Soporte nutricional en patologas con alteraciones en el

procesamiento de los hidratos de carbono

DIGESTION Y ABSORCIN
La digestin comienza con las amilasas salivares y pancreticas. La -amilasa
divide los polisacridos dando lugar a los oligosacridos maltosa (glucosa--1-4-
glucosa), isomaltosa (glucosa--1-6glucosa) y otros oligosacridos mayores. La
hidrlisis final se produce en el intestino delgado. All, en el borde en cepillo de los
enterocitos, existe una serie de enzimas que degradan los mono y oligosacridos
convirtindolos en los monosacridos glucosa, galactosa y fructosa. Estos
atraviesan las clulas de la mucosa intestinal hacia el torrente sanguneo, donde a
travs de la vena porta, llegan al hgado para su posterior metabolizacin
La glucosa y la galactosa se absorben mediante transporte activo
sodiodependiente, denominndose la molcula transportadora SGLT1
(sodiumdependent glucose tranporter). La fructosa tiene una absorcin ms lenta,
y su molcula transportadora se denomina GLUT5, desconocindose en la
actualidad su mecanismo de accin

TRASTORNOS DEL METABOLISMO DE LOS HIDRATOS

DE CARBONO

PATOGENIA, CLNICA Y DIAGNSTICO

A. ENFERMEDADES POR DEPSITO DE GLUCGENO
Las enfermedades por depsito de glucgeno que vamos a tratar tienen como
manifestacin comn la hipoglucemia, ya que el defecto bsico se encuentra en
alguno de los pasos de la glucogenolisis.

a. Dficit de glucosa-6-fosfatasa o enfermedad de Von Gierke

Sinnimos: Glucogenosis hepatorrenal. Glucogenosis tipo Ia.
La enfermedad de Von Gierke es una enfermedad que se hereda de forma
autosmica recesiva y que tiene una incidencia de 1: 100.000-400.000 habitantes.
El defecto se encuentra en la enzima glucose 6-Fosfatasa que se encarga de liberar
la glucosa endgena obtenida a partir de la glucogenolisis o gluconeognesis,
desde el interior de los hepatocitos al torrente circulatorio catalizando el paso de
glucosa-6fosfato a glucosa.
Se expresa en el hgado, en las clulas de los tbulos renales y en los
enterocitos, por lo que pueden existir otras manifestaciones asociadas.
Dado que la disminucin de la actividad de esta enzima impide la salida de la
glucosa al plasma sanguneo, la principal sintomatologa ser la hipoglucemia
severa que aparece desde el primer ao de vida, acompaada de hepatomegalia
(por acumulacin del polmero no degradable), nefromegalia y disfuncin renal.
El exceso de glucosa-6-fosfato se desviar hacia la va glucoltica y sntesis de cido
lctico; sin embargo, en perodos postprandiales (en los que la glucemia se
mantiene a expensas de la ingesta, y por tanto queda inhibida la glucogenolisis y la
gluconeognesis) los niveles de cido lctico pueden ser normales.
Se acompaa de dislipemia mixta con formacin de xantomas eruptivos y cambios
retinianos tpicos, y marcada hiperuricemia por varios 2mecanismos:
a. inhibicin de la secrecin tubular renal por la hiperlactacidemia y
cetonemia.
b. aumento del metabolismo de las purinas (gluconeognesis).
c. insuficiencia renal. Pueden existir incluso sntomas clnicos de gota.
Es frecuente la aparicin de adenomas hepticos que pueden llegar a malignizarse.
Estudios recientes sealan una disminucin de la excrecin urinaria de citratos en
estos pacientes que empeora con la edad. Esta hipocitraturia junto con la
hipercalciuria podran estar implicadas en la patognesis de la nefrolitiasis y
nefrocalcinosis por cambios en el balance cido-base de la orina.
El diagnstico definitivo se realiza, una vez establecida la sospecha clnica,
mediante biopsia heptica midiendo la actividad de la glucosa-6-fosfatasa y la
demostracin de agregados de glucgeno. An no se dispone de diagnstico
prenatal.

b. Dficit de amilo-1-6-glucosidasa o enfermedad de Cori

Sinnimos: Enfermedad por depsito de glucgeno tipo III. Glucogenosis tipo III.
Enfermedad de Forbes.
La enfermedad de Cori se hereda de forma autosmica recesiva, y en ella se afecta
la enzima desramificadora del glucgeno amilo-a-1,6-glucosidasa. Recordemos que
el glucgeno es un polmero de unidades de glucosa que se unen mediante enlaces
1,4 y en algunos puntos mediante enlace 1,6 (puntos de ramificacin).
Existen dos enzimas diferentes que se encargan de degradar el glucgeno: la
fosforilasa heptica (hidroliza los enlaces 1,4) y la enzima desramificadora, la cual
desprende unidades de glucosa en los puntos de ramificacin
La consecuencia del bloqueo de la degradacin del glucgeno en los puntos de
ramificacin tiene varias consecuencias:
En primer lugar, se acumulan en el hgado polisacridos ramificados
que producen hepatomegalia y posteriormente esplenomegalia.
En segundo lugar, la afectacin de la glucogenolisis producir
hipoglucemia, que ser la manifestacin principal de estos pacientes.
Sin embargo, estas hipoglucemias son menos graves que en el dficit de glucosa-
6-fosfatasa, ya que la insuficiente glucogenolisis es compensada con un aumento
de la neoglucognesis.
La enfermedad sintomtica neonatal es rara, y en general los sntomas suelen
aparecer en el primer ao de vida con hipoglucemias, hepatomegalia y
esplenomegalia.
Estas manifestaciones suelen mejorar en la pubertad, el retraso del crecimiento es
leve, y en general los pacientes tienen mejor pronstico que en la enfermedad de
Von Gierke.
Existen otras manifestaciones de aparicin tarda, como miopata esqueltica y
cardaca progresiva que producen incapacidad en la edad adulta. De hecho,
algunos pacientes se diagnostican tardamente a raz de las manifestaciones a este
nivel. Tambin es frecuente la dislipemia mixta, que aparece en las dos terceras
partes de los pacientes, aunque menos grave que en el dficit de glucosa-6-
fosfatasa. Adems no se produce hiperuricemia. Al estar afectada la glucogenolisis
se produce cetosis; sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en el dficit de
glucosa-6-fosfatasa, el lactato se encuentra dentro de los lmites de la normalidad
ya que no hay una desviacin de la glucosa hacia esta ruta metablica.
Tras establecer la sospecha clnica, el diagnstico se confirma mediante la
determinacin de la actividad enzimtica en hemates y la biopsia heptica en la
que se objetiva la acumulacin de glucgeno anmalo ramificado. Sin embargo,
dada la gran variabilidad fenotpica en los pacientes que presentan manifestaciones
clnicas muy sugerentes y normalidad enzimtica en los hemates, se recomienda
la investigacin de la actividad de la enzima en otros tejidos como fibroblastos,
hgado o msculo.
 B. ERRORES DEL METABOLISMO DE LA GALACTOSA

