PIEL SECA Y
RUGOSA, VISIN IMPERFECTA.
INFLUYE EN MECANISMOS DE TRANSMISIN
Vitamina B1 (Tiamina) NERVIOSA.
Su carencia produce: INFLAMACIN DE LOS NERVIOS,
REDUCCIN DE LOS REFLEJOS
TENDINOSOS, ANOREXIA, FATIGA Y TRASTORNOS
GASTROINTESTINALES.
Actualmente, algunos vendedores de "alimentos saludables" intentan hacer creer que una
serie de sustancias que ellos comercializan son vitaminas. Es falso, un fraude, y en
algunos casos adems un peligro para la salud.
Inositol. Esta sustancia es una vitamina para algunos insectos y bacterias, y los
ratones pierden pelo si su dieta no lo contiene. Sin embargo, los humanos podemos
fabricar todo el que precisemos. La afirmacin de que sirve para prevenir la calvicie,
basada en el efecto de su carencia en los ratones es un fraude (chistoso, pero fraude).
PABA, siglas del cido para-amino benzoico. Es esencial para algunas bacterias, pero
totalmente innecesario para el ser humano.
Un cido fosfrico
Un azcar pentosa
Una base nitrogenada