ENZIMAS

1.Concepto de biocatalizador
En toda reaccin qumica, los reactivos (A + B) se unen para dar los productos (C + D). En toda
reaccin existe un paso intermedio llamado complejo o estado de activacin en el que los enlaces
de los reactivos se encuentran debilitados. Para que se produzca dicho complejo es necesario un
aporte energtico que se llama energa de activacin. Dicha energa puede ser el calor, la luz,
electricidad, radiaciones,
A+B C+D
Reactivos Productos

A+B [A + B] C+D

Energa de activacin Estado de activacin

[E.A.]

En los seres vivos, la energa procede del ATP. Para economizar el consumo de ATP existen unas
sustancias llamadas biocatalizadores.
Los biocatalizadores son sustancias que reducen la cantidad de energa necesaria para que se pueda
producir una reaccin qumica en un ser vivo, tambin llamada energa de activacin, acelerando la
velocidad de reaccin. No se alteran en el proceso.
Los biocatalizadores actan de dos formas:
Fijndose al sustrato, de modo que debilita sus enlaces lo cual facilita su ruptura.
Atrayendo hacia su superficie a los reactivos, lo cual facilita su encuentro y por tanto la
reaccin.
E.A

E.A

Los principales biocatalizadores son: enzimas, vitaminas, hormonas y algunos oligoelementos (Fe,
Cu, Zn, I, F,).

2. Estructura de las enzimas

Son biocatalizadores ya que son molculas orgnicas producidas por los seres vivos capaces de
funcionar fuera de la clula u organismo que las produce; aceleran las reacciones qumicas; no se
consumen en las reacciones; se necesitan en muy poca cantidad; no modifican el sentido de la
reaccin.
Son protenas globulares, excepto las ribozimas (ARN con actividad cataltica), solubles en agua.
Segn su composicin pueden ser de dos tipos:
Enzimas: Formadas por una o varias cadenas protenicas,
Holoenzimas: Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica denominada
cofactor.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

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 El cofactor puede ser una molcula inorgnica, (iones metlicos como Fe, Cu, Zn,
Mn, Mg,) o puede ser una molcula orgnica. En este caso, si la unin al apoenzima
es covalente se denomina grupo prosttico y si no es covalente coenzima.

Molcula inorgnica Metal

COFACTOR Enlace covalente Grupo prosttico
Molcula orgnica
Enlace no covalente Conezima

2.1. Apoenzima

Es una protena globular formada exclusivamente por secuencias de aminocidos.

Determinan la especificidad de la reaccin enzimtica. Se pueden distinguir 4 tipos de
aminocidos segn la funcin que desempeen en la actividad enzimtica.
a) No esenciales: No intervienen en el proceso cataltico. Si se eliminan de la
cadena, la enzima no pierde la actividad enzimtica.
b) Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la protena. No intervienen
directamente en la actividad enzimtica, pero si se alteran pueden cambiar la
posicin del grupo activo.
c) De unin o de fijacin: Establecen enlaces dbiles con el sustrato
orientndolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la
enzima.
d) Catalticos: Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su
estructura y favoreciendo su ruptura.

Estos dos ltimos tipos de aminocidos constituyen el centro activo de un enzima que,
generalmente, es una pequea parte de enzima. Es el lugar del enzima donde encaja
especficamente el sustrato. Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco,
generalmente hidrfoba y es donde actan las cadenas laterales de los aminocidos con
poder cataltico. El centro activo se une al sustrato y, si lo hay, al coenzima.

2.2. Coenzimas
Son cofactores enzimticos orgnicos que se unen al apoenzima mediante enlaces
dbiles. La unin apoenzima-coenzima no es especfica ya que un mismo coenzima
puede unirse a diferentes apoenzimas y esta unin suele ser temporal. Si la unin es
covalente el coenzima se llama grupo prosttico.
Los principales coenzimas
son:
Adenosn-fosfatos (AMP, ADP, ATP): Sus enlaces acumulan gran cantidad de
energa que liberan al romperse.
Piridn-nucletidos: NAD y NADP.
NAD: Nicotinamn-adenn-dinucletido.
NADP: Nicotinamn-adenn-dinucletido-fosfato.
Transfieren protones y electrones pasando fcilmente de forma oxidada a
reducida y viceversa.
A(oxidado) + NADH2 A(reducido) + NAD
(2H+ + 2 e-)
Flavn-nucletidos: FMN y FAD
FMN: Flavn-mononucletido
FAD: Flavn-adenn-dinucletido
Al igual que los anteriores, catalizan reacciones de oxidacin-reduccin.

FAD + MH2 FADH2 + M

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 Coenzima A: CoA (adenosn-difosfato-vitamina B5). Transfiere grupos de dos
carbonos.
Lleva en su extremo un grupo SH. CoA-SH y transfiere grupos acilo.
Acta como transportador de radicales -acil (CH3 - COOH) (acetil- CoA).

