LABORATRIO NACIONAL DE COMPUTAO CIENTFICA

Propriedades Fsico-Qumicas dos Aminocidos,

Estrutura de Protenas e a
Degenerescncia do Cdigo Gentico.

Nicolau Gonalves Borsato

Petrpolis
2016

Sumrio
1. INTRODUO ...................................................................................................................................... 4
2. AMINOCIDOS .................................................................................................................................... 5
2.1 CARBONO ................................................................................................................................... 5
2.2 GRUPOS CARBOXLICO E AMINA................................................................................................... 7
2.3 RADICAL ........................................................................................................................................ 9
2.4 BIOSSNTESE DAS PROTENAS ..................................................................................................... 10
3. CLASSIFICAO DOS AMINOCIDOS ................................................................................................ 12
3.1 ALIFTICOS, NO POLARES ......................................................................................................... 13
3.1.1 Glicina Gly G ................................................................................................................... 13
3.1.2 Prolina Pro P ................................................................................................................... 13
3.1.3 Alanina Ala A .................................................................................................................. 14
3.1.4 Valina Val V..................................................................................................................... 15
3.1.5 Isoleucina Ile I ................................................................................................................. 15
3.1.6 Leucina Leu L .................................................................................................................. 16
3.1.7 Metionina Met M ........................................................................................................... 16
3.2 NO CARREGADOS, MAS POLARES............................................................................................. 16
3.2.1 Serina Ser S ..................................................................................................................... 17
3.2.2 Treonina Thr T ................................................................................................................ 18
3.2.3 Asparagina Asn N ........................................................................................................... 18
3.2.4 Cistena Cys C ................................................................................................................. 19
3.2.5 Glutamina Gln Q ............................................................................................................. 20
3.3 CARREGADOS POSITIVAMENTE .................................................................................................. 20
3.3.1 Arginina Arg R ................................................................................................................. 21
3.3.2 Histidina His H ................................................................................................................ 22
3.3.3 Lisina Lys K .................................................................................................................. 22
3.4 CARREGADOS NEGATIVAMENTE ................................................................................................ 23
3.4.1 Aspartato Asp D.............................................................................................................. 23
3.4.2 Glutamato Glu E ............................................................................................................. 24
3.5 AROMTICOS .............................................................................................................................. 24
3.5.1 Fenilalanina Phe F .......................................................................................................... 25
3.5.2 Triptofano Trp W ............................................................................................................ 25
3.5.3 Tirosina Tyr Y .................................................................................................................. 26
4. ESTRUTURA DE PROTENAS .............................................................................................................. 27
4.1 ESTRUTURA PRIMRIA: CADEIA POLIPEPTDICA ........................................................................ 27
4.2 ESTRUTURA SECUNDRIA: ALFA-HLICE E A FOLHA-BETA ......................................................... 27
 4.3 ESTRUTURA TERCIARIA, QUARTERNRIA E FOLDING ................................................................. 28
CONCLUSO .......................................................................................................................................... 34
Bibliografia ............................................................................................................................................ 35
1. INTRODUO
O aminocido pode representar a unidade elementar na constituio de uma
protena. (Fonseca, 2015) As protenas podem ser reduzidas a seus aminocidos
constituintes por diversos mtodos e os primeiros estudos sobre as protenas concentraram-
se, naturalmente, sobre os aminocidos derivados nesses processos. (Lehninger, et al.,
1995)
Existem diversas formas de classificar os aminocidos, inicialmente vamos seguir
trs princpios de classificao, sendo eles: pelas propriedades funcionais, pela
necessidade nutricional e pela isomeria ptica.(Fonseca, 2015)
Algumas importncias dos estudos dos aminocidos podem ser encontradas na
economia, por exemplo, produo de rao animal paracoturnicultura, na qual, para a
alimentao de codornas os gastos podem representar 70% a 75% do custo de produo.
O excesso de protena na rao economicamente dispendioso, podendo ser diminudo
todo gasto utilizando aminocidos sintticos nas propores necessrias para cada animal.
(SANTOS, 2013)
Em nosso trabalho apresentamos apenas os-aminocidos, que so os 20
aminocidos levgirosconstituintes das protenas. Por este motivo iremos nos referenciar a
qualquer aminocido apenas com seu nome principal, por exemplo, utilizaremos Alanina no
lugar de L-Alanina.
Ns apresentamos desde a estrutura e mtodos de combinao dos aminocidos
at as estruturas de protenas, relacionando as foras de interao. Ns tambm
apresentamos os aminocidos pela a tica das classificaes citadas acima, discutindo os
aspectos de cada um, quando possvel, como: funcionalidades, primeira descoberta e
aplicaes, fsico qumicas, freqncias, massas, densidade. Utilizando a massa a
densidade apresentadas nesse trabalho podem ser encontrados os valores de volume de
cada aminocido.
Por fim apresentaremos sobre a degenerescncia do cdigo gentico com alguns
aspectos histricos e uma interpretao nossa da posio das bases com a hidrofobicidade.
2. AMINOCIDOS
O primeiro aminocido a ser descoberto nas protenas foi a asparagina, em 1806. O
ltimo dos 20 a ser encontrado, a treonina, somente foi identificado em 1938. Todos os
aminocidos tm nomes triviais ou comuns, em alguns casos estes nomes foram retirados
da fonte de onde foram isolados, pela primeira vez. A asparagina foi encontrada
primeiramente no aspargo; o cido glutmico foi encontrado no glten do trigo; a tirosina foi
primeiro isolada do queijo (assim, o seu nome derivado da palavra grega tyros, queijo). A
glicina (do grego glykos, doce) foi assim nomeada em virtude do seu sabor
adocicado.(Lehninger, et al., 1995)
Os aminocidos so constitudos por tomos de carbono, hidrognio, oxignio,
nitrognio e eventualmente enxofre, mesmo assim, podemos considera-los subunidades
monomricas relativamente simples, pois combinados fornecem a chave para a estrutura de
milhares de protenas distintas.
Ns podemos dividir os aminocidosem quatro partes: um grupo amina (NH2)e um
grupo carboxlico (COOH), os quais esto ligados a um tomo de carbono chamado de
carbono que est ligado a um tomo de hidrognio e a uma cadeia lateral ou radical
(R)(GONALVES, 2012). Como segue no esquema a baixo:

