AMINOCIDOS__________________________________________________

AMINOCIDOS

Os aminocidos so de extrema importncia para nosso organismo. Eles

so componentes das protenas, realizam o transporte do de grupamentos
amino, so neutrotransmissores.
Em geral, um aminocido uma estrutura qumica que contm um grupo
amina e um grupo carboxila, sendo diferenciados por radicais substituintes (R)
caractersticos:

Assim, por exemplo, quando o grupamento R igual a um grupo CH3,

este aminocido chamado alanina, j se o grupamento R for igual a um grupo
CH2OH denominado serina, e assim para todos os outros aminocidos
existentes e descobertos at hoje. O primeiro aminocido descrito foi a
asparagina (em 1806) e o ltimo a treonina (em 1938).
Atualmente so descritos 20 aminocidos principais que formam por
meio de ligaes entre si (estudaremos elas mais para frente neste mdulo)
uma diversidade incontvel de compostos de diversos tamanhos e formas,
incluindo enzimas, hormnios, anticorpos, transportadores, fibras musculares,
protena do cristalino do olho, penas, teia de aranha, chifre do rinoceronte,
protenas do leite, antibiticos, venenos de cogumelos e mais uma infinidade
de compostos.
Algumas convenes de nomenclatura definiram os aminocidos em
abreviaes de trs letras e em smbolos de uma letra. Assim, o aminocido
alanina citado anteriormente representado pelo conjunto de letras Ala e/ou
pelo smbolo A, j a serina representada pelo conjunto de letras Ser e/ou pelo
smbolo S. A tabela na pgina seguinte apresenta todos os 20 aminocidos
mais comuns encontrados em nosso organismo como constituintes de
protenas.
 A tabela que voc acabou de ver apresenta a classificao dos
aminocidos quanto natureza do seu grupamento R, esta classificao dita
quanto ao substituinte, havendo os aminocidos apolares, polares neutros
(ou no carregados), cidos e bsicos. Repare que o aminocido se difere
do outro apenas pelas caractersticas da sua cadeia lateral (R).

Aminocidos Apolares

A sua cadeia lateral (R) apolar incapaz de receber ou de doar prtons, de

participar de ligaes de ponte de hidrognio. Devido a esse fato, eles
apresentam caracterstica hidrofbica. Esto localizadas no interior das
protenas.
Correlao Clnica: Fenilcetonria
As hiperfenilalaninemias so um dificuldades na alimentao e vmitos,
grupo de desordens resultantes do as vezes suficientemente severo para
impedimento da converso de sugerir estenose pilrica. Os pacientes
fenilalanina tirosina. Esta via tambm tendem a demonstrar uma
catalisada pela enzima fenilalanina hipopigmentao. Isto ocorre porque a
hidroxilase, encontrada em fenilalanina um inibidor competitivo
quantidades apreciveis somente no da tirosinase, a enzima que inicia a via
fgado e rim. de produo da melanina. Nveis
A fenilcetonria (PKU) um erro aumentados de fenilalanina tambm
inato do metabolismo causado pela reduzem os teores de noradrenalina,
ausncia (PKU clssica, tipo I) ou mielina e serotonina. Esta condio
deficincia parcial (tipo II) da enzima pode contribuir para os sintomas
fenilalanina hidroxilase, que converte a neurolgicos.
fenilalanina em tirosina. Na falta desta A pesquisa desta enfermidade ,
enzima, a fenilalanina acumula no geralmente, realizada na segunda
sangue, sendo metabolizada por outra semana de vida do paciente, quando
via produzindo catablitos alternativos, os nveis de fenilalanina esto
tais como, cido fenilpirvico, cido aumentados, mas ainda no iniciou o
fenilctico, cido fenilactico e o seu processo de retardo mental. O aumento
conjugado com a glutamina, a do cido fenilactico encontrado no
fenacetilglutamina. Estes metablitos suor e urina causa um odor murdio
so rapidamente excretados na urina, (se-melhante ao do rato).
resultando em fenilcetonria. Este Outra forma de hiperfenilalaninemia
distrbio ocorre com uma frequncia de conhecida como hiperfenilalaninemia
1 para 10.000 nascimentos, neonatal transiente. Esta desordem
apresentando sinais clnicos nas causada pelo retardo na maturao
primeiras semanas de vida; crianas heptica do sistema enzimtico da
no-tratadas podem desenvolver fenilalanina hidroxilase. Esta condio
retardo mental e reduo na no um defeito inerente; os nveis de
expectativa de vida. Crianas afetadas fenilalanina podem atingir 12 mg/dL
apresentam-se normais ao nascimento inicialmente mas, progressivamente
e os primeiros sintomas so vo declinando at alcanar os valores
geralmente inespecficos normais.
desenvolvimento retardado,
Aminocidos Polares

No apresentam cargas, porm podem doar ou receber prtons .

Localizados do lado externo das protenas

Correlao Clinica: TIROSINEMIA E DESORDENS RELACIONADAS

A tirosinemia tem vrias formas, pequenas quantidades de cido p-
todas acompanhadas por tirosinria e hidrxifenilactico, quando a dieta inclui
acidria fenlica. A tirosina essencial excesso de tirosina. Acredita-se ser
para a sntese protica e serve como causada pela atividade reduzida da
precursora da tiroxina, melanina e enzima cido fumarilacetoacetato
catecolaminas. A tirosina proveniente hidroxilase como tambm da cido p -
da dieta protica como tambm da hidroxifenilpirvico oxidase (PHPPA
hidroxilao da fenilalanina. oxidase). A perda da atividade
enzimtica provoca nveis elevados de
TIROSINEMIA I (TIROSINOSE) tirosina no sangue e urina e da
A tirosinemia I (tirosinose, tirosinemia metionina no sangue. Aumentos nos
hepatorrenal) uma desordem rara (1 nveis sricos de -fetoprotena esto
para 100.000 nascimentos) tambm associados com esta
caracterizada pela excreo do cido desordem. O dano heptico resulta em
p-hidroxifenilpirvico, quando o insuficincia aguda e, em alguns casos
paciente est sob dieta normal e mais graves, em cirrose. A leso renal
excreo de metablitos da tirosina e leva sndrome de Fanconi.
TIROSINEMIA II Diferente da tirosinemia I, a metionina
uma deficincia da enzima heptica plasmtica no est elevada. No
tirosina aminotransferase que catalisa o sedimento urinrio so encontrados
primeiro estgio do catabolismo da cristais em forma de agulha.
tirosina. As carecteristicas clnicas so:
leses oculares (eroso da crnea), TIROSINEMIA NEONATAL
leses da pele, das palmas das mos e TRANSIENTE
solas dos ps. Estas leses oculares e Neste distrbio os teores de tirosinemia
na pele so provavelmente secundrias esto elevados em crianas
a formao intracelular de cristais de prematuras e nascituras de a termo
tirosina, que induz inflamao. mas com baixo peso; apresentam
Observa-se, ocasionalmente, retardo imaturi-dade heptica e limitada
mental. Elevados nveis de tirosina so capacidade de sintetizar as enzimas
encontrados no sangue e urina, apropriadas. Com o fgado maduro, a
tambm como valores aumentados de tirosina acumulada volta ao normal em
cidos fenlicos e tiramina na urina. 48 semanas.

