Vous êtes sur la page 1sur 31

KATA PENGANTAR

Puji syukur kita panjatkan kehadirat Allah SWT, Tuhan Yang Maha Esa yang telah
memberikan rahmat serta hidayah-Nya sehingga penyusunan tugas ini dapat diselesaikan.
Tugas ini disusun untuk diajukan sebagai tugas mata kuliah Biokimia dengan
judul Enzim di Universitas megowpak tulang bawang menggala
Terima kasih kepada Ibu selaku dosen mata kuliah Biokimia yang telah membimbing
dan memberikan kuliah demi lancarnya tugas ini.
Demikianlah tugas ini disusun semoga bermanfaat, agar dapat memenuhi tugas mata
kuliah Biokimia

1
BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim
dapat dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor
merupakan suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang
dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor
mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini
menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa
komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor reversibel
atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan
inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik
terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-
kompetitif.

Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan


tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana dalam
percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif
yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim
suksinat dehidrogenase.

2
B. Rumusan Masalah

1. Sifat-Sifat Enzim
2. Klasifikasi Enzim
3. Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim
4. Cara Kerja Enzim
5. Katalosator Enzim
6. Sifat mengatur sendiri dari Enzim

3
BAB II
PEMBAHASAN

A. Sejarah Enzim

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia
pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi sejumlah
program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari
dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang
ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi
perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui.
Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis
Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat
dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh
organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan
dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel
tersebut."

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan
pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan
untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada
aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak
ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada
sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan
apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi

4
sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam
bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya.
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi
oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -
ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim
yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA
polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada
sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard
Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein
sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil
mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.
Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas
dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,
dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang
kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur


enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan
pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna
lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan
yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur
lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha
untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

5
B. Pengertian Enzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam


protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi
oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul
tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan
dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis
sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

C. Sifat sifat enzim

1. Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka
enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.

2. Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

3. Berfungsi sebagai katalis

Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut
bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan
suatu substrat menjadi lebih sedikit.

6
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit

Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap
kali reaksi.

5. Bekerja bolak-balik

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim
juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

D. Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a . Endoenzim

Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses
respirasi.

b. Eksoenzim

Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk mencernakan substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul
yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.

7
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a. Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron,


hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen
peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim
oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

b. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang
lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:

. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.


. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

c. Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:


. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

d. Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu
molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

8
. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari
malat sehingga dihasilkan fumarat.
. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan
gugus karboksil.

e. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:


. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

f. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul


pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang
mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

3. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin,
triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim
yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

9
4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim
tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada
enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan
enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar
substratnya.

b. Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi


menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali.
Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai
contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase
adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag
tersebut E. colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak
laktosa.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada
awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid,
amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap
fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

10
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran
hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari
kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International
Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak
meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-
buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

E. Faktor Yang Mempengaruhi Enzim

a. Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai
sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada
kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika
suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai
batas sekitar 40 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut
membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan
ini enzim tidak dapat bekerja.

Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.


Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada
suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana
netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa

11
atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH
optimum.
pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak
balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling
cekap pada pH 8.

c. Inhibitor

Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor
adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam
jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

1. Inhibitor Kompetisi

Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya,
karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya
enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat
menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat
dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali.
Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi
substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.

2. Inhibitor Nonkompetisi

Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan


substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan

12
lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung
dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.

d. Konsentrasi Substrat

Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia.
Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah
substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja
enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.

Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul
substrat.
Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak
balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

F . Ada 2 teori mengenai cara kerja enzim, yaitu:

Teori gembok anak kunci (key-lock)

Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja
Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci dengan anak kuncinya.
Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak)
karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.

13
Teori cocok terinduksi (induced fit).

Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara enzim
dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor Merupakan zat yang
dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan irreversible.

G. Katalisator

Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis. Sebutan
gaya katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap digunakan untuk
menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami
perubahan. Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif
atau inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.

Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi yang
mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai reaksi
tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah
laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator
mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi. Selanjutnya
pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi
adalah ketika sejumlah tertentu substansi ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi
bertambah dari laju pada keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan
pada reaksi maka tidak mengganggu kesetimbangan.

Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan katalis
heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam fase berbeda dengan pereaksi
dalam reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis homogen berada dalam fase yang sama.
Katalis homogen umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu
perantara kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir reaksi, dalam suatu

14
proses yang memulihkan katalisnya. Berikut ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di
mana C melambangkan katalisnya:
A + C AC (1)

B + AC AB + C (2)

A + B + C AB + C (3)

Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat dihasilkan
kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi (3).

Beberapa katalis ternama yang pernah dikembangkan di antaranya:

Katalis Asam-Basa

Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia. Awal penelitian
kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa bersamaan dengan
perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa
kemampuan suatu asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada
sifat asal anion tetapi lebih mendekati dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain
yang menggunakan katalis asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh
pengaruh asam encer, Thenard yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh
pengaruh basa dan Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan
asam.

Katalis Ziegler-Natta

Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang digunakan untuk
polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta menggunakan katalis tersebut
untuk polimerisasi propena dan monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat
dengan mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala,

15
dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi
masal polietilen dan polipropilen.
Katalis Friedle-Crafts

Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan penelitian tentang
pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil klorida dengan aluminium dan
yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa
pemakaian aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan
hidrokarbon. Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang
menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis.
Hingga saat ini penerapan kimia Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia.

Katalis dalam Reaksi Metatesis

Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan Jean-Louis
Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat berikatan ganda dengan atom
karbon membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui
senyawa logam karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam
berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis.
Metatesis dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda.
Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi dengan C.

Katalis Grubbs

Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992 ketika Robert
Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis yang efektif, mudah
disintesis, dan dapat diaplikasikan di laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang
logam rutenium tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam
yang paling cocok sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang
lain. Penemuan katalis Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan
sintesis organik di masa depan.

16
Sistem Katalis Tiga Komponen

Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan untuk membuat polimer
bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa didapat dengan sebuah katalis tunggal
atau sepasang katalis yang bekerja bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan,
seorang profesor kimia dan material di University of California, Santa Barbara; mahasiswa
pascasarjana Zachary J. A. Komon; dan rekan kerja di Santa Barbara dan Symyx
Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga katalis yang homogen;
ketiga campuran bekerja sama mengubah sebuah monomer tunggal etilen menjadi
polietilen bercabang. Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan
menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua persenyawaan
organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari katalis dengan unsur dasar
nikel mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan yang lainnya mengubah olefin menjadi
penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-
reaksi lainnya menjadi polietilen.

H. Sifat Mengatur Sendiri Dari Enzim

Beberapa sistim multi enzim mempunyai sifat untuk mengatur sendiri kecepatan reaksinya,
dimana kadang produk akhir dapat menjadi inhibitor untuk reaksi awal, kecepatan
keseluruhan reaksi sangat bergantung pada konsentrsi produk akhir. Untuk konversi dari L-
treonin ke L-isoleusin mempunyai lima tahap reaksi dengan menggunakan lima jenis enzim
yang berbeda.

1. Konversi dari L-treonin ke L-isoleusin

Jika L-isoleusin terdapat dalam konsentrasi yang tinggi dalam sistim, maka reaksi langkah
pertama akan dihambat.

Pada kebanyakan reaksi enzim, sistim pengaturan diri sendiri, basanya enzim yang
mengkatalisis reaksi tahap pertama dihambat olh hasil metabolisme tahap akhir, enzim ini
dikenal sebagai enzim alosterik dan metabolit dan yang menghambat disebut efektor atau
modulator.

17
Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau lebih rantai atau
subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat aktifnya sendir, dan tempat alosterik
umumnya berlokasi di mana subunit-subunit itu menyatu. Keseluruhan kompleks akan
berganti-ganti di antara dua keadaan konformasi, satu keadan secara katalitik aktif dan yang
satunya lagi inaktif. Pengikatan activator ke suatu tempat alosterik akan mengstabilkan
konformasi yang mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan inhibitor
alosterik akan mengstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut.

Daerah kontak antqara subunit-subunit suatu enzim alosterik berhubunga sedemikian rupa
sehingga perubahan konformasi dalam satu subunit akan diteruskan atau ditransmisikan ke
semua subunit lainnya. Melalui interaksi subunit-subunit ini, suatu molekul aktivator atau
inhibitor tunggal yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan mempengaruhi
tempat aktif semua sub unit.

2. Pengaturan Alostrik

Pengaturan alosterik bagian a sebagian besar enzim alosterik tersusun dari dua atau lebih
subunit polipeptida yang masing-masing memiliki tempat aktif. Enzim ini akan berganti-
ganti di antara dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif terdapat
tempat alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang dapat berfungsi sebagai
activator atau sebagai inhibitor.

18
BAB III
KESIMPULAN

Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk mempercepat
proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara spesifik pada satu
jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim
sangat berguna untuk bagi manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan
enzim sangat dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini.

19
BAB IV

DAFTAR PUSTAKA
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher. New York.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.

20
I. JUDUL : Enzim

II. TUJUAN :

Mengetahui Pengaruh Suhu terhadap aktivitas enzim

Mengetahui Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

Mengetahui Konsentrasi Enzim terhadap aktivitas enzim

Mengetahui Konsentrasi Substrat terhadap aktivitas enzim

III. TEORI :

Pendahuluan

21
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup.

Sekarang, kira-kira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang masing-
masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup.
Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh
dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.
Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik
sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia.
Enzim mempunyai spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat)
maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan.
Pada umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada
suatu substrat tertentu.
Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa
pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada
keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu dan pH normal.
Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang dilengkapi sifat-sifat demikian.
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim bekerja dengan
urutan-urutan yang teratur dan mengatalisis ratusan reaksi dari reaksi yang sangat
sederhana seperti replikasi kromosom sampai ke reaksi yang sangat rumit,
misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien; menyimpan; dan mengubah
energi kimiawi.
Di antara sejumlah enzim tersebut, ada sekelompok enzim yang disebut enzim
pengatur.
Enzim pengatur mengkoordinasikan sistem enzim dengan baik, sehingga
menghasilkan hubungan harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolis yang
berbeda.
Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulkan
penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk diagnosis penyakit,
seperti infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dll.
Ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan tingkat berlebihan seringkali
2
menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam organ yang sakit.
Penyakit tertentu seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati
mengalami kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati ke
dalam darah.
Semua enzim pada hakikatnya adalah protein. Beberapa di antaranya mempunyai
struktur agak sederhana, sedangkan sebagian besar lainnya memiliki struktur
rumit.
Namun, kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain
yang bukan protein, yang disebut kofaktor.
Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana seperti Fe 2+ atau Cu2+,tetapi
dapat pula berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim.
Bagian protein dari enzim disebut apoenzim.
Kemudian gabungan apoenzim dan kofaktornya sehingga enzim menjadi aktif
disebut holoenzim.

KLASIFIKASI ENZIM
Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam
golongan utama, yaitu :
Oksidoreduktase

22
Ialah kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan reduksi.
Transferase
Ialah kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain.
Hidrolase
Ialah kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisisis.
Liase
Ialah kelompok enzim yang mengatalisis reaksi adisi atau pemecahan
ikatan rangkap.
Isomerase
Ialah kelompok enzim yang mengatalisis perubahan konformasi molekul
(isomerisasi)
Ligase (sintetasi)
Ialah kelompok enzim yang mengatalisis pembentukan ikatan kovalen

Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Banyak faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.


Beberapa di antaranya yang penting adalah :
o Suhu
o pH
o Konsentrasi enzim
o Konsentrasi substrat

Pengaruh Suhu
Setiap enzim mempunyai suhu optimum yaitu suhu di mana enzim memiliki
aktivitas maksimal.
Enzim di dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimal sekitar 37 C.
Di bawah atau di atas suhu optimum, aktivitas enzim akan menurun.
Suhu mendekati titik beku tidak merusak enzim, tetapi enzim tidak aktif.
Jika suhu dinaikkan, maka aktivitas enzim akan meningkat.
Namun kenaikan suhu yang cukup besar dapat menyebabkan enzim mengalami
denaturasi dan mematikan aktivitas katalisisnya.
Sebagian besar enzim mengalami denaturasi pada suhu di atas 60C.

Gambar pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.

Pengaruh pH

Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan umumnya tergantung pada pH

23
lingkungannya. Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH optimum pH
tertentu, umumnya pada pH 6-8.

pH optimum enzim umumnya adalah sekitar pH jaringan di mana enzim berada.


Beberapa enzim ada yang aktivitasnya pada pH tinggi dan ada pula yang pada pH
rendah. Misalnya pepsin merupakan enzim pencernaan dalam lambung yang
mempunyai pH optimal 2.

Enzim- Sifat khusus enzim lainnya adalah tidak ikut bereaksi, artinya enzim
hanya memproses substrat (contohnya, lemak) menjadi produk (contohnya,
gliserol dan asam lemak) tanpa ikut mengalami perubahan dalam reaksi itu.
Bahan tempat kerja enzim disebut substrat dan hasil dari reaksi disebut produk.
Dengan demikian enzim dapat digunakan kembali untuk mengkatalisis reaksi
yang sama, berikutnya.

Sifat-sifat enzim selain sebagai biokatalisator dan sebagai suatu protein, enzim
mempunyai sifat yaitu berperan tidak bolak-balik. Artinya enzim dapat bekerja
menguraikan suatu substrat menjadi substrat tertentu dan tidak sebaliknya dapat
menyusun substrat sumber dari hasil penguraian, misalya enzim protease dapat
menguraikan protein menjadi asam amino, tetapi tidak menggabungkan asam
aminonya menjadi protein.

Enzim menjadi rusak apabila berada pada suhu yang terlalu panas atau terlalu
dingin. Sebagian besar enzim akan rusak pada suhu di atas 60C karena
proteinnya (gugus prostetik) menggumpal (koagulasi). Jika telah rusak maka
tidak akan berfungsi lagi meskipun berada pada suhu normal, rusaknya enzim
oleh panas disebut denaturasi. Selain itu, kerja enzim juga dapat terhalang oleh
zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor, contohnya
CO, Arsen, Hg, dan Sianida. Sebaliknya zat yang dapat mempercepat jalannya
reaksi disebut aktivator, contohnya ion Mg+, Ca+, zat organik seperti koenzim-
A.

Enzim dapat bekerja optimal pada pH tertentu, misalnya enzim lipase, pH optimal
5,77,5. Aplikasi pH yang tidak cocok maka sifat kerja enzim dapat
menyebabkan ionisasi dari gugus karboksil dan amino dari bagian-bagian enzim
yang tersusun atau apoenzim dan dapat menyebabkan denaturasi, oleh karena itu
akan terjadi tambahan struktur enzim sehingga tidak dapat bekerja dengan baik.
(Sumber : http://budisma.web.id/materi/sma/kelas-xii-biologi/cara-kerja-
mekanisme-enzim/)

24
Pengaruh Konsentrasi Enzim

Ada beberapa hal yang mempengaruhi kerja enzim antara lain konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, pengaruh suhu, pengaruh pH, dan pengaruh inhibitor.
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tertentu tergantung pada konsentrasi enzim tersebut.

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan


bertambahnya konsentrasi enzim. Konsentrasi enzim tetap, maka pertambahan
konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi
substrat diperbesar.
Dengan kata lain, kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus dengan
konsentrasi enzim sampai batas tertentu sehingga reaksi mengalami
kesetimbangan.
Pada saat setimbang peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

25
Pengaruh Konsentrasi Substrat
Konsentrasi substrat, pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim
inihanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin
banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian
aktif tersebut.
( Sumber : http://id.scribd.com/doc/86820367/06-Penentuan-Pengaruh-pH-Dan-
Temperatur-Terhadap-Aktivitas-Enzim-Amilase, waktu akses 10 Juni 2013 jam
10:54)
Pada konsentrasi enzim yang tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan

menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum


yang tetap.
Pada titik maksimum semua enzim telah jenuh oleh substrat sehingga penamahan
substrat tidak akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.

26
IV. Prinsip Percobaan
a. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Teori :
Pada suhu sangat rendah, aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible.
Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetik enzim dan
frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim
menjadi aktif.
Pada suhu di mana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10 derajat
Celcius menyebabkan kecepatan reaksi enzimatis bertambah 1,1 hingga 3
kali lebih besar. Pada suhu optimum, kecepatan reaksi enzimatis
berlangsung maksimal.
Bila suhu ditingkatkan terus, maka enzim akan mengalami denaturasi
sehingga aktivitas katalitiknya terhenti.
Sebagian besar enzim memiliki suhu optimum 30 derajat sampai 40
Derahat Celcius dan mengalami denaturasi secara irreversible pada
pemanasan di atas suhu 60 derajat Celcius.

b. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


Teori :
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH
optimumu umumnya antara pH 6 8.
Jika pH rendah atau tinggi maka dapat menyebabkan enzim denaturasi
sehingga menurunkan aktivitasnya.
Terjadinya penurunan aktivitas enzim dapat dilihat dari hasil hidrolisis

substrar yang dikatalisis. Misalnya amilum terhidrolisis menjadi maltosa


atau glukosa. Hasil hidrolisis dapat dibuktikan dengan uji Benedict.
Bila positif amilum terhidrolisis sehingga dapat diasumsikan enzim
memiliki aktivitas tinggi. Sebaliknya, bila hasilnya negatif, berarti amilum
tidak terhidrolisis karena enzim tidak aktif atau mengalami penurunan
aktivitas.

27
c. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim
Teori :
Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim secara
bertingkat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain,
semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula
aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.
Hal ini dapat dilihat dari perbedaan warna yang terjadi melalui uij Iodium
atau adanya endapan yang terbentuk melalui uji Benedict.

d. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim


Teori :
Pada konsentrasi enzim yang tetap, penambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan
maksimum yang tetap.
Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi,
sebab telah melampaui titik jenuh enzim.

VII. DATA
1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
No
Tabung
Suhu
(
0
C)
Perubahan Warna
Uji Iodium Uji Benedict
1 0 Larutan Kuning muda Hijau kekuningan
2 25-30 Larutan Kuning Kuning orange
3 37-40 Larutan kuning Kuning orange
4 75-80 Larutan biru kehitaman Kuning orange
5 100 Larutan biru kehitaman Orange
9
2. Pengaruh PH terhadap aktivitas enzim
3. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
No. Konsentrasi Konsentrasi Perubahan Warna
Substrat Enzim Uji Iodium Uji Benedict
1 Amilum 2 ml Amilase 0,5 ml
tidak ada
endapan 1 menit 30 detik :
warna hitam hijau muda pucat
2 Amilum 2 ml Amilase 1 ml
tidak ada
endapan 1 menit 13" : hijau muda
warna biru tua 1 menit 50" : kuning
3 Amilum 2 ml Amilase 1,5 ml ada endapan 1 menit 20" : biru
hijau lumut 1 menit 36" : abu-abu
1 menit 48" : kuning
seulas
4. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

28
No Konsentrasi perrubahan Substrat enzym Uji iodium Uji benedict
warna

VIII. Pembahasan

1. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim


Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama tabung dengan menyimpang
digelas kimia yang berisikan dengan es tidak terjadi perubahan warna pada uji iodium
dan uji benedict. Hal ini disebabkan oleh enzim yang dalam keadaan suhu rendah
terhenti secara reversible sehingga tidak terjadinya proses hidrolisis pada amilum
sehingga tidak terjadi perubahaan warna.
Pada tabung kedua yang disimpang pada suhu kamar terjadi perubahan warna pada
kedua uji.
Hal ini terjadi karena pada suhu kamar kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan
energi kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat,
sehingga enzim aktif dan keaktifan ini yang menyebabkan amilum dapat terhidrolisis
sehingga terjadi perubahan warna pada kedua uji.
Pada tabung ketiga yang dimasukkan ke penangas air yang bersuhu 37 - 40 Derajat
Celcius juga terjadi perubahan warna pada kedua uji. Hal ini di sebabkan enzim
memiliki suhu optimal 30-40 Derajat Celcius sehingga pada suhu ini aktivitas enzim
berjalan maksimal sehingga dapat menghidrolisis amilum yang membuat pada kedua
uji terjadi perubahan warna.
Pada tabung keempat dimasukkan kedalam ke penangas air yang bersuhu 75-80 derajat
Celcius yang mana kedua uji mengalami perubahan warna. Hal ini terjadi pada suhu
demikian enzim mengalami denaturasi irreversible yang pada suhu awal mengalami

perubahan kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan


kecepatan reaksi, namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi
akan mengurangi kecepatan reaksi. Hal ini juga terjadi pada tabung kelima.
2. Pengaruh pH Tehadap Aktivitas Enzim
Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan HCl
yang ber pH 1 setelah diuji dengan larutan iodium terjadi perubahan warna menjadi
coklat kehitaman atau coklat tua dan dengan uji benedict tidak terjadi perubahan.
Pada tabung kedua dengan penambahan aquades yang berpH 7 setalah diuji dengan
larutan iodium terjadi perubahan warna menjadi coklat dan uji benedict terbentuk
kompleks warna kehijauan, sedangkan pada tabung ketiga dengan penambahan
Na2CO3 yang berpH 9 setelah diuji dengan larutan iodium terbentuk coklat muda dan
uji benedict terbentuk biru kehijauan.
Dalam percobaan ini seharusnya pada tabung kedua terbentuk kompleks berwarna biru
dengan uji larutan iodium karena enzim menunjukkan aktivitas saat maksimal pada pH
optimum, umumnya antara pH 6-8,0 membentuk kompleks biru akan terbentuk karena
terjadinya hidrolisis pada amilum dan pada uji benedict akan terbentuk
endapan merah bata karena ini disebabakan karena aldosa atau ketosa dalam bentuk
siklik, artinya bentuk ini berada dalam kesetimbangannya dengan sejumlah kecil