a. Galactosemia
Sinnimos: Dficit de galactosa-1-fosfato uridiltransferasa
La galactosemia es una enfermedad autosmica recesiva que tiene una incidencia
de 1:50.000 recin nacidos vivos en la raza blanca. El trastorno bsico consiste en
un dficit de la enzima galactosa-1-fosfato uridil transferasa (GALT), que convierte
la galactosa1-fosfato en glucosa-1-fosfato.
El bloqueo de este paso enzimtico hace que se acumulen los metabolitos previos,
la galactosa y galactosa-1-fosfato, en diversos tejidos y que aparezcan niveles
detectables de estos en orina (galactosuria). En la galactosemia clsicaexiste un
dficit severo de la enzima (actividad menor del 5%), que provoca graves
manifestaciones clnicas a los pocos das de iniciar la alimentacin, como vmitos,
diarrea, dificultad para la succin, letargia, ictericia, hiperamo.
nemia, hepatomegalia, sepsis, ditesis hemorrgica, retraso del crecimiento,
convulsiones y muerte. Los pocos pacientes que sobreviven al perodo neonatal y
continan ingiriendo galactosa sufren cataratas, retraso mental y afectacin
neurolgica.
Es fundamental el diagnstico precoz, ya que la eliminacin de la galactosa en la
dieta desde los primeros das de vida puede hacer que desaparezcan los sntomas
y se eviten muchas de las complicaciones a largo plazo. Sin embargo, si se retrasa
el diagnstico o el tratamiento se producirn graves complicaciones crnicas como
retraso mental o alteraciones hepticas.
A pesar de un tratamiento correcto precoz se ha observado que en los pacientes
con galactosemia el desarrollo intelectual suele ser menor del esperado, muchos
muestran dificultades en el lenguaje y algn tipo de alteraciones neurolgicas,
predominantemente extrapiramidales (ataxia, alteraciones de la coordinacin,
temblor fino). De igual forma suele ser frecuente el desarrollo de cataratas, el retraso
del crecimiento y el fallo ovrico precoz. El diagnstico se realiza mediante la
cuantificacin de la actividad de la enzima GALT en los eritrocitos, y se confirma
mediante el estudio gentico de la mutacin.
Puede realizarse diagnstico prenatal mediante la determinacin de la actividad
enzimtica en cultivo de clulas de amniocentesis, o de Galactitol en lquido
amnitico, que estar aumentado.

C.ERRORES DEL METABOLISMO DE LA FRUCTOSA

Se trata de trastornos autosmicos recesivos muy raros que se producen por
deficiencia de alguna de las enzimas que intervienen en el metabolismo de la
fructosa (Figura 11.4).

a. Dficit de fructosa-1-fosfato aldolasa

Sinnimos: Intolerancia hereditaria a la fructosa
La fructosa-1-fosfato aldolasa convierte la fructosa1-fosfato en dihidroxiacetona
fosfato y en gliceroaldehdo, permitiendo la entrada de fructosa en la va de la
glucolisis o en la gluconeognesis. Su dficit produce un acmulo de fructosa-1-
fosfato en los diferentes tejidos donde debera expresarse, que son hgado, rin e
intestino delgado. Adems, el hecho de que se acumule la fructosa en forma de
fructosa-1-fosfato supone un problema aadido: numerosos grupos fosfato quedan
atrapados en estas molculas disminuyendo su disponibilidad para otras reacciones
metablicas en donde son necesarios, entre ellas la glucogenolisis, al quedar
inhibida la activacin de la glucgeno fosforilasa heptica, y la glucolisis y
gluconeognesis, por disminucin de la aldolasa (ambas enzimas precisan una
reaccin de fosforilacin para adquirir la forma activa). Como resultado se produce
una disminucin de la produccin de glucosa, y por tanto hipoglucemia.
Existen dos formas clnicas:
a. Forma aguda: Se caracteriza por dolor abdominal y clnica de
hipoglucemia postprandial (sudoracin, temblor, somnolencia,
irritabilidad y hasta convulsiones y coma). Puede aparecer fiebre.
b. Forma crnica. Cursa con retraso estaturoponderal, anorexia,
hepatopata, acidosis tubular proximal e insuficiencia renal crnica.
Los sntomas aparecen cuando se introduce la fruta, o leche o papillas que
contienen fructosa o sacarosa en la dieta. Como curiosidad, se ha observado que
estos pacientes suelen tener aversin a los dulces y a la fruta as como menor
nmero de caries. El diagnstico se realiza mediante la determinacin de niveles de
fructosa en sangre y orina, que estn elevados.

b. Dficit de fructosa-1,6-difosfatasa
Sinnimos: Deficiencia heptica de fructosa-1,6difosfatasa. FBP1
En esta deficiencia se impide la formacin de glucosa a partir de la fructosa de la
dieta y de los sustratos neoglucognicos como el lactato, el glicerol y la alanina
(Figura 11.4). El comienzo de la sintomatologa es variable. En aproximadamente la
mitad de los pacientes se presenta precozmente, a las pocas horas del nacimiento,
con un cuadro grave de acidosis lctica, somnolencia, hiperventilacin, taquicardia
y hasta convulsiones y coma. La acumulacin de cidos grasos en el hgado
produce esteatosis heptica y fibrosis; tambin puede existir hiperbilirrubinemia. Se
han descrito presentaciones a muy diversas edades y suelen acompaar a
patologas infecciosas.
Debe sospecharse ante la clnica de hipoglucemia acompaada de acidosis
metablica (pH<7.0) con aumento de lactato, piruvato, alanina y cuerpos cetnicos.
Hay casos en los que no se producen cuerpos cetnicos, por lo que el aumento de
piruvato da lugar a un incremento de la sntesis de malonil-coenzima A. Esta enzima
a su vez inhibe la entrada cidos grasos a la mitocondria y disminuye la formacin
de cuerpos cetnicos. El diagnstico se realiza midiendo la actividad enzimtica en
hgado, intestino o rin.

