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Biotecnologa enzimtica

4.2 Cintica enzimtica

EIB-410 Biotecnologa de procesos

Valparaso, Octubre 2014


Cintica enzimtica
La cintica qumica estudia las velocidades de las
reacciones qumicas y como estas se ven afectadas las
caractersticas del catalizador y las condiciones de
ambientales. Su importancia radica en nos permite
desarrollar modelos predictivos (expresiones matemticas)
para el diseo y operacin de reactores (enzimticos) .
Actividad enzimtica
Desde un punto de vista cintico, la capacidad cataltica
de una enzima, es llamada actividad enzimtica, la cual
expresa el incremento de la velocidad de la reaccin
producto de la accin de la enzima. La actividad enzimtica
se utiliza generalmente para dar cuenta del mximo
potencial cataltico de una enzima, por lo que se suele
determinar en condiciones ptimas de temperatura, pH,
concentracin de sustrato, etc.

Nmero de recambio
sin enzima (mol de Ps-1)

Nmero de recambio S P
con enzima (mol de Ps-1)

Actividad enzimtica
(mol de Ps-1)
Actividad enzimtica
La actividad de una enzima se expresa en el Sistema
Internacional de Unidades en katales (kat). Un Katal
representa la cantidad de enzima necesaria para
incrementar el nmero de recambio de una reaccin en un
mol por segundo.

1 Kat = 1mols-1
Actividad enzimtica
Sin embargo, la Comisin de Enzimas de la Unin
Internacional de Bioqumica recomienda es uso de la Unidad
Internacional (UI) para expresar la actividad enzimtica,
puesto la magnitud de un katal es muy grande para la mayor
parte de las enzimas. Una UI es la cantidad de enzima que
cataliza la transformacin de 1 mol de sustrato por minuto
bajo condiciones estndares.

1UI = 1 molmin-1
Actividad enzimtica
Cmo se determina la actividad enzimtica ?.

Resp: Cuantificando la velocidad inicial de la reaccin.

Cmo se cuantifica la velocidad de reaccin?

Resp: Determinando la variacin de la concentracin del


sustrato o producto en el tiempo.
Actividad enzimtica
Fe, se, pe

Considere la reaccin: V

s p
v
r P
S
Fs, s, p
Realizando un balance de masa:

Tasa de acumulaci n Entrada Salida Consumo Generacin


d
(s V) Fe Se Fs s vr V
dt
d
(p V) Fe pe Fe p vr V
dt
Actividad enzimtica
Donde:

Fe y Fs es el flujo de la corriente de entrada y salida,


respectivamente (L3 T-1).

se y pe representan la concentracin de sustrato y producto en la


corriente de entrada al reactor, respectivamente, (ML-3).

s y p representan la concentracin de sustrato y producto en el


reactor, respectivamente, (ML-3).

S y P representan al sustrato y al producto respectivamente

vr es la velocidad de reaccin (ML-3 T-1).

V es el volumen de reaccin (L3 )


Actividad enzimtica
En un reactor por lotes, en donde no hay entrada ni salida
de materia:

Tasa de acumulaci n Consumo Generacin


d
(s V) v r V
dt
d
(p V) v r V
dt

dp ds
vr
dt dt
Actividad enzimtica
Por lo tanto, para un reactor por lotes

dp ds
v r t 0 Act. enzimtica
dt t 0 dt t 0

0.5

0.4
P (mmol/L)

0.3

0.2
=Velocidad
0.1 inicial

0
0 10 20 30
Tiempo (min)
Actividad enzimtica
Por qu la actividad enzimtica se cuantifica a travs
de la velocidad inicial de reaccin?

Resp: Porque la velocidad de reaccin vara en el tiempo,


(en general disminuye) como consecuencia de diversos
factores:

- Inactivacin enzimtica
- Desnaturalizacin del sustrato
- Inhibicin por productos
- Desplazamiento del equilibrio
- Cambios de pH
- etc.

