1. Definir los siguientes trminos.

A. Enzima: Protena soluble producida por las clulas del organismo, que favorece y regula las
reacciones qumicas en los seres vivos
B. Sitio activo: es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La
reaccin especfica que una enzima controla depende de un rea de su estructura terciaria.
Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras molculas
C. la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentracin de sustrato, y, por tanto,
la reaccin es de primer orden. A altas, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende 0. En este punto, la reaccin es de orden cero y la velocidad es
mxima
D. Numero de recambio: tambin conocido como kcal o k2 se define como el mximo nmero
de molculas de un sustrato que una molcula de enzima puede convertir en producto por
unidad de tiempo.
E. Velocidad mxima: La velocidad mxima de una reaccin enzimtica se determina
incrementando la concentracin de su sustrato hasta que la tasa de formacin de producto sea
constante

2. Definir los siguientes trminos

A. Inhibidor irreversible: Los inhibidores enzimticos tambin pueden unirse e inactivar

una enzima de forma irreversible, generalmente por medio de modificaciones covalentes
de residuos del centro cataltico de la enzima. Estas reacciones decaen de forma
exponencial y suelen ser saturables. Por debajo de los niveles de saturacin, mantienen
una cintica de primer orden con respecto al inhibidor.
B. Inhibidor reversible: Los inhibidores enzimticos reversibles pueden ser clasificados
como competitivos, a competitivos, no competitivos y mixtos, segn el efecto que
produzcan en las constantes cinticas Km y Vmax. Este efecto depender de que el
inhibidor se una a la enzima E, al complejo enzima-sustrato ES o a ambos, como se puede
observar en la figura de la derecha y en la tabla inferior. Para clasificar correctamente un
inhibidor pueden llevarse a cabo estudios de su cintica enzimtica en funcin de la
concentracin de inhibidor.
C. Km: Es la concentracin del sustrato a la cual se obtiene la mitad de la velocidad mxima
D. Saturacin: se refiere a la fraccin de los sitios de unin que estn ocupados en un
momento dado.
E. Afinidad enzimtica: La afinidad enzimtica estudia la velocidad de las reacciones
qumicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica y de la dinmica
qumica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel
en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser
inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas.

3. Describir las caractersticas cinticas de los siguientes inhibidores reversibles

A. Competitivo: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo

tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el
inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del
sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos
 son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms
abajo).

B. No competitivo: l inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el

sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este
tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,
este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alosterica donde el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio
alosterica cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria o la forma
tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se
reduce.

C. A competitivo: se produce cuando el inhibidor se une slo al complejo enzima-

sustrato, no a la enzima libre. El complejo EIS es catalticamente inactivo. Esta forma de
inhibicin es rara y causa una disminucin tanto en el valor de Vmax como en el de Km.

4. Enuncie o describa y explique las propiedades de las enzimas segn su naturaleza

A. proteica: Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones
qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una
reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas
actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas
diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimticas
B. catalizador: Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres
vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que slamente aceleran las que espontneamente podran producirse.
Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH.
C. Enzimas: Las enzimas son protenas que incrementan la velocidad de una reaccin
qumica y no se consumen durante la misma. Algunos tipos de ARN pueden actuar como
enzimas, usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodiester; a estas molculas se les
denomina ribozimas y se encuentran en muy baja proporcin en la naturaleza
 5. un sustrato S, se trata don una enzima E para formar el producto P, la velocidad de
aparicin de P se mide cada 30 segundos durante 4 minutos. El resultado del anlisis
se da en la tabla adjunta. Cul es la velocidad inicial de la reaccin (Revise el
concepto de Vi)
TIEMPO (min.) PRODUCTO (mmol/ml)

0.5 0.56
1.0 1.13

1.5 1.73

2.0 2.31

2.5 2.70

3.0 2.90
3.5 3.00

4.0 3.06

VI= Pf-Pi/Tf-Ti=2.31-0.56/2.0-0.5=1.16
6. Un organismo anaerbico produce energa nicamente por metabolismo de
carbohidratos, Cuntos gramos de sacarosa debe suministrrselo para que
sobreviva un mes si el organismo consume 2000 kilocaloras diarias?