Aminocidos cidos

Sua caracterstica principal, que sua cadeia lateral (R) atua como doadores
de prtons.

Aminocidos Bsicos

Sua principal caracterstica que sua cadeia lateral recebem prtons.

 Outra classificao a dita nutricional e envolve a essencialidade
dos aminocidos para ns, havendo os no essenciais (que nosso organismo
consegue sintetizar): alanina, asparagina, cido asprtico, cido glutmico e
serina; aminocidos essenciais (que devem ser ingeridos por meio da
alimentao, j que no conseguimos sintetizar em nosso corpo):
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano,
histidina e valina; e ainda os aminocidos condicionalmente essenciais (
necessrio obt-los pela alimentao, porm somente para determinadas
situaes fisiolgicas): arginina, cistena, glicina, glutamina, prolina e tirosina.
 Uma curiosidade interessante sobre a quiralidade envolvendo o C
central dos aminocidos, que poderia levar formao de D-ismeros ou L-
ismeros, porm na natureza somente a forma L dos aminocidos
encontrada como ativa, j que os stios enzimticos so assimtricos. Veja o
desenho a seguir:

Repare que os aminocidos possuem as mesmas molculas em torno

do carbono, porm em posies diferentes. Suas posies esto diferentes
como se fosse refletido no espelho, o hidrognio que estava localizado direita
no L-ismero, no D-ismero esta localizado do lado esquerdo. O carbono quiral
permite a alterao de local dessas molculas ligadas ele.
Quimicamente os aminocidos podem ser definidos como anfteros, j
que possuem na molcula um grupamento de caracterstica cida (-COOH) e
um grupamento de caracterstica bsica (-NH2), o que os tornam muito
interessantes por reagirem tanto com cidos quanto com bases para formar
sais orgnicos. Os
aminocidos so
substncias anfteras,
ou seja, pode atuar
como cidos ou como
bases. Existem 2 grupos
cidos fortes ionizados,
um COOH e um NH3+ . Em soluo essas duas formas esto em equilbrio
protnico. R-COOH e R-NH3+ representam a forma protonada ou cida,
parceiras nesse equilbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 so as bases
conjugadas. Assim, dependendo do meio, os aminocidos podem atuar como
cidos (protonado, podendo doar prtons), neutros (a forma protonada e a
forma receptora de prtons em equilbrio) e base (base conjugada do cido
correspondente, ou seja, perdeu prtons, e agora receptora deles).
muito comum o uso da titulao atravs da adio ou remoo de
prtons para se descobrir caractersticas dos compostos. Para aminocidos
essas caractersticas tambm so evidentes. Os valores dessa curva variam
entre os aminocidos. Porm esta tem algumas caractersticas em comum.
No incio da curva observa-se que os grupos dos aminocidos carboxilo
e amino esto completamente protonados. Com a titulao o grupo carboxlico
vai liberar prtons. Durante essa liberao evidenciado um ponto onde a
concentrao desse doador de prtons igual concentrao do on dipolar
desse aminocido, ponto de inflexo, correspondente a pH igual a pK (medidor
da tendncia de ceder prtons) do grupo protonado que no est sendo
titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberao de prtons por parte do
carboxilo o ponto isoeltrico, pI, esse ponto possui um pH caraterstico, onde
se observa todo o aminocido como on dipolar, ou seja, a carga total igual a
zero. Com a continuao da titulao, o prton do grupo NH 3+ ser liberado.
Tambm se observa um ponto de inflexo nessa segunda parte da curva de
titulao. Veja um exemplo a seguir:
 Os aminocidos podem reagir entre si, unindo-se por ligaes ditas
peptdicas. A reao para esta formao chamada de condensao ou
desidratao, j que libera uma molcula de gua aps o grupo carboxila de
um aminocido se ligar ao grupo amino de outro aminocido, formando uma
amida com ligao covalente C-N, segundo a equao qumica abaixo:

Vemos na figura acima a ligao entre dois aminocidos, mas repare que
as extremidades dos aminocidos ainda podem reagir com outros aminocidos,
formando cadeias de tamanhos variados, desde muito pequenos com dois ou
trs milhares de resduos de aminocidos at grandes cadeias. Essas ligaes
so muito estveis, tendo meia-vida mdia de sete anos nas condies
intracelulares e, por conveno, o terminal amino sempre representado
esquerda, de onde comeamos a dar o nome para a cadeia de aminocidos.
Quanto nomenclatura, dois aminocidos unidos pela ligao
peptdica so ditos dipeptdeos, trs aminocidos nas mesmas condies
formam um tripeptdeo, e assim segue at que alguns aminocidos unidos
passam a ser chamados de oligopeptdeos. Muitos aminocidos unidos formam
um polipeptdeo, e embora muitas vezes os termos se confundam, quando o
peso molecular do composto ultrapassa os 10.000 Da, temos uma protena.
Muitos peptdeos apresentam importante biolgica e isso independe de
seu tamanho. O aspartame, um conhecido adoante artificial, por exemplo,
formado pelo dipeptdeo L-aspartil-L-fenilalanil metil ster. Alguns hormnios
so peptdeos pequenos tambm, e mesmo em concentraes muito baixas
exercem seus efeitos, por exemplo, a ocitocina, que contm nove resduos de
aminocidos e responsvel por estimular as contraes uterinas durante o
parto.
Ainda, alguns polipeptdeos pequenos (ou oligopeptdeos) tambm
possuem importncia biolgica, como o glucagon, um hormnio pancretico,
composto por 29 resduos e a corticotropina, um hormnio de 30 resduos de
aminocidos da glndula hipofisria anterior que estimula o crtex adrenal. Em
geral, os peptdeos no ultrapassam 2.000 resduos de aminocidos (e aqui j
temos uma protena!), mas a titina, uma constituinte do msculo de vertebrados
chega a 27.000 resduos.
Quanto importncia biolgica dos aminocidos, alm da sua
participao na composio de todos os produtos descritos anteriormente,
temos tambm as funes especializadas dos aminocidos. Essas incluem a
utilizao dos aminocidos como mensageiros qumicos na comunicao entre
clulas. Por exemplo, a glicina, o GABA e a dopamina so neurotransmissores,
j a histamina um potente mediador local em reaes alrgicas, e a tiroxina
um hormnio tireideo, que contm iodo e que geralmente estimula o
metabolismo em vertebrados.

EXERCCIOS DE FIXAO

1)Comente alguma funo importante exercida pelo aminocido.

2)Defina o que so aminocidos essenciais e no essenciais, exemplificando.
3)Represente a estrutura qumica do aminocido destacando seus
grupamentos qumicos.
4)Defina os termos carbono quiral e enatimeros.
5) Faa um desenho de 2 aminocidos enatimeros e explique qual
importncia da conformao L e D ismero para a funo biolgica.
6) Como se classificam os aminocidos?
7) Qual a importncia do pH para os aminocidos. Como eles se comportam
em uma titulao (mudana de pH).
8) O que so ligaes peptdicas? Faa um desenho exemplificando.
PROTENAS_____________________________________________________

PROTENAS

As protenas so compostos orgnicos relacionados ao metabolismo de

construo. Durante as fases de crescimento e desenvolvimento do indivduo,
h um aumento extraordinrio do nmero de suas clulas passam a exercer
funes especializadas, gerando tecidos e rgos.
As protenas possuem um papel fundamental no crescimento, j que
muitas delas desempenham papel estrutural nas clulas, isto , so
componentes da membrana plasmtica, das organelas dotadas de membrana,
do citoesqueleto dos cromossomos etc. E para produzir mais clulas preciso
mais protena. Sem elas no h crescimento normal. A diferenciao e a
realizao de diversas reaes qumicas componentes do metabolismo celular
dependem da paralisao de diversas reaes qumicas componentes do
metabolismo celular dependem da participao de enzimas, uma categoria de
protenas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso organismo fica
extremamente vulnervel.
Certos hormnios, substncias reguladoras das atividades do nosso
organismo, tambm so proticos. o caso da insulina, que controla a taxa de
glicose sangunea.
Quanto s protenas, elas sempre possuem mais de 20 aminocidos.
Uma grande parte delas so completamente sintetizada no citosol das nossas
clulas pela traduo do RNA, e aps sua sntese so destinadas ao local
em que exercer sua funo por intermdio de sinais de reconhecimento pela
clula. Do ponto de vista estrutural so as biomolculas mais importantes para
o organismo e sua importncia j era reconhecida desde o comeo dos
estudos com protenas, conforme podemos notar pela frase do qumico sueco.
Dependendo dos tipos de aminocidos que constituem a protena,
assim como do tamanho da cadeia, temos uma configurao espacial desta
cadeia, e assim podemos dividir, didaticamente, nos nveis de organizao das
protenas em estruturas: primria, secundria, terciria e quaternria.
Estrutura primria:
Esse nvel composto pela sequncia dos aminocidos ao longo da cadeia
polipeptdica. Assim, embora o primeiro e mais simples nvel de organizao
seja tambm o mais importante, pois as caractersticas qumicas e fsicas de
cada resduo de aminocido utilizado contribuiro para toda a organizao
espacial final da protena. Esta sequncia determinada geneticamente e
representada por meio das ligaes peptdicas entre os resduos de
aminocidos, conforme vimos anteriormente.
Correlao Clnica: Diferenas em insulinas usadas no tratamento da
Diabetes Miellitus
Antes do desenvolvimento da insulina
recombinante humana, insulinas de
porco e de boi eram usadas no
tratamento da diabetes humana. A
insulina de fontes de animais ainda
usada no tratamento da diabetes em
pases em desenvolvimento. Em
virtude das diferenas na sequncia da
insulina humana, alguns indivduos
diabticos tem uma resposta alrgica
inicial insulina injetada, uma vez que
seu sistema imunolgico reconhece a
insulina como estranha,
desenvolvem resistncia insulina por
causa de um alto ttulo de anticorpos
anti-insulina, em um estgio mais tardio
do tratamento. Entretanto, frequncia
de uma resposta imunolgica
deletria as insulinas porcinas
bovinas pequena, com a grande
maioria da populao podendo utilizar
essas insulinas sem grandes
complicaes. Isso se deve ao
pequeno nmero e natureza
conservativa das mudanas entre as
sequncias de aminocidos e ao fato
de elas no modificarem a estrutura
tridimensional da insulina em relao
da insulina humana. A insulina de
porco geralmente mais aceito do que
a bovina em indivduos reativos
ou insulina porque mais parecida com a
insulina humana. A insulina humana
hoje a principal insulina usada em
pases desenvolvidos, sendo feita por
bactrias geneticamente
engenheiradas ou por modificaes da
e insulina de porco.

Estrutura secundria:
Como as ligaes peptdicas podem sofrer rotaes afim de minimizar a
energia em contato com o meio em que se encontram, os aminocidos
prximos entre si sofrem um arranjo espacial, resultando nas estruturas
secundrias. Muitas vezes os arranjos secundrios ocorrem de forma regular,
isto , os ngulos das ligaes se repetem ao longo de um segmento da
protena, resultando em estruturas cilndricas estabilizadas por ligaes de
hidrognio entre os resduos de aminocidos (-hlice) ou em estruturas
achatadas e rgidas por ligaes de hidrognio entre regies vizinhas (folha -
pregueada). Uma ilustrao destas duas possibilidades de estrutura secundria
das protenas apresentada a seguir.
Estrutura terciria:
Ligaes de hidrognio e pontes dissulfeto, alm de interaes hidrofbicas e
eletrostticas, estabilizam as estruturas secundrias resultando em um
enrolamento desta. Esta estrutura o dobramento final da protena, sendo
caracterizada por ligaes entre regies de longa distncia entre os
aminocidos (lembre-se que na estrutura secundria as ligaes ocorrem a
curta distncia). Como as sequncias de aminocidos so diferentes, as
protenas apresentam estruturas tercirias diferentes, responsveis por
diferentes efeitos biolgicos.
Correlao Clnica: Dobramento inadequado das protenas Amiloidoses
O dobramento proteico um processo demonstram uma conformao
complexo de tentativa e erro, que algumas caracterstica de folha pregueada na
vezes podem resultar em molculas forma de fibrilas no ramificadas. Esse
dobradas de forma imprpria. Essas peptdeo, quando agregado na
protenas dobradas de forma imprpria so configurao de folha pregueada,
normalmente marcadas e degradas dentro neurotoxico e constitui o principal evento
das clulas. Entretanto, esse sistema de patognico que leva ao prejuzo cognitivo
controle de qualidade no perfeito, e caracterstico da doena. O peptdeo
agregados intra ou extracelulares de amiloide A, depositado no crebro em
protenas inadequadamente dobradas decorrncia da doena de Alzheimer,
podem se acumular, especialmente durante derivado por clivagem proteoltica de uma
o envelhecimento. Depsitos dessas protena maior, a protena percursora
protenas com dobramento inadequados amiloide uma protena com um nico
esto associadas a algumas doenas e so domnio transmembrana, expressa na
denominadas amiloidoses. superfcie de clulas neurais e em outros
O dobramento inadequado de protenas tecidos. Os agregados contendo o peptdeo
pode ocorrer espontaneamente ou pode Aformam a placa de amiloide, encontrada
ser causado por uma mutao em um no parnquima cerebral e ao redor dos
determinado gene, o que produz uma vasos sanguneos. A maioria dos casos de
protena alterada. Alm disso, algumas doena de Alzheimer no de origem
protenas aparentemente normais, aps gentica, embora pelo menos cinco a dez
uma clivagem proteoltica anormal, podem por cento dos casos tenham origem
assumir um estado conformacional familiar. Um segundo fator biolgico
especfico, que leva formao de longos envolvido no desenvolvimento da doena
feixes de protenas fibrilares, constitudos de Alzheimer o acmulo de emaranhados
de folhas pregueadas. Essas protenas neurofibrilares no interior de neurnios. Um
agregam-se espontaneamente, e o componente chave desse emaranhado de
acmulo desses agregados insolveis, fibras a forma anormal da protena tau,
denominados amiloides, tem sido implicado que na forma saudvel, auxilia na
em muitas doenas degenerativas organizao da estrutura microtubular. A
especialmente na doena de Alzheimer, protena tau defeituosa, entretanto, parece
uma doena neurodegenerativa bloquear as aes de sua forma
relacionada idade. O componente equivalente normal.
predominante da placa amiloide que se
acumula na doena de Alzheimer um
peptdeo formado por 40 a 42 resduos de
aminocidos, denominados amiloides
(A). Os mtodos de cristalografia de raios
X e espectroscopia de infravermelho
Estrutura quaternria:
Esta estrutura menos comum, mas ocorrem quando a protena composta
por mais de uma cadeia polipeptdica, unidas entre si pelas ligaes qumicas
citadas anteriormente, podendo resultar em funes diferentes para a estrutura
resultante. Um exemplo clssico de estrutura quaternria a hemoglobina,
formada por quatro cadeias polipeptdicas.

