1. QUE SON ENZIMAS ENDOGENAS Y EXOGENAS?

2. MENCIONE 5 ENZIMAS Y SU CORRESPONDIENTE USO EN LA INDUSTRIA?

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Fermentacin.

La fermentacin alcohlica es un ejemplo conocido de los procedimientos en que se efectan

alteraciones enzimaticas, cuando se agrega o se aade algn microorganismo vivo (levadura).
Primero se calienta el grano amilceo para gelatinizar el almidn, y luego se aade malta que
contiene enzimas diastsicas, para convertir el almidn en azcar fermentable (maltosa). Si el
producto que se desea obtener es alcohol, se agrega levadura.

El empleo de amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicacin industrial que tiene
las enzimas. La elaboracin de vinagre con alcoholes es un proceso enzimtico producido por
el acetobacter aceti. El alcohol es oxidado y convertido en cido actico por enzimas liberadas por
este microorganismo y llevada a cabo en presencia del oxigeno de la atmsfera.

Industria Lctea.

En la fabricacin de queso la operacin mas importante es la coagulacin de la casena de la

leche. Se puede coagular la casena mediante la adicin de cido o de enzimas como la renina,
esta tiene una accin proteolitica muy dbil. La renina produce un coagulo elstico del que se
exprime fcilmente el suero. No es la nica proteinaza que se usa en la elaboracin de queso,
pues tambin reemplea mezclas de renina con pepsina. Asimismo se ha usado la papaina, y en
este caso al parecer se asegura la proteolisis durante el aejamiento del queso. Las diferentes
enzimas coagulantes hacen variar notablemente la naturaleza del queso.

Actualmente empieza a ser importante la lactasa la cual hidroliza la lactosa, que es el azcar de la
leche. Muchas personas no pueden digerir este azcar por lo que la leche les causa trastornos
intestinales.

Panificacin.

Aun se discute el papel que desempean en la fabricacin del pan las enzimas de la harina. La
harina cruda contiene cantidad relativamente pequea de muchas enzimas incluso una protena del
tipo de la papaina. La harina de trigo contiene pequeas porcentajes de amilasas alfa y beta
hidroliza parte del almidn y lo convierte en maltosa, con lo cual suministra ms azcar para que
fermente la levadura y genere mayor cantidad de dixido de carbono.

En esta actividad industrial se utiliza la lipoxidasa, simultneamente como blanqueante de la harina

y para mejorar su comportamiento en el amasado. La forma en la que se aade es usualmente
como harina de soja o de otras leguminosas a veces se utilizan protesas para romper la
estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa.

Cervecera.

A principios de este siglo se patento la utilizacin de la papaina para fragmentar las protenas
presentes en la cerveza y evitar que esta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeracin,
y este modo todava se sigue utilizando

Un proceso fundamental en la fabricacin de la cerveza es la ruptura del almidn para formar

azucares sencillos que luego sern fermentados por levaduras, este proceso lo realizan las
amilasas presentes en la malta, que pueden aadirse procedentes de fuentes externas, aunque lo
usual es lo contrario, que la actividad propia de la malta permita transformar aun mas almidn del
que contiene. cuando esto es as, las industrias cerveceras aaden almidn de arroz para
aprovechar al mximo la actividad enzimatica.

Fabricacin de zumos.

A veces la pulpa de la fruta hace que los zumos sean turbios y demasiado viscosos, producindose
ocasionalmente problemas de extraccin y en su eventual concentracin. Esto se debe a la
presencia de pectinas que pueden destruirse por la accin de enzimas presentes en el propio zumo
o bien por enzimas aadidas obtenidas de fuentes externas. Esta destruccin requiere la actuacin
de varias enzimas distintas, una de los cuales produce metanol, que es toxico, aunque la cantidad
producida no llega a ser preocupante para la salud.

Fabricacin de glucosa y fructuosa a partir del maz.

Una industria en franca expansin es la obtencin de jarabes de glucosa o fructuosa a partir de

almidn de maz. Estos jarabes se utilizan en la elaboracin de bebidas refrescantes, conservas de
frutas, repostera, etc. En lugar del azcar de caa o remolacha. La forma antigua de obtener estos
jarabes, por hidrlisis del almidn con hidrlisis cida, ha sido prcticamente desplazada por la
hidrlisis enzimatica, que permite tener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a un costo
muy competitivo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa
formada puede transformarse luego en fructuosa, otro azcar ms dulce, utilizando la enzima
glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizada en un soporte slido.

Refinado del azcar.

La extraccin de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede complicarse

por la presencia de rafinosa, un trisacarido que previene la cristalizacin. Para incrementar la
recuperacin del azcar y mejorar el proceso, la rafinosa puede degradarse enzimanticamente. El
resultado de esta degradacin es doble; por un lado favorece la cristalizacin y, adems produce
sacarosa como uno de los productos de la hidrlisis. La enzima galactosidasa de origen fngico es
la enzima utilizada. La reaccin hidrolitica se efecta a pH superior a 5.0 para la inversin de la
sacarosa catalizada por el medio cido.