R//
2000 30
= 6000
1 1

6000 1
7.3 = 8219,178
1

1
8219,178 = 39075.3
72

7. Un organismo aerbico se alimenta nicamente de un glicgeno que tiene la

siguiente estructura.

o-o-o-o-o-o-o-o-o- o -o-o-o-o-o-o-o-o-o

o-o-o-o- o- o -o-o-o-o-o
R//
Solucin

4.000 kcal x 30dias = 120.000 kcal

Das 1mes

120.000 kcal x 1ATP = 16438,3 ATP

1mes 7,3 kcal 35 glucosas x 36 ATP = 1.260
16438,3 ATP x 1 mol de glicgeno = 13,04 m glicgeno
1 glucosa
1 mes 1.260 ATP
35 x 180 = 6300
13, 04 glicgeno x 5688 g/m = 14000,8 g/m de glicgeno
34 x 18 = 612

5688 g/mol de glicgeno

 Cunto ATP genera una mol de este compuesto? = 1260 ATP
Cuntos gramos de este glicgeno debe ingerir durante un mes si el organismo
consume 4000 kilocaloras diariamente? = 14000,8 g/m glicgeno

8. Las dietas ricas en hidrato de carbn, asocian con un aumento de peso debido a un
aumento en el tejido adiposo

A) R// Transformacin de glucosa en cidos grasos

B) R// Esta va e lleva a cabo principalmente en el hgado

9) Un organismo aerbico, se alimenta nicamente con tripalmitina y consume 2500 kcal por
da.

A) Cuantos ATP produce una mol de tripalmitina

B) Cuantos Kg de tripalmitina hay que suministrarle al organismo durante un mes.

2500Kcal 30 dias 1 ATP 1 tripalmitina 806 gr 1 kg
B) R// x x x x 1 tripalmitina x =21,4kg
1 dia 1 mes 7,3 Kcal 387 ATP 1000g

A) R//1 tripalmitina
 16
Acetil CoA= =8 x 12 ATP = 96 ATP
2

16
fadH2 = 1=7 x 2ATP = 14 ATP
2

16
nadH/H+ = 1=7 x 3ATP=21ATP
2

131ATP 2ATP= 129 ATP

129ATP x 3 acido palmtico = 387 ATP

10) Las vas de las pentosas producen principalmente poder reproductor en forma de NADPH y
ribosa-5-fosfato. Cul de estos productos participa en el mantenimiento de electorcitos.
Explique el mecanismo por el cual este proceso mantiene intactos los electorcitos.

R//
Si el nivel de NADPH baja se producir la oxidacin de estructuras susceptibles, con lo que bajar el
nivel de glutatin reducido (el mayor agente reductor de nuestro organismo), que es el que se encarga
de eliminar perxidos txicos (agua oxigenada como producto de nuestro metabolismo), de evitar la
oxidacin del Fe 2+, y sobre todo de evitar la oxidacin de los lpidos de la MB para asegurar un
transporte de MB adecuada. La clula ms sensible a la oxidacin ser el eritrocito, que depende de
todo el transporte a travs de MB porque efecta muy pocas vas metablicas. La oxidacin har ms
frgil al eritrocito o glbulo rojo que normalmente vive unos 120 das, por lo que los frgiles vivirn
mucho menos, producindose la rotura o hemlisis del eritrocito. La destruccin del eritrocito tiene
como consecuencia la aparicin de la anemia hemoltica. Los glbulos rojos de la sangre necesitan
grandes cantidades de NADPH para la reduccin de la hemoglobina oxidada y para poder regenerar el
glutatin reducido, un antioxidante que presenta importantes funciones como la eliminacin de
perxidos y la reduccin de ferrihemoglobina (Fe3+).

BIBLIOGRAFIA

http://www.vidanaturalia.com/enzimas-funcion-alimentos-y-suplementos/
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https://www.tplaboratorioquimico.com/quimica-general/quimica-de-los-seres-
vivos/que-son-las-enzimas.html
https://prezi.com/ggwjfrcimcey/las-accion-de-las-enzimas-en-los-procesos-
metabolicos/
https://es.slideshare.net/carolinacisdel/metabolismo-y-enzimas
https://prezi.com/ggwjfrcimcey/las-accion-de-las-enzimas-en-los-procesos-
metabolicos/
http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm