INSTITUTO POLITCNICO NACIONAL

ESCUELA SUPERIOR DE MEDICINA

Departamento de Formacin Bsica Disciplinaria
Academia de Bioqumica Mdica I
Segundo Semestre 2017-2018

BIOQUIMICA MEDICA I

TRABAJO : RESUMEN

Profesor: ARTURO DIAZ MARTINEZ

Grupo: 2CM15

Equipo: 5

Integrantes:

-GONZALEZ FLORES RUTH ELIZABETH

-RUIZ REYES DYLAN
Propiedades fsicas de los aminocidos
-Los aminocidos son compuestos inicos, ayudan a formar slidos cristalinos,son
solubles en agua debido a su carga inica y son poco solubles en benceno y ter.
Presentan isomera espacial ptica: Los aminocidos presentan una isomera
geomtrica debido a la presencia de carbonos asimtricos. Tambin se denomina
con la letra D y L , de acuerdo a la ubicacin del grupo amino. Si el grupo
amino est a la derecha, es D aminocido y si est a la izquierda es un L
aminocido.
Comportamiento cido-base.
-El grupo amino de un aminocido presenta un comportamiento bsico, ya que se
puede protonar para dar -NH3+, y un grupo carboxilo, -COOH, presenta un
comportamiento cido.
Forma de zwitterion
En el interior celular los aminocidos predominan en forma de ion dipolar o
zwitterion (del alemn ion hbrido). En la forma dipolar el grupo carboxilo se
encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la carga de
la molcula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un cido o como una base
cediendo o aceptando protones.

Zwitteron neutro (o
aminocido
neutro): posee el mismo
nmero de grupos
Carboxilo y amina. Las
cargas internas se cancelan si la solucin permanece neutra.
Carbono alfa
El carbono que est a un carbono de distancia de un grupo
aldehdo o cetona es el carbono alfa

Solubilidad
Tienen una solubilidad alta en disolventes polares.
Tienen puntos de fusin elevados mayores a 200C, ya que las
atracciones inicas fuertes hacen que se cristalicen.
Punto isoelctrico
Es el pH, en el cual el aminocido no tiene carga
(No tiene carga neta)

Propiedades qumicas de los aminocidos.

Auto-neutralizacin: el grupo cido (carboxilo) y el grupo bsico (amino)
presente en los aminocidos reaccionan entre s formando iones hbridos (que
presentan las dos cargas), denominadas Zwitteriones.
Radicales alfa-carboxilo
Se le denomina carbono alfa, cuando tanto el carboxilo como el amino estn
unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y
cadena lateral o radical R de estructura variable, que determina la identidad y las
propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos
Aminas bigenas
Tambin llamadas, aminas biolgicamente activas, son compuestos orgnicos de
bajo peso molecular, que contienen nitrgeno, y que estn presentes de manera
natural en los productos alimentarios tales como queso, vino, cerveza, alimentos
vegetales, pescado y carnes rojas. Son formadas por la accin de organismos
vivos.
Formacion del enlace peptdico
En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlace amida entre el
grupo a-carboxilo de un aminocido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace
se forma por la deshidratacin de los
aminocidos en cuestin. Esta reaccin
es de condensacin, que es muy comn
en los sistemas vivientes.
Radicales alfa amino
El grupo amino est unido al tomo de carbono (carbono
alfa), inmediatamente adyacente al grupo carboxilo.

Cadenas laterales
La cadena lateral R, que es la que distingue un aminocido de
otro, es la parte variable. La cadena lateral de estos
aminocidos es hidrofbica, por eso tienden a ubicarse en el
interior de las protenas globulares, al encontrarse en solucin
acuosa.

Glicina (Gly; G): Tiene como cadena lateral slo un tomo de

hidrgeno. Es el aminocido ms simple de todos.