Chaperons: tambm denominados HSP60 ou HSP70, atuam auxiliando no

dobramento correto das protenas.

Protenas Conjugadas

As protenas podem conter em sua composio outros compostos que no

aminocidos. Caso isso ocorra a protena dita conjugada e o radical no
peptdico dela dito grupo prosttico. Exemplos deste caso so as
metaloprotenas, que contm metal em sua composio, hemeprotenas,
lipoprotenas, glicoprotenas, dentre outras.
 Desnaturao de protenas

A desnaturao no rompe as ligaes peptdicas (lembra que estas so

muito fortes e podem sobreviver por anos no nosso organismo?) e pode ser
causada pelo aumento da temperatura (de importncia relevante quando temos
febres altas), extremos de pH, solventes orgnicos (por exemplo, a acetona ou
o etanol), solutos (ureia), exposio a detergentes e agitaes vigorosas (estas
ltimas de maior aplicao em laboratrios de pesquisa e anlises clnicas).

A renaturao pode ocorrer caso o meio volte sua composio anterior,

como visto a seguir para a ribonuclease, porm nem sempre isso acontece.
 Estrutura das protenas

As protenas podem, ainda, ser classificadas em fibrosas ou globulares de

acordo com sua forma.
As primeiras so insolveis em gua, possuem peso molecular elevado e
geralmente so formadas por longas molculas mais ou menos retilneas e
paralelas ao eixo das fibras. Temos nesse grupo as protenas de estrutura,
como o colgeno, a queratina e a miosina.

J as protenas globulares so mais ou menos esfricas,

espacialmente mais complexas, geralmente solveis no meio aquoso e incluem
as protenas ativas, como as enzimas e os transportadores.
As protenas globulares clinicamente mais importantes so as
hemeprotenas: mioglobina e hemoglobina. Hemeprotenas so um grupo
de protenas especializadas, as quais contm heme como grupo prosttico
firmemente ligado. Na hemoglobina e na mioglobina, as duas hemeprotenas
mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma
reversvel, o oxignio.

Mioglobina: uma hemeprotena presente no corao e no msculo esqueltico

funciona tanto como um reservatrio quanto como um carregador de oxignio,
que aumenta a velocidade de transporte de oxignio dentro da clula muscular.
A mioglobina consiste em uma nica cadeia polipeptdica, a qual
estruturalmente similar a uma das cadeias polipeptdicas individuais que
constituem as subunidades da molcula de hemoglobina. Veja o modelo da
mioglobina na figura abaixo.
Hemoglobina: encontrada exclusivamente nos eritrcitos; sua principal
funo transportar oxignio dos pulmes at os capilares dos tecidos. A
hemoglobina (A), a principal hemoglobina nos adultos, composta por 4
cadeias polipeptdicas duas cadeias alfa e duas cadeias beta. A molcula de
hemoglobina mais complexado que a de mioglobulina. Por exemplo, a
hemoglobina pode transportar H+ e CO2 dos tecidos at os pulmes e pode
carregar 4 molculas de O2 dos pulmes s clulas dos tecidos do corpo. Alm
disso, as propriedades de ligaes do O2 na hemoglobina so reguladas por
fatores alostricos.
A hemoglobina pode estar em dois tipos de conformaes dependendo da sua
afinidade pela molcula de O2.
-Forma T: a forma desoxigenada da hemoglobina chamada de forma
T, ou forma tensa. Na forma T, os dois dmeros interagem por meio de uma
rede de ligaes inicas, que restringem os movimentos das cadeias
polipeptdicas. A forma T a forma da hemoglobina com baixa afinidade pelo
O2
- Forma R: a ligao do O2 hemoglobina(Hb) causa a ruptura de
algumas ligaes inicas entre os dmeros . Isso leva a uma estrutura
chamada de R, ou forma relaxada, na qual as cadeias tem maior liberdade de
movimento. A forma R a forma da hemoglobina com alta afinidade.

Fatores Alostricos
A capacidade da Hb de ligar
reversivelmente ao O2 afetada pela
pO2 (devido a interao heme-heme,
ou seja, quanto mais molculas de
O2 a Hb se liga, mais afinidade as outras cadeias da molcula de Hb tem pelo
O2), pelo pH, pela pCO2, e pela disponibilidade de 2,3-bifosfoglicerato.
A liberao de O2 pela Hb, aumentada quando o pH diminui ou quando
esta presente em uma presso parcial de CO2 aumentada. Nos dois casos, h
uma alterao da molcula de Hb para a conformao T, permitindo assim a
liberao rpida do O2. Esse situao denominado de efeito Bohr.
A afinidade da molcula de Hb por O2 responde a pequenas alteraes
de pH entre os pulmes e tecidos que consomem O 2, tornando a Hb um
transportador de O2 eficiente.
O 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) um importante regulador da ligao
de O2 Hb, ele sintetizado como um intermedirio da rota glicoltica. Em
situaes de hipxia h aumento nas concentraes de 2,3-BPG. Essa
molcula se liga Hb, resultando em uma rpida descarga de O 2 nos capilares
dos tecidos.