Vitaminas hidrosolubles: Las vitaminas han de ser ingeridas en la dieta ya que

no somos capaces de sintetizarlas. Muchas vitaminas actan como coenzimas
y otras como precursoras de coenzimas.
Vitamina C (cido ascrbico): Coenzima de algunas peptidasas intracelulares y
es fundamental para la sntesis del colgeno.
Riboflavina (B2): Forma parte del FAD.
cido nicotnico ( B3): Forma parte del NAD y NADP.
Piridoxina (B6): Coenzima en el metabolismo de los aminocidos.
cido pantotnico (B5): Forma parte del CoA.
cido flico (B9): Interviene en la sntesis de purinas y pirimidinas (bases
nitrogenadas).

3. Propiedades de las enzimas

Son protenas y por tanto cumplen sus propiedades. La ms importante es la especificad.

Especificidad: Existen dos tipos:

a) Especificidad de accin o de clase: La enzima acta sobre un determinado
tipo de reaccin y depende del tipo de enlace y no del tipo de molcula. Por
ejemplo, las fosfatasas, que separan los grupos fosfato de cualquier
tipo de molcula, deshidrogenasas, oxidasas,
b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que acta la enzima. Puede
ser:
Absoluta: La enzima tan solo acta sobe un determinado sustrato. Ej.
Maltasa.
De grupo: La enzima acta sobre un grupo de molculas que
presentan un determinado enlace. Ej. Peptidasas

Reversibilidad: Una enzima acta igual sobre una reaccin qumica sea cual sea
el sentido de la reaccin. No modifican el sentido de la reaccin.
Sacarosa H 2O glu cos a fructosa
Saca r asa

Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Una sola molcula de enzima puede
catalizar la reaccin de miles de molculas de sustrato ya que la enzima no
se consumen en el proceso sino que se recupera al final.

Gran poder cataltico: Multiplican la velocidad de las reacciones por un milln de

veces o ms.

No se consumen en las reacciones.

4. Actividad o accin enzimtica

En toda reaccin enzimtica el sustrato es transformado en producto para lo cual la

enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato. Luego la enzima
permanece inalterado y el sustrato transformado en producto.

E+S [E + S] E+P
Enzima sustrato complejo enzima-sustrato enzima producto

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El sustrato debe poseer un grupo funcional que le permita situarse de forma precisa en
el centro activo y debe poseer un enlace especfico que pueda ser atacado por el enzima.
Slo se produce actividad enzimtica cuando los radicales de los aminocidos de fijacin
coinciden con los radicales del sustrato. De ah que las enzimas sean especficas.
Segn la hiptesis de Koshland o ajuste inducido, la enzima se ajusta a la forma del
sustrato como lo hara un guante en una mano. El centro activo se adaptara
exactamente al sustrato como un guante de goma se adapta a la mano. Si el guante
tuviera slo 4 dedos o fuese demasiado grande o pequeo, no podra adaptarse. Pero,
por otro lado, el guante vaco, no tiene an la forma exacta de quien se lo va a poner.

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5. Cintica enzimtica
5.1. Factores que regulan la actividad enzimtica

a) Temperatura: Cada enzima tiene una temperatura ptima

en la cual la velocidad de reaccin es mxima. Suele ser
40C. Si aumenta mucho, la enzima se desnaturaliza. El calor
aumenta la energa cintica con lo que aumenta la movilidad
de las molculas facilitando su encuentro.

b) pH: Cada enzima presenta unos valores de pH entre los que

son efectivos. Entre ambos existe un pH ptimo en el que la
velocidad de la reaccin es mxima. Fuera de los lmites la
enzima se desnaturaliza.

c) Concentracin de sustrato: Al aumentar la

concentracin del sustrato se aumenta la velocidad de
reaccin ya que, al haber ms molculas de sustrato,
se facilita el encuentro de estas con el enzima, hasta
alcanzar la velocidad mxima (Vmx), a partir de ese
momento se mantiene constante ya que todas las
enzimas se encuentran en forma de complejo enzima-
sustrato. La Vmx se alcanza cuando toa la enzima
est ocupada por el sustrato.

Este hecho hizo que Michaelis y Menten enunciaran la siguiente ecuacin.

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Se conoce como ecuacin de Michaelis-Menten y segn ella, la velocidad de una
reaccin depende de la concentracin del sustrato, de la velocidad mxima y de la Km.

Constante de Michaelis-Menten (Km): Concentracin de sustrato necesaria para

alcanzar la mitad de la Vmx. Mide la afinidad de la enzima por el sustrato.
Resulta muy complicado conocer cual es la concentracin de sustrato necesaria para
alcanzar la velocidad mxima y por esta razn para expresar la eficacia de una enzima
se utiliza la Km.
Cada enzima posee una Km especfica.

