Proteinas

ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES DE LAS
PROTENAS
Mster Ingeniera Biomdica
M. Victoria Luque Guilln

ndice
ndice
1. Introduccin ........................................................................................... 1
2. Aminocidos .................................... ...................................................... 1
2.1. Los aminocidos .............................. .......................................... 1

2.2. Los aminocidos esenciales ................... .................................... 6
3. Enlace peptdico .................................................................................... 6
4. Estructura de las protenas .................................................................... 8
4.1. Estructura primaria ..................................................................... 9

4.2. Estructura secundaria............................................................... 11
4.2.1. Hlice alfa............................................................................... 11
4.2.2. Hoja beta ................................................................................ 12
4.2.3. Giros beta ............................................................................... 12
4.2.4. Hlice de colgeno ............................................................... 13
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas ............ ..................... 13
4.3. Estructura terciaria ................................................................... 14
4.3.1. Tipos de estructura terciaria .......................................... 14
4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria .............. 15
4.4. Estructura cuaternaria .............................................................. 17
5. Asociaciones de las protenas.............................................................. 19
5.1. Asociaciones entre protenas ................................................... 19

5.2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas ...................... 20
5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares .... .................. 20
5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos .......................... 21
5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nuclei cos ........... 22
Estructura y Propiedades de las Protenas

ndice
6. Propiedades de las protenas............................................................... 22
6.1. Especificidad ............................................................................ 22
6.2. Desnaturalizacin ..................................................................... 23
7. Clasificacin de protenas .................................................................... 23
7.1. Holoprotenas ........................................................................... 23

7.1.1. Globulares ..................................................................... 23
7.1.2. Fibrosas ........................................................................ 24
7.2. Heteroprotenas ........................................................................ 24
7.2.1. Glucoprotenas .............................................................. 24
7.2.2. Lipoprotenas ................................................................ 25
7.2.3. Nucleoprotenas ............................................................ 25
7.2.4. Cromoprotenas ............................................................ 25
8. Funciones y ejemplos de protenas ...................................................... 26
8.1. Estructural ................................................................................ 26

8.2. Enzimtica ................................... ............................................. 27
8.3. Hormonal.................................................................................. 28
8.4. Defensiva ................................................................................. 28
8.5. Transporte ................................................................................ 29
8.6. Reserva .................................................................................... 29
8.7. Reguladoras ............................................................................. 29
8.8. Contraccin muscular ............................................................... 30
8.9. Funcin homeosttica .............................................................. 30
Bibliografa......................................................................................................................................31

1
1. Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,

oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas,
fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el

nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos
estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de
aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la
molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama
polipptido y si el nmero es superior a 50 aminoc idos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan

adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las protenas estn codificadas en el ma terial gentico de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realiza n una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...
2. Aminocidos
2.1. Los aminocidos.
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde
a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2) y
otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hid rgeno (-H) y con un grupo
qumico variable al que se denomina radical (-R).

2
La frmula general de un aminocido es:
Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuracin tetradrica en la

que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan
los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la
derecha del carbono a se habla de a-L-aminocidos o de a-D-aminocidos
respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos:

3
Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los c uales viene caracterizado por
su radical R:
Alamina-ALA Valina-VAL
Leucina-LEU Isoleucina-ILE
Prolina-PRO Metionina-MET
Fenilalanina-PHE Triptfano-TRP

4
Glicina-GLY Serina-SER
Treonina-THR Cistena-CYS
Asparragina-ASN Glutamina-GLN
Tirosina-TYR Acido Asprtico-ASP

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cido Glutamico-GLU Lisina-LYS
Arganina-ARG Histidina-HIS
2.2. Los aminocidos esenciales
Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuer po humano no puede

generar por s solo. Esto implica que la nica fuen te de estos aminocidos en esos
organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de
estos aminocidos esenciales suelen ser largas y en ergticamente costosas. Cuando
un alimento contiene protenas con todos los amino cidos esenciales, se dice que son
de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los
lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soj a y la quinoa.

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Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenci ales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina
3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente po r medio de uniones

peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin)
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo
aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una

reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin
es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesiva mente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

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Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.

