Bioqumica y Biologa Molecular I. Tema 8.

Aminocidos y pptidos.

1. Importancia y diversidad funcional y estructural de

las protenas.
Cada protena tiene una estructura lgica de acuerdo con la funcin que realice.
La estructura proteica est determinada por la secuencia especfica de los aminocidos que la
componen.
Todas las protenas se forman a partir de 20 aminocidos unidos covalentemente.

Las porinas producen poros en la membrana, destruyendo su potencial.

La protena ms grande encontrada es la titina, que posee entre 3-4 millones de daltons, 363
exones y aproximadamente 244 dominios.

La ms pequea es la porina es la insulina, que consta de 51 aminocidos.

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2. Aminocidos.
Los aminocidos son las unidades monomricas de las protenas.

La estructura general de un -aminocido es:

Tienen actividad ptica, teniendo el D y L ismeros.

Nuestras protenas son L.

Las bacterias producen D.

La cadena lateral es lo que diferencia a un aminocido de otro.

Si la cadena lateral es: -COOH, -NH3+, -SH o -OH tendrn un pH especfico.
La cadena lateral vara en estructura, tamao y carga elctrica, lo que influye en la solubilidad
de los aminocidos en agua.

Para identificar los carbonos de un aminocido se usan dos sistemas:

- Los C se denominan mediante letras griegas a partir del carbono.
- Se denomina C1 al grupo carboxilo, por lo que el carbono alfa sera el dos

Cada aminocido viene codificado por un triplete de bases segn el cdigo gentico.
Los 20 aminocidos estndares, se van modificando, y dan lugar a los aminocidos derivados o
secundarios.
Est formado por una serie de modificaciones qumicas de los aminocidos estndares despus
de la sntesis de protenas.

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2.1 Nomenclatura de los 20 aminocidos estndares.

Para escribir la secuencia de una protena, los nombres de los aminocidos se representan
mediante un cdigo de tres letras, o bien mediante una sola letra.

2.2 Clasificacin de los 20 aminocidos estndares.

* Segn la naturaleza de la cadena lateral R. (polaridad a pH fisiolgico).

- NO POLARES.

No polares alifticos: R es apolar e hidrfobo. NO son HIDROLIZABLES.

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No polares aromticos: NO es HIDROLIZABLE.

-POLARES.

Polares sin carga: R con carcter ms hidroflico. (puentes de Hidrgeno).

Polares cargados positivamente (bsicos): son MUY HIDROFLICOS.

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Polares cargados negativamente (cidos).

2.3 Aminocidos derivados o secundarios.

Son aminocidos que se han producido tras varias modificaciones qumicas de los aminocidos
estndares despus de la sntesis de protenas.

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2.4 Aminocidos esenciales.
Son aminocidos que nuestro organismo no puede sintetizar, pero son necesarios, por lo que lo
obtenemos de la dieta.
Son: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano, treonina, metionina y lisina.

Durante el crecimiento, embarazo y lactancia, adems se consideran esenciales: arginina e

histidina.

Las bacterias y las plantas superiores sintetizan TODOS los aminocidos.

2.5 Funciones no proteicas de los aminocidos.

* Neurotransmisores: Gly, Asp, Glu, GABA (cido -amino butrico), dopamina (su dficit
produce PARKINSON).

* Hormonas: tiroxina (T4), triyodotironina (T3).

* Mediadores de la alergia: histamina.

* Intermediarios metablicos.

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3. Enlace peptdico.
Los aminocidos se unen entre s mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces
peptdicos (R-CO-NH-R).
A los aminocidos que forman parte de un pptido se les llama residuos o restos.

El equilibrio se encuentra ms desplazado hacia la izquierda, es decir, hacia la hidrlisis del

enlace peptdico, lo cual quiere decir, que formar este enlace requiere de un aporte energtico.

No obstante, el enlace peptdico es cinticamente muy estable, y en ausencia de catalizador, el

tiempo de vida en una disolucin acuosa es cercana a los 1000 aos.

3.1 Estructura del enlace peptdico.

Entre 1930 y 1940, Pauling y Corey, mediante el experimento de difraccin de rayos X,
descubrieron los cristales de pptidos, y vieron que:
- El enlace peptdico es esencialmente plano, posee 6 tomos en un plano.
- Tena carcter parcial de doble enlace.

Posee hibridacin sp2 del C, N y O (disposicin plana triangular).

Orbitales .

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- No se permite el giro alrededor del enlace -C-N-.
- Puede presentar isomera cis o trans

En la PROLINA: los impedimentos estricos se producen de manera similar en ambas

conformaciones.
Encontramos un 10% de los residuos de prolina en las protenas aparece en un enlace peptdico
Cis.

- El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico limita la capacidad de rotacin del
mismo.
Tan slo se permiten dos giros:
- alrededor del enlace Ca-N (ngulo ).
- alrededor del enlace Ca-CO (ngulo ).

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Cules son los giros estricamente permitidos?

- Plot de Ramachadran: Indica los valores de los ngulos de y permitidos.

Slo un 15% de todos los valores posibles estn permitidos en protenas, siendo todos los dems
imposibles de realizar debido al impedimento estrico.

Las posibilidades de giro, determinan, en gran medida, el plegamiento de las protenas.

4. Pptidos de gran importancia biolgica.

Un pptido es la unin de un nmero limitado de aminocidos, mximo hasta 50.

Para nombrar un pptido se comienza por el extremo N-terminal y se acaba por el extremo C-
terminal.

Los aminocidos se designan por orden cambiando la terminacin -ina por -il, excepto la del
ltimo que queda invariable.

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* Hormonas:

* Neurotransmisores:

* Compuestos antioxidantes:

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