Vous êtes sur la page 1sur 3

GUTIERREZ ACOSTA AMERICA DANIELA

SOLUBILIDAD DE PROTENAS

Los grupos acido-base de una protena determinan que sus propiedades de


solubilidad dependen de la concentracin de las sales disueltas, de la polaridad de
disolvente, del PH y de la temperatura. Ciertas protenas precipitan de su
disolucin en condiciones en la que otras permanecen completamente solubles.
Eso se emplea rutinariamente como base de la purificacin de una protena.

Efecto de las concentraciones salinas

La solubilidad de una protena en un disolucin acuosa es una funcin sensible a


las concentraciones de sales que estn disueltas (fuerza inica).

Una fuerza inica determinada varia con el tipo de iones que se hallan en la
disolucin. El orden de eficacia de estos diversos iones para influir sobre la
solubilidad de la protena es muy semejante para las diferentes protenas y se
debe principalmente, al menos de modo aparente, al tamao de los iones y a la
hidratacin.

Este fenmeno de disolucin por salado es que cada que aumenta la


concentracin de sal en la disolucin de protena los contra iones recubren con
mas eficacia a las mltiples cargas inicas de las molculas de protena
incrementndose, al igual la solubilidad de la protena.

Cuando las fuerzas inicas son elevadas, las solubilidades de las pretinas
disminuyen. Este efecto, conocido como precipitacin por salado, es una
consecuencia de la competencia entre los iones de la sal que se han aadido y los
dems solutos disueltos por las molculas de solvatacin.

Cuando las concentraciones de sal son altas, se hallan salado tantos iones que se
han aadido que la cantidad del grueso de disolvente de que se dispone llega a
ser insuficiente para disolver otros solutos.

La precipitacin por salado es la base de los procedimientos de purificacin de


protenas empleados ms corrientemente.

Por el ajuste de la concentracin de sal en una disolucin que contenga una


mezcla de protenas, justo por debajo del punto de precipitacin de la protena que
se va a purificar, puede eliminarse de la disolucin muchas protenas indeseables,
despus de que se ha eliminado el precipitado por filtracin o por centrifugacin,
se aumenta la concentracin de sal de la disolucin remanente de modo que
precipite la protena deseada. De esta manera puede efectuarse
convenientemente una purificacin y concentracin de cantidades grandes de
protena. La precipitacin por salado es la etapa inicial de los procedimientos de
purificacin de las protenas. El sulfato de amonio es el reactivo utilizado mas
corrientemente, debido a su solubilidad, que permite conseguir disoluciones con
fuerzas inicas.

Los iones que disminuyen la solubilidad de las protenas estabilizan sus


estructuras nativas, de modo que las protenas que han precipitado por salado no
son desnaturalizadas.

Efectos de los disolventes orgnicos

Son generalmente precipitantes de protena ya ue sus constantes dielctricas


pequeas provocan la disminucin de la solvatacin de las disoluciones acuosas
respecto a los iones disueltos.

La disminucin de la constante dielctrica por los disolventes organicos aumenta


tambin la diferencia en el comportamiento de la precipitacin ppor lo salado de
las protenas.

Efectos del PH

Cada protena muestra un valor de PH caracterstico en el que las cargas positivas


de la molcula se contrarrestaran exactamente con las cargas negativas. A este
valor de PH, que es el pinto isoelctrico de la protena, Pi, la molcula de la
protena no es portadora de carga neta y permanece, por tanto, inmvil en un
campo elctrico.
Por el contrario, a medida que caria el pH desde el Pi de una protena , es decir, a
medida que aumenta la carga neta de la protena, debera estar sometida de modo
creciente al fenmeno de disolucin por salado, debido a que las interacciones
electrostticas entre las molculas vecinas que promueven la agregacin y la
precipitacin deberan aumentar de modo analgico.
Las protenas varan en su composicin de aminocidos y esta es la razn. Este
fenmeno en la base de un procedimiento de purificacin de una protena
conocido como precipitacin isoelctrica. En este procedimiento se ajusta el PH de
una mezcla de protenas al PI de la protena que se desea aislar, de modo que se
disminuye selectivamente su solubilidad.