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Lista de Exerccios - Enzimas

Disciplina Bioqumica Licenciatura em Cincias Biolgicas

Prof. Dr. Luiz Carlos

01. O que um catalisador? Quais so as suas propriedades mais importantes?

02. O que se entende por velocidade de uma reao?

03. Qual a influncia de uma enzima na velocidade de uma reao? E sobre o


equilbrio qumico dessa reao? Porque a enzima considerada um catalisador?

04. Qual o efeito de uma enzima sobre a energia de ativao de uma reao? Desenhar
a curva de progresso de uma reao na presena e na ausncia de uma enzima.

05. Se uma reao impossvel, a adio de uma quantidade apropriada de uma enzima
tornaria essa reao possvel? Explique em termos de energia livre.

06. O que se entende por especificidade de uma enzima? A especificidade de uma


enzima pode variar para diferentes substratos?

07. Considere a seguinte reao enzimtica:


k1
E + S ES
k2
[ ES ]
onde Keq =
[ E ].[S ]

k2
KS = .
k1

Nessas condies, Indicar qual a correlao entre Keq e KS? Qual o significado de
um valor elevado para KS?

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08. Na reao enzimtica que segue, em que condies KM = KS?

k1 kcat
E + S ES E + P
k2
k + k cat
Dado: KM = 2
k1

09. Qual o significado de um valor elevado para o KM? O KM d idia da pureza de


uma enzima? Por que? O valor do KM depende da concentrao da enzima? Por que?

10. Uma enzima pode ter valores diferentes de KM para diferentes substratos? Por que?
Considerando-se que a sua resposta foi afirmativa, explicar o comportamento dessa
enzima em relao mesma concentrao desses diferentes tipos de substratos.

11. Porque em um trabalho de caracterizao de uma enzima se determina o valor do


KM? Esse parmetro fundamental para a caracterizao de uma enzima?

12. Qual a relao entre a concentrao da enzima e a velocidade da reao?

13. Por que necessria a utilizao de solues tamponadas quando se determina a


atividade de uma enzima? O pH pode afetar a ao de uma enzima em relao ao seu
substrato? E a velocidade de uma reao enzimtica?

14. A constante de equilbrio de uma reao qumica (Keq) , de certo modo, uma
medida da afinidade dos reagentes. Para a reao que segue, a) qual ser a constante de
equilbrio? b) se a afinidade da enzima pelo substrato aumenta, em que sentido variar a
constante de equilbrio? Nesse caso, como variaro as constantes de velocidade k1 e k2?
C) se a afinidade da enzima pelo substrato diminui, qual ser a relao entre a enzima
livre, E, e o complexo ES?

k1
E + S ES
k2

15. Se em uma reao enzimtica a unio entre a enzima e o substrato realizada por
foras eletrostticas, qual ser a influncia da variao do pH sobre a afinidade da
enzima pelo substrato?

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16. A constante de velocidade de uma reao varia com a temperatura? Quando se
aumenta a temperatura, qual o parmetro da equao de Michaelis-Menten que pode
variar?

KT G**
k= (e ) RT
h

17. Como se explica o fato de que a inibio competitiva seja reversvel? Geralmente
existe uma relao entre a estrutura qumica do inibidor competitivo e a do substrato.
Essa condio necessria para esse tipo de inibio?

18. Para uma dada reao enzimtica, a figura mostra a quantidade de produto formado
em um intervalo de tempo compreendido entre t1 e t2 entre um intervalo de temperatura
compreendido entre 10oC e 60oC. O intervalo de tempo escolhido apropriado para se
estudar essa reao nas temperaturas indicadas? Em caso negativo, qual seria o
procedimento a ser adotado?

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19. Em um experimento foi observado que aps 10 minutos de reao a quantidade de
produto formado permaneceu indefinidamente constante. Pelo menos dois fatos podem
ter ocorrido: ou a enzima sofreu uma inativao ou o substrato acabou. Qual deveria ser
o procedimento experimental para testar essas possibilidades?

