Contenido

I. RESUMEN .............................................................................................................................. 2
II. OBJETIVOS ............................................................................................................................ 3
2.1. OBJETIVO GENERAL: .................................................................................................. 3
2.2. OBJETIVO ESPECIFICO: ............................................................................................. 3
III. FUNDAMENTO TERICO ................................................................................................. 4
3.1. MARCO TEORICO ......................................................................................................... 4
3.1.1. Estructura Secundaria ........................................................................................... 4
3.1.1.1 Hlice alfa ................................................................................................................. 4
3.1.1.2. Hoja beta ................................................................................................................. 5
3.1.1.3. Giros beta ................................................................................................................ 5
3.1.1.4. Hlice de colgeno .................................................................................................. 6
3.1.1.5. Lminas beta o lminas plegadas ............................................................................. 7
IV. CONCLUSIONES ................................................................................................................. 8
V. Bibliografa .............................................................................................................................. 9
 I. RESUMEN

Las protenas son biopolmeros (llamados polipptidos) de L-amino cidos. Los

aminocidos en las protenas se unen entre s mediante enlaces peptdicos. El orden o
secuencia de aminocidos de las protenas las distinguen unas de otras.

La secuencia de aminocidos determina la forma tridimensional de la protena.

Alteraciones de la secuencia de aminocidos de una protena cambia su forma

tridimensional.

La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace referencia
a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una cadena de
aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las protenas pueden
consistir en ms de una cadena de polipptidos.

Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de
catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte de
molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.
 II. OBJETIVOS

2.1. OBJETIVO GENERAL:

Conocer y determinar la clasificacin de las protenas secundarias en los seres

vivos.

2.2. OBJETIVO ESPECIFICO:

Diferenciar la clasificacin las protenas secundarias.

Conocer las funciones de las protenas secundarias.
 III. FUNDAMENTO TERICO
3.1. MARCO TEORICO
3.1.1. Estructura Secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de
H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es
capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms
estables.

3.1.1.1 Hlice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico
y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a

los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una
conformacin denominada hlicea. Esta estructura es peridica y en ella cada
enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de
hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en
posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en
posicin n-4. El otro puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace
peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado
en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina,
cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este
motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en
hlicea. Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice
a porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlicea
es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn
cargados.

3.1.1.2. Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten

sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada
estructura b, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha
y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras b de
distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras b de distintas zonas de
una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes
de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas b. Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b
resultante es paralela, y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.

3.1.1.3. Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo

estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un polipeptido Aminocidos como Asn, Gly y Pro
(que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen con frecuencia en
este tipo de estructura. La conformacin de los giros b est estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del
giro b.
3.1.1.4. Hlice de colgeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del

colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones
y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos
de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos
son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.
La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se
asocian para formar un helicoide dextrgiro.

3.1.1.5. Lminas beta o lminas plegadas

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian

entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios.
Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple
formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo
sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura
laminar y plegada, a la manera de un acorden.
 IV. CONCLUSIONES

La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace referencia
a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una cadena de
aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las protenas pueden
consistir en ms de una cadena de polipptidos.

Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de
catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte de
molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.
 V. Bibliografa

[1] (ED., 1937). Quimica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera.
[2] (Alberts, 1970). Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega.
[3] (Jeremy Mark Berg) Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John
Tymoczko, Jos M. Macarulla
[4] (Weininger, 2008)Qumica Orgnica. Stephen J Weininger, Frank R.
Stermitz. Edit. Reverte (1988).