UNIVERSIDAD AGRARIA DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS

ESCUELA DE INGENIERIA AMBIENTAL

BIOQUMICA

INGENIERA AMBIENTAL 4SA

ALUMNO
DENNIS SANTIAGO ROMERO RIOFRIO
Gluclisis

La gluclisis es una va citosolica en la cual una molcula de glucosa es oxidada a dos molculas de
piruvato en presencia de oxgeno. En esta va se conserva enrga en forma de ATP y NADH.

La gluclisis consta de dos fases: preparatoria y de beneficios que a su vez se componen de 10

pasos.

La gluclisis es una va metabolica estimulada por la hormona insulina.

Fase preparatoria

1. Fosforilacin de la glucosa: la glucosa es fosforilada en su carbono seis a glucosa seis

fosfato por la enzima hexocinasa con gasto de una molcula de ATP. La fosforilacin
permite que la glucosa pase del torrente sanguneo al citoplasma y se quede en el.
2. Conversin de glucosa seis fosfato a fructosa seis fosfato: la enzima fosfohexosa isomerasa
cataliza la conversin de una aldosa a una cetosa
3. Fructosa 6 fosfato a fructosa 1-6 bisfosfato: la enzima fosfofructocinasa 1 cataliza la
reaccin donde se transmite un grupo fosfato a la fructosa proveniente del ATP
4. Ruptura de la fructosa 1-6 bisfosfato: la fructosa 1-6 bisfosfato se rompe en las triosas
fosfato dihidroxiacetona (aldolasa) y gliceraldehido 3 fosfato (cetosa) por accin de la
enzima aldolasa.
5. Interconversin de triosas fosfato: la triosa fosfato isomerasa convierte la
dihidroxiacetona en gliceraldehido 3 fosfato que es la triosa que si puede seguir en la
gluclisis.
6. Fase de beneficios:
. Oxidacin del gliceraldehido 3 fosfato a 1-3 bisfosfoglicerato: este paso es catalizado por
la gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa y se gana una molcula de NADH
7. Transferencia de un grupo fosfato del 1-3 bisfosfoglicerato al ADP: la enzima fosfoglicerato
cinasa transfiere un grupo fosfato del 1-3 bifosfoglicerato al ADP formando ATP y 3
fosfoglicerato. Es la primera fosforilacin a nivel de sustrato.
8. Conversin del 3 fosfoglicerato en 2 fosfoglicerato: la enzima fosfoglicerato mutasa
transfiere el grupo fosfato de el carbono 3 al carbono 2
9. Deshidratacin del 2 fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato: esta reaccin es llevada a cabo
por la enzima enolasa
10. Transferencia del grupo fosfato del fosfoenol piruvato al ADP: la piruvato cinasa cataiza la
reaccin que da lugar a la segunda fosforilacin a nivel de sustrato, en esta fosforilacin el
piruvato aparece primero en su forma enol y depsues pasa automaticamente a su forma
ceto sin ayuda de alguna ezima.
Cada una de las dos molculas de gliceraldehido 3 fosfato son oxidadas en el C1 y la energa
generada en esta reaccin es conservada en forma de 1 NADH y 2 ATP por cada triosa fosfato
oxidada.

Un cofactor es una molcula pequea necesaria para la actividad de muchas enzimas.

Los cofactores

son iones metlicos o molculas orgnicas que participan con las enzimas en la realizacin de una
actividad enzimtica. A los cofactores de naturaleza orgnica se le conocen como coenzimas.
Algunos de los iones metlicos ms comunes que actan como cofactores son el manganeso, el
magnesio, el molibdeno, el cobalto, el zinc, el hierro, el nquel, el potasio o el cobre.

Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones qumicas
necesarias (oxidacin y reduccin entre otras) para llevar a cabo la catlisis enzimtica. De este
modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catlisis de nuevas reacciones
simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su
estado inicial. A los cofactores que se unen fuertemente a la enzima se les conoce como grupos
prostticos

Enzima

es una protena que acta como catalizador biolgico, llevando a cabo reacciones bioqumicas a
muy altas velocidades, no se consume durante la reaccin y en general presenta un elevado grado
de especificidad. Las enzimas as como cualquier otra estructura presentan propiedades generales
que las logran caracterizar en su totalidad.

Son los catalizadores de las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos.