A tiempos cortos de reaccin, estos factores no inciden y se


obtiene una zona lineal en la relacin producto-tiempo.
Actividad enzimtica
La actividad se enzimtica se debe cuantificar a
condiciones ambientales estandarizadas, que le permitan a
la enzima expresar su mximo potencial cataltico. Dentro
de las principales condiciones se encuentran:

vr Act Act

s pH Temp
Sustrato saturante pH ptimo Temperatura ptima
Ejemplo: Actividad enzimtica
Se desea determinar la actividad de un preparado liquido de
invertasa. Experimentalmente se han obtenido el resultados que
mostrados en la tabla:

Invertasa
Sacarosa Glu cos a Fructosa

La reaccin se lleva a cabo contactando 0,5 mL del preparado


enzimtico (diluido 7 veces) con 9,5 mL de sacarosa 250 g/L. La
enzima es inactivada en un bao a ebullicin por 3 minutos.
Resolucin
Graficar la concentracin de glucosa versus el
tiempo.
1.4

1.2 y = 0.0854x - 0.0084


R = 0.9977
1
Glucosa (g/L)

0.8

0.6

0.4

0.2

0
0 2 4 6 8 10 12 14 16

Tiempo (min)
Resolucin
g glucosa 1mol glucosa 106 mol mol
vr 0.0854 474.44
L min 180g glucosa 1mol L min
Nmero de recambio vr V
mol 0.010 L mol
Nmero de recambio 474.44 47.75
L min 1 min
Vr V
Actividad especfica fd
VEnz
mol
47.75
min mol UI
Actividad especfica 7 668.5 668.5
0.5 mL enzima minmL enzima mL enzima

Datos:
Peso molecular glucosa (PM) = 180 g/gmol
Volumen de reaccin= Vol enzima + Vol sustrato
Volumen de reaccin = 10 mL
Factor de dilucin = 7
Anlisis cintico
Consiste en la evaluacin del efecto de cada uno de los
factores que intervienen en la expresin de la actividad
enzimtica. Dichos factores son evaluados
cuantitativamente, a travs de la determinacin de la
velocidad inicial de reaccin.

Concentracin de enzima (E)


Concentracin de sustrato (S)
Concentracin de productos (P)
Concentracin de inhibidores (I)
Concentracin de activadores (A)
pH
Temperatura
Ley de Velocidad
Hemos visto que si consideramos la siguiente
estequiometria :

mA + nB qC

En reactor por lotes se debe cumplir:

1 da 1 db 1 dc
vr
m dt n dt q dt

Ahora bien, la expresin que nos permite relacionar la


velocidad de reaccin con las concentraciones de los
reactivos se llama Ley de Velocidad, y puede expresarse
como:
vr k au b t
Ley de Velocidad
Donde:

- a y b representan la concentracin de A y B
respectivamente.
- k es la constante de velocidad

- u y t son nmeros enteros (mayores o iguales que cero)


denominados ordenes de reaccin.

De esta forma, se dice que la reaccin es orden u con


respecto al reactivo A y orden t con respecto a B. La suma
de u+t nos da el orden total de la reaccin.
Ley de Velocidad
En general, m y n son iguales a los coeficientes
estequiomtricos de la reaccin, siempre cuando esta sea
elemental.

A+ A A2 (reaccin elemental)

A+ A A2

A2+ B + C A2BC (reaccin elemental)

+ A2BC + D E

2A + B + C + D E (reaccin no elemental)
Ley de Velocidad
Ejemplo: Suponga que experimentalmente se ha determinado
que los exponentes u y t son ambos iguales a 1. Por tanto, la
ley de velocidad para la reaccin es:

vr k a b

As se tiene que:

La reaccin es de primer orden con respecto a la sustancia A.

La reaccin es de primer orden con respecto a la sustancia B.

La reaccin es de segundo orden.


Ley de Velocidad
El siguiente esquema representa la variacin de la
concentracin de sustrato y la velocidad de reaccin para
cinticas de orden cero, uno y dos.

Orden cero Primer orden Segundo orden


a a a

tiempo tiempo tiempo


Velocidad

Velocidad

Velocidad

a a a
Cintica de Michaelis-Menten
La cintica enzimtica fue motivo de gran inters a
principios del siglo XX; intrigando a los cientficos ya que
dependiendo de la concentracin de sustrato sta muestra
diferentes ordenes de reaccin.