Correlao Clnica: Hemoglobinopatias Anemia Falciforme

A Anemia Falciforme
prevalncia mdia de 1 entre 380
nascidos vivos, nos afro-descendentes
nas Amricas doena gentica,
incurvel e com alta morbimortalidade.
A caracterstica principal da Anemia
Falciforme a deformao que causa
na membrana dos glbulos vermelhos
do sangue.Os glbulos vermelhos so
clulas arredondadas e elsticas que
passam facilmente por todo o sistema
circulatrio. Existem milhes destas
clulas circulando por todo o corpo.
Quando diminui o oxignio na
circulao, os glbulos vermelhos com
a hemoglobina S podem ficar com a
forma de meia lua ou foice, perdem a
mobilidade e flexibilidade e so mais
rgidos, por esse motivo tm dificuldade
com para passar pelos vasos sanguneos,
formando um aglomerado de glbulos
vermelhos que impede a circulao do
sangue e o oxignio para os tecidos e
rgos.
Diagnstico neonatal ou triagem
neonatal um conjunto de exame de
sangue que se faz nos bebs nas
primeiras 24 horas aps o nascimento.
A amostra de sangue obtida com
base na puntura de calcneo e
coletada em papel filtro. Popularmente
conhecido como teste do pezinho.
No Brasil, a triagem neonatal
est implantada h alguns anos para
dois tipos de doena: fenilcetonria e
hipotiroidismo e, no ano de 2001, o
governo federal incluiu a eletroforese
da hemoglobina, exame que detecta
anemia falciforme em doze estados das causas dessa suscetibilidade a
brasileiros. Para a ampliao desta, perda funcional do bao, rgo que
necessria a vontade poltica dos atua removendo as bactrias da
rgos de sade nos governos, circulao, dando proteo ao
visando difuso de informaes, organismo.
elaborao de material informativo e A infeco sempre deve ser
educativo, capacitao tcnica e uma acompanhada com muito zelo pela
poltica definida, conforme as equipe mdica e familiares, pois
necessidades regionais, unindo as responsvel pela alta mortalidade entre
organizaes no-governamental e os doentes falciformes.
instituies privadas, como forma de As pessoas com doena
garantir o acesso universal ao falciforme, geralmente, tm ictercia por
diagnstico neonatal. causa da destruio rpida dos
Clula em forma de foice tem glbulos vermelhos (hemlise). Quando
pouca mobilidade e flexibilidade e pode esses so destrudos, um pigmento
obstruir o sistema circulatrio, chamado bilirrubina liberado. Como o
impedindo o fluxo de sangue e oxignio fgado no consegue eliminar a
aos tecidos e rgos, (vaso-ocluso). A bilirrubina resultante dessa destruio
dor acomete sobretudo os sistemas rpida, esta ficar acumulada no
muscular e esqueltico e, em crianas sangue circulante. Se a concentrao
at trs anos, mais comum atingir a dessa substncia aumentar muito no
articulao das mos e ps.Nas sangue, a pele e, sobretudo, a esclera
crianas maiores, so acometidos os (branco dos olhos) ficam com uma cor
braos, o trax, as costas, o abdome e amarelada ou verde-amarelada. Essa
as pernas colorao denominada ictercia.
Os doentes falciformes so O tratamento consiste em
mais suscetveis a infeces, como hidratao, analgesia, transfuses
pneumonias, meningite, osteomelite e sanguneas. E em alguns casos
septicemia. comum encontrar indicado o medicamento hidroxiureia,
doentes falciformes que j tiveram um antitumoral que tem a capacidade
vrias pneumonias, h relatos de de aumentar os nveis de HbF,
pacientes com at 12 episdios. Uma diminuindo assim a dor e mortalidade.
 Funes Biolgicas das Protenas

Quanto importncia biolgica das protenas, poderamos ficar

discutindo durante muitas pginas todas as contribuies que temos por esta
classe de biomolculas. Mas vou apenas citar alguns exemplos que mostram a
participao das protenas em nosso corpo para ilustrar sua importncia.
As protenas podem desempenhar funes hormonais, especificamente
em algum rgo ou estrutura, como a insulina, que retira a glicose em excesso
do sangue. Podem ainda participar das funes de defesa do organismo, como
os anticorpos, especializados no reconhecimento e neutralizao de vrus,
bactrias e substncias exgenas. Outras protenas de defesa so o
fibrinognio e a trombina, responsveis pela coagulao sangunea em caso de
cortes e ferimentos.
As protenas tambm esto presentes na nutrio, exercendo funo
energtica e fornecendo aminocidos. Deficientes proteicas nutricionais podem
levar a um desequilbrio homeosttico e na infncia deficincia no
crescimento. O recomendado por nutricionistas a ingesto diria de 0,8 a 0,9
gramas de protenas por kg do nosso corpo na fase adulta. As enzimas
tambm so protenas importantes que atuam nas reaes qumicas e sero
abordadas em um tpico, no prximo mdulo.
Alm destas funes, as protenas ainda so encontradas no transporte
dos gases (principalmente do oxignio), como por exemplo, a hemoglobina e a
hemocianina, e no armazenamento, como a ferritina, localizada no fgado e
responsvel pela reserva do ferro.

EXERCICIOS DE FIXAO

1)Como so formados as protenas?

2) Quais os tipos de estrutura das protenas?

3) o Que so protenas fibrosas e globulares. Exemplifique.

4) O que desnaturao de protena? Cite o que pode causar essa
desnaturao?

5) Existe alguma protena que ocorre renaturao? Exemplifique.

6) Qual importncia biolgica das protenas. D exemplos.

7) A transformao do leite em coalhada se deve:

a) desnaturao espontnea das protenas do leite.

b) acidificao progressiva pelo envelhecimento da lactose.

c) ao desdobramento das protenas pela ao de microorganismos.

d) coagulao enzimtica da lactose e das protenas.

e) coagulao das protenas (desnaturao) pelo cido produzido na

fermentao da lactose.

8) Obteve-se da hidrlise de uma substncia de origem animal: glicina, serina,

histidina, lisina, arginina e fenilalanina. A substncia hidrolisada era:

a) um polissacardeo..

b) um cido nucleico.

c) um lipdio.

d) uma protena

e) uma cetose.

9) Considere as seguintes afirmativas:

I- As protenas so substncias de grande importncia para os seres vivos:

muitas participam da construo da matria viva.

II- As protenas chamada enzimas facilitam reaes qumicas celulares.

III- Os anticorpos, que tambm so protenas, funcionam como substncias de

defesa.
Assinale:

a) se somente I estiver correta.

b) se somente II estiver correta.

c) se somente III estiver correta.

d) se I e II estiverem corretas.

e) se todas estiverem corretas.