Los catalizadores son sustancias que modulan o influyen en la velocidad de las reacciones sin
alterar su punto de equilibrio. Los nicos catalizadores del mundo son las enzimas, estas aceleran
las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos, participan en una reaccin y experimentan
cambios fsicos durante ella, pero regresan a su estado original cuando la reaccin termina. Las
enzimas hacen posible la vida en la tierra; en ausencia de estas, la mayora de las transformaciones
qumicas requeridas para mantener activas las clulas tardaran mucho tiempo en efectuarse o
simplemente no procederan. Las enzimas aceleran las reacciones qumicas de los sistemas
biolgicos.

Las molculas en enzimas son catalizadores extraordinarios, muy eficientes para acelerar la
transformacin de sustratos en productos finales. Una sola molcula de enzima puede efectuar el
cambio de 10 000 a 1 milln de molculas de sustrato por minuto.

No cambian la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan. La concentracin de la

enzima no tiene efecto sobre la constante de equilibrio. Dicho de otra manera, puesto que las
enzimas afectan a las velocidades y no a las constantes de velocidad, ellas no pueden afectar a Keq
(constante de equilibrio), que es una relacin de constantes de velocidad. De aqu que la Keq de
una reaccin sea la misma independientemente de que se alcance el equilibrio con catlisis
enzimtica o sin ella.

Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato

La gran mayora de las enzimas tiene la capacidad de catalizar reacciones ms o menos especficas;
es decir, su intervalo de accin se limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir
ciertas caractersticas para que pueda ser utilizado como sustrato. En concreto esto significa que
las clulas generalmente producen diferentes enzimas para cada compuesto que metabolizan.
Adems, cada enzima interviene en un solo paso o cambio del sustrato.

La mayora de las enzimas son protenas.

Todas las enzimas se presentan como protenas, tienen una estructura tridimensional globular,
estn formadas generalmente por una sola cadena polipeptdica, y slo logran ser activas cuando
los polmeros desarrollan una conformacin que permite establecer su centro activo. La mayora
de las enzimas estn constituidas por ms de 100 aminocidos, los cuales confieren a la molcula
una masa mayor de 10kDa y un dimetro de 25.

No se consumen ni se alteran durante el proceso qumico que estn catalizando, pudiendo actuar
una y otra vez.

Las enzimas no se consumen ni se alteran durante la reaccin, por lo que pueden actuar en
pequeas cantidades ya que una misma enzima puede catalizar varias reacciones. Aceleran la
velocidad de la reaccin al disminuir la energa de activacin.

Las enzimas son molculas que estn para disminuir la energa de activacin solo de las reacciones
necesarias para la supervivencia celular.

ATP (adenosn Trifosfato)

Podra decirse que el ATP es la moneda energtica del metabolismo. Es principalmente esta
molcula la que intercambia la energa metablica en todos los organismos vivos.

La capacidad de almacenamiento energtico de esta molcula radica en su naturaleza qumica.

Estructuralmente es un nucletido formado por adenina unida a un azcar de cinco carbonos (la
ribosa) por el carbono nmero uno de esta ltima. El carbono cinco de la ribosa une un conjunto
de tres fosfatos en cadena mediante enlaces fosfodister ricos en energa. Esto quiere decir que la
ruptura de estos enlaces mediante hidrlisis libera gran cantidad de energa. A nivel energtico, se
dice que la reaccin de hidrlisis de ATP es termodinmicamente favorable o exergnica. La
energa liberada en esta reaccin puede ser aprovechada por las enzimas para realizar su funcin
cataltica.

ADP (adenosn difosfato )

es un nucletido difosfato, es decir, un compuesto qumico formado por un nuclesido y dos

radicales fosfato unidos entre s. En este caso el nuclesido lo componen una base prica, la
adenina, y un azcar del tipo pentosa que es la ribosa.
Se puede considerar como la parte sin fosforilar del ATP. Se produce ADP cuando hay alguna
descarboxilacin en algunos de los compuestos de la gluclisis en el ciclo de Krebs.

El ADP es almacenado en los densos grnulos de las plaquetas, y es movilizado por la activacin
plaquetaria. El ADP interacta con la familia de los receptores ADP que se encuentran en las
plaquetas (P2Y1, P2Y12 y P2X1), dirigiendo ms activacin de plaquetas.1 El ADP en la sangre es
convertido en adenosina por la accin de ecto-ADPasas, y as inhibiendo ms activacin
plaquetaria va receptor de adenosina. La droga antiplaquetaria Plavix (clopidogrel) inhibe al
receptor P2Y12.