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4. Estructura de las protenas
Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste
en una cadena lineal de aminocidos. Lo qu e hace distinta a una protena de otra es
la secuencia de aminocidos de que est hec ha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es
determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumi cos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos pue de adoptar mltiples

conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los
aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la
formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As,
la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena
proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn
enlazados y la forma en que se pliega la cade na se analiza en trminos de estructura
secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo
que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en
que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una
determinada protena. As mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de
una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas
polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A esto se
llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias cadenas de
aminocidos (o polipptidos) en c omplejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria

9
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace

amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura
cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
4.1. Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en

la cadena proteica, es decir, el nmero de aminoci dos presentes y el orden en que
estn enlazados Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son
prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las pr otenas existen 20 aminocidos
diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos
que componen la molcula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos

aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los aminocidos . Los tomos que componen la cadena
principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el
C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el
aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bs ica que aparece en la cadena principal
de una protena es: (-NH-C=-CO-)

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Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para

entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la
forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible
que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta
anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de

nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta
conversin pueda hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman u na protena oscila

entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena
son covalentes: son los enlaces peptdicos.

11
4.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos
que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.
4.2.1. Hlice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a

los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una
conformacin denominada hlicea. Esta estructura es peridica y en ella cada enlace
peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se
forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo
-CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de

12
hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el
grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la
hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del

helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta
estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca
no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la
prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlicea. Los
aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestab ilizan la hlice a porque los
enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de
atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlicea es la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten

sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura b,
que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de
los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras b de distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena
polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b.
Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es

paralela, y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo

estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido

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Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan ma l en estructuras de

tipo a o b) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los
giros b est estabilizada generalmente por medio de un pue nte de hidrgeno entre los
residuos 1 y 4 del giro b.
4.2.4. Hlice de colgeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del

colgeno. El colgeno es una importante protena fi brosa presente en tendones y
tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos

de tres aminocidos. El primer aminocido de cada g rupo es Gly, y los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.
La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del

colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian
para formar un helicoide dextrgiro.
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas
Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian

entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos
los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por
dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que cor ren en el mismo sentido) o

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antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por

medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acorden.
4.3. Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos

que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras
molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que
constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.
4.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la
queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener

15
su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo

introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las
que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma
es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.
4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se

establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente

disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un
enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas

de signo opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria

globular:
Las cadenas laterales con carcter apolar se orient an hacia el interior de

la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un
ncleo compacto con carcter hidrofbico.

16
Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la

superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la
protena permanezca en disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el
de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms
importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad
entre los grupo apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas

que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las
protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se
pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la
asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.
4.4. Estructura cuaternaria
Cuando una protena consta de ms de una cadena pol ipeptdica, es decir,

cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:

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El nmero y la naturaleza de las distintas subunid ades o monmeros que

integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas

que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus
monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros
constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cistena situados en cadenas distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.
En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria

resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la
tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra
levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que
forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con
estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

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Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian

para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la

hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una
unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un
enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con
actividad reguladora.
Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la

separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las
fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas
generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son
las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de
hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura
cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros

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se realiza de forma espontnea, lo que indica que e l oligmero presenta un mnimo de

energa libre con respecto a los monmeros.
5. Asociaciones de las protenas
En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos
de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente. Se pueden dar asocia ciones entre protenas o de
stas con otras biomolculas.
5.1. Asociaciones entre protenas
Las protenas a y b-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman
parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del
centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).
La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los

monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.

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Polimerizacin de la fibrina
Cogulo sanguneo
5.2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas
Las protenas se pueden asociar:
Con azcares
Con lpidos
Con cidos nucleicos
5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones

supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
Proteoglicano de tipo muy

grande

21
Peptidoglicano de la pared
celular bacteriana
5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos
Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones

supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas
biolgicas.
Lipoprotena del plasma

sanguneo
Lipoprotena del plasma

sanguneo
5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos
Cuando las protenas se asocian con cidos nucleico s pueden originar

asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

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Ribosomas
Vir us HIV (SIDA)
Nucleosoma
6. Propiedades de protenas
6.1. Especifici dad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada

funcin y lo realiza por que posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial pr opia; por lo que un cambio en la estructur a de la protena
puede significar una prdi da de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos trasplantados. La semejanza entre p rotenas son un
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construc cin de "rboles
filogenticos"

23
6.2. Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que
una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin,
proceso que se denomina renaturalizacin.
7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su

composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin
que engloba dichos criterios es:
7.1. Holoprotenas o protenas simples.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o

fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena
y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas
de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

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Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (hue vo), lactoalbmina

(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
7.1.2. Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una

estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)
7.2. Heteroprotenas o protenas conjugadas
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo
no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
7.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una
fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

25
7.2.2. Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que

contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa
polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos

entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad

Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad
7.2.3. Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un ci do nucleico (que puede

ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una
ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica
fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia
de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.
7.2.4. Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada,

por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por
ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.

