Reacciones enzimticas de xido-reduccin

Estrada Bravo Enrique, Quiroz Romn Vanessa 3FM2 Seccin. 2

INTRODUCCION: coenzimaNAD+ adems de que presentaba un efector

Las enzimas de xido reduccin especialmente aquellas positivo que era el KCN (desacomplante de reaccin) el
que participan en el trasporte electrnico son cual rompa el equilibrio de la reaccin desplazndola a
generalmente ms complejos tanto en su estructura como la derecha ya que forma una cianohidrina reduciendo la
en si mecanismo. La mayora de los miembros de la cantidad de piruvato que es un producto de la reaccin
cadena de transporte electrnico estn incrustados en la de lactato deshidrogenasa. El tubo nmero cinco
membrana mitocondrial interna. (1) presento una decoloracin moderada debido a que
La reduccin enzimtica del NAD+ va acompaada de contiene todo a excepcin del descoplante de la reaccin
tres cambios caractersticos que son tiles para medir la por lo cual la reaccin se encuentra en equilibrio y la
actividad de las hidrogenasas, no absorben la luz en la formacin de piruvato reducir al azul de metileno pero
zona de luz visible y absorbe fuertemente en la zona de con forme pase el tiempo la reaccin recuperara el
luz uv cerca de 260nm que es e mximo de absorbancia equilibrio oxidando nuevamente al azul de metileno lo
NAD+ y cuando se reduce el nuevo mximo es a 340nm cual ocasiona esa decoloracin moderada.
debido que refleja la reduccin del anillo aromtico de l tuvo dos y tres presentaron el mismo grado de
la niridina de la porcin de nicotinamina; este parmetro decoloracin debido a que el tubo dos no contenia a la
se emplea para seguir el curso de las reacciones coenzima que es indispensable para la accin de la
catalizadas por deshidrogenasas piridi-dependientes (2). enzima y el tubo tres no presentaba al substrato pero aun
OBJETIVOS: as ocurri un aligera decoloracin esto debido a que se
emple extracto crudo el cual podra contender cierta
Determinar la actividad de la enzima
cantidad de coenzima y sustrato propiciando as que la
Deshidrogenasa Lactica(LDH) de las patas
reaccin se llevara a cabo.
traseras de musculo de rata. CONCLUSIONES:
Discutir sobre la importancia de los cofactores
para que se efectu la reaccin. Se determin cualitativamente la actividad de lactato
deshidrogenasa mediante la reduccin de un indicador
RESULTADOS:
colorido (azul de metileno)
Tubo Min 1 2 3 4 5 Se conoci la importancia que desempea la coenzima
NAD y la influencia que presentan otras substancias
2 + + + - + como el KCN durante el desarrollo de la reaccin.
5 + + + - + BIBLIOGRAFA:
7 ++ + + - + Recuperado el 21 de noviembre de 2016 de
10 +++ ++ ++ - ++ http://www.wiener-
15 ++++ ++ ++ - +++ lab.com.ar/VademecumDocumentos/Vademecum
30 +++++ ++ ++ - +++ %20espanol/ldh_l_sp.pdf (3)
(+ poca decoloracin)(++ Moderada decoloracin)(++++ Recuperado el 21 de noviembre de 2016 dehttp://jean-
+gran decoloracin) jacques.auclair.pagesperso-orange.fr/ldh
Tabla 1 %20environnement/fermentation.htm (4)
DISCUICON DE RESULTADOS:
El tubo cuatro no presento decoloracin debido a que no Recuperado el 21 de noviembre de 2016 de
contena la enzima lactato deshidrogenasa por lo cual no http://www.iqb.es/cancer/g001.htm (5)
se promovi la reduccin del NAD+ esto ocasiono que
nuestro indicador azul de metileno tampoco se redujera
manteniendo as su coloracin(tabla 1); por lo tanto este
fue nuestro testigo negativo.
El tubo uno era nuestro testigo positivo ya que fue el
que presento mayor grado de decoloracin (tabla 1) esto
debido a que presentaba todas las condiciones necesarias
para que se llevara a cabo la reduccin de la
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Estrada Bravo Enrique, Quiroz Romn Vanessa 3FM2 Seccin. 2

Donald Voet, J. G. (2004). Bioqumica. barcelona: medica

panamericana .(6)

enzimas de oxido reduccion y trasporte electronico. (s.f.).

Recuperado el 23 de 11 de 2016, de enzimas de
oxido reduccion y trasporte electronico:
https://noxservices.files.wordpress.com/2015/0
3/capitulo-18.pdf(2)

FUENTES, A. (1998). bioquimica clinica y patologia

molecular. barcelona: reverte(1).

PREGUNTA EXTRA:

Aplicacin de la LDH:

La determinacin de la actividad lactato deshidrogenasa

(LDH) tiene una gran variedad de aplicaciones clnicas.
Por ser una enzima intracelular, su elevacin es ndice de
dao tisular con la consecuente liberacin de sta a la
circulacin. El dao puede variar desde una simple
anoxia con ligero dao celular y prdida de citoplasma
hasta necrosis celular severa generando diversos grados
de elevacin de la actividad enzimtica. En el infarto
agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto
con las CK y AST), constituye un elemento importante
de diagnstico; se observa un aumento de LDH5 en
diversas patologas hepticas como la cirrosis, hepatitis
(3). En la fermentacin lctica es importante ya que
cataliza la reduccin del piruvato. (4)

Tambin es empleada como marcador tumoral(los

marcadores son substancias que se detectan en la
sangre,, orina o tejidos corporales en cantidades
superiores a lo normal en los sujetos con algn tipo de
cncer.) si la LDH se enceuntra elevada es indicador de
tumores germinales(5).

La LDH tambin tiene una gran importancia en el ciclo

de cori ya que trasforma el lactato en piruvato y este a
su vez en glucosa por la gluconeognesis. (6)