2.1 CARBONO
O carbono nomeado tambm como carbono quiral, este nome tem origem na
palavra grega khir que significa mo, pois assim como a mo esse tipo de carbono
assimtrico,ou seja, se tentarmos colocar nossas mos uma sobre a outra, veremos que
elas no se sobrepem.(FOGAA, 2010)
 Um carbono assimtrico possui quatro ligantes diferentes entre si, como mostra o
caso genrico em seguida:

Sendo que G1 G2 G3 G4

Quando colocamos uma de nossas mos em frente ao espelho, a imagem reflete

exatamente a mo oposta. Por exemplo, se colocarmos a mo esquerda, a imagem ser a
da mo direita e vice-versa. Isso mostra que as nossas mosso, tambm, exatamente a
imagem especular uma da outra(FOGAA, 2010).

Isso tambm ocorre com os ismeros da molcula que possui um carbono quiral.
Esses ismeros, denominados de enantimeros, so a imagem especular um do outro, mas
eles no se sobrepem.
Conhecer a estrutura quiral de molculas importante, pois essa estrutura
proporciona atividade ptica, ou seja, uma luz polarizada incidida em uma amostra
desviada do plano e observada assimetria dessas molculas.Quando as
mleculasdesviam a luz para a direita so chamadas de Dextrgiras (D) e, quando este
desvio para esquerda, so chamadas de Levgiras (L).
Quase todos os compostos biolgicos com centro quiral ocorrem naturalmente em
apenas uma forma estereoisomrica, D ou L. Os aminocidos nas molculas proteicas so
sempre L-estereoismeros. Os D-aminocidos foram encontrados apenas em pequenos
peptdicos da parede de clulas bacterianas e em alguns peptdicos que tm a funo como
antibiticos.

2.2 GRUPOS CARBOXLICO E AMINA

Os grupos carboxlico e amina so os grupos envolvidos nas ligaes entre
aminocidos, formando as cadeias de aminocidos conhecidas como protenas, essa
ligao chamada de ligao peptdica. Essa ligao permitida pela ionizao que esses
dois grupos podem sofrer.
O grupo carboxlico pode ser ionizado negativamente enquanto o grupo amina pode
ser ionizado positivamente. Esta ionizao depende principalmente do pH do ambiente em
que o aminocido est inserido. A concentrao de diferentes tipos de cargas polarizadas
em uma molcula denomina-se Zwitterion. Essa palavra tem origem alem com significado
ons hbridos, por tratar de molculas eletricamente neutras, mas que possuem cargas
opostas em diferentes tomos.

Esse tipo de distribuio de carga proporciona aos aminocidos um comportamento

chamado de carter anftero. Esse carter possibilita que os aminocidos comportem-se
como base por causa do grupo amina, carregado positivamente, e como cido pelo grupo
carboxila, carregado negativamente. Consequentemente, a parte bsica de um aminocido
pode reagir com a parte cida de outro aminocido do mesmo tipo, por fim, tendo como
produto da reao um sal, essa reao conhecida como reao de neutralizao ou
reao cido-base. No caso biolgico quando os aminocidos combinam-se em um elevado
nmero de diferentes aminocidos eles formam uma protena.
No momento em que a protena est sendo sintetizada e as ligaes peptdicas
esto se formando, o radical carboxila perde um grupamento OH (hidroxila), deixando uma
ligao livre. Simultaneamente, o radical amina de outro aminocido perde um tomo
de hidrognio (H), ficando, tambm, com uma ligao livre.J que existem duas ligaes
livres, as aminocidos tendem a se juntar: o OH do grupo carboxila de um aminocido se
liga ao H da amina do vizinho, produzindo uma molcula de gua.
A molcula de gua produzida na reao-cido base no estabelece propriamente a
ligao peptdica, uma vez que ela eliminada, sendo assim, a unio entre dois
aminocidos consiste numa reao de condensao (ou sntese por desidratao). A
ligao peptdica efetivamente ocorre entre o carbono (C) de um aminocido e
o nitrognio (N) do aminocido vizinho, classificada como ligao covalente(C-N). Como
apresentado na seguinte figura:

O que mais notvel que as protenas produzidas podem ter propriedades e

atividades extremamente diferentes, pela reunio dos mesmos 20 aminocidos em muitas
combinaes e sequncias diversas, como por exemplo, enzimas, hormnios, anticorpos,
as protenas do cristalino do olho, penas de pssaro, venenos de fungos e muitas outras
O conhecimento das propriedades acidobsicas dos aminocidos extremamente
importante na compreenso das propriedades fsicas e qumicas das protenas. Ainda mais
que a tecnologia de identificar, separar e quantificar os diferentes aminocidos est
amplamente baseada no comportamento acidobsico. Esses so passos necessrios na
determinao da composio e sequncia de aminocidos das molculas proteicas.

2.3 RADICAL
O Radical ou Cadeia Lateral o grupo envolvido com a distino de todos os 20 -
aminocidos, j que, todas as partes apresentadas anteriormente so gerais para esses
grupos. Os radicais diferenciam uns dos outros em, por exemplo, volume, rea,
hidrofobicidade, polaridade, massa, propriedades, entre outras caractersticas.Algumas
dessas caractersticas so encontradas igualmente em alguns aminocidos tornando
possvel a classificao em grupos de radicais, como apresenta a figura 6.

Quando o grupo R contm carbonos adicionais na cadeia eles so designados , ,

e etc., e so nomeados a partir do carbono . Esses 20 aminocidos das protenas so
frequentemente referidos como os aminocidos padro, primrios ou normais, para
distingui-los dos aminocidos que so modificados no interior das protenas. Os
aminocidos padro, por conveno internacional, tm sido designados por abreviaes de
trs letras(que so derivados de seus nomes na lngua inglesa) ou por um smbolo de uma
nica letra. A nomenclatura segue na figura 7.

O grupos dos aminocidos podem variar em relao as caractersticas de cada um,

por esse motivo ns discutimos as caractersticas de cada um mais a frente neste trabalho.

2.4 BIOSSNTESE DAS PROTENAS

Os compostos orgnicos de massa molecular ( ) menores que aproximadamente
500, como aminocidos, nucleotdeos e monossacardeos servem como subunidades
monomricas de protenas, cidos nuclicos e polissacardeos, respectivamente. Uma nica
molcula proteica pode ter 1.000.
Os cidosribonucleico (RNA), responsveis sequenciao dos aminocidos que
ligados formam as protenas, so compostos por apenas quatro tipos de bases
nitrogenadas que formam um nucleotdeo, so estes: Adenina, Timina, Citosina e Guanina.
Esses nucleotdeos, quando combinados em grupos de trs, formam um cdon. So
necessrios milhes destes nucleotdeos para a traduo do RNA em sequncias de
aminocidos e, por fim, na formao da protena.
Em uma anlise um pouco mais profunda, as informaes codificadas no DNA so
transcritas em RNA para que as protenas possam ser sintetizadas. Aps isso, o RNA
construdo pode passar por um processo conhecido como traduo, que resultar na
sntese das protenas. Por esse motivo essas protenas so formadas por aminocidos.
Segue uma tabela com os combinaes dos aminocidos e suas respectivas combinaes
de nucleotdeos.

Agora com todas as siglas, nomes e estruturas dos aminocidos iremos apresentar
cada um especificamente com suas caractersticas.
3. CLASSIFICAO DOS AMINOCIDOS
Existem diversas formas de classificao para os aminocidos, inicialmente vamos
seguir trs princpios de classificao, sendo eles: pelas propriedades funcionais, pela
necessidade nutricional e pela isomeria ptica.(Fonseca, 2015) Essas trs classificaes
so explicadas a seguir:

1. Pela propriedade funcional: Este critrio considerado como o mais geral e nele
diferenciamos os aminocidos em No-polares, Polares, Carregados Positivamente
e Carregados Negativamente.

2. Pela necessidade nutricional: Este critrio varivel de espcie para espcie, os

aminocidos so classificados em essenciais e no essenciais. Enquanto os no
essenciais so sintetizados eficazmente no organismo, os essenciais no so
sintetizados, pelo menos em proporo suficiente, e so necessrios serem
incorporados pela dieta.

3. Isomeria ptica: Este critrio est relacionado como sentido em que a luz
desviada ao ser incidida em sobre a molcula, assim so diferenciados em
Levgiros(L) e Dextrgiro(D). Todos os aminocidos encontrados nas protenas so
Levgiros e so apenas 20 os constituintes de todas protenas analisadas at hoje.

4. Pela estrutura: Este critrio est relacionado a estrutura da cadeia lateral e pode
ser diferenciado em alifticos e aromticos.

Ns priorizamos a classificao pela propriedade funcional que utiliza como

parmetros as propriedades de seus grupos R,em particular sua polaridade, ou tendncia
para reagir com a gua em pH biolgico. Esta classificao foi combinada com a
classificao de estrutura. As estruturas dos aminocidos foram apresentadas aps a seo
com os nomes de cada um, utilizamos tabelas individuais para apresentarmos as
caractersticas fsico-qumicas como, hidrofobicidade, polaridade, frequncia, carga e
massa.
3.1 ALIFTICOS, NO POLARES
Os grupos R nesta classe so hidrocarbonetos, pois possuem apenas hidrognios e
carbonos em sua cadeia lateral. Os aminocidos so hidrofbicos e no-polares. As
volumosas cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina com suas formas
caractersticas, so importantes na promoo de interaes hidrofbicas no interior. A figura
a seguir mostrar os aminocidos constituintes deste grupo.

