2.

Protenas de la Harina de Trigo

2.1 Clasificacin:

Las protenas de la harina de trigo pueden clasificarse

Con base en: 1. Solubilidad y 2. Funcionalidad

2.2 Con base en su solubilidad: Esta clasificacin fue desarrollada por Osborne (1924) y consiste en
una serie de extracciones consecutivas con: agua, solucin de sal diluida, solucin de alcohol y
solucin de cidos o lcalis diluidos. Usando esta secuencia de separacin, las protenas se pueden
clasificar en albminas, globulinas, gliadinas y gluteninas respectivamente. La tabla 2, muestra las
protenas presentes en las diferentes fracciones, adems su papel biolgico y funcional (Goesaert
et al 2005).

Una fraccin importante de protenas se excluye de las fracciones de Osborne por que no son
extrables con ninguno de los disolventes utilizados. Las fracciones de Osborne no proporcionan
una clara separacin entre las protenas para poder diferenciarlas bioqumicamente,
genticamente o en funcionalidad durante la elaboracin de pan. Actualmente los nombres
gliadinas y gluteninas son generalmente usados para indicar la relacin bioqumica/funcionalidad
de las protenas en lugar de la exclusiva solubilidad de la fraccin de Osborne. El fraccionamiento
de Osborne se usa todava extensamente en estudios que relacionan la composicin de protenas
con su funcionalidad, en la elaboracin de pan. Adems, debido a que este mtodo de separacin
es relativamente simple, a menudo es muy usado como una etapa de separacin inicial para
obtener fracciones semipuras de protena (Goesaert et al 2005).
2.3 Con base en su funcionalidad: Desde el punto de vista de la funcionalidad de las protenas, se
pueden distinguir dos grupos de protenas de trigo. Protenas pertenecientes al gluten con un
desempeo muy importante en la elaboracin del pan y protenas no pertenecientes al gluten, con
un desempeo secundario en la elaboracin del pan. Las protenas no pertenecientes al gluten
representan entre un 1520 % del total de las protena del trigo, principalmente se encuentran en
las capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en el endospermo.

Estas protenas son extradas en soluciones de sales diluidas y por lo tanto se encuentran en las
fracciones de Osborne de albminas y globulinas. En su mayor parte son protenas monomricas,
estructurales o fisiolgicamente activas (enzimas). No obstante a estas protenas tambin
pertenecen un grupo secundario de protenas polimricas de almacenamiento, llamadas triticinas,
que pertenecen a la clase globulinas de las protenas de almacenamiento de la semilla. Estn
relacionadas con la mayora de las protenas de almacenamiento de legumbres y en otros cereales,
como la avena y el arroz. (Shewry y Halford, 2002; Shewry, Napier, y Tatham, 1995). Estas protenas
se han encontrado en el residuo que queda despus del fraccionamiento de Osborne. Su papel en
la formacin de pan no est muy claro (Veraverbeke y Delcour, 2002)

Las protenas del gluten representan entre un 8085 % del total de las protenas del trigo,
representan la mayor parte de las protenas de almacenamiento. Pertenecen a la clase de
prolaminas. (Shewry y Halford, 2002; Shewry, Napier, y Tatham, 1995). Las protenas del gluten se
encuentran en el endospermo del grano de trigo maduro donde forman una matriz continua
alrededor de los grnulos de almidn. Las protenas de gluten son en gran parte insolubles en agua
o en soluciones de sales diluidas. Pueden distinguirse dos grupos funcionalmente distintos de
protenas de gluten: gliadinas que son monomricas y gluteninas que son polimricas y estas
ltimas se subclasifican en extrables y no extrables. La tabla 3

Muestra la clasificacin de las protenas con base en su funcionalidad. Las gliadinas y gluteninas se
encuentran normalmente en una relacin 50/50 en el trigo. Las gliadinas representan un grupo
sumamente polimrfico de protenas monomericas del gluten con peso moleculares que varan
entre 30,000 y 80,000. Bioqumicamente se han identificado tres tipos (a, g y w) (Shewry et al
1986; Veraverbeke y Delcour 2002). Estas son fcilmente solubles en soluciones de alcohol en agua
y son por lo tanto los principales componentes en la fraccin de gliadinas de Osborne

(Ver tabla 2). Por otra parte, las gluteninas son una mezcla heterognea de polmeros con pesos
moleculares que varan desde aproximadamente 80,000 hasta varios millones de kDa. Las
gluteninas estn entre las protenas ms grandes encontradas en la naturaleza (Wriley, 1996). El
verdadero tamao de las protenas polimricas ms grandes no ha sido determinado con precisin
por su enorme tamao. Mientras que aquellas gluteninas de tamao relativamente pequeo, son
solubles en soluciones de alcohol al igual que las gliadinas y ello ha permitido conocer su peso
molecular. Una gran parte es soluble en cidos diluidos (Ver tabla 1). Sin embargo una parte
importante no puede ser solubilizada sin cambiar su estructura. Esta importante insolubilidad de
las gluteninas explica por que a pesar de los esfuerzos significativos, de ya ms de un siglo, se ha
encontrado poca informacin sobre la estructura de las gluteninas. Las gluteninas estn
constituidas por subunidades que estn unidas a travs de enlaces disulfuro. Estas subunidades de
gluteninas pueden liberarse reduciendo enlaces disulfuro con agentes tales como el b-
mercaptoetanol o ditiotreitol. Las subunidades de glutenina estn bioquimicamente relacionadas
con las gliadinas y son solubles en soluciones de alcohol en agua. Cuatro diferentes grupos de
subunidades de gluteninas pueden ser distinguidos: subunidades de glutenina de alto peso
molecular que van entre 65,000 y 90,000 kDa. Subunidades de bajo peso molecular tipos B, C y D.
Con pesos moleculares entre 30,000 y 60,000.
5. Bibliografa

1983 Cereal Laboratory Methods, Edit AACC St Paul Min, USA. Andrews, J. L., Skerrit, J. H.

2005 Wheat flour constituents: how they impact bread quality, and how to impact their
functionality. Trends in Food Science & Technology, 16: 12-30

2002 Wheat protein composition and properties of wheat glutenin in relation to breadmaking
functionality. CRC Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 42: 179 208

Goesaert, H., Bris, K., Veraberbeke, W. S., Courtin, C. M., Gebruers, K. and Delcour, J. A. 1996
Wheat dough extensibility screening using a two-site enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)
with antibodies to low molecular weight glutenin subunits. Cereal Chemistry, 73: 650 - 657

Shewry, P. R. Tatham, A. S. 1995 Seed storage proteins: Structures and biosynthesis.