Otras aplicaciones

Las enzimas se utilizan en la industria alimentara de muchas otras formas, aplicaciones menos
importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricacin de productos derivados
de huevos, las trazas de glucosa presentes, que podran oscurecerlos, se eliminan se eliminaron la
accin combinada de dos enzimas, la glucosa oxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papaina y la
bromelina, enzimas que rompen las protenas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el
cocinado domestico, para ablandar la carne.

INDUSTRIA ENZIMAS USOS

Enmascara el gusto a xido.

Fabricacin de leche
Lctea Tripsina. Lactasa delactosada, evita la
cristalizacin de leche
concentrada.

Coagulacin de las protenas de

Quimosina
la leche (casena). Influencia en
Quesera (renina). Lactasa.
el sabor y aceleracin de la
Lipasa
maduracin.

Evita la textura arenosa

Lactasa. Glucosa- provocada por la cristalizacin.
Helados
isomerasa Permite la utilizacin de
jarabes de alta fructosa.

Papana. Fiscina. Ablandamiento de carnes.

Crnicas
Bromelina Produccin de hidrolizados.

Mejora la calidad del pan.

Amilasa.
Disminuye la viscosidad de la
Proteasa.
Panificacin pasta. Produce una miga muy
Lipoxidasa.
blanca Mejora la coloracin de
Lactasa
la superficie.

Usadas para licuar la pasta de

Amilasas. malta. Evitan la turbidez
Cervecera
Papana. Pepsina durante la conservacin de
ciertos productos.

Mejoran la clarificacin y
Pectinasas. extraccin de jugos. Evitan el
Vinificacin
Glucosa-oxidasa oscurecimiento y los sabores
desagradables.
 Mejoran la clarificacin de
jugos. Conversin de la glucosa
Pectinasas.
en fructosa (jarabes de alta
Glucosa-
Bebidas no fructuosa). Aumenta la
isomerasa.
alcohlicas solubilidad y disminuye la
Tannasa. Glucosa-
turbidez del t. Evita el
oxidasa
oscurecimiento y los sabores
desagradables.

3. ES EL SITIO ACTIVO? CON QUE OTRO NOMBRE SE CONOCE?

Sitios activos

Las molculas enzimticas contienen una hendidura especial llamada sitio activo. El sitio activo
contiene cadenas laterales de aminocidos que crean una superficie tridimensional complementaria
a la del sustrato. El sustrato se une al sitio activo, formando un complejo enzima-sustrato, despus
se convierte en enzima producto que se disocia posteriormente en la enzima y producto.

Caractersticas del sitio activo:

1. Responde a una porcin relativamente pequea del volumen total de la

enzima.

2. Es una entidad tridimensional.

3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas dbiles.
4. Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposicin exactamente definida de los
tomos del centro activo.

4.QUE ES UNA HOLOENZIMA?

Algunas enzimas necesitan molculas que nos son protenas para realizar su actividad enzimtica.

-Holoenzima: La enzima activa con su componente no proteico.

Una holoenzima es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y
un cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo
prosttico) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa
y activada catalticamente.

Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes qumicos apropiados
para realizar la actividad cataltica, por ello, se ayudan de otras sustancias no
proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces
covalentes o dbiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones qumicas que

necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denomina apoenzima y la

fraccin no proteica es el cofactor.

5. MENCIONE LOS TRES TIPOS DE COFACTORES EXISTENTES?

Tipos de cofactores:

Iones: manejan las cargas de los sitios activos. Ej.: Mg es cofactor de las
enzimas que transfieren grupos fosfato.

Coenzimas: produce interacciones dbiles y colaboran con los procesos

anexos a las funciones catalticas en s. Ej.: NAD, NADH y ATP.
Grupos prostticos: Son sustancias que se unen en forma covalente con la
enzima siendo imposible separarlas.

Haloenzima = Apoenzima + Grupo prosttico

Ej.: En las catalasas y peroxidasas de los peroxisomas, es el Hemo.

6.CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE EL MODELO DE EMIL FISHER Y EL MODELODE

KOSHLAND?

Emil Fisher en 1894, con base a sus resultados dedujo que ambas
molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad
geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la
otra,[27] por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-
cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de
cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma
perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las
enzimas.En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo
de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles
y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la
interaccin con el sustrato.[28] Como resultado de ello, la cadena
aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones
precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin
cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato
cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[29] El
sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est
completamente unido, momento en el cual queda determinada la
forma y la carga final

7. CUALES SON LOS CRITERIOS PARA LA SELECCIN DE UNA ENZIMA?

ESTUDIO DE UNA ENZIMA

El estudio completo de una enzima involucra la investigacin de un gran nmero de

propiedades caractersticas que se detallan a continuacin, pero de las que generalmente
se estudian solo unas pocas:

a) propiedades fisicoqumicas: coeficientes de sedimentacin y difusin; peso

molecular; forma; punto isoelctrico; estabilidad frente al calor, pH y oxidacin;
reversibilidad de la reaccin y constante de equilibrio; calor, energa libre y entropa de la
combinacin enzima-sustrato y de su conversin en productos; medida de las constantes
de velocidad de la reaccin, efecto de activadores e inhibidores.