3.1.1 Glicina Gly G

A glicina o aminocido de estrutura mais simples que pode ser encontrado em

protenas, possui apenas um hidrognio em sua cadeia lateral. Quanto menor a cadeia
lateral, menor ser o impedimento estrico passvel de se ocorrer, por esse motivo a
restrio estrica da glicina mnima, permitindo flexibilidade ao esqueleto peptdico.
Glicina
Hidrofobicidade -0,4
Polaridade Apolar
Frequncia 7,5%
Carga Apolar
Massa Molar 75g/mol
Ponto de fuso 233 C
Densidade 1,1607 g/cm^3

3.1.2 Prolina Pro P

 A prolina possui uma cadeia lateral com uma caracterstica diferente dos demais
aminocidos, pois alm de ser ligada no carbono tambm est ligada ao nitrognio do
grupamento amino da cadeia principal, por este motivo recebe o nome de iminocido. Esta
estrutura concede a prolina maior restrio estrica, pois o grupo aminosecundrio (imino)
mantido em uma conformao rgida que reduz a flexibilidade estrutural.
Prolina
Hidrofobicidade -1,6
Polaridade Apolar
Frequncia 4,6%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 115 g/mol
Ponto de fuso 220 - 222 C
Densidade 1.35 - 1.38 g/cm^3

3.1.3 Alanina Ala A

A Alanina considerada um aminocido mimtico, devido a boa adaptao

demonstrada frente a ambientes hidrofbicos e hidroflicos. Trata-se de um cidodiprtico
quando est totalmente protonada, apresentam seus dois grupos ionizveis podendo liberar
prtons. Sua molculaapresenta 1 ligao racionvel, juntamente a 2 doadores e 3
aceptores de ligaes de hidrognio.

Alanina
Hidrofobicidade 1,8
Polaridade Apolar
Frequncia 9,0%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 121 g/mol
Ponto de fuso 295-297 C
Densidade 1.40 g/cm^3
3.1.4 Valina Val V
A valina um aminocido extremamente hidrofbico e quase sempre encontrados
no interior de protenas. Ela raramente til em reaes bioqumicas normais, mas esto
relegados funo de determinar a estrutura tridimensional das protenas devido sua
natureza hidrofbica. Leite e ovos so ricos em valina.
Valina
Hidrofobicidade 4,2
Polaridade Apolar
Frequncia 6,9%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 117 g/mol
Ponto de fuso 315 C
Densidade 1.23 g/cm^3

3.1.5 Isoleucina Ile I

A isoleucina o aminocido que possui a cadeia lateral mais hidrofbica de todos os

radicais dos -aminocidos. Essa hidrofobia permite a formao de ligaes fracas,
chamadas de ligaes hidrfobas, com outros aminocidos. Outra propriedade desta classe
de aminocidos o fato de no desempenharem nenhum outro papel biolgico alm da
incorporao em enzimas e protenas, onde sua funo ajudar a ditar a estrutura terciria
das macromolculas.
Apresenta 2 doadores, 3 aceptores de pontes de hidrognio e 3 ligaes
rotacionveis. um aminocido essencial que no sintetizado por tecidos de animais
mamferos.
 Isoleucina
Hidrofobicidade 4,5
Polaridade Apolar
Frequncia 4,6%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 131 g/mol
Ponto de Fuso 279 - 290 C

3.1.6 Leucina Leu L

O seu nome de origem grega, do termo "leukos", que significa branco. Dentre os
20 -aminocidos, trata-se da nica ambiguidade ocorrente em uma anlise
espectromtrica de massa, devido a possuir a mesma massa que a Isoleucina, por esse
motivo chamado de ismero da isoleucina.
Leucina
Hidrofobicidade: 3,8
Polaridade Apolar
Frequncia 7,5%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 131 g/mol
Ponto de fuso 300 C
Densidade 1.29 g/cm^3

3.1.7 Metionina Met M

Este aminocido que contm enxofre tambm serve de fonte de enxofre para a
cistena em animais e seres humanos. Neste aspeto, a metionina considerada um
aminocido essencial, ao contrrio da cistena, ou seja, a cistena no-essencial desde
que a dieta contenha quantidades suficientes de metionina.
O grupo metil terminal de cadeia lateral da metionina geralmente participa em
reaes bioqumicas de transferncia de metil, tornando a metionina uma "doadora de
metil".

3.2 NO CARREGADOS, MAS POLARES

So aminocidos com radicais "R" contendo hidroxilas (OH-), sulfidrilas (-SH) e
grupamentos amida (troca de OH- por NH2 , NH, N); So hidroflicos e em nmero de 7.
Esses grupos R so mais solveis em gua, ou hidroflicos, que os dos aminocidos no
polares, porque contem grupos funcionais que formam pontes de hidrognio com a gua.
So, tambm, os em que R apresenta grupamento polar no dissociado em pH fisiolgico
(pH =7,0).
 Essa classe de aminocidos inclui serina, treonina, cistena, asparagina e glutamina.
A polaridade da serina e da treonina e devida aos seus respectivos grupos hidroxila; a da
cistena, a seu grupo sulfidrila; e a da asparagina e da glutamina, a seus grupos amida.