20. A glicose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) catalisa a transformao da glicose-6-


fosfato na lactona correspondente, de acordo com a reao que segue. Sabendo-se que a
atividade especfica dessa enzima 1,4 mol/min/mL de hemcea, qual ser o tempo
necessrio para converter completamente 100 g de glicose-6-fosfato (PM= 260 g/mol)
na respectiva lactona, usando-se 0,5 mL de hemceas? (1g = 1x106 g)

G6P + NADP+ NADPH + H+ + 6-fosfogluconato lactona

Resposta: 33 segundos

21. A anidrase carbnica das hemceas tem um PM= 30.000 g/mol e catalisa a
hidratao reversvel do CO2 at H2CO3 que muito importante no transporte de CO2
dos tecidos para os pulmes. Se 10 g de anidrase carbnica catalisam a hidratao de
0,044 g de CO2/min., a 37C, qual ser o nmero de turnover (Kcat) dessa enzima? O
nmero de turnover pode variar em funo do tempo? Por que? E em funo da
concentrao do substrato?

Resposta: 3 x 107 min-1

22. Dois estudantes A e B, trabalhando independentemente, isolaram a desidrogenase


ltica de corao de porco, que catalisa a transformao do piruvato em lactato. Em
ambos os casos a enzima foi obtida na forma de uma soluo concentrada. Os estudos
de KM e Vmax, realizados nas mesmas condies, mostraram que embora os valores de
KM fossem rigorosamente iguais, os de Vmax diferiram radicalmente. Segundo o
estudante A, o fato das Vmax serem bastante diferentes indica que eles haviam isolado
enzimas diferentes. J o estudante B concluiu que eles haviam isolado a mesma enzima
apesar dos valores discrepantes de Vmax. De acordo com os resultados experimentais,
que estudante est certo? Por que? Como proceder para resolver essa discrepncia?

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23. O gosto doce do milho recm colhido devido ao alto teor de acar existente na
semente. Entretanto, quando armazenado durante alguns dias, o milho perde esse sabor
adocicado, uma vez que o acar livre transformado em amido, numa velocidade de
50%/dia aps a colheita. Para manter o sabor doce do milho, a espiga sem a palha
imersa em gua quente durante alguns minutos e em seguida em gua gelada. Desse
modo o milho pode ser armazenado no freezer sem perder o seu sabor. Qual a base
bioqumica desse procedimento?

24. A atividade da enzima lisozima mxima em pH 5,2. O centro ativo dessa enzima
contm um resduo de cido glutmico cujo pK 5,9 e um resduo de cido asprtico
cujo pK 4,2. No pH timo esses dois resduos esto protonados ou desprotonados?

25. A maioria das reaes orgnicas so promovidas por doadores ou aceptores de


prtons. Considerando-se que o centro ativo das enzimas constitudo por aminocidos
que apresentam grupos funcionais que podem participar de uma catlise do tipo cido-
base, as enzimas so consideradas excelentes catalisadores para as reaes orgnicas em
meio aquoso. Quais seriam esses grupos funcionais que poderiam atuar como doadores
ou aceptores de prtons?

26. Determinar a relao entre v e VM quando:


a) S = 4 KM;
b) S= 0,1 KM;
c) S= 10 KM;
d) S = 0,5 KM.

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27. A anidrase carbnica fortemente inibida pela acetazolamida. Embora essa droga
seja muito usada no tratamento do glaucoma, ela tambm pode ser usada para aumentar
a secreo de urina. Nesses dois processos, a enzima apresenta um papel muito
importante, uma vez que participa da regulao do pH como tambm do teor de
bicarbonato nos fluidos biolgicos. Utilizando os dados da figura, determinar qual o
tipo de inibio que a acetazolamida provoca na atividade da anidrase carbnica.

28. A glicoquinase catalisa a reao de fosforilao da D-glicose pelo ATP. Alm do


ATP, o ITP, GTP, UTP e CTP tambm podem ser utilizados pela glicoquinase para a
fosforilaco da glicose. Com base nessa informao, Luizinho, um excelente aluno de
IC, isolou a glicoquinase da bactria B. stearothermophilus e determinou os valores da
constante de Michaelis-Menten para cada um dos substratos :
KM ATP= 6 10-5 M;
KM ITP= 6 10-4 M;
KM GTP= 1,2 10-3 M;
KM UTP= 4,5 10-3 M;
KM CTP= 3,5 10-3 M.

Com base nesses resultados, classificar os substratos em ordem crescente de afinidade.

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29. A pirofosfatase catalisa a transformao do pirofosfato em duas molculas de
fosfato inorgnico. Utilizando os valores da tabela que segue, determinar os valores de
KM e VMAX para a reao de hidrlise do pirofosfato.

[Pirofosfato](mM) mol de fosfato/min


0,10 0,667
0,25 1,110
0,50 1,430
1,00 1,670