d) Activadores: Algunos enzimas necesitan activadores para desarrollar su accin,

que suelen ser iones. Actan como cofactor.
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ADP P energa ATP
M g

e) Inhibidores: Son molculas que impiden el normal funcionamiento de las

enzimas o las inutilizan, ya que disminuyen o anulan la actividad enzimtica.
Constituyen un mecanismo de control de las reacciones
metablicas. La inhibicin puede ser:
a) Inhibicin irreversible: Envenenamiento del enzima.
El inhibidor se une al centro activo de la enzima de
forma permanente mediante un enlace covalente, con
lo que la enzima queda inutilizada. Ej: frmacos y
txicos. El in cianuro se une a la citocromo-oxidasa
que es clave en la respiracin.
b) Inhibicin reversible: No se inutiliza el centro activo
sino que impide temporalmente su normal
funcionamiento. No se une mediante enlaces
covalentes. Puede ser de dos tipos:
Inhibicin reversible competitiva: El inhibidor
es una sustancia semejante al sustrato y
compite con l para unirse al centro activo.
Sin embargo la enzima no puede romperlo y
no podr actuar hasta que se libere de l.
Disminuye la velocidad de reaccin. Se
puede anular su inhibicin aumentando la
concentracin de sustrato.
Inhibicin reversible no competitiva:
El inhibidor se une a la enzima en un lugar
distinto al centro activo, pero lo modifica e
impide el acoplamiento del sustrato o bien
hace fijo al complejo enzima-sustrato.

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7
 5.2. Regulacin de la actividad enzimtica: Alosterismo

La actividad cataltica puede ser regulada por ciertos mecanismos de las clulas que
permiten adecuar la velocidad de las reacciones del metabolismo, adaptndola a las
necesidades de cada momento, de manera que resulten ordenadas, tanto en el tiempo
como en el espacio, ya que se suceden en determinados compartimentos celulares.

Alosterismo: consiste en la existencia de uno o ms centros reguladores, a los

que se unen molculas efectoras o moduladoras, distintas al centro activo.
Alostrico:ALLO+STEREO; ALLO = otro; STEREO = sitio. Los enzimas alostricos tienen
otro sitio adems del centro activo.

Enzimas alostricos: Son aquellos cuyo

comportamiento no se puede explicar mediante el modelo de
Michaellis-Menten ya que presentan curvas sigmoideas
cuando se representa la concentracin del sustrato en
funcin de la velocidad de reaccin.
Las enzimas estn constitudas por varias subunidades o
protmeros. Cada protmero tiene un centro activo y un
centro regulador al que se unir el activador o modulador.
Cuando se produce esta unin vara la configuracin del
protmero y hace funcionar el centro activo y as la
enzima pasa del estado T inhibido al estado R activo.
Cuando vara la conformacin de un protmero, esto se
transmite a los otros protmeros asociados hacindolos
activos: Transmisin alostrica instantnea.

Algunos enzimas alostricos se hayan en estado inhibido y requieren un activador (que

puede ser el sustrato) para pasar al estado cataltico. Otras se encuentran en este estado
y requieren un inhibidor, generalmente el producto, y en este caso el proceso se llama
retroinhibicin o feed-back y supone un ahorro de energa.
Existen enzimas que actan en cadena constituyendo sistemas multienzimticos.
Actan en las reacciones en las que el producto de una reaccin constituye el sustrato de
la reaccin siguiente. La enzima de la primera reaccin es alostrica y acta como
regulador del sistema. A este proceso se le llama retroalimentacin o feed-back. El
metabolito final acta como inhibidor fijndose al centro regulador de la primera enzima.
A B C D E
E1 E2 E3 E4
E1: Enzima alostrico

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 Si la concentracin de E es excesiva, este acta como inhibidor unindose al enzima
E1 paralizando el sistema.

6. Clasificacin de las enzimas

Las enzimas se pueden nombrar de diferentes formas.

a) Nombres arbitrarios pero anticuados, vulgares: tripsina, pepsina,
b) Nombre del sustrato sobre el que acta terminado en asa. Ej: maltasa
c) Nombre del sustrato sobre el que acta coenzima (si lo hay) nombre de la
reaccin sobre la que acta terminada en asa. Ej: pirvico NaD
deshidrogenasa.
Glucosa fosfotransferasa.
(hexoquinasas).
Las enzimas se clasifican en 6 clases principales:

I. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidacin o reduccin del sustrato, es

decir, de transferencia de electrones. Las principales son oxidasas y
deshidrogenasas.
II. Transferasas: Intervienen en reacciones en las que se transfiere un grupo
funcional de un sustrato a otro. Las principales son las quinasas, que
transfieren grupos fosfato facilitando la formacin de ATP.
III. Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrlisis en las que se rompe una
molcula por introduccin de una molcula de agua disociada en sus
componentes: OH- y H+. Las principales son: estearasas (rompen enlaces
tipos ster), peptidasas, glucosidasas.
IV. Liasas: Intervienen en reacciones en las que se rompen enlaces C C; C O;
C N, dando lugar a la aparicin de molculas que poseen dobles enlaces
o liberacin de grupos qumicos. Desaminasas y descarboxilasas.
V. Isomerasas: Intervienen en reacciones en las que una molcula se transforma
en su ismero.
VI. Ligasas: Intervienen en reacciones en las que dos o ms molculas se unen
para dar otra ms compleja. Catalizan la formacin de enlaces y precisan
energa que procede del ATP.