D. MALABSORCIN DE CARBOHIDRATOS

a. Intolerancia a los disacridos

Sinnimos: Intolerancia congnita a la sacarosa. Malabsorcin congnita a la
sacarosa-isomaltosa. Dficit congnito de sucrasa-isomaltasa.
La enzima sacarasa-isomaltasa es una disacaridasa de membrana apical que se
encuentra exclusivamente en los enterocitos del intestino adulto y es responsable
de catalizar la hidrlisis de la sacarosa de la dieta y otros productos de la digestin
del almidn
El dficit de esta enzima puede ser primario o secundario. El dficit primario es una
enfermedad metablica hereditaria autosmica recesiva, mientras que el dficit
secundario puede deberse a complicaciones de numerosas enfermedades
intestinales que cursan con malabsorcin de forma similar al dficit secundario o
adquirido de lactasa (Tabla 11.4). La actividad enzimtica suele recuperarse cuando
se soluciona la enfermedad intestinal, aunque en algunas ocasiones se demora
semanas o meses.
Los sntomas principales se deben a la acumulacin intraluminal del azcar no
hidrolizado. Este aumento de concentracin provoca una transferencia de lquidos
desde el torrente sanguneo hasta la luz intestinal. El azcar no absorbido llega
intacto al colon donde es fermentado por la flora colnica formndose hidrgeno,
dixido de carbono y cidos grasos de cadena corta, los cuales favorecen la
reabsorcin de agua y sodio en el colon. Sin embargo, si la absorcin de estos
ltimos est disminuida, como ocurren en las enfermedades inflamatorias del colon,
los cidos grasos disminuyen el pH, lo que impide la reabsorcin de agua y sodio.
Si la velocidad de llegada del azcar al colon supera la capacidad de fermentacin
bacteriana o si sta est disminuida (como ocurre tras la utilizacin de antibiticos)
se producir una sobrecarga osmtica que no podr ser compensada, dando lugar
a distensin y diarrea. En cuanto al hidrgeno, una pequea parte (15%) difunde a
la sangre y es exhalado a travs de los pulmones, pero el resto (85%) se excreta
por las heces. Estas heces son cidas, espumosas e irritantes, y pueden producir
lesiones caractersticas en ano y nalgas (Figura 11.2)
Los sntomas suelen aparecer cuando se introduce la sacarosa en la dieta, que
suele ocurrir cuando se incluyen las frutas en la alimentacin del nio, aunque
puede manifestarse tras el nacimiento si se utilizan frmulas lcteas que contengan
sacarosa La diarrea acuosa se acompaa en estos nios de dolor abdominal,
meteorismo, retraso ponderoestatural y rechazo a las tomas o los alimentos
azucarados A pesar de que en la digestin del almidn se libera isomaltasa, la
ingesta de este polisacrido suele tolerarse bien ya que la isomaltasa tiene un bajo
poder osmtico y su malabsorcin produce pocos sntomas
Tambin existen formas de comienzo tardo, que se manifiestan en la edad adulta
como si se tratara un sndrome de intestino irritable o con diarrea crnica, flatulencia
y prdida de peso. Sin embargo, si se realiza una exhaustiva historia a los padres
suelen encontrarse algunos sntomas desde la infancia
ncontrarse algunos sntomas desde la infancia. El diagnstico definitivo se realiza
midiendo la actividad enzimtica en biopsia yeyunal
Intolerancia a la lactosa o dficit de lactasa
La intolerancia a la lactosa puede producirse por un dficit congnito de lactasa o por un
dficit adquirido, propio de los nios mayores y adultos o producido por enfermedades del
intestino delgado.
Sinnimos: Alactasia hereditaria. Alactasia congnita. Dficit de disacaridasas tipo II.
Hipolactasia. Intolerancia aislada a la lactosa.
Es debida a un error innato del metabolismo de herencia autosmica recesiva, que se
produce por el dficit de lactasa o galactosa-1-fosfato uridil transferasa. Este enzima se
expresa nicamente en los enterocitos del intestino Delgado
Los sntomas aparecen al iniciar la ingesta de leche, y consisten en diarrea acuosa, dolor
abdominal (Figura 11.2),
irritabilidad y retraso ponderoestatural, que se resuelven al eliminar la lactosa de la dieta.
Se debe diferenciar del dficit de esta disacaridasa en el nio prematuro, que desaparece
al cabo de unos meses, y con la malabsorcin congnita de glucosa-galactosa (ambos son
los monosacridos de la leche). En la intolerancia a la lactosa la absorcin de glucosa y
galactosa por separado est conservada. El diagnstico se realiza mediante biopsia
intestinal.
FORMA ADQUIRIDA (Tabla 11.4)
a) Primaria. Cursa con reduccin progresiva de la actividad de la lactasa a lo largo de la
vida.
b) Secundaria a diferetes patologas intestinales, como gastroenteritis, diferentes
sndromes de malabsorcin, desnutricin, intestino corto, enfermedad celaca, etc.
c) Funcional. Aparece en pacientes con un vaciamiento gstrico rpido, normalmente tras
ciruga (sndrome de dumping). En estos casos, aunque la actividad de la enzima est
conservada no existe una digestin completa de la lactosa por disminucin del tiempo de
contacto con la mucosa intestinal, en donde se encuentra la enzima.
Para el diagnstico de la intolerancia a la lactosa, en cualquiera de sus formas, se utilizan
diferentes mtodos. El ms sencillo consiste en ensayar la eliminacin de la lactosa de la
dieta y evaluar si desaparecen los sntomas. A continuacin se describen otras tcnicas
Test de tolerancia a la lactosa: Se administran 20 g de lactosa va oral y se valora la
aparicin de sntomas (dolor, meteorismo, diarrea) a los 20-30 minutos as como el
incremento de glucosa plasmtica a los 30, 60, 90 y 120 minutos. Un incremento menor de
20 mg/dl en las distintas muestras sugiere un diagnstico positivo. Tiene una sensibilidad
del 76-94% y una especificidad del 77-96%.
b) Test de hidrgeno espirado: Mide la produccin de hidrgeno en el aliento tras la ingesta
de 25-50 g de lactosa. Se precisa un perodo previo de 7-10 das con dieta sin lactosa. Esta
prueba es barata, no invasiva y tiene pocas complicaciones. En una reciente revisin
basada en la evidencia se le considera el mejor test para diagnosticar esta intolerancia as
como el sobrecrecimiento bacteriano, malabsorcin de cidos biliares, insuficiencia
pancretica y trastornos hepticos. Tiene una sensibilidad del 69-100% y una especificidad
del 89-100%.
c) Biopsia intestinal (yeyuno) con cuantificacin de la actividad enzimtica: Es el gold
standardpara el diagnstico de este deficit
d) Estudio gentico. Se ha visto su utilidad en el screening primario de hipolactasia del tipo
adulto en nios. Mediante este test se ha establecido la prevalencia de esta hipolactasia
en nios de distintos pases encontrando una incidencia muy superior en nios de Finlandia
comparado con africanos y otros pases europeos. Tiene un sensibilidad de 93% y una
especificidad del 100%.
El diagnstico diferencial ms frecuente se debe realizar con el sndrome de intestino
irritable
Forma adquirida primaria o dficit primario adquirido de lactase
Es el trastorno intestinal ms frecuente de intolerancia a los carbohidratos. La actividad de
la lactasa es vital para los mamferos ya que es imprescindible para la obtencin de energa
a partir de los hidratos de carbono de la leche, nico alimento al nacimiento. Su expresin
es baja en el feto, aumenta en el perodo perinatal, y despus del destete su concentracin
va disminuyendo hasta la edad adulta. La capacidad para mantener una concentracin
adecuada de lactasa en la mucosa intestinal tiene una herencia monognica autosmica
dominante, y no depende de la cantidad de leche ingerida durante la vida. Sin embargo, la
expresin de la lactasa es polimrfica en los adultos humanos, existiendo grandes
diferencias entre distintas poblaciones. Existen individuos, que se denominan
persistentes, en los que la expresin de lactasa se mantiene en la vida adulta. Esta
persistencia de lactasa es el fenotipo ms frecuente en poblaciones del norte y oeste de
Europa y en tribus nmadas pastoriles rabes, donde la prevalencia de intolerancia a la
lactosa es menor del 10%. El resto de la poblacin mundial, que representa dos tercios de
la misma, presentan hipolatasia. Los pases con mayor prevalencia de intolerancia a la
lactosa son los mediterrneos, blticos, asiticos, y sobre todo africanos e indios
americanos con una prevalencia mayor del 90%. Se estima que en Espaa la prevalencia
de intolerancia a la lactosa es de un 35-40%. En general, los adultos intolerantes presentan
una actividad de lactasa del 10-30% y slo presentan sntomas cuando ingieren grandes
cantidades de lactosa (Figura 11.3).
 METABOLISMO DE LAS PROTENAS