3.2.1 Serina Ser S

A cadeia lateral metil da serina contm um grupo hidroxilo (-OH), caracterizando este
aminocido como um dos dois que tambm so lcoois. Pode ser considerada como um
derivado hidroxilado da alanina. A serina possui um papel importante em uma variedade de
caminhos biossintticos, includo os que envolvem pirimidinas, purinas, creatina e profirinas.
A serina encontrada tambm na poro ativa de uma importante classe de
enzimas chamada de "proteases de serina", que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas
enzimas catalisam a hidrlise das ligaes peptdicas em polipeptdeos e protenas, uma
das principais funes do processo digestivo.
Apresenta 2 ligaes rotacionveis; 3 doadores e 4 aceptores de ligaes de
hidrognio.
Serina
Hidrofobicidade: -0,8
Polaridade Polar
Frequncia 7,1%
Carga No carregado
Massa Molar (Mr) 105 g/mol
Ponto de Fuso 215 - 225 C
3.2.2 Treonina Thr T

Aminocido dual, que pode se apresentar como polar ou apolar. Porm

inclui-se no grupo no-carregado e polar, polaridade a qual atribuda devido a presena
de um grupamento hidroxila
A treonina outro aminocido contendo lcool que no pode ser produzido pelo
organismo e precisa de ser consumido na dieta. Este aminocido desempenha um papel
importante, juntamente com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina.
Este o mais abundante aminocido essencial protena imunoglobulnica.
Existem evidncias experimentais que a treonina est relacionada com a manuteno da
imunidade especfica da parede intestinal.

Treonina
Hidrofobicidade: -0,7
Polaridade Dual
Frequncia 6,0%
Carga No carregado
Massa Molar (Mr) 119 g/mol
Ponto de Fuso 265 - 270 C

3.2.3 Asparagina Asn N

 Asparagina uma amida de outro aminocido, tambm encontrado em protenas, o
Aspartato. Este facilmente hidrolisada por cidos ou bases A asparagina foi isolada pela
primeira vez em 1806, sob a forma cristalina, pelos qumicos franceses Louis Nicolas
Vauquelin e Pierre Jean Robiquet, a partir do suco de espargos, nos quais este aminocido
abundante (da o nome asparagina), tendo sido o primeiro aminocido a ser isolado.
A Asparagina apresenta 3 ligaes rotacionveis, 3 doadores e 4 aceptores de
ligaes de hidrognio.

Asparagina
Hidrofobicidade: -3,5
Polaridade Polar
Frequncia 4,4%
Carga No carregado
Massa Molar (Mr) 132 g/mol
Ponto de Fuso 234.5 C

3.2.4 Cistena Cys C

A cistena possui grupo sulfidrila em sua estrutura, o que confere polaridade. Esse
aminocido forma ligaes dissulfeto entre os seus grupos sufidrila, aumentam a
estabilidade molecular e a resistncia protelise. A insulina um exemplo deste tipo de
ligaes, pois formada por dois peptdeos ligados por duas destas ligaes dissulfeto. A
disposio das ligaes dissulfeto em protenas contidas no cabelo determina quo
encaracolado o cabelo .
As cistenas tm um papel fundamental na manuteno da estrutura terciria de
protenas, pois pelas ligaes de dissulfeto forma ligaes covalentes entre diferentes
partes de uma molcula proteica ou entre duas cadeias proteicas distintas
Exibe ocorrncia de 1,9% em protenas. Possui 3 doadores e 4 aceptores de pontes
de hidrognio. Apresenta 2 ligaes rotacionveis.
 Cistena
Hidrofobicidade: 2,5
Polaridade Polar
Frequncia 2,8%
Carga No carregado
Massa Molar (Mr) 121 g/mol
Ponto de Fuso 240 C

3.2.5 Glutamina Gln Q

A glutamina a amida do glutamato, tambm encontrado em protenas, e

facilmente hidrolisada por cidos ou bases. Possui cadeia neutra e polar, onde sua polaridade
atribuda ao grupo amida presente. Cadeia R classificada como hidroflica.

Glutamina
Hidrofobicidade: -3,5
Polaridade Polar
Frequncia 3,9%
Carga No carregado
Massa Molar (Mr) 146 g/mol
Ponto de Fuso 185 C

3.3 CARREGADOS POSITIVAMENTE

Os grupos R mais hidroflicos so os em que as cadeias laterais so positivamente
ou negativamente carregados. Os aminocidos nos quais os grupos R tm uma carga
positiva lquida em pH 7 so a lisina, a arginina, a histidina. So aminocidos diamino e
monocarboxlicos.
3.3.1 Arginina Arg R

A arginina tem um carcter anfiptico em protenas, pois parte de sua cadeia lateral
hidrofbica, mas termina num grupo guanidina (frmula genrica (R1R2N)(R3R4N)C=N-
R5 ) o qual um grupo com carga positiva na maioria das situaes fisiolgicas. Isto deve-
se ao fato de este grupo possuir um pKa de 12,48, logo abaixo deste valor de pH o grupo
guanidina encontra-se protonado. Esta carga positiva encontra-se deslocalizada (no
localizada em nenhum ponto especfico do grupo guanidina) devido presena de um
sistema conjugado entre as ligaes duplas e os tomos de azoto. (2015)
Este grupo pode ainda estabelecer diversas ligaes de hidrognio com molculas
de gua, de substrato ou ainda com cadeias laterais de outros aminocidos. Por esta razo
a arginina pode ser encontrada em locais na cadeia polipeptdica de enzimas com
importncia para a atividade e/ou regulao da atividade biolgica das mesmas.
Sua molcula contm 5 ligaes rotacionveis, 4 doadores e 4 aceptores de ligaes
de hidrognio.