Orden cero
vr

0 < Orden <1

Primer orden

s
Cintica enzimtica
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron un
mecanismo que explica el comportamiento cintico de la
mayor parte de las enzimas :

k1 kcat
E+S k-1
ES E+P
Donde:
k1 es la constante de velocidad de formacin del complejo
ES
k-1 es la constante de velocidad de disosiacin del
complejo ES
kcat es la constante de velocidad de formacin de producto
(P).
Mecanismo de Michaelis-Menten
Michaelis-Menten se propusieron la hiptesis equilibrio rpido,
la cual establece que la primera parte del mecanismo:

k+1
E+S k-1 ES

Tiene lugar mucho ms rpidamente que la segunda (k1 , k-1>>


kcat). As se puede considerar que el complejo ES se encuentra
en equilibrio con el sustrato (S) y la enzima libre (E). De esta
manera, se define la constante de disociacin (KM) del sustrato
como:
es
KM
es
Mecanismo de Michaelis-Menten
La velocidad de generacin del producto es:

vr k cat es

Desafortunadamente, es muy difcil cuantificar ES. Para


resolver este problema, en primer lugar se realiza un balance
a la enzima:
e0 e es

Expresando E en funcin de S y ES mediante la definicin de


KM:
K M es
e
s

K M es K
Se obtiene que e0 es 1 M es
s s
Mecanismo de Michaelis-Menten
En consecuencia la velocidad de generacin del
producto es:
e0
vr k cat
K
1 M
s
Reorganizando los trminos

k cat e0 s Vmax s
vr
KM s KM s

Donde :

Vmax k cat e0
Cintica enzimtica
Como se ha dicho, el mecanismo cintico de una enzima
se puede ser explicado en base a las hiptesis de equilibrio
rpido (Michaelis-Menten). Sin embargo, no es la nica
hiptesis que lo explica. En 1925 Briggs-Haldane propusieron
la hiptesis de estado pseudo estacionario para el complejo
ES (Briggs-Haldane), la cual tiene mayor sustento terico.
Hiptesis de estado estacionario
La hiptesis de estado
pseudo estacionario asume
que luego de un estado
transiente inicial muy breve,
se alcanza un estado pseudo
estacionario donde la
variacin de la
concentracin del complejo
ES en el tiempo resulta
insignificante frente a la
variacin de S y P.
Hiptesis de estado estacionario
consideran do que : s e0 es

d(es) Hiptesis de
k1 e s k 1 es k cat es 0 estado
dt pseudoestacionario

k1 e s (k 1 k cat ) es

(k 1 k cat ) e s

k1 es
Hiptesis de estado estacionario
Realizando un balance a la enzima
e0 e es e e0 es

(k 1 k cat )
(e0 es) s es
k1

(k k cat )
e0 s 1 s es
k1

e0 s
es
(k 1 k cat )
s
k1
Hiptesis de estado estacionario
Luego si :
vr k cat es

se obtiene que :
e0 s (k cat e0 ) s V s
vr k cat max
(k 1 k cat ) (k k cat ) KM s
s 1 s
k1 k1
donde :

Vmax k cat e0

k 1 (k 1 k cat )
KM dado que : k 1 k cat
k1 k1
Cintica enzimtica
A partir de las hiptesis de equilibrio rpido y estado pseudo
estacionario, llegamos a la ecuacin

VMax * s
vr =
KM + s

La nica diferencia radica el significado de KM:

KM = k-1/k+1 en mecanismo de M.M.

KM = (k-1 + kcat)/k+1 en mecanismo de E.PE.


Cintica enzimtica
Vmax y KM son parmetros cinticos que dependen
de las caractersticas intrnsecas de la enzima.

vr

Vmax

Mientras mayor sea Vmax, la


Vmax enzima es ms activa. Por su
2 parte, mientras menor sea KM,
la enzima es tiene ms
afinidad por el sustrato

KM S
Interpretacin de KM

Indica la afinidad de la enzima por el sustrato.

KM es una estimacin de la constante de disociacin del


complejo ES

KM es la s a la cual v es 1/2 VMax

KM es una constante propia de cada enzima

Pequeos KM indican una fuerte unin.

Altos KM indican una unin dbil


Interpretacin de KM
Interpretacin de la velocidad
mxima de reaccin (VMax)
VMax es constante propia de cada enzima.

VMax es la mxima velocidad de reaccin, nunca se


alcanza, ya que representa el limite asinttico de vr cuando
s tiende a infinito

Alcanzar la VMax requiere que todas las molculas de


enzima estn unidad a sus sustrato.
Constante cataltica (kcat)

kcat puede interpretarse como el nmero de recambio.