A diferencia de los glcidos y los lpidos, las protenas se digieren de forma parcial en el
estmago. Esto lo advirti Beaumont cuando observo en un paciente en 1820 como se
licuaban trozos de carne y otras protenas en el estmago de este individuo.
La mayor parte de las protenas se digera en el estmago por accin de la enzima
proteoltica pepsina al pH acido (1.5 a 2.0) del jugo gstrico y se converta en pptidos
menores; la pepsina no es una enzima altamente especifica e hidroliza en forma
preferencial los enlaces constituidos por el grupo amino de los aminocidos aromticos,
triptfano, fenilalanina y tirosina. En los sustratos protenicos naturales, la pepsina, una
endopeptidasa, rompe otras uniones peptdicas similares a las de los aminocidos
aromticos, a una velocidad relativamente elevada, por ejemplo, Leu-Glu, Leu-Val, Val-Cis.
Las uniones receptoras de la pepsina no deben estar adyacentes a un carboxilo libre o un
grupo -amino. Si bien la pepsina degrada las protenas en polipptidos de longitud
variable, pueden liberarse algunos pptidos de cadena corta e incluso aminocidos libres,
sobre todo la tirosina.
Las clulas principales de la mucosa gstrica no segregan pepsina; ms bien esta se
segrega como un cimgeno, el pepsingeno. Este ltimo se convierte en una enzima activa
por la acidez del jugo gstrico y tambin de manera autoltica por la misma enzima.
El pH ptimo para la actividad de la pepsina es de 1.5 a 2.2, segn sea el sustrato. Una
pequea cantidad de pepsingeno se segrega al liquido del tejido gstrico y se desplaza
por el plasma sanguneo hasta el rin, donde se elimina como uropepsingeno. Esta
puede detectarse y mostrar datos de la funcin gstrica, con cierto valor en la digestin de
protenas.
Algunos datos muestran la posible existencia de dos formas de pepsina, una segregada por
las clulas principales y otra por las pilricas; la variacin se halla en la actividad a diferentes
pH.
Por consiguiente, la digestin gstrica de protenas es incompleta y produce en particular
pptidos grandes a partir de un nmero limitado de protenas; con posterioridad pasa al
intestino delgado donde estas terminan de digerirse y absorberse.