Ciclo de Krebs

El ciclo de Krebs es un ciclo metablico cuyo alimentador es acetil-CoA que es uno de los
productos finales de la degradacin de glcidos, aminocidos y lpidos. Este sustrato inicial se
degrada paso a paso en el ciclo quedando transformado en 2 CO2 con liberacin de energa que
queda contenida en los cofactores reducidos (un FADH2 y 3 NADH) y tambin en un GTP. Adems,
es una va que se relaciona con muchos otros procesos anablicos del metabolismo de glcidos,
protenas, cidos nucleicos, porfirinas y lpidos. Por eso se considera al igual que la gluclisis
(degradacin de la glucosa), una va central del metabolismo.

Podemos plantear como reaccin global esquematizada del ciclo de Krebs: En esta reaccin
general podemos ver cul es el sustrato inicial, cules son sus productos finales y los cofactores
que participan.

Tipo de proceso del ciclo de Krebs

Es un proceso catablico pues su alimentador, acetil-CoA (grupo acetilo -compuesto de 2

carbonos- unido a la CoA) se degradar y se formar 2 CO2, compuestos ms pequeos, y sus
hidrgenos quedarn formando parte de los cofactores reducidos. Adems se forma el GTP, que
contiene la misma cantidad de energa que el ATP. Todo lo anterior podemos verlo en la reaccin
global anterior.

Localizacin del ciclo de Krebs

Este proceso se lleva a cabo en la matriz mitocondrial. All es donde se encuentran la mayora de
las enzimas que participan en l. Adems en la propia mitocondria es donde se encuentran
localizados los otros 2 procesos de la respiracin celular que forman la cadena respiratoria. En la
cadena respiratoria se van a utilizar los cofactores reducidos formados por el ciclo de Krebs. La
localizacin mitocondrial de ambos procesos facilita con una mxima eficiencia la funcin de
ambos procesos, que es otro de los principios de la Bioqumica: el principio de la mxima
eficiencia.
En cuanto a su localizacin hstica, se produce en todos los tejidos cuyas clulas tengan
mitocondrias. Por ello, el ciclo no se produce en los hemates, que carecen de mitocondrias.

Las mitocondrias

son orgnulos celulares encargados de suministrar la mayor parte de la energa necesaria para la
actividad celular (respiracin celular). Actan, por lo tanto, como centrales energticas de la clula
y sintetizan ATP a expensas de los carburantes metablicos (glucosa, cidos grasos y aminocidos).
La mitocondria presenta una membrana exterior permeable a iones, metabolitos y muchos
polipptidos. Eso se debe a que contiene protenas que forman poros llamados porinas o VDAC
(canal aninico dependiente de voltaje), que permiten el paso de molculas de hasta 10 kDa de
masa y un dimetro aproximado de 2 nm.

La morfologa de la mitocondria es difcil de describir puesto que son estructuras muy plsticas
que se deforman, se dividen y fusionan. Normalmente se las representa en forma alargada. Su
tamao oscila entre 0,5 y 1 m de dimetro y hasta 7 m de longitud.8 Su nmero depende de las
necesidades energticas de la clula. Al conjunto de las mitocondrias de la clula se le denomina
condrioma celular.

Las mitocondrias estn rodeadas de dos membranas claramente diferentes en sus funciones y
actividades enzimticas, que separan tres espacios: el citosol (o matriz citoplasmtica), el espacio
intermembranoso y la matriz mitocondrial.

Membrana externa Es una bicapa lipdica exterior permeable a iones, metabolitos y muchos
polipptidos. Eso es debido a que contiene protenas que forman poros, llamadas porinas o VDAC
(de canal aninico dependiente de voltaje), que permiten el paso de grandes molculas de hasta
5.000 dalton y un dimetro aproximado de 20 . La membrana externa realiza relativamente
pocas funciones enzimticas o de transporte. Contiene entre un 60 y un 70% de protenas.

La membrana interna contiene ms protenas (80%), carece de poros y es altamente selectiva;

contiene muchos complejos enzimticos y sistemas de transporte transmembrana, que estn
implicados en la translocacin de molculas. Esta membrana forma invaginaciones o pliegues
llamados crestas mitocondriales, que aumentan mucho la superficie para el asentamiento de
dichas enzimas. En la mayora de los eucariontes, las crestas forman tabiques aplanados
perpendiculares al eje de la mitocondria, pero en algunos protistas tienen forma tubular o
discoidal.