10) Desenhar o tripeptdeo Ala-Asp-His

12) Descreva -hlice e folha pregueada. Aponte as diferenas essenciais

entre estas formas de estrutura secundria encontradas em peptdeos.
ENZIMAS_______________________________________________________

ENZIMAS

As enzimas so os catalisadores das reaes bioqumicas dos

sistemas biolgicos. E qual a importncia dessa catlise? Explicaremos por
meio de um exemplo bem simples. Utilizamos o acar (sacarose) para gerar
energia para todas nossas atividades dirias. Essa energia gerada com a
converso do acar em CO2 e H2O na presena de oxignio. Mas no vemos
o acar se transformar em CO2 e H2O quando o compramos no mercado.
Essa reao termodinamicamente favorvel, porm muita lenta. E a
entram os catalisadores, com a funo de aumentar a velocidade das
reaes (por intermdio da diminuio da energia de ativao necessria
para que a reao ocorra), possibilitando o aproveitamento destas em uma
escala de tempo til para a manuteno da nossa vida.
Em geral as enzimas so protenas altamente especializadas, com
exceo de um pequeno grupo de enzimas que so compostas por molculas
de RNA cataltico. O estudo das enzimas de grande importncia prtica, seja
na rea da sade (quando algumas deficincias genticas podem levar s
alteraes enzimticas, comprometendo funes vitais) ou na indstria
(farmacutica e alimentcia, em que algumas enzimas so utilizadas na
produo de antibiticos em larga escala), havendo uma rea de estudo
especfica para esta classe de biomolculas: a enzimologia.
Vamos comear a estudar as enzimas por meio da sua nomenclatura,
para facilitar futuramente, quando alguns termos mais tcnicos forem utilizados.
A nomenclatura das enzimas normatizada pelo NC-IUBMB (Comit de
Nomenclatura da Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular) e
dividida em seis classes, segundo a natureza das reaes qumicas que elas
catalisam. Estas classes foram organizadas no formato de tabela para
facilitar a visualizao. No necessrio memoriz-las, mas interessante
conhec-las.
Classe da Enzima Funo enzimtica

1. Oxidorredutase Reaes de oxidorreduo, transferindo prtons (H+) ou hidretos (H-)

2. Transferase Reaes com transferncia de grupos qumicos funcionais

Reaes de hidrlise, utilizando a gua como receptor de grupos

3. Hidrolase
qumicos funcionais

4. Liase Reaes envolvendo ligaes duplas

5. Isomerase Reaes de transformao de uma molcula em seu ismero

Reaes com formao de ligao qumica, utilizando o ATP como

6. Ligase
fornecedor de energia

Ainda, as enzimas so subdivididas em outras categorias, sendo

identificadas por um nmero denominado EC. Por exemplo, a EC 3.5.1.5. a
urease (e pertence classe 3 hidrolase). Dica: Repare que geralmente as
enzimas terminam pelo sufixo ase adicionado ao nome do substrato ou da
ao que exerce. Assim, a urease catalisa a hidrlise da ureia.
Devido sua natureza proteica, devemos considerar alguns fatores
que podem afetar o funcionamento das enzimas. O primeiro deles a
temperatura, que pode desnaturar a enzima
por intermdio da alterao da sua estrutura
terciria por afetar as ligaes fracas que a
mantm, alterando o stio ativo, que o local
onde as molculas (substratos) se ligam
enzima para que a reao ocorra.
 Outro fator importante o pH do meio, que em valores extremos pode
exercer o mesmo efeito da temperatura sobre as enzimas. Geralmente a faixa
de trabalho destas em pH entre 5 e 9, e leves alteraes podem afetar a
ligao do substrato enzima (por exemplo, ionizando-o) ou afetar o stio de
ligao. Aqui entra a importncia dos tampes que estudamos.
O pH timo de uma enzima reflete variaes no estado de ionizao
de resduos de aminocidos do stio ativo. A enzima est pelo menos
parcialmente desnaturada em pHs afastados do pH timo. Quando o substrato
uma molcula ionizvel, o pH timo da enzima tambm reflete o seu estado
de ionizao . Depois do pH timo ela perde sua atividade enzimtica , quando
altera o pH diminui a interao do substrato com a enzima. Ela sofre mudana
conformacional drstica.

Os cofatores so molculas no proteicas que se ligam s enzimas

para que estas exeram suas funes catalticas. Assim, a anidrase carbnica,
por exemplo, necessita de molculas de zinco para atuar (logo, o zinco o
cofator desta enzima, e sua ausncia pode afetar o funcionamento enzimtico).
 As coenzimas possuem mecanismo semelhante aos cofatores. Em
geral, as enzimas no so muito adaptadas para catalisarem reaes de
oxidorreduo. As coenzimas facilitam essas reaes, porm diferentemente
das enzimas tm suas estruturas qumicas modificadas aps a reao.
Por definio, as vitaminas so compostos orgnicos presentes nos
alimentos e embora essenciais para o correto funcionamento do organismo,
podem levar a doenas em caso de falta ou excesso. Ainda, no podem ser
digeridas pelo ser humano em quantidades apreciveis.
Podem ser classificadas em lipossolveis ou hidrossolveis de
acordo com suas solubilidades em gua e so representadas por letras ou
letras e nmeros. Assim, o cido ascrbico tambm chamado de vitamina C
e/ou cido flico de vitamina B9. As vitaminas lipossolveis so as vitaminas A,
D, E e K (memorize isto), e no so precursoras de coenzimas. Todas as
outras so hidrossolveis e seguem o que foi dito nos pargrafos anteriores.

1.CATLISE

Cada enzima tem uma regio especial na qual uma parte ou toda a
molcula do reagente pode se adaptar. A molcula do reagente que alterada
pela enzima chamada de substrato.
Esta regio especial da enzima que se une ao substrato chama-se
stio de ligao, stio ativo ou centro ativo da enzima.
Quando o substrato se fixa nesta regio, forma-se uma combinao
temporria, chamada complexo enzima-sustrato. (Exemplo o modelo
chave-fechadura)
Quando o substrato se liga a enzima , ele fica exposto ao centro ativo
da enzima.
A catlise pode acontecer de algumas maneiras :
A interao do substrato com a enzima induz mudana na
conformao da enzima. Esta mudana induzida, posiciona melhor as cadeias
laterais da enzima no sitio ativo. Ao mesmo tempo esta mudana contorce o
substrato, enfraquece ligaes e torna a reao mais fcil. As cadeias laterais
da enzima podem doar ou receber prtons, ou formar temporariamente
ligaes covalentes. Todos estes fatores reduzem a energia necessria para a
reao ocorrer, chamada de Energia de ATIVAO.
A catlise enzimtica diminui a barreira energtica entre os reagentes e
os produtos.
As enzimas reduzem a energia de ativao, aumentando o n de
molculas prontas para reagir.

Exemplo : A decomposio da gua oxigenada (H2O2) apresenta energia de

ativao conforme:
H2O2 H2O + O2

Sem catalisador : Ea = 18 Kcal/mol

Com catalisador : Ea = 12 Kcal/mol
Com catalise (enzima) : Ea = 2 Kcal/mol

Mas para que ocorra uma reao qumica entre duas substncias
orgnicas que esto na mesma soluo preciso fornecer uma certa
quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favorea o encontro
e a coliso entre elas. A energia tambm necessria para romper ligaes
qumicas existentes entre os tomos de cada substncia, favorecendo, assim a
ocorrncia de outras ligaes qumicas e a sntese de uma nova substncia a
partir das duas iniciais.
Essa energia de partida, que d um empurro para que uma reao
qumica acontea, chamada de energia de ativao e possui um determinado
valor.
Vejamos agora como se comporta a reao de acordo com o grfico a
seguir
 Repare em azul no grfico a seguir, com a presena da enzima como
essa energia de ativao diminui. Ou seja, A enzima provoca uma diminuio
da energia de ativao necessria para que uma reao qumica acontea e
isso facilita a ocorrncia da reao.