DIGESTIN PANCRETICA

El jugo pancreatico contiene varias protenas importantes, entre ellas tripsina,

Quimiotripsina, elastasa y dos carbopeptidasas. La tripsina y la Quimiotripsina se secretan
en forma de cimgenos y Tripsinogeno; por su parte, del quimiotripsingeno existen dos
formas, A y B. El quimiotripsingeno A se cristaliza y se ha estudiado de forma un poco ms
amplia que el B. El quimiotripsingeno se convierte en tripsina a travs de una enterocinasa,
segregada por la mucosa intestinal. Este agente se ha sealado como un simple activador
y tiene tambin actividades enzimticas. Asimismo, el Tripsinogeno puede autoactivarse de
modo autocataltico, es decir, tan pronto se forma cierta cantidad de tripsina esta convierte
a la fraccin restante del cimgeno en la enzima.
El pH ptimo para esta enzima es de 8 a 9. Dichas enzimas actan sobre las protenas y
pptidos mayores, hasta conformar pptidos de cadena media, variable y aminocidos
libres. La tripsina es ms efectiva sobre las protenas parcialmente digeridas. En realidad,
digiere al colgeno, ovoalbmina, globulinas sricas y hemoglobina en forma muy lenta, a
menos que se hayan desnaturalizado con anterioridad. Sin embargo, la tripsina degrada
ciertas protenas (histonas y protaminas) que no puede digerir la pepsina. La unin
peptdica hidrolizada por la tripsina es la que contiene al grupo carboxilo de lisina y arginina,
es decir, que existe una carga positiva en el grupo lateral inmediatamente adyacente al
punto hidrolizado.
El resultado neto de la actividad de la lisina es degradar an ms los productos de la
digestin pptica y digerir las protenas que la pepsina no puede degradar. Los productos
son oligopptidos y aminocidos. Se han descrito ciertas sustancias de tipo proteico que
bloquean la accin de la tripsina y enzimas afines. Se las denomina inhibidores de la
tripsina. Una de estas se halla en el plasma y posee tambin una actividad de antitrombina.
Al parecer, la globulina 1 o una glucoprotena, otra sustancia presente en el jugo
pancreatico, se secreta con los grnulos de cimgeno del tripsingeno. Se trata de un
pptido que contiene unos 56 residuos de aminocidos, posee un peso molecular de 6 155,
es muy acido y tiene un contenido relativamente elevado de cidos aspartamico y
glutmico. Reacciona con rapidez con la tripsina en forma estequiomtrica y protege en
apariencia el tejido pancreatico de la accin proteoltica de la tripsina, que puede activarse
a partir del tripsingeno.
La tripsina fija a los iones de calcio entre los dos grupos carboxilo de la superficie de la
molcula cerca del sitio activo, lo cual impide su autodigestin. La Quimiotripsina cataliza
la hidrolisis de los diversos productos de la degradacin protenica resultantes de la accin
de la pepsina y la tripsina. Tambin en este caso intervienen uniones definidas. La
quimiotripsina rompe de forma preferente uniones peptdicas, incluido el grupo carboxilo de
los aminocidos aromticos, pero tambin disocia enlaces peptdicos de leucina, metionina,
asparagina e histidina.
Los productos son aminocidos y oligopptidos. Una colagenasa, enzima presente en el
jugo pancreatico, se dirige de manera especfica al colgeno. Es capaz de digerir fibras de
colgena de los alimentos. Dicha enzima explicara tambin en parte la necrosis tisular
relacionada con la pancreatitis aguda y la digestin de otros tejidos que entran en contacto
con el jugo pancreatico en una fistula pancretica.
Otras enzimas proteolticas se secretan en el jugo pancreatico, como la elastasa, una
enzima que no solo lisa a la elastina, sino tambin a otras protenas. Se produce como
cimgeno y se convierte en enzima activa por la tripsina y la enterocinasa. Se ha
determinado la secuencia de aminocidos de esta enzima, as como su sitio activo.
Existe una considerable homologa entre la secuencia de aminocidos de la elastasa,
tripsina y quimiotripsina B, lo cual sugiere un origen gentico comn de estas proteasas.
Asimismo, existe una elastomucoproteincinasa y un colgeno mucoproteinasa que
hidrolizan a las protenas que llevan sus nombres. Dos exopeptidasas del jugo pancreatico,
las carboxipeptidasas A y B, actan sobre el enlace peptdico terminal, en particular el que
tiene un grupo carboxilo libre. De este modo, a partir de los dipptidos o pptidos mayores,
se separan aminocidos libres; su pH optimo se aproxima a 7.4.
Las carboxipeptidasas A y B se secretan tambin en forma de cimgeno, como
procarboxipeptidasas A y B, que son activadas por la tripsina. La activacin de la
procarbopetidasa A, que existe como un agregado de tres grandes unidades, implica la
conversin de una de estas subunidades en carboxipeptidasa A por la tripsina.
Una segunda unidad se transforma al parecer en una sustancia parecida a la quimiotripsina.
La funcin de la tercera subunidad no se conoce muy bien. La secrecin de las enzimas
pancreticas se halla bajo control de la hormona pancreozimina. Se encuentra en la mucosa
intestinal superior y se libera al torrente sanguneo por la presencia en el duodeno de una
variedad de sustancias, incluidos las protenas, los pptidos y los carbohidratos. La
hormona secretina, que se encuentra en la mucosa de las primeras porciones del intestino
delgado,
estimula asimismo la secrecin del jugo pancreatico. Sin embargo, el jugo pancreatico
estimulado por la secretina es rico en bicarbonato y pobre en enzimas.

DIGESTIN INTESTINAL
La digestin de protenas y productos de la hidrolisis por pepsina, tripsina,
quimiotripsingeno y carboxipeptidasas se complementa mediante las peptidasas
segregadas por la mucosa del intestino delgado. Con anterioridad se crey que estas
enzimas se encontraban en un jugo intestinal, como el jugo gstrico o el pancreatico. No
obstante, ahora se sabe que son enzimas intercelulares presentes en las clulas de la
mucosa intestinal; algunas de estas clulas se desprenden y liberan estas enzimas en la
luz intestinal.
La descamacin y sustitucin funcional de las clulas de la mucosa del intestino humano
son quiz un proceso continuo y ms bien rpido, ya que la vida media de las clulas es
apenas de unos cuantos das; el contenido enzimtico de las clulas de la mucosa intestinal
aumenta
por accin de la hormona enterocrina, elaborada por la mucosa intestinal. Una variedad
de productos digestivos estimula la produccin de esta hormona. Varias son las peptidasas
presentes en la mucosa intestinal o las secreciones de estas clulas. Se incluye a un grupo
de Aminopeptidasas y uno de dipeptidasas. Las primeras disocian a una amplia variedad
de uniones peptdicas, N-terminales. La leucina Aminopeptidasa constituye un ejemplo de
este tipo de enzima. Las aminopeptidasas requieren iones de magnesio o manganeso. Las
dipeptidasas son ms especficas de su accin. Un ejemplo es la glicilglicina dipeptidasa,
quevdisocia a la glicilglicina pero no a la glicil-ciclil-ciclina. Esta dipeptidasa requiere para
su actividad la presencia de iones de cobalto o manganeso. La hidrolisis de la mayor parte
de las protenas se completa hasta llegar a sus aminocidos constituyentes, que estn listos
para absorberse hacia el plasma sanguneo. Muy pocas protenas (la seda, el cabello
humano y algunos otros albuminoides) son resistentes a la digestin. Sin embargo, la
digestin de la mayor parte de las protenas se completa alrededor de un 95% de ellas en
el ser humano normal. Algunos individuos carecen en apariencia de una enzima necesaria
para la hidrolisis de N-glutamil pptidos en el intestino delgado. En consecuencia, estas
personas no toleran las protenas que producen dichos pptidos en la digestin. Las
principales protenas afectadas son las que pertenecen al grupo del gluten del trigo, cebada
y centeno. Este sndrome se conoce como enteropata por gluten.

ABSORCIN DE AMINOCIDOS

Las protenas de los alimentos, tal y como se describi ya, se digieren en su totalidad hasta
su unidad primaria, los aminocidos. En el aparato digestivo se absorben como tales, en el
intestino delgado. La absorcin de la mayora de los aminocidos implica un mecanismo de
transporte, que consume ATP, y de ciertas molculas transportadoras que tambin son
protenas especficas para ciertos tipos de aminocidos; estos mediadores del transporte
se encuentran en el borde en cepillo del intestino delgado, en el enterocito. El transporte de
aminocidos se divide en cinco grupos:

1. Sistemas A
2. Dependientes de ASC Na+
3. Sistemas L
4. Aminocidos con radicales bsicos
5. Aminocidos con radicales cidos