Arginina
Hidrofobicidade: -4,5
Polaridade Polar
Frequncia 4,7%
Carga Carregado Positivamente
Massa Molar (Mr) 132
Ponto de Fuso 238 C
Densidade 1.40 g/cm^3
3.3.2 Histidina His H

A histidina possui carga positiva devido ao grupo imidazol (frmula C3H4N2) em sua
cadeia lateral. A histidina um dos aminocidos bsicos, em relao ao pH, devido sua
cadeia lateral aromtica de azoto heterocclico.
Apresenta 3 ligaes rotacionveis, 3 doadores de ligaes de hidrognio e 4
aceptores.
Histidina
Hidrofobicidade: -3,2
Polaridade Polar
Frequncia 2,1%
Carga Carregado Positivamente
Massa Molar (Mr) 155
Ponto de Fuso 272 - 273C

3.3.3 Lisina Lys K

 A lisina um aminocido com cadeia lateral muito polar, que a torna altamente
hidroflica. A lisina tem carga positiva em pH neutro. A cadeia lateral da lisina uma das
mais longas no conjunto dos vinte aminocidos.
Possui 5 ligaes rotacionveis, 3 doadores e 4 aceptores de ligaes de hidrognio.
Lisina
Hidrofobicidade: -3,9
Polaridade Polar
Frequncia 7,0%
Carga Carregado Positivamente
Massa Molar (Mr) 146
Ponto de Fuso 224 C

3.4 CARREGADOS NEGATIVAMENTE

Os dois aminocidos, tendo grupos R com uma carga lquida negativa em pH 7, so
o aspartato e o glutamato.

3.4.1 Aspartato Asp D

O aspartato carregado negativamente e por esse motivo um aminocido cido. A

molcula apresenta 3 ligaes rotacionveis, 3 doadores e 5 aceptores de ligaes de
hidrognio.
Aspartato
Hidrofobicidade: -3,5
Polaridade Polar
Frequncia 5,5%
Carga Carregado negativamente
Massa Molar (Mr) 133
Ponto de Fuso 270 - 271 C
3.4.2 Glutamato Glu E

um dos aminocidos mais frequentes dos 20 aminocidos na sequncia primria

das nossas protenas. biossintetizado a partir de outros aminocidos como a arginina.
Enquadra-se, assim como o aspartato, como aminocido mais afetado em relao ao pKa
em um drug design. Possui 4 ligaes rotacionveis em sua estrutura; 3 doadores e 5
aceptores de ligaes de hidrognio.
Glutamato
Hidrofobicidade: -3,5
Polaridade Polar
Frequncia 6,2%
Carga Carregado negativamente
Massa Molar (Mr) 147
Ponto de Fuso 97.5 - 98 C

3.5 AROMTICOS
O grupo dos aminocidos aromticos possui como membros a fenilalanina, a tirosina
e o triptofano. Neste grupo as cadeias laterais sempre possuem anis aromticos (C6H6),
so relativamente apolares. Todos podem participar de interaes hidrofbicas. O grupo
hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrognio e, por isso, atual como um grupo
funcional importante na atividade das enzimas. A tirosina e o triptofano so
significativamente mais polares que a fenilalanina, em virtude do grupo hidroxila da tirosina
e do nitrognio do anel indol do triptofano.
3.5.1 Fenilalanina Phe F

Esboa 2 doadores e 3 aceptores de ligaes de hidrognio, e sua estrutura contm

3 ligaes rotacionveis.

Fenilalanina
Hidrofobicidade: 2,8
Polaridade Apolar
Frequncia 3,5%
Carga Apolar
Massa Molar (Mr) 165
Ponto de Fuso 283 C

3.5.2 Triptofano Trp W

O triptofano possui um anel indlico ligado a um grupo metileno. A cadeia lateral

indol incomum do triptofano tambm o ncleo do importante neurotransmissor serotonina,
que biossintetizado a partir do triptofano. A poro aromtica do triptofano serve como um
marcador ultravioleta para a deteo deste aminocido tanto de forma separada, ou
incorporado em protenas e enzimas, atravs de espetro-fotometria ultravioleta.
 Triptofano
Hidrofobicidade: -0,9
Polaridade Polar
Frequncia 1,1%
Carga Carregado Negativamente
Massa Molar (Mr) 204
Ponto de Fuso 290 C

3.5.3 Tirosina Tyr Y

Apresenta em sua molcula 3 ligaes rotacionveis; 3 doadores e 4 aceptores de
ligaes de hidrognio.

Tirosina
Hidrofobicidade: -1,3
Polaridade Polar
Frequncia 3,5%
Carga Carregado Negativamente
Massa Molar (Mr) 181
Ponto de Fuso 290 C
Densidade 1.46 g/cm3
4. ESTRUTURA DE PROTENAS

As protenas so macromolculas formadas pela unio sucessiva de aminocidos,

que so compostos originados da ligao peptdica entre um grupo amino e um grupo
carboxlico. Uma mesma protena pode adquirir estruturas primrias, secundrias, tercirias
e at quaternrias. Isso ocorre como resultado de interaes intermoleculares entre partes
de uma mesma protena ou entre vrias cadeias de protena. (FOGAA,2015)

4.1 ESTRUTURA PRIMRIA: CADEIA POLIPEPTDICA

O primeiro nvel de organizao estrutural a chamada estrutura primria. Esta
ltima no mais do que a sequncia especfica de aminocidos que compe a cadeia
polipeptdica. Como a sequncia a seguir.

4.2 ESTRUTURA SECUNDRIA: ALFA-HLICE E A FOLHA-BETA

A cadeia polipeptdica flexvel podendo rodar em torno de trs eixos diferentes. As
ligaes qumicas entre os tomos do aminocido definem 3 eixos de rotao(,, ) sobre
os quais, a protena pode rodar acedendo a diferentes configuraes espaciais,
apresentamos os eixos de rotao na figura seguinte.