b) estructura: composicin en aminocidos, secuencia, presencia de grupos

prostticos, grupos sulfhidrilos, etc.

c) propiedades enzimticas: naturaleza de la reaccin, coenzimas, especificidad.

d) propiedades biolgicas: significado en el metabolismo, acoplamiento con otras

enzimas, localizacin, gentica, efectos de su deficiencia, inmunologa.
8. MENCIONE LAS VENTAJAS DEL USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS?
Las enzimas intervienen en prcticamente todas las reas involucradas en la
tecnologa de alimentos, por lo que el profesional en alimentos debe aprender a
caracterizar y aplicar las enzimas exgenas. A activar o inhibir , dependiendo del
alimento, enzimas endgenas, a aprovechar su termoestabilidad para asociar su
desactivacin con tratamientos trmicos y emplearlas como parmetros de control
de calidad o simplemnte aprovecharlas como herramienta analtica.

9. CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE LA PRODUCCION EXTRACELULAR E

INTRACELULAR DE ENZIMAS DE ORIGEN MICROBIANO?
Las enzimas se pueden obtener de tres fuentes, tanto de origen animal, vegetal
como microbiano (levaduras, hongo y bacterias): la eleccin de una u otra fuente
depende de varias factores como son la estabilidad, especificidad de sustrato,
temperatura y pH ptimo, coste, inocuidad, abundancias
Sin embargo la produccin de enzimas a partir de microorganismos presenta
ciertas ventajas econmicas y tcnicas, ya que permite su produccin a gran
escala con un rendimiento predecible, hay una disponibilidad continua y no hace
falta diseccionar animales, por no olvidar que como hay gran versatilidad de
microorganismos se puede obtener un gran nmero de enzimas diferentes [1,2].
Adems hoy en da gracias a la ingeniera gentica se pueden desarrollar
mutaciones en el metabolismo de los microorganismos para que estos produzcan
ms cantidad de enzima.
El primer paso para la produccin de enzimas es la eleccin del microorganismo
adecuado, lo cual depender de las caractersticas de la enzima a producir. Una
vez elegido el microorganismo, se le deja crecer en condiciones adecuadas de pH,
temperatura y aireacin. A continuacin se debe extraer la enzima, lo cual
depende de si la enzima es extracelular, intracelular o periplasmtica (ver figura).
De manera que si es extracelular no hay que romper ninguna membrana, pero si
es intracelular hay que romper tanto la membrana externa como la interna, y si es
periplasmtica slo la membrana externa. Para estos dos ltimos casos existen
diferentes mtodos de rotura celular tanto qumicos (con disolventes orgnicos,
detergente, choque osmtico) como fsicos (sonicacin, cizalla lquida o slida,
congelacin y descongelacin)

10. EN QUE CONSISTEN LAS ENZIMAS INMOVILIZADAS?

Una Enzima inmovilizada es una enzima que ha sido fijada en un material inerte,
insoluble, como el alginato de calcio (producido haciendo reaccionar una mezcla entre una
solucin de alginato de sodio y la enzima con cloruro de calcio). Este proceso puede
incrementar la resistencia a cambios en las condiciones en las que se encuentra el
preparado, tales como pH y temperatura. A su vez permite que las enzimas sean
contenidas en un soporte durante la reaccin, luego de la cual son fcilmente separadas de
los productos y pueden ser reutilizadas. Estas caractersticas hacen al proceso mucho ms
eficiente y es ampliamente ms utilizado en reacciones catalizadas por enzimas. Una
alternativa a las enzimas inmovilizadas es la inmovilizacin de clulas (ver artculo
principal Biocatalizadores inmovilizados).

11. CUAL ES LA PRINCIPAL APLICACIN DE LAS ENZIMAS INMOVILIZADAS A NIVEL

INDUSTRIAL?
El uso y la aplicacin de enzimas inmovilizadas en diferentes reas, es muy extenso y han
sido de gran impacto por que han minimizado los costes de operacin y por la facilidad en
la recuperacin de la enzima y separacin del producto. Esto se debe principalmente a la
reutilizacin del biocatalizador inmovilizado, lo cual permite que a nivel industrial y otras
reas de aplicacin sea considerado como una tecnologa rentable.

12. MECIONE 2 APLICACIONES DE LA DETECCION Y CUANTIFICACION DE ENZIMAS

EN LOS ALIMENTOS?

13.mencione 3 enzimas usadas como indicadores de calidad con su respectivo alimento?

14. mencione 4 aplicaciones de las enzimas proteolticas en los alimentos?

15. Cules son las propiedades modificables en las enzimas por ingeniera gentica?