De acuerdo al modelo de Michaelis y Menten

VMax
k cat
e0

El nmero de recambio representa el mximo numero de


molculas de sustrato que puede convertir una molcula de
enzima, en producto, por unidad de tiempo
Constante cataltica (kcat)
Determinacin de parmetros
cinticos.
La determinacin del valor de VMax y KM, se puede
realizar grficamente mediante linealizaciones de
la ecuacin de Michaelis-Menten:

Lineaweaver-Burk (Mtodo de los inversos)


Hanes-Wolf
Eadie-Hofstee
Linealizacin de Lineaweaver-Burk
Esta linealizacin se obtiene tomando los inversos de la
ecuacin de Michaelis-Menten.

VMax s 1 KM 1 1
vr
KM s v r VMax s VMax

Problemas:

A s pequeas se magnifica el error experimental

A bajos s se determina bien KM (0,1 a 5 KM), no as VMax..

A altas s se determina bien VMax, no as KM.


Linealizacin de Lineaweaver-Burk

1
vr

VMax
1
KM
KM
1
VMax 1
s
Linealizacin de Hanes-Wolf
Reordenando la ecuacin de Michaelis-Menten.

VMax s s K Max 1
vr s
KM s v r VMax VMax

Permite distribuir homogneamente el error experimental.

Permite una buena estimacin de VMax y KM.

La variable dependiente de la linealizacin (s/vr),


incorpora el efecto de s y vr.
Linealizacin de Hanes-Wolf

s
vr

1
KMax VMax
KM
VMax
s
Linealizacin de Eadie-Hofstee
Reordenando la ecuacin de Michaelis-Menten.

VMax s vr
vr vr KM VMax
KM s s

Al no usar inverso no se propaga el error.

Permite determinar directamente los parmetros cinticos.


Linealizacin de Eadie-Hofstee
VMax
vr

KM VMax
KM
vr
s
Mtodos de linealizacin

Mtodo Eje Y Eje X Intercepto Intercepto Pendiente


Eje Y Eje x

Lineweaver 1/vr 1/s 1/VMax -1/KM KM/VMax


-Burke

Hanes-Wolf s/vr s KM /VMax -KM 1/VMax

Eadie-Hofstee vr vr/s VMax VMax/KM -KM


Determinacin parmetros cinticos
Determine los parmetros cinticos de la - galactosidasa, de
Aspergillus sp. Esta enzima cataliza la siguiente reaccin:
Lactosa glucosa + galactosa.
La tabla muestra el efecto de concentracin de sustrato en la
velocidad de reaccin:
Determinacin parmetros cinticos
Lineweaker-Buke
1.2

1 y = 0.0873x + 0.14
0.8 R = 0.9987
1/vr

0.6

0.4

0.2

0
0 2 4 6 8 10 12 Hanes-Wolf
1/s 2

y = 0.1428x + 0.084
1.5 R = 0.9998
s/vr
1

0.5

0
0 5 10 15
s
Ej: Determinacin parmetros cinticos
Eadie-Hofstee
8

y = -0.6028x + 7.041
6
R = 0.9888
S

0
0 2 4 6 8 10 12

vr//s

Linealizacin VMax (molmin-1L-1) KM (mM)

L-B 7,16 0,602


Hanes 7,00 0,588
Eddie 7,04 0,603
Factores que afectan la velocidad
de reaccin
La velocidad de una reaccin enzimtica puede ser modificada
por las condiciones ambientales (temperatura, pH, fuerza inica,
etc) y por la presencia de compuestos qumicos diferentes al
sustrato, los cuales son llamados efectores.

Los efectores pueden positivos activador

inhibidor
Los efectores pueden negativos
inactivador

Los primeros aumentan la velocidad de reaccin enzimtica,


mientras los segundos la reducen.
Factores que afectan la velocidad
de reaccin

Temperatura
Inactivadores pH
Solventes orgnicos

Los inactivadores generalmente reducen la


. velocidad de reaccin de manera irreversible

Inhibicin competitiva
Inhibidores Inhibicin no competitiva
Inhibicin mixta, etc.

Los inhidores generalmente reducen la velocidad


de reaccin de manera reversible.
.
Efecto del temperatura
Aumento de la Desnaturacin
velocidad por calor
Vr

15 40 75
Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura ptima.


Efecto del temperatura
El aumento de la velocidad de reaccin con incrementos
en la temperatura puede ser modelado, segn la ecuacin de
Arrhenius:
Ea Ea
k A exp k cat A exp
RT RT
Ec. Arrhenius

Donde:

A es la constante preexponencial

Ea es la energa de activacin (cal/mol)

R es la constante de los gases ideales (1.987 calmol-1K-1).

T es la temperatura absoluta (K).


Efecto del temperatura
La perdida de actividad enzimtica usualmente se
mediante reaccin de primer orden:

k
Eact d Einact

De igual manera, la constante de inactivacin (kd) incrementa su


valor con la temperatura de acuerdo a la ecuacin de Arrhenius:

Ea,d
k d A exp

RT
Dado que Ea,d>>Ea, aumentos en la temperatura incrementan en mayor
medida la velocidad de inactivacin que la de reaccin.
Efecto del temperatura
Estabilidad

Actividad
Temperatura
Efecto del pH
Vr

Vr

Cada enzima tiene un pH ptimo para su actividad


El pH afecta las interacciones inicas
Efecto del pH
1. El pH afecta la fijacin del sustrato en el sitio activo.

2. Afecta la estructura proteica, modificando su actividad y


estabilidad.
Efecto del (co)solvente
Efecto del (co)solvente
Los aminocidos polares se disuelven bien en agua, suelen
situarse en lugares en contacto con un medio hidroflico. Los
aminocidos apolares, no se disuelven bien en agua. Esto hace que
medios acuosos se agrupen entre si, orientndose hacia el interior de la
protena o hacia entonos de naturaleza apolar
Inhibidores reversibles

Estos inhibidores se unen reversiblemente a la enzima o un


intermediario enzimtico, existiendo un equilibrio entre ellos y
el inhibidor (I).
Inmovilizacin enzimtica
Inmovilizacin enzimtica

Aumenta la estabilidad de las enzimas y


Actividad permite su reuso
residual
E. Inmovilizada

E. libre

tiempo
Inmovilizacin enzimtica
- Desarrollo de sistemas continuos - Costos adicionales: soportes,
reactivos y operacin de
- Uso mas eficiente del catalizador inmovilizacin.
(Reutilizacin)
- Perdida de actividad
- Efluentes libres de catalizador
- Restricciones difusionales e
- Menor costo de mano de obra impedimentos estricos

- Mayor Flexibilidad de diseo - Poco adecuado para sustratos


insolubles o de elevado peso
molecular.
Desventajas
Ventajas

- Mayor riesgo de contaminacin


en la operacin en continuo
Inmovilizacin enzimtica
La decisin sobre el uso de la enzima en forma soluble o
inmovilizada obedecer a una evaluacin tcnico econmica
de las alternativas de proceso, que pondere cuantitativamente
ventajas y desventajas de ambos procesos. Entre lo factores a
considerar se encuentran:

Velocidad de reaccin
Estabilidad de la enzima (soluble/inmovilizada)
Costos
Propiedades fsico-qumico
Propiedades mecnicas e hidrodinmicas.
Seleccin de la modalidad de reaccin.
otras
Inmovilizacin enzimtica

Confinamiento Unin Qumica


Inclusin en Retencin en Unin a Entrecruza-
Matrices Membranas Soportes miento
Inmovilizacin enzimtica
El xito de la inmovilizacin se basa en la capacidad del
soporte de ligar la enzima y de expresar eficientemente la
actividad de la enzima ligada.

Al unirse la enzima a un soporte slido se genera un sistema


heterogneo, ya que reactantes y catalizador se encuentran
en fases distintas.

Seno del lquido

Capa estancada

biocatalizador
Efectos de la inmovilizacin
Efectos conformacionales: relacionados con la alteracin de
la estructura de la molcula enzimtica

Efectos microambientales: resultan como consecuencia de


que el catalizador enzimtico se encuentra en un ambiente
cuyas propiedades difieren de aquellas donde los efectos de
la accin enzimtica se miden.

- Efectos de particin
- Restricciones difusionales (internas y externas)
Cintica de las enzimas
inmovilizadas
Cintica intrnseca: aquella que se observara en ausencia
de efectos de particin y de restricciones difusionales.

Cintica inherente: aquella que se observara en ausencia


de restricciones difusionales.

Cintica efectiva (aparente): aquella que no corresponde


a la propia de la enzima, es la que se mide
experimentalmente.
Efecto de particin

E.
H+ Inmovilizada
-
Actividad
- -
- -
E. Libre
- -

Soporte con carga


neta negativa

pH
Efectos de particion
Las propiedades hidrofbicas y /o electrostticas del soporte
pueden modificar considerablemente la concentracin de las
especies qumicas al interior del catalizador, generando un
microambiente significativamente diferente al del seno del
liquido.

La mayora de los efectos de particin significativos son


producto de la presencia de cargas electrostticas en el
soporte. Las molculas con igual carga que el soporte son
repelidas mientras que aquellas que poseen carga opuesta
son atradas.
Restricciones difusionales

Restricciones
Difusionales
internas

Restricciones
Difusionales
externas
Restricciones difusionales
Restricciones difusionales externas (RDE):

Resultan como consecuencia de la existencia (en la


vecindad de la partcula cataltica) de una zona de lquido
estancado donde hay slo difusin molecular y no transporte
convectivo.

Si la limitacin es muy fuerte, la velocidad de la reaccin


es la velocidad de difusin.

Estas restricciones disminuyen aumentando la agitacin


para mejorar el mezclado.
Restricciones difusionales
externas
S0 Considere un catalizador sujeto a nicamente a
restricciones difusionales externas. En estado
Ss estacionario:

'
VMax s s
h (s0 ss )
'
KM ss

Donde:
h es el coeficiente volumtrico de transferencia de masa en la pelcula estancada [L3T1]
s0 , ss son la concentracin de sustrato en el seno del liquido y en la superficie del catalizado
[ML-3 ]
VMax es la velocidad mxima de reaccin intrnseca [ML-3 T1].
KM es la constante de afinidad intrnseca [ML-3 ]
S
0 - S
1 S

Restricciones difusionales
externas
S0 Reordenando:
Ss

s
0 - s = =
1 + s

Donde:
i es la concentracin adimensional de sustratos (si/ KM)
es el nmero de adimensional Damkoehler (VMax / (KMh))
es la velocidad de reaccin adimencional
Restricciones difusionales

El numero de Damkoeler expresa la relacin entre la


velocidad mxima de una reaccin enzimtica y la
velocidad mxima de transferencia de sustrato en las
proximidades de una enzima inmovilizada.

'
VMax

h K 'M

Si a es pequeo baja incidencia de RDE


Si a es grande alta incidencia de RDE
Restricciones difusionales
Restricciones difusionales
Con el propsito de incluir las RDE en el diseo del reactor, se
define factor de efectividad () como la razn entre la velocidad
de reaccin en presencia y ausencia de RDE

Vmax ' s
KM s (1 0 )

Vmax ' s 0 0 (1 )
K M s0
Restricciones difusionales
Restricciones difusionales
Internas
Seno del Capa
Biocatalizador
lquido estancada
P0 S0 s0 ss

0 R

p0 ps

R 0
Restricciones difusionales
Restricciones difusionales internas (RDI):

El sustrato debe difundir al interior del catalizador, mientas


es consumido simultneamente en la reaccin

Cada zona al interior del catalizador esta sometida a


diferentes concentraciones de las especies qumicas

El perfil del sustrato al interior del catalizador depende de


la geometra del catalizador .

Un anlisis diferencial es necesario para describir el perfil


de las especies qumicos.
Restricciones difusionales

Geometra del
Ecuacin diferencial
catalizador

d 2s Vmax " s
Lamina Deff - 0
dx 2 KM s

d 2s 2Deff ds Vmax " s


Esfera Deff - 0
dr 2 r dr KM s
Restricciones difusionales

Geometra del
Ecuacin diferencial adimensionalizada
catalizador

d 2
Lamina - 2 0
dz 2 1

d 2 2 d
Esfera - 9 2 0
d 2 d 1

x r Vmax "
Con z L eq
L R K M Deff
Restricciones difusionales
El largo equivalente Leq se define como la razn entre el
volumen y la superficie del catalizador.

Un valor elevado de , significa que VmaxKM-1>> Deff o bien el


Leq es alto, por lo tanto el sistema esta limitado por la
transferencia de masa.

Un valor pequeo significa que Deff >> VmaxKM-1 o bien que


Leq, lo que implica que las restricciones difusionales no son
importantes.
Restricciones difusionales
Anlogamente al caso de las de las RDE, se define para las
RDI el factor de efectividad puntual como:
Vmax" s
KM s (1 0 )

Vmax" s0 0 (1 )
K M s0

As, el factor de efectividad global como el promedio integral de


y corresponde a:
Lamina Esfera


1 1
A dz 2 d


1 1
G 0
dz G 0
3 2 d


1 1
0 0
A dz 2 d
0 0
Restricciones difusionales
Lamina Esfera

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