29
aldehida atau keton rantai terbuka,oleh karena itu gugus aldehida atau keton ini dapat
mereduksi berbagai macam reduktor yang berarti amilum terhidrolisis. Sedangkan
tabung pertama dan ketiga negatif karena enzim mengalami denaturasi pada pHyang
rendah atau tinggi, yang menyebabkan menurunnya kerja enzim. Maka pada uji dengan
larutan iodium dan pereaksi benedict tidak akan menghasilkan hasil positif karena
tidakterjadinya proses hidrolisis.
3 Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Kerja EnzimDari hasil percobaan kelompok
kami, pada tabung pertama dengan konsentrasi enzim 0,5 ml diuji dengan larutan
iodium warna larutan hitam dan dengan uji benedict terbentuk hijau muda pucat, pada
tabung kedua dengan konsentrasi enzim 1 ml diuji dengan larutan iodium warna larutan
biru tua dan uji benedict terbentuk larutan hijau muda yang kemudia berubah menjadi
kuning.Sedangkan pada tabung ketiga dengan konsentrasi enzim 1,5 ml diuji dengan
larutan iodium warna ada endapan hijau lumut dan uji benedict terbentuk warna biru
yang berubah menjadi abu-abu dan kuning seulas. Dari perubahan warna dan
terbentuknya endapan yang diketahui bahwa terjadi hidrolisis pada amilum sehingga
dapat diketahui bahwa bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat akan
menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau
konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang
dikatalisis.
4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas EnzimDari hasil percobaan
kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan konsentrasi substrat 1 ml
diperoleh hasil dengan uji iodium abu-abu dan uji benedict diperoleh warna hijau yang
berubah menjadi kuning.Pada tabung kedua penambahan substrat 2 ml diperoleh hasil
dengan uji iodium hijau lumut dan uji benedict terdapat warna hijau yang berubah
menjadi kuning.Pada tabung ketiga penambahan konsentrasi substrat 4 ml memperoleh
hasil dengan iodium hitam dengan uji benedict terdapat warna kuning seulas. Pada
tabung keempat penambahan konsentrasi substrat 6 ml memperoleh hasil dengan
iodium hijau pekat dengan uji benedict terdapat warna kuning di dasar tabung lalu
berubah menjadi warna kuning pucat.Dan perubahan warna dan terbentunya endapan
yang diketahui bahwa terjadinya hidrolisis pada amilum sehingga dapat diketahui
bahwa bertambahnya konsentrasi substrat secara bertingkat menaikkan reaksi enzimatis
sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap.Tetapi setelah enzim mencapai
kecepatan maksimum substrat tidak berpengaruh lagi sebab telah melampaui titik jenuh
enzim.
VIII. Kesimpulan
Suhu optimal enzim 37 derajat Celcius mendekati 60 derajat Celcius enzim
meningkat selanjutnya enzim akan mengalami denaturasi sedangkan mendekati titik
beku enzim tidak aktif.
Pengaruh pH dapat diketahui dengan terbentuknya endapan dengan
penambahanpereaksi benedict.
pH optimum enzim tergantung pada pH jaringan sekitar enzim terdapat. Tapi pada
umumnya pH enzim sekitar 6-8.
Pengaruh konsentrasi enzim dapat dilihat dari jumlah endapan setelah perubahan
pereaksi benedict. Semakin besar konsentrasi enzim semakin tinggi pula aktivitas
enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.
Pengaruh konsentrasi substrat dapat dilihat dengan terbentuknya endapan setelah
penambahan pereaksi benedict. Konsentrasi substrat berbanding lurus dengan
kecepatan reaksi sampai batas maksimum yang tetap. Jika melewati batas
maksimumpenambahan substrat tidak berpengaruh.

30
Secara umum enzim memiliki sifat: bekerja pada substrat tertentu, memerlukan suhu
tertentu, enzim pada suhu rendah berlangsung lambat, sedangkan di atas suhu optimum
enzim akan terdenaturasi. Suhu optimum enzim antara 25C 37C dan keasaman (pH)
tertentu pula karena enzim yang bekerja pada keadaan asam tidak akan bekerja pada
suasana basa dan sebaliknya. Suatu enzim tidak dapat bekerja pada substrat lain.
Uji Yodium terhadap hasil percobaan pengaruh suhu aktivitas amilase air liur yang
dipanaskan pada suhu 80oC dan 37oC memberikan hasil yang positif, yaitu larutan
menjadi berwarna kuning dan kecokelatan
Daftar Pustaka
Estien Yazid,Lisda Nursanti.2006.Penuntun Praktikum Biokimia Untuk Mahasiswa
Analis.Penerbit Andi.Yogyakarta.
http://id.scribd.com/doc/86820367/06-Penentuan-Pengaruh-pH-Dan-Temperatur-
Terhadap-Aktivitas-Enzim-Amilase, waktu akses 10 Juni 2013 jam 10:54~ GO

31