El proceso de transporte de los aminocidos supone un sistema transcelular de dos

etapas. Primero, los aminocidos se introducen al citoplasma celular a travs de la
membrana celular, por un proceso transportador de apoyo. All, un gradiente descendente
de Na+ provee la energa para el transporte. El nivel descendente de Na+ se mantiene por
una ATPasa Na+-K+ dependiente. Se puede considerar que la totalidad del proceso de
transporte tiene lugar en forma comparable al de la glucosa. Sin embargo, las protenas
transportadoras no son especficas para cada aminocido, sino para grupos de
aminocidos; este proceso es dependiente de la glutamiltranspeptidasa Tras la absorcin
activa por la clula de la mucosa intestinal, los aminocidos son captados de modo primario
por los capilares sanguneos de la mucosa y transportados en el plasma al hgado y otros
tejidos para su utilizacin metablica. Una cantidad significativa de los aminocidos que se
absorbieron tambin se detectan en los vasos linfticos del intestino. En algunos individuos,
pequeas cantidades de protenas intactas pueden absorberse a travs de la mucosa
intestinal, o en realidad a travs de otras barreras epiteliales. Esto puede conducir a la
formacin de anticuerpos contra la protena extraa, con precipitacin de una reaccin
inmunolgica, o reaccin anafilctica, u otros fenmenos inmunolgicos luego de la ulterior
absorcin de la misma protena intacta. De este modo se explican las alergias comunes a
las protenas de los alimentos. Los aminocidos provenientes de la digestin de las
protenas alimentarias, es decir, de fuentes exgenas, se absorben y transportan en
particular por la sangre como aminocidos libres al hgado, el sitio primario del metabolismo
de los aminocidos, y a otros rganos y tejidos del organismo para su utilizacin. Adems,
los aminocidos producidos por hidrolisis de protenas tisulares desgastadas o endgenas
se agregan para formar la reserva metablica de aminocidos lbiles; algunas
determinaciones actuales indican que dos tercios de la reserva de aminocidos provienen
de una renovacin de las protenas tisulares. Por lo tanto, solo alrededor de un tercio de los
aminocidos utilizados proviene al parecer de la va exgena. Los aminocidos realizan
muchas funciones importantes en el ser humano. Como bloques de construccin, las
protenas son constituyentes esenciales del protoplasma celular. Estas se incorporan a las
protenas estructurales de la clula, por ejemplo, al colgeno, la elastina, y otras. Los
aminocidos tambin se pueden oxidar en un momento dado y entrar a ciertas partes del
ciclo de Krebs, para producir energa; aunque esto implica la prdida de masa magra, es
un mecanismo del cuerpo humano para preservarse y no morir.

ALTERACIONES DEL METABOLISMO DE LAS PROTENAS

Los veinte aminocidos (aa) que se requieren para la sntesis proteica incluyen algunos
cuyas cadenas carbonadas no se pueden sintetizar en el cuerpo (denominados aa
esenciales) y otros, cuyos esqueletos carbonados pueden ser sintetizados en el organismo
a partir de intermediarios comunes del metabolismo (aa no esenciales).
Los aa esenciales para los humanos incluyen: leucina, isoleucina, valina, lisina, treonina,
triptfano, fenilalanina, metionina e histidina. La tirosina y cistena se denominan aa
semiesenciales porque solo pueden ser sintetizados a partir de aa precursores esenciales
(fenilalanina y metionina, respectivamente). En determinadas situaciones estos aa
semiesenciales se convierten en esenciales (por ejemplo, en la fenilcetonuria y en la
homocistinuria). Las enfermedades del metabolismo de los aa, en general, se producen por
defectos en su catabolismo y dan lugar al acumulo de sustancias toxicas que afectan a
distintos rganos. Las caractersticas clnicas de un defecto enzimtico derivan de la
toxicidad de los metabolitos acumulados, de la deficiencia del producto final y de la
severidad del dficit enzimtico. El tratamiento diettico de los errores congnitos del
metabolismo de las protenas tendr como objetivo:

1. Limitar la ingesta de aquel o aquellos aa cuya va metablica este afectada, hasta

un requerimiento mnimo que asegure un adecuado crecimiento y desarrollo.
2. Suplementar la dieta con aquel o aquellos aa que no se sintetizan.
3. Aumentar la ingesta calrica para conseguir un ahorro proteico mximo y evitar que
las protenas se empleen como fuente energtica. Por ello, es muy importante evitar
 los ayunos prolongados. Estas necesidades energticas se cubrirn con alimentos
naturales con bajo o nulo contenido proteico, alimentos manufacturados de bajo
contenido proteico (pasta, pan, galletas especiales) y con suplementos energticos
a base de polmeros de glucosa y/o grasas.
4. Aumentar en lo posible la proporcin de protenas naturales de alto valor biolgico
(PNAVB): legumbres, leche y derivados, carne y pescado, huevo.
5. Vigilar los posibles dficits de vitaminas, minerales y oligoelementos secundarios a
una ingesta proteica limitada y suplementar estos micronutrientes si es necesario.
6. En ocasiones es necesario complementar el aporte proteico con preparados
especiales para cada enfermedad, que contienen todos los aa excepto el o los que
estn afectados. Estos preparados no deben ser utilizados como nica fuente
proteica en situaciones de descompensacin, pues se convierten en una fuente
nitrogenada toxica.

FENILCETONURIA

Consideraciones generales

La fenilalanina (Phe) es un aa esencial que por accin de la fenilalanina hidroxilasa (PAH)

se metaboliza a tirosina. Esta reaccin requiere como cofactor la tetrahidrobiopterina (BH4).
Esta, a su vez, se regenera por accin de una enzima, la dihidrobiopterina reductasa
(DHPR). (Figura 15.1).

Figura 15.1. Metabolismo de la fenilalanina. PAH: Fenilalanina hidroxilasa; DHPR:

Dihidrobiopterin-reductasa; BH4: Tetrahidrobiopterina; BH2: Dihidrobiopterina.

La deficiencia de la PAH o de las enzimas que intervienen en la sntesis o regeneracin de

la BH4 o de la DHPR dara lugar a hiperfenilalaninemia, la cual se define por unas
concentraciones sanguneas superiores a 150 mol/l (2,5 mg/dl). Desde el punto de vista
clnico las hiperfenilalaninemias se clasifican en funcin de las concentraciones de Phe al
momento del diagnstico y de su tolerancia clnica. La fenilcetonuria (PKU) es una
enfermedad autosmica recesiva con una incidencia de 1/15.000 recin nacidos. El gen se
localiza en el cromosoma 12. Actualmente, se han descrito ms de 400 mutaciones. La
mutacin ms frecuente en el sur de Europa es la IVS 10. El espectro mutacional vara
dependiendo de la raza y la poblacin. La clnica de la forma clsica no diagnosticada es la
de un recin nacido normal que evoluciona hasta un cuadro de retraso psicomotor,
hiperactividad y conducta psictica con agresividad. Presentan microcefalia, eccema,
rasgos fisicos caractersticos (ojos, piel y cabellos claros) y un olor especial. Si no se realiza
de forma correcta la dieta en estos pacientes, presentan alteraciones del comportamiento
y del sueo, de la psicomotricidad y del coeficiente intelectual.
Los niveles de Phe son neurotxicos y dan lugar a retraso psicomotor, por lo que una vez
diagnosticada la enfermedad el tratamiento precoz previene dicho retraso y las alteraciones
comentadas.