26
8. Funciones y ejemplos de protenas
Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen
casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y

permiten a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su
funcin de la misma forma: por unin selectiva a molculas .
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las

funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que
otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a
sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica alADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
8.1. Estructural
La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de

gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgenodel tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de
protenas se forma la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las glucoprotenas
actan como receptores formando parte de las membra nas celulares o facilitan el
transporte de sustancias.
Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la epidermis.

27
8.2. Enzimatica
Las protenas cuya funcin es enzimtica son las m s especializadas y

numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del
metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de

poder interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las
substancias que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama
substratos. Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena
que se denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de

tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones
qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce la
energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad varios
rdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la

transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos
enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimtricos se
disponen al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin

que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les

denomina oxigenasas,
a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP
glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP
glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una
molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.

28
Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas que

catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin de los
metabolitos va la transferencia de un tomo de hid rgeno a un determinado receptor,
se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o
aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrgeno es un alcohol o
un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son ms especficas que eso y
actan sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debera ser
ms especfico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol
la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las
que las enzimas que las catalizan reciben un nombre genrico, como las quinasas que
catalizan la transferencia a un substrato de un in fosfato del ATP. La glucoquinasa
cataliza la fosforilacin de glucosa en el carbn 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asoc iaciones internacionales

de bioqumica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado
anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.
8.3. Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn

que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas por la
hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento
de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y r eparacin del sistema
inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
8.4. Defensiva
Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o

infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin
cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actan como
anticuerpos ante posibles antgenos.

29
8.5. Transporte
Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la

hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los msculos respec tivamente. En los invertebrados,
la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la
hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son
citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la
sangre.
8.6. Reserva
Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la
funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina
de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos ltimos la reserva de aminocid os para el desarrollo del embrin.
8.7. Reguladoras
Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas,
jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas
que suceden en el organismo. Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la
divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes.
8.8. Contraccin muscular
La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de

las protenas contrctiles que facilitan el movimie nto de las clulas constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin
contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con
el movimiento de cilios y flagelos.

30
8.9. Funcin homeosttica
Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos

medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin
homeosttica de las protenas.

Bibliografa
Bibliografa
Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat
Barcelona (2004).
Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega. Espaa (2004).
Bioqumica mdica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier Espaa

(2007).
Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, Jos M. Macarulla
Edit. Reverte (2008)
Protenas alimentarias: Bioqumica, propiedades funcionales, valor nutricional,

modificaciones qumicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
Qumica Orgnica.Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).
http://www.alimentacion-sana.com.
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html
http://es.wikipedia.org

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ESTRUCTURA Y

Mster Ingeniera Biomdica

M. Victoria Luque Guilln

2.1. Los aminocidos .............................. .......................................... 1

4. Estructura de las protenas .................................................................... 8

4.1. Estructura primaria ..................................................................... 9

5.1. Asociaciones entre protenas ................................................... 19

Estructura y Propiedades de las Protenas

7.1. Holoprotenas ........................................................................... 23

8.1. Estructural ................................................................................ 26

Estructura y Propiedades de las Protenas

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el

Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan

2.1. Los aminocidos.

Estructura y Propiedades de las Protenas

La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuracin tetradrica en la

Configuraciones L y D de los aminocidos:

Estructura y Propiedades de las Protenas

Estructura y Propiedades de las Protenas

Tirosina-TYR Acido Asprtico-ASP

Estructura y Propiedades de las Protenas

cido Glutamico-GLU Lisina-LYS

2.2. Los aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuer po humano no puede

Estructura y Propiedades de las Protenas

En humanos se han descrito estos aminocidos esenci ales:

Los aminocidos se encuentran unidos linealmente po r medio de uniones

La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una

Estructura y Propiedades de las Protenas

Estructura y Propiedades de las Protenas

4. Estructura de las protenas

Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos pue de adoptar mltiples

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:

Estructura y Propiedades de las Protenas

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace

4.1. Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos

Estructura y Propiedades de las Protenas

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de

Generalmente, el nmero de aminocidos que forman u na protena oscila

Estructura y Propiedades de las Protenas

4.2. Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

4.2.1. Hlice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a

Estructura y Propiedades de las Protenas

Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del

4.2.2. Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten

Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es

4.2.3. Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo

Estructura y Propiedades de las Protenas

Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan ma l en estructuras de

4.2.4. Hlice de colgeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del

Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del