REACCIONES DE AMINOACIOS Y PROTEINAS

1) Reaccin de Biuret :
Esta reaccin es positiva cuando la molcula contiene dos uniones
peptdicas o mas, cercanas entre si (es decir, tripptidos en
adelante). Se realiza tratando la solucin a ensayar con CuSO en 4

medio alcalino de NaOH.

Se observa el color violeta indicador de la presencia de protenas en ambas muestras

Las protenas dan color violeta, las peptonas (PM mayor 5000) color
rojo-morado. El color desarrollado se debe a la formacin de un
complejo de coordinacin con el Cu ++

2) Reaccin xantoproteica:
Se lleva a cabo agregando a la muestra a ensayar (por ej. clara de
huevo, o leche) cido ntrico concentrado en caliente:
El color amarillo indica la presencia de aminocidos con anillos aromticos en su estructura

La reaccin es positiva para prtidos que contienen aminocidos con

anillos aromticos. En la reaccin estos anillos se nitran, por lo que
aparece el color amarillo intenso de sus derivados nitrados.

3) Reaccin de Hopkins-Cole:
Al realizar la reaccin de la muestra de proteinas en medio cido
sulfrico concentrado , frente al cido glioxilico (Reactivo de
Hopkins-Cole) aparece color violeta en la interfase solucin H SO , 2 4

debido a la formacin de un colorante similar al ndigo.

La reaccin es positiva cuando los prtidos poseen aminocidos con

ncleo indlico (Triptofano).
 4) Reconocimiento de aminocidos que poseen azufre:
Los aminocidos sulfurados se descomponen al tratarlos con
solucin de NaOH en caliente, formando sulfuro de sodio como
producto. ste se pone en evidencia acidificando con un cido
concentrado y colocando en la boca del tubo un papel mojado con
acetato de Pb:

Ensayo de reconocimiento de aminocidos con azufre

Se observa la formacin de un sludo negro-amarronado de sulfuro de

plomo:

Mancha caracterstica del sulfuro de plomo en el papel

5) Ensayos de desnaturalizacin de proteinas:

Si se somete a las protenas a la accin de ciertos agentes que
trastornan su organizacin, se alteran sus propiedades fsicas,
 qumicas y biolgicas naturales , y se dice que las protenas se
desnaturalizan. Usualmente, debido a la menor solubilidad en agua de
la protena desnaturalizada se observa la precipitacin en la forma de
un slido blanco.

Si se ensaya la albmina del huevo frente a calor, alcohol etlico,

sales neutras (como sulfato de amonio) o a la presencia de un cido,
se observa lo siguiente:

Efecto de diferentes agentes desnaturalizantes sobre la proteina testigo (albmina de huevo)

Cuando esto ocurre, las proteinas pierden las estructuras secundaria

y terciaria (y cuaternaria si la tuviere).