13.

QUE OCURRIRA EN UN SER VIVIENTE CUYAS ENZIMAS NO TIENEN ESPECIFICIDAD

Cada enzima, en el organismo, ejerce su actividad cataltica en un solo punto del metabolismo,
si esto sucediera, cualquier enzima podra catalizar cualquier tipo de reaccin, siendo esto es
desfavorable para los procesos metablicos y fisiolgicos normales del cuerpo humano, no es
compatible con la vida.

14. QUE VENTAJAS TIENEN LAS ENZIMAS INTERCONVERTIBLES

Son aquellas que pueden existir en dos estados: activo o inactivo, y pueden pasar de uno a otro
a travs de la unin covalente o separacin de un grupo a su estructura.

Las enzimas modificadoras producen gran nmero de transformaciones, la regulacin

enzimtica mediante la modificacin covalente permite, en un tiempo relativamente corto,
cambios de actividad enormes respecto a los provocados por el alosterino. La alteracin
conformacional de la enzima, provocada por la unin o eliminacin del grupo modificador, es
responsable de los cambios de actividad cataltica y tambin, de los cambios de sensibilidad de
las enzimas frente a los efectos alostricos.

15. Por qu Michaelis y Mentel propusieron la existencia del complejo ES en una reaccin
enzimtica

A tubos de ensayo con sustrato en cantidad creciente se les adicionaron enzimas, midieron la
cantidad de producto y observaron que a mayor concentracin de sustrato haba mayor
velocidad (reaccin de primer orden) pero luego llega un momento en que la linealidad se
pierde y la velocidad se vuelve constante (reaccin de orden cero), por lo que desarrollaron
hiptesis para explicar este fenmeno, propusieron que las
reacciones catalizadas enzimticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el
complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formacin
del producto, liberando el enzima libre. El [S] es muy elevado con relacin a la [E], de tal manera
que la formacin del complejo ES no altera el [S].

16.DE QUE MANERA AFECTA LA CONCENTRACIN DE SUSTRATO LA VELOCIDAD DE UNA

REACCIN ENZIMTICA:

Inicialmente hay un incremento en la velocidad de reaccin, hasta alcanzar una

velocidad mxima estable, despus de la cual permanece invariable por ms sustrato
que se agregue.
La enzima ya est saturada en sus centros activos con el sustrato, se observa tambin
que en el punto medio de la velocidad mxima aparece una concentracin de sustrato
fija, denominada constante de Michaelis, la cual se relaciona con la afinidad de la enzima
por el sustrato.