De todas as configuraes espaciais a que a protena pode aceder a alfa-hlice e

a folha-beta, descobertas no incio dos anos 50 do sc. XX por Linus Pauling e Robert
Corey, so as mais comuns. A este nvel de organizao estrutural, que para alm das
ligaes peptdicas, tambm envolve as chamadas ligaes de hidrognio, um tipo de
interao eletrosttica entre os tomos de hidrognio e oxignio, chamamos elementos de
estrutura secundria. Assim, formam-se estruturas como as mostradas abaixo, parecidas
com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina dos cabelos) ou como folhas de papel
dobradas (esse tipo ocorre com a fibrona da teia da aranha):

Elementos de estrutura secundria mais comuns: A hlice-alfa ( esquerda) e a

folha-beta ( direita) aqui representadas na chamada representao em "lao". As pontes
de hidrognio esto indicadas pelo tracejado.

4.3 ESTRUTURA TERCIARIA, QUARTERNRIA E FOLDING

O resultado das interaes hidrofbicas entre os aminocidos e a gua o
empacotamento dos elementos de estrutura secundria naquilo a que geralmente se chama
a estrutura terciria da protena. O arranjo tridimensional (ou conformao) dos tomos da
protena na estrutura terciria de extrema importncia porque geralmente coincide com a
chamada estrutura nativa, a estrutura que confere protena uma funo biolgica
especfica.
Outra forma de as estruturas tercirias serem formadas como resultado das pontes
de dissulfetos. Mas, podem ocorrer outras ligaes espaciais tambm, como as realizadas
por tomos de metais. A seguir, temos alguns exemplos de estruturas tercirias.
 A estrutura quaternria a unio de vrias estruturas tercirias que assumem
formas espaciais bem definidas. Por exemplo, abaixo temos um modelo da estrutura
quaternria da hemoglobina humana, a protena nos glbulos vermelhos que transporta
oxignio pelo organismo.

Essa estrutura formada por quatro estruturas tercirias, sendo que existem entre
elas grupos prostticos (heme) formados pelo ferro, como mostrado na figura a seguir.
 A estrutura espacial de uma protena est relacionada funo biolgica que ela
exerce. A manuteno das estruturas secundrias e tercirias deve-se a ligaes que
ocorrem entre os aminocidos no interior da molcula protica, determinando os diferentes
aspectos espaciais observados.

O aquecimento de uma protena a determinadas temperaturas promove a ruptura

das ligaes internas entre os aminocidos, responsveis pela manuteno das estruturas
secundria e terciria. Os aminocidos no se separam, no se rompem as ligaes
peptdicas, porm a protena fica desmantelada, perde a sua estrutura original. Dizemos
que ocorreu uma desnaturao protica, com perda da sua forma origina. Dessa maneira a
funo biolgica da protena prejudicada.
 Nem sempre, porm, a temperatura ou a alterao da acidez do meio que provoca
a mudana da forma da protena. Muitas vezes, a substituio de um simples aminocido
pode provocar alterao da forma da protena.
Um exemplo importante a substituio, na molcula de hemoglobina, do
aminocido cido glutmico pelo aminocido valina. Essa simples troca provoca uma
profunda alterao na forma da molcula inteira de hemoglobina, interferindo diretamente
na sua capacidade de transportar oxignio.
Hemcias contendo a hemoglobina alterada adquirem o formato de foice, quando
submetidas a certas condies, o que deu nome a essa anomalia: anemia falciforme. Nos
subcaptulos a seguir apresentamos as estruturas das protenas.
Um dos mais importantes princpios da Biologia Molecular a idia apresentada de
que a estrutura nativa de uma protena determina a sua funo biolgica. Como a vida
depende largamente da existncia e do funcionamento correto de uma mirade de protenas
a compreenso de como se forma a estrutura nativa da protena, num processo que envolve
o enrolamento e a dobragem (folding em ingls) da cadeia polipeptdica um problema de
suma importncia. Esta na realidade uma questo-chave que despertou a ateno de
bioqumicos e especialistas em gentica no incio da 2 metade do sc. XX e que hoje em
dia um problema claramente interdisciplinar que requer a utilizao de ferramentas
desenvolvidas em disciplinas como a qumica, a biologia celular, a fisiologia e a medicina e
para o qual o contributo da Fsica tem sido fundamental.
5 DEGENERECNCIA DO CDIGO GENTICO