2. TEMPO DA REAO E CONCENTRAO DA ENZIMA,SUBSTRATO E

COFATORES

A [substrato] cai na mesma razo em que a [produto] aumenta em

funo do tempo.
A enzima existe sob duas formas: enzima livre E e complexo enzima-
substrato ES. No incio da reao, a [E] livre cai e a do complexo [ES] aumenta
e atinge um mximo, em que no h mais [E] livre no meio. Nessa situao,
diz-se que a enzima est saturada (s existe no complexo ES). A velocidade da
reao a mxima.
A combinao de uma enzima com o substrato formando um complexo
ES uma etapa necessria para a catalise enzimtica .Esta ideia foi ampliada
por Michaelis e Menten formularam as bases da cintica enzimtica, para
explicar como a concentrao do substrato [S] afeta a velocidade da reao v ,
eles postularam que a enzima primeiramente combina-se de modo reversvel
com o subtrato ,formando um complexo enzima substrato em uma etapa
reversvel e rpida : E + S ES
Ento o complexo ES rompido em uma segunda etapa que mais
lenta ,fornecendo enzima livre e o produto P : ES E+P
 A velocidade inicial mxima de uma reao catalisada ocorre quando
quase toda a enzima estiver presente como complexo ES e [E] desprezvel .
O grfico mostra um conjunto de reaes que esto acontecendo
simultneamente, conforme as equaes abaixo:

- parte a: v aumenta proporcionalmente com aumentos de S.

- parte b: v aumenta no proporcional- mente com aumentos de S.
- parte c: v no aumenta mais, tendendo a um valor mximo (Vmax),
sendo independente da [S]
- Para se chegar equao da hiprbole quadrada do grfico V x S, o grfico de
Michaelis Menten, considera-se que o conjunto de reaes est em equilbrio,
ou seja, a [ES] constante e o sistema tem a sua velocidade mxima, Vmax.
- Quando [ES] constante, as velocidades de formao (Vf) e de
desdobramento (Vd) do complexo ES so iguais:
- Vf formao ES = Vd desdobramento ES
- Igualando-se Vf = Vd e resolvendo para V, chega-se Equao de Michaelis-
Menten:

Km= constante de Michaelis Menten um parmetro cintico que traz

informaes sobre a afinidade que a enzima tem pelo substrato.
K-1+K2 /K1
 Considerando a afinidade da E pelo seu S, temos 2
casos:
1. 2. E tem alta afinidade por S
E tem baixa afinidade por S

Quando Vd mais alta do que Vf Quando Vf mais alta do que Vd

k + k = grande k + k = pequeno
-1 2 Km alto -1 2 Km baixo
k = pequeno k = grande
1 1

K1: determina a afinidade

Grfico dos duplos recprocos : aplicou-se o inverso em ambos os lados da
equao de Michaelis e Menten e determinou-se uma equao linear (
equao da reta) proporcionando aos bioquimicos uma forma mais fcil e exata
de determinar a Vmax.

3. INIBIDORES ENZIMTICOS

A inibio enzimtica, que pode ser ocasionada por molculas que se

ligam s enzimas, alterando a ligao destas com os substratos ou o nmero
de enzimas disponveis e, consequentemente, reduzindo a atividade
enzimtica.
A maioria dos inibidores so substncias muito parecidas com os
substratos, mas que no reagem da mesma forma frente s enzimas. Essa
inibio pode ser competitiva, incompetitiva ou no competitiva. Vale
pena aprofundarmos um pouco mais nestes mecanismos de inibio, j que a
partir de dados de inibio enzimtica podemos obter informaes quanto
natureza da qumica e da conformao do stio de ligao ao substrato, alm
da importncia desta rea no desenvolvimento de quimioterpicos (por meio do
bloqueio da ao de enzimas especficas).
O inibidor competitivo quando compete diretamente com o substrato
pelo stio de ligao da enzima.
Normalmente possui estrutura muito
semelhante com o substrato, mas pequenas
diferenas provocam diferentes tipos de
interaes com o stio de ao, fazendo com
que a ligao enzima-substrato no seja reativa. Logo, um inibidor competitivo
atua reduzindo a concentrao de enzima livre disponvel para se ligar ao
substrato.
Essa ligao do inibidor com a enzima pode ser temporria
(reversvel) ou irreversvel. Neste ltimo caso o inibidor dito inativador da
enzima, por inativar a ao desta definitivamente. Um exemplo de inibio
competitiva a reao entre o metotrexato (inibidor) e a succinato-
desidrogenase, uma enzima do ciclo do cido ciclo (nos prximos mdulos
estudaremos os metabolismos).
J na inibio incompetitiva o inibidor liga-se ao complexo enzima-
substrato, e no enzima livre. Este inibidor no possui, necessariamente,
uma semelhana estrutural com o substrato, e afeta a afinidade entre este e a
enzima. A terceira forma de inibio a mista ou no competitiva, em que o
inibidor liga-se tanto enzima quanto ao complexo enzima-substrato. Na
prtica estes mecanismos de ao so mais importantes para enzimas que
possuem vrios substratos e so importantes em experimentos bioqumicos.

Temos ainda a inibio irreversvel, onde as enzimas Ligam-se

covalentemente com ou destroem um grupo funcional da enzima que
essencial para a atividade da enzima ou ento forma uma associao no
covalente estvel .Os inibidores irreversveis constituem-se em outra
ferramenta til para estudar mecanismos de reao .Algumas vezes e possvel
identificar aminocidos com funes chaves no sitio ativo determinando quais
os resduos que se ligam covalentemente ao inibidor depois que a enzima
inativada .
 Compostos orgnicos clorados ou fosforados so bons exemplos de
inibidores enzimticos irreversveis, pois reagem com o resduo S1 de serino-
enzimas, formando um complexo irreversvel. Uma das enzimas altamente
sensvel a esses compostos a acetilcolinesterase, responsvel pela
metabolizao do neurotransmissor acetilcolina em neurnios centrais e
perifricos. Este o mecanismos de ao dos inseticidas organofosforados,
como o malathion e o parathion.

4. ENZIMAS NO DIAGNSTICO CLNICO

As enzimas plasmticas podem ser divididas em 2 grupos:

1- Enzimas secretadas de modo ativo no sangue. Ex: fgado secretando o

zimognio.
2- Enzimas liberadas das clulas durante a renovao celular normal. Em
indivduos saudveis o nvel dessas enzimas normalmente constantes,
representando um equilbrio na velocidade de liberao e remoo do
plasma. O aumento dessas enzimas pode indicar uma leso tecidual.