Reaccin de la fenilalanina
La PAH cataliza en el hgado, el primer paso de la degradacin de Phe consiste
en la hidroxilacin del anillo aromtico para sintetizar Tyr. Normalmente, el 75 %
de la Phe se oxida a
Tyr.
La Ninhidrina

La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo comn para visualizar las bandas de

separacin de aminocidos por cromatografa o electroforesis, tambin es utilizada
con fines cuantitativos para la determinacin de aminocidos.
Reacciona con todos los aminocidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando
una coloracin que vara de azul a violeta intenso.
Reaccin para el triptfano
Este aminocido se condensa fcilmente con varios aldehdos en presencia de
cidos fuertes para dar compuestos coloreados. En la reaccin se utiliza el reactivo
de Ehrlich (p-dimetilaminobenzaldehdo al 10% en HCL concentrado.) que
reacciona con un buen nmero de compuestos orgnicos tales como ndoles,
aminas aromticas y compuestos ureicos para dar complejos coloreados.
Reacciones para cistena y cistina
Cuando los aminocidos y las protenas que contienen grupos tilicos se calientan
en medio fuertemente alcalino, el azufre presente reacciona para formar sulfuros.
Este sulfuro puede detectarse por la formacin de un precipitado negro de sulfuro
de plomo por adicin de acetato de plomo.
Prueba para Arginina
El aminocido Arginina contiene un grupo guanidino en la cadena lateral, este grupo
reacciona con el reactivo de Sakaguchi (a-naftol/agua de Bromo) en medio alcalino
para dar un compuesto de color rojo.
OLIGOPPTIDOS
Son cadenas de aminocidos con 10 o menos residuos (algunos autores
consideran que hasta 25).

ESTRUCTURA Y FUNCION BIOLGICA DE OLIGOPPTIDOS DE INTERS

Oxitocina: Hormona secretada por la neurohipfisis, provoca contraccin en
el msculo liso del tero durante el parto y en la glndula mamaria durante
la lactancia
Vasopresina: Hormona antidiurtica secretada por la neurohipfisis.

Angiotensina II: Sustancia con alta potencia presora. Es producida a partir

de la Angiotensina I, por accin de la enzima Convertidora de Angiotensina.
 Glutation: Mantiene la integridad estructural de las protenas.

Aspartame: Es un edulcorante no calrico

Encefalinas: Neurotransmisores con accin analgsica de tipo morfina,

inhiben el dolor.
 Valinomicina: Antibitico de estructura cclica con actividad ionofrica para
Potasio

Gramicidina: Antibitico con estructura ciclca aislado de la bacteria Bacillus

brevis.

NIVELES ESTRUCTURALES DE PROTENAS

 Las protenas se disponen en el espacio formando una estructura
tridimensional definida, que puede tener hasta 4 niveles de organizacin:
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminocidos que integran una

protena, est determinada en la informacin gentica y los enlaces que
mantienen su estabilidad son enlaces peptdicos.
La estructura primaria de las protenas es lineal, y se convierte en
tridimensional al plegarse.

Estructura secundaria: Es la organizacin regular y peridica en el espacio

de las cadenas polipeptdicas en una direccin. est determinado por la
secuencia de aminocidos y la rigidez del enlace peptdico, que slo
posibilita giros en torno a los enlaces sencillos.
Su estabilidad es gracias a los puentes de Hidrgeno.
 ESTRUCTURA HELICOIDAL O HLICE
La cadena polipeptdica se va enrollando en espiral sobre s misma debido
a los giros que se producen en torno al carbono de cada aminocido.

ESTRUCTURA DE HOJA PLEGADA O LAMINAR

En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptdica se pliega de

manera que los planos de los enlaces peptdicos se disponen en forma de
zig-zag.

Estructura Terciara: La estructura terciaria define la forma tridimensional

que adquiere una cadena polipeptdica, al modo en que una protena se
encuentra plegada en el espacio. La estructura tridimensional condiciona la
funcin de la protena.
En la conformacin espacial de una protena influye la tendencia de las
cadenas laterales hidrfobas de los aminocidos a mantenerse en el interior
de la protena.
se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados
grupos de las cadenas laterales
 Estructura Cuaternaria:
Aparece en las protenas constituidas por ms de una subunidad o
protmero. Los protmeros pueden unirse dbilmente entre s a travs de
enlaces de hidrgeno o fuerzas de van der Waals.
Esta estructura slo la presentan las protenas oligomricas