Tratamiento diettico general

El tratamiento de la PKU es para toda la vida y se basa en la reduccin del aporte de

alimentos que contienen Phe, junto con suplementos de tirosina si fuera necesario. Las
bases del tratamiento diettico de la PKU son las siguientes:
a) Limitar la ingesta de PNAVB para mantener niveles de Phe inferiores a 6 mg/dl
(360mol/l). En general se acepta que si los niveles de Phe al diagnstico son superiores a
1.200 micromol/l (30 mg/dl) los pacientes no suelen tolerar ms de 6 g de PNAVB al da; si
la Phe al diagnstico oscila entre 6-20 mg/dl (360- 600 mol/l) la tolerancia oscila entre 20-
30 g de PNAVB al da; si las cifras al diagnstico oscilan entre 600 - 1.200 mol/l, estos
pacientes van a tolerar entre 6 y 10 g de PNAVB al da. (Tabla 15.1).

El manejo de las PNAVB en la fenilcetonuria se suele realizar mediante sistemas de

porciones. Los sistemas de porciones ms comunes suelen ser de 50 mg de Phe, cantidad
equivalente a 1 g de PNAVB. El uso porciones de 10 mg de Phe facilita los clculos, sobre
todo para aquellos pacientes con menor tolerancia.
Lo recomendable es que el reparto de PNAVB en la dieta se haga de la manera ms
homognea posible a fin de evitar, en la medida de lo posible, descompensaciones en los
niveles de Phe en sangre.

b) Aportar el resto de aa en forma de preparados comerciales exentos de Phe: 1,5-3

g/kg da en funcin de la edad, mnimo 5 tomas. Estos preparados comerciales contienen
omega-3 y actualmente existen en el mercado los siguientes (se denominan X mas la inicial
de o de los aa que lleva exento, por ejemplo XP: sin fenilalanina; XMSUD: sin los aa afectos
en la enfermedad jarabe de arce; XMTIV, para la academia propionica e isovalerica, sin
metionina, treonina, isoleucina ni valina. Van seguidos de la palabra Analog, Maxamaid o
Maxamum en funcin de los gramos de protenas, sin el aa exento, por cada 100 grs de
polvo. As los preparados denominados Analog contienen 13 g de protenas/100 g de polvo.
Los denominados Maxamaid contienen 25 g de proteinas por cada 100 g de polvo y los
llamados Maxamum 40 g. Si llevan anadido LCP es que contienen omega- 3 ). En el caso
de la PKU son los siguientes: XP Analog LCPR, XP MaxamaidR, XP Maxamum, AnamixR
(8 g de proteinas), Phlexy 10 Drink MixR (8 g), Phlexy 10 barritasR (8 g), Phenyl Free 1R
(16 g) y Phenyl Free 2 HPR (40 g).
c) Protenas naturales de bajo valor biolgico (patatas, frutas, hortalizas y verduras):
libres.

Tratamiento diettico en las descompensaciones

En situaciones en las que se reduce la ingesta o existe un aumento de los requerimientos

energticos (enfermedad aguda, intervencin quirrgica, etc.,) se puede producir un
aumento de los niveles de Phe procedente del catabolismo endgeno. Durante estos
periodos es necesario una dieta rica en energa y baja en Phe, por lo que habr que:
a) Disminuir ingesta de PNAVB (a la mitad si el proceso intercurrente es leve o por completo
si es grave).
b) Mantener el suplemento libre de protenas para promover la sntesis proteica.
c) Aumentar la ingesta de energa aadiendo polmeros de glucosa a los lquidos,
incluyendo la formula libre de Phe. Por ejemplo, en menores de 1 ao se aaden 10 g (2
cacitos) de polmeros de glucosa en 200 ml de solucin de rehidratacin oral; en mayores
de 1 ano, 20 g (4 cacitos) de polmeros de glucosa en 200 ml de solucin de rehidratacin
oral.
d) Ofrecer abundantes lquidos y no forzar la alimentacin.

PKU en la embarazada

Es necesario un control estricto de las cifras de Phe tanto en el periodo preconcepcional

como durante todo el embarazo, con el fin de evitar o prevenir a la embriopata por PKU
materna (retraso crecimiento, microcefalia, cardiopata congnita). Por ello:
a) Debe iniciarse la dieta en las 10 semanas antes del embarazo.
b) Inicialmente se puede calcular una ingesta de 6 mg/kg dia de PNAVB, la cual se
deber aumentar segn la tolerancia individual en el segundo y tercer trimestre del
embarazo ya que est comprobado que a partir de ese momento existe un aumento
por parte del hgado fetal de la capacidad para metabolizar la Phe de la madre.
c) Se debe procurar mantener las cifras de Phe por debajo de 4 mg/dl.

