Enzimas

Prof MSc. Carolina Pasa Vianna

Bioqumica - 2017
Conceito
So protenas com funo catalisadora, ou seja,
entram e saem das reaes sem alterao na sua
forma e funo, podendo agir novamente em
outra reao;
Aceleram as reaes pelo menos um milho de
vezes.
Exceto para uma classe de RNAs - chamados
riboenzimas todas as enzimas so protenas;
Reao enzimtica
P
S + E

ou
Reao enzimtica
A enzima transforma o substrato em outro, e em
tamanhos menores, se este for grande.
Transforma uma substncia em outra, quebra a
molcula.
As enzimas afetam as velocidades da
reao e no seu equilbrio
E+S ES EP E+P
E= enzima
S= substrato
P= produto

Atividade da enzima: a capacidade de transformar o substrato em

produto dentro de uma unidade de tempo.

Velocidade da reao: a medida pela quantidade do

desaparecimento do substrato ou do aparecimento do produto, em
uma unidade de tempo.
O que as enzimas fazem?
Elas diminuem a energia de ativao necessria
para que um substrato (S) transforme-se em
produto (P).
Energia de ativao
Uma energia de ativao maior corresponde a
uma reao mais lenta.
Os catalisadores aumentam a velocidade das
reaes por diminurem as energias de ativao.
A reao ir atingir o equilbrio quando a enzima
apropriada estiver presente, pois a velocidade da
reao aumentada. ( Lehninger, 2014).
Energia de ativao
O que necessrio para ocorrer uma
reao enzimtica?
Co-enzima: complexo coadjuvantes da funo enzimtica. Ex: NAD,
FAD, CoQ, Vitaminas do complexo A.

Co-fatores: so ons metlicos de cargas opostas que exercem

ao cataltica. So geralmente os sais minerais ou vitaminas. Ex:
Zn, Mg, Fe, Cu.

SUBSTRATO + ENZIMA + COFATOR

Estrutura da enzima
Centro ativo ou centro cataltico: o local onde o
substrato liga-se enzima.

Enzima

Centro Substrato
ativo
Ligao do substrato na enzima:
Chave - fechadura

Encaixe induzido
Concentrao da enzima e do
substrato
Concentrao da enzima: nmero de molculas da
enzima existentes em uma certa unidade de volume do
solvente. Quanto maior a concentrao enzimtica, mais
rapidamente a reao acontece.

Concentrao de substrato: Constante de Michaelis-

Menten (km). O km mede a eficincia com que uma
enzima transforma seu substrato. Cada enzima possui
um km caracterstico para um substrato.

Km especfico para a enzima e seu substrato.

Km pequeno: maior afinidade.
Km grande: menor afinidade.
Michaelis-Menten
Condies para ocorrer uma reao
enzimtica
pH timo; ao redor de 7. Pepsina em torno de 2
e tripsina em torno de 8.

Temperatura tima;

Tempo de reao adequado, afetado pela

concentrao do substrato.
Desnaturao enzimtica
Quando a enzima perde sua funo biolgica por:
Efeito de sais;
Substncias polares;
Solventes orgnicos apolares;
Temperatura;
pH.
Inibio enzimtica
Inibidor: todo composto que liga-se enzima
diminuindo sua atividade.
Tipos de inibio:
1. Com a participao do centro cataltico:
1.1 Irreversveis
1.2 Reversveis
1.2.1 Competitiva
1.2.2 No competitiva
1.1 Inibio Irreversvel
aquela cuja inibidor liga-se enzima no
desligando-se nunca mais. ( perde a atividade)
Exemplo: acetilcolinesterase
Sem inibidor

Com inibidor
1.2 Inibio reversvel
1.2.1 Competitiva: o inibidor tem estrutura
parecida com o substrato, ou seja, anlogo a
este. O inibidor compete com o substrato.
Exemplo:
 Se aumentarmos a concentrao do
substrato, no decorrer da reao, deslocaremos o
inibidor. Vence quem est em maior
concentrao;
Ligao enzima-substrato-inibidor: o
inibidor liga-se ao centro cataltico, bloqueando-o.
1.2 Inibio reversvel
1.2.2 No competitiva
O inibidor diferente do substrato;

Para deslocarmos o inibidor, temos que

adicionar outro composto que se ligue ao
inibidor e o desloque, exemplo: EDTA.
 Ligao enzima-substrato-inibidor: o
inibidor liga-se em um local ao lado do centro
cataltico afetando a forma deste e no deixando o
substrato ligar-se enzima.
Inibidores catalticos como frmacos
Antibiticos como amoxicilina e penicilina atuam
inibindo enzimas envolvidas na sntese da parede
bacteriana.

Frmacos como captopril, enalapril, lisinopril, agem

inibindo enzimas conversoras de angiotensina ( ECA),
que diminuem a presso sangunea.

A L-asparaginase, por exemplo, uma enzima muito

eficaz no combate a leucemia linfocticas (linfomas)
porque esgota os estoques de asparagina circulante,
metablito essencial para as clulas tumorais em
contraposio s clulas normais, que so capazes de
sintetizar este aminocido.
2. Sem a participao do centro
cataltico
2.1 Inibio alostrica:
Ocorre com enzimas alostricas aquelas que
possuem mais de uma subunidade ( estrutura
quaternria).
Estas enzimas possuem dois centros em cada
subunidade: um centro analtico e um centro
alostrico.
 No centro cataltico liga-se o substrato e no
centro alostrico liga-se o inibidor.
O inibidor altera a forma da enzima por
modificao conformacional, impedindo que
esta ligue-se ao substrato.
Os inibidores alostricos se desligaro quando
estiverem em menor concentrao na clula,
pois em geral so substncias do prprio
metabolismo celular.
Exemplo de enzima alostrica
Inibio por Feed-back ( ou
retroinibio)
quando o produto final de uma sequencia de
reaes inibe a enzima da primeira reao:
Exemplo:
Ativao alostrica
Ocorre em enzimas alostricas;
quando um composto em vez de inibir,
aumenta a atividade (ativa) a enzima;
Liga-se ao centro alostrico da enzima;
Se desligar quando estiver em menor
quantidade que o substrato.
Enzimas como ferramenta diagnsticas
Muitas doenas resultam no acmulo de enzimas,
que podem diagnosticar doenas no corao, fgado,
msculos esquelticos e outros tecidos.

Creatina-quinase: surge 4 a 8 horas da dor torcica e

atinge o auge em 24h.
A troponina I cardaca aparece no plasma dentro de
4 a 6 horas aps o infarto, com o auge entre 8 e 28
horas, permanecendo elevada durante 3 a 10 dias.