Muitas doenas que causam leso tecidual resultam na aumento da

liberao dessas enzimas no plasma. As atividades de muitas dessas enzimas
so rotineiramente determinadas para fins de diagnstico em doenas do
corao, do fgado, do msculo e esqueltico e outros tecidos. O nvel de
atividade enzimtica especfica no plasma frequentemente est relacionado
com a extenso da leso tecidual. Assim, a determinao do grau de aumento
da atividade de uma determinada enzima no plasma em geral til para a
avaliao do prognstico do paciente. Veja no quadro abaixo a relao entre o
aumento da enzima no plasma e a possvel patologia.
 EXERCICIOS DE FIXAO

1) 1 - Assinale a alternativa que completa CORRETAMENTE as afirmativas a

seguir: As_________ so protenas especiais que_________ reaes qumicas
que ocorrem no_________ das clulas. Quando o organismo aquecido
demasiadamente, elas so__________.

2 - "Cerca de 27 milhes de brasileiros tm intolerncia ao leite por deficincia

na produo de uma enzima do intestino." (FOLHA DE SO PAULO, 09/08/98).
Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral, podemos afirmar que:
a) aumentam a energia de ativao necessria para as reaes.
b) so altamente especficas em funo de seu perfil caracterstico.
c) so estimuladas pela variao do grau de acidez do meio.
d) so consumidas durante o processo, no podendo realizar nova reao do
mesmo tipo

3 - Nos laboratrios qumicos, a maneira mais freqente de ativar um reao

fornecendo calor, que funciona como energia de ativao. Nos seres vivos, isso
no possvel, pois corre-se o risco de as protenas serem desnaturadas. A
estratgia desenvolvida pelos seres vivos para superar a barreira inicial das
reaes foi a utilizao de:
a) ATP.
b) enzimas.
c) hormnios.
d) glicose.
e) clorofila.

4 - Em diversas circunstncias, ocorre produo de gua oxigenada (H2O2) em

nosso organismo. Na presena de ons Fe2+, a gua oxigenada d origem a
um radical livre que ocasiona mutaes no DNA. Nesse processo, a enzima
catalase importante, pois catalisa a produo de H2O e O2 a partir de H2O2.
Para a verificao desse fato, realizou-se um experimento constitudo de vrios
testes, nos quais, em tubos de ensaio contendo H2O2, acrescentaram-se
diferentes materiais, conforme especificado na tabela adiante medindo-se a
quantidade de O2 liberada. Com base no experimento apresentado, julgue os
seguintes itens.

(0) O experimento evidencia a existncia da catalase do fgado.

(1) Os testes mostraram que a liberao de O2 diretamente proporcional
concentrao de enzima.
(2) No teste VI, no ocorre liberao de O2 porque o calor desnatura e,
consequentemente, inativa as enzimas.
(3) testes de III e VI podem ser considerados como sendo os testes realizados
para o controle do experimento.
(4) A liberao de O2 cessa aps um curto perodo de tempo por ocorrer
consumo de enzima durante a reao

5 - O grfico a seguir representa a atividade enzimtica de uma determinada

reao em funo da temperatura

A seta indica o ponto:

a) timo de temperatura para a atividade enzimtica.
b) de desnaturao da enzima.
c) de desnaturao do produto.
d) mnimo da temperatura para a reao enzimtica.
e) mximo de substrato obtido.
6 Considere as quatro frases seguintes.
I. Enzimas so protenas que atuam como catalisadores de reaes qumicas.
II. Cada reao qumica que ocorre em um ser vivo, geralmente, catalisada
por um tipo de enzima.
III. A velocidade de uma reao enzimtica independe de fatores como
temperatura e pH do meio.
IV. As enzimas sofrem um enorme processo de desgaste durante a reao
qumica da qual participam.
So verdadeiras as frases:
a) I e III, apenas.
b) III e IV, apenas.
c) I e II, apenas.
d) I, II e IV, apenas.
e) I, II, III e IV.

7 - Nos exemplos de enzimas abaixo todos so corretos, exceto:

a) Pepsina
b) Galactose
c) Catalase
d) Amilase
e) Maltase

8- Os organismos vivos possuem a capacidade de sintetizar milhares de

molculas de diferentes tipos em precisas propores, a fim de manter o
protoplasma funcional. Estas reaes de sntese e degradao de
biomolculas, que compem o metabolismo celular, so catalisadas por um
grupo de molculas denominadas de ENZIMAS. Estes importantes
catalisadores biolgicos podem possuir algumas das seguintes caractersticas:
I. Enzimas so a maior e mais especializada classe de lipdios.
II. Enzimas possuem grande especificidade para seus substratos e
freqentemente no atuam sobre molculas com pequena diferena em sua
configurao.
III. Enzimas aceleram as reaes qumicas, sem ser modificadas durante o
processo.
IV. Substratos so substncias sobre as quais as enzimas agem, convertendo-
os em um ou mais produtos

9 - O grfico adiante representa o perfil bsico da reao bioqumica de uma

catlise enzimtica.
Observe o grfico e assinale a afirmativa INCORRETA:

a) II representa o estado de transio, com o mximo de energia.

b) III representa a energia de ativao para desencadear a reao.
c) V pode ser um produto final da reao enzimtica.
d) IV representa a diferena de energia entre a enzima e o produto.
e) I pode ser representado pelos substratos da catlise.

11 - Quais so as propriedades das enzimas?

12 - Quais so os fatores que alteram a velocidade de uma reao enzimtica?

Explique o efeito cada um deles sobre a velocidade de uma reao
enzimtica.

14 - Faa uma diferenciao entre inibio competitiva e inibio no-

competitiva.
15 - 1. Defina:
a) Enzimas b) Catlise c) Especificidade
d) Grupo prosttico e) Estado de transio f) Energia de ativao
g) Stio ativo h) Substrato i) Inibidor

16 - Cite 3 caractersticas importantes das enzimas.

17 - As enzimas so classificadas pelas reaes que elas catalisam. Quais so

as classes das enzimas e suas principais funes?

18 - . De acordo com o grfico abaixo responda as questes:

a) Identifique no grfico os parmetros:
I Estado de transio
II - G
III G++ na ausncia da enzima
IV - G++ na presena da enzima
b) A reao representada exotrmica ou
endotrmica? Justifique.

19 - Critique a afirmativa: Quanto maior a energia de ativao, maior ser a

velocidade da reao e vice-versa.

20 - Quais so os tipos de inibio enzimtica? Cite as diferenas entre elas e

d exemplos.

22 - Os organismos vivos so caracterizados por diversas reaes qumicas

que ocorrem em suas clulas. Essas reaes ocorrem rapidamente devido
ao das enzimas que, de acordo com algumas propriedades, podem sofrer
variaes em sua velocidade de reao.
Observe os grficos abaixo que representam a variao da atividade
enzimtica com a temperatura (Grfico 1) e com o pH (Grfico 2).
a) O que
representam os pontos A e B, nos dois grficos?
b) Descreva o que ocorre com a enzima, quando o evento representado no
Grfico 1 alcana o ponto C.