METABOLISMO DE LOS LPIDOS

DIGESTIN DE LOS LPIDOS

Antes de que puedan utilizarse estas molculas, el cuerpo humano debe digerirlas de modo
adecuado; este proceso se realiza en el tubo digestivo y los lpidos se absorben en los
enterocitos hacia el torrente sanguneo, para su distribucin en las diversas clulas. La
digestin de las grasas y otros lpidos supone un problema especial debido a su
insolubilidad en agua, adems de que las enzimas lipolticas, al igual que otras enzimas,
son solubles en un medio acuoso. El problema se resuelve mediante la emulsin de los
lpidos, en particular por medio de las sales biliares. La rotura de grandes glbulos de grasa
o aceite en finas partculas aumenta la superficie expuesta a la interaccin con las lipasas,
y la velocidad de digestin se incrementa en forma proporcional. El tubo digestivo superior
(boca y estmago) tiene poca o nula actividad lipoltica; en realidad, se ha demostrado cierta
actividad lipoltica por una lipasa gstrica, pero no existe un mecanismo para crear las
micelas que pueden digerirse a gran velocidad y absorberse despus. Por lo tanto, la accin
de la lipasa gstrica est limitada a lpidos altamente emulsificados, como la leche o la yema
de huevo, o cidos grasos de cadena corta, ya que stos son ms hidrosolubles. Adems,
el pH cido de las secreciones gstricas no es adecuado para la liplisis. Sin embargo, los
lpidos juegan un papel preponderante en la cmara gstrica. Su presencia disminuye la
velocidad del vaciamiento gstrico, quiz por la accin de la hormona enterogastrona que
inhibe la motilidad gstrica y retarda la descarga de alimentos del estmago. En
consecuencia, las grasas tienen un alto valor de saciedad. El principal sitio donde se efecta
la digestin lipdica es el intestino delgado. Esto se atribuye a la accin de una lipasa de
Km alto, la esteapsina, que se encuentra en la secrecin exocrina del pncreas, junto con
las sales biliares que emulsifican a las grasas y favorecen la accin de esta enzima, con lo
cual inicia su digestin.
Las sales biliares y la secrecin exocrina del pncreas se estimulan por la accin de la
secretina y la pancreozima, muy similares a la colecistocinina. La secretina aumenta la
secrecin de electrolitos y lquidos del jugo pancreatico y el contenido acido del quimo
gstrico, y la pancreozima estimula secrecin del cimgeno. Los lpidos del quimo gstrico
(acido) estimulan a la colecistocinina, que a su vez estimula la contraccin de la va biliar,
sobre todo de la vescula biliar, que vierte al interior del duodeno la bilis que saponifica las
grasas ingeridas, lo que favorece la digestin de estas.
La lipasa pancretica o esteapsina es una lipasa a, que lisa las uniones ester en las
posiciones 1 y 3 de los triglicridos, de tal modo que se forma un monoglicridos con el
acido graso esterificado en el carbono 2 del glicerol. Esta unin puede romperse por accion
de una esterasa, que liberan la tercera molcula de cido graso y el glicerol. Existe cierta
evidencia de que la esteapsina se produce en forma de cimgeno inactivo, esteapsinogeno,
que se convierte en esteapsina activa por accin de las sales biliares, jabones y sales de
calcio.
Algunas investigaciones han demostrado que la administracin de monoleina, dileina y
trioleina marcadas con C14 a ratas wistar, con el conducto torcico canalizado, da lugar a
la degradacin de todos los cidos grasos en las posiciones 1 y 3 (a y a). Sin embargo, en
la posicin b solo se observ un 20% de estas molculas hidrolizadas. En consecuencia,
alrededor de 75% de los cidos grasos de la trioleina marcada se separ y absorbi en la
forma de cidos grasos. El resto se absorbi como monoglicridos b. Los monoglicridos,
junto con las sales biliares, desempean una funcin importante en la estabilidad y
emulsificacin de las grasas en el intestino delgado; las gotas emulsificadas son reducidas
al tamao de micelas de 0.1 a 0.5 mm de dimetro. Esto intensifica ms la digestin de las
grasas y otros lpidos solubilizados en las partculas micelares. Entre 50 y 75% de las grasas
de la dieta se degrada por efecto de la esteapsina hasta cidos grasos libres, que se
absorben. Una pequea cantidad se digiere de forma parcial y se absorbe como
monoglicridos b y una porcin an menor como digliceridos y triglicridos. Algunos
clculos consideran que la digestin y la absorcin de las grasas pueden ser de 95% en
individuos normales.
Otras enzimas liberadas con el jugo pancreatico intervienen tambin en la digestin
(hidrolisis) de ciertos lpidos. Por ejemplo, las fosfolipasas hidrolizan al cido graso del
carbono 2 (b) de la lecitina y forman lisilecitina. Las fosfatasas y esterasas, junto con lipasas
a, completan la hidrolisis. Los esteres de colesterol se hidrolizan a colesterol ms cidos
grasos por accin de la colesterolasa.

Absorcin de grasas

La absorcin de los productos de la digestin de las grasas ocurre de manera primordial

por cidos grasos, en un porcentaje mayor cercano a 70%, y de monoglicridos b en 25%;
estos se encuentran en las micelas que se saponificaron despus de la digestin, un
proceso en que se rompen las bases hidrosolubles y las fuerzas tensionales que unen a los
triglicridos para poder absorberse. La absorcin primordial tiene lugar en el borde en
cepillo de las clulas intestinales (borde ciliado), en las ultimas secciones del intestino
delgado (sobre todo en el leon); las sales biliares de las micelas no se absorben al parecer
en este punto, pero se disuelven en una emulsin, que las solubiliza y a continuacin se
absorben en la ltima porcin del leon terminal y parte del ciego y se desplazan al hgado
a travs del sistema porta. Evidencias basadas en estudios de microscopia electrnica
muestran que los productos de la digestin de las grasas, sobre todo los cidos grasos
libres y los monoglicridos b, penetran por las microvellosidades y el polo apical del
enterocito por un mecanismo de difusin pasiva a travs de la membrana plasmtica. Se
absorben con rapidez por un gradiente de concentracin de un mayor grado de
concentracin a uno menor. Con esto se utilizan rpidamente estas grasas en el citosol
celular, los cidos grasos de cadena corta facilitan la absorcin de las grasas, los cidos
grasos de cadena corta y media (seis a 10 carbonos) no saturados se absorben ms rpido
y aquellos que tiene ms carbonos (12 a 18) y ms saturados se absorben de modo ms
lento.
Las velocidades de la absorcin de los cidos grasos de manera individual se reflejan en el
conjunto de la dieta. Las grasas y aceites con puntos de fusin menores, por debajo de 50
C, se hidrolizan y absorben en menos tiempo respecto de aquellos cuyo punto de fusin
es ms elevado. Los triglicridos de origen animal y vegetal con puntos de fusin similares
se absorben de igual manera sin denotar diferencias por su origen. Las grasas de le leche
humana se absorben de mejor manera que las grasas contenidas en la leche vacuna, ya
que estn menos saturadas. El retculo endoplsmico liso capta los productos de la
ingestin celular y se trasforman en triglicridos por accin de enzimas dentro del retculo;
el gradiente de concentracin y la rpida transformacin de los cidos grasos libres en
triglicridos hacen que exista un menor grado de concentracin de los cidos grasos libres
dentro de la clula y favorecen su absorcin de la luz intestinal. En el retculo endoplsmico
liso se transforman en triacilgliceroles y se empacan en quilomicrones; de ah se descargan
hacia la linfa y los conductos lactferos del intestino delgado y luego se trasportan a los
conductos linfticos y despus a la circulacin general y con posterioridad se metabolizan
en el hgado.
El termino lpido hace referencia a una sustancia de origen natural, insoluble en agua, pero
si en solventes orgnicos apolares, como cloroformo o ter, que se caracterizan por una
gran diversidad estructural y funcional. En cuanto a las funciones, pueden mencionarse las
siguientes:
Son componentes de membranas.
Actan como formas de almacenamiento de C y energa.
Son precursores de otras sustancias importantes en biologa.
Actan como aislantes para choques mecnicos, trmicos o elctricos.
Constituyen recubrimientos protectores que impiden infecciones y perdidas o
entradas excesivas de agua.
Algunos son hormonas o vitaminas.