Cdigo gentico a relao entre a sequncia de bases no DNA e a sequncia

correspondente de aminocidos, na protena. Ele equivalente a uma lngua e constitudo
basicamente por um dicionrio de palavras, a tabela do cdigo gentico, e por uma
gramtica, correspondente s propriedades do cdigo, que estabelece como a mensagem
codificada no material gentico traduzida em uma sequncia de aminocidos na cadeia
polipeptdica.
O cdigo gentico forma os modelos hereditrios dos seres vivos. nele que est
toda a informao que rege a sequncia dos aminocidos codificada pelo encadeamento
de nucleotdeos. Estes so compostos de desoxirribose, fosfato e uma base orgnica, do
tipo citosina, adenina, guanina ou timina.
O cdigo gentico considerado degenerado ou redundante por existirem
vrios cdons que codificam o mesmo aminocido. Por exemplo, os cdons UCU,
UCC,UCA e UCG codificam todos o aminocido serina. Este fenmeno tambm apelidado
degenerescncia. O contrrio no possvel e no existe nenhum cdon que possa
codificar mais do que um nico aminocido e, por este motivo, nunca ambguo.
Francis Crick sugeriu que o cdigo gentico redundante, significando que cada um
dos cdons deve ter um significado no cdigo. Para que seja verdadeiro, alguns
aminocidos devem ser especificados, por pelo menos duas ou mais trincas diferentes.
Segundo Francis Crick se apenas 20 cdons fossem usados, ento os outros 44 no
teriam significado, pois no codificariam nenhum aminocido. Neste caso, seria esperado
que a maioria das mutaes de mudana de matriz de leitura produzisse cdons sem
sentido, o que supostamente pararia o processo de construo de protena. Se este fosse o
caso, ento as mutaes de deleo ou de mudana de matriz raramente, ou nunca,
produziriam protenas viveis ou funcionais. Entretanto, se todas as trincas especificam
algum aminocido, ento os cdons mutados simplesmente resultariam na insero de
aminocidos incorretos na protena. Ento para Francis Crick todos os aminocidos
deveriam ter mais de um cdon possvel no cdigo de pares de bases. Esta hiptese depois
foi confirmada bioquimicamente.
Para encontrarmos a degenerescncia dos cdons com as propriedades fsico
qumicas ns desenvolvemos uma tabela que combinasse as bases as respectivas
posies das mesmas formando o total de 64 combinaes. Na posio das combinaes
colocamos os valores de hidrofobicidade relacionado as combinaes, ou seja os
aminocidos.A tabela desenvolvida a seguinte
 Para exemplificao, os valores sublinhados de vermelho so valores da
hidrofobicidade do aminocido leucina que transcrito por UUA, UUG, entre outras
combinaes. Utilizando essa tabela conseguimos encontrar uma relao entre a
hidrofobicidade e posio das bases, pois por exemplo, na coluna do U(em que o U est na
segunda base do cdon) percebemos todos os valores de hidrofobicidade negativos, ou
seja, sempre que tivermos a uracila na segunda base de um cdon o aminocido
combinado ser hidrofbico.
Para citosina encontramos um efeito parecido, pois, quando C est na 2 posio
predomina a caracterstica de todos os aminocidos serem hidroflicos, exceto quando G na
primeira posio que transcreve a alanina. Mas identificamos que a alanina considerada
um aminocido mimtico, ou seja, continua obedecendo parcialmente as caractersticas de
hidrofilia da coluna C.
Na terceira coluna temos o A na segunda posio do cdon, nessa coluna tambm
predomina a hidrofilia, exceto para tirosina, mas como vimos anteriormente a tirosina possui
um grupamento OH que concede a caracterstica de realizar ligaes com a gua e por
esse motivo ela tambm obedece parcialmente a caracterstica hidroflica da coluna.
Na quarta coluna temos o G na segunda posio do cdon, nessa coluna tambm
predomina a hidrofilia, exceto para cistena, mas este aminocido, como foi discutido
anteriormente um aminocido que possui polaridade, o que torna possvel a realizao de
ligaes com a gua, obedecendo parcialmente a caracterstica hidroflica da coluna.
CONCLUSO
Nosso trabalho teve o objetivo de apresentar todas as caractersticas presentes nos
aminocidos tornando possvel a consulta e compreenso de conceitos que presentes e
muitas vezes no compreendidos em sua totalidade. Conseguimos aqui organizar as
caractersticas fsico qumicas de forma que fosse fcil o acesso e apresentamos uma
reviso sobre vrias caractersticas presentes nos aminocidos, como as ligaes
peptdicas, os grupos amina e carboxila e tomos quirais como o carbono .
Apresentamos tambm as estruturas das protenas apresentado as estruturas
primrias, secundrias, tercirias e quaternrias. Ns apresentamos a importncia da
predio de estrutura de protenas e alguns aspectos histricos.
Por fim relacionamos a posio das bases U, A, C, G para as caractersticas fsico-
qumicas como a hidrofobicidade.
Bibliografia
2015. explicatorium. http://www.explicatorium.com/. [Online] 21 de fevereiro de 2015.
[Citado em: 20 de Agosto de 2016.] http://www.explicatorium.com/.

FOGAA, J. R. V. 2010. Mundo da Educao. [Online] 15 de Janeiro de 2010. [Citado em:

10 de Agosto de 2016.] http://mundoeducacao.bol.uol.com.br/quimica/o-que-um-carbono-
assimetrico-ou-quiral.htm.

Fonseca, K. 2015. Brasil Escola. [Online] UOU, 15 de 9 de 2015. [Citado em: 08 de 08 de

2016.] http://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm.

GONALVES, R. O. 2012. Espalhamento Raman polarizado em cristais de L-

arginina.HCl:H2O e estudo da L-arginina.2H2O sob altas presses e sob altas
temperaturas. Fortaleza : s.n., 2012.

Lehninger, A. L, Nelson, D. L e Cox, M. M. 1995. Princpios de Bioqumica. So Paulo :

Savier , 1995.

SANTOS, G. C. 2013. [Online] 2013. [Citado em: 08 de Agosto de 2016.]

http://repositorio.unesp.br/bitstream/handle/11449/104998/santos_gc_dr_botfmvz.pdf?seque
nce=1.

FOGAA, Jennifer Rocha Vargas. "Estruturas das protenas"; Brasil Escola. Disponvel
em <http://brasilescola.uol.com.br/quimica/estruturas-das-proteinas.htm>. Acesso em 22 de
agosto de 2016