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Aminocidos y la

estructura primaria de
las protenas.
AMINOACIDOS:
Todos los AA poseen la misma
frmula estructural.

Los aminocidos son molculas orgnicas pequeas con un


grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran
cantidad de protenas que se conocen estn formadas
nicamente por 20 AA diferentes.

Generalmente, el nmero de AA que forman una protena


oscila entre 100 y 300 los enlaces que participan se llaman
ENLACES PEPTIDICOS.
AMINOACIDOS
Enlace Peptdico
Estructura general de los aminocidos.
Estructura general de los aminocidos.
Estructura general de los aminocidos.
Estructura general de los aminocidos.
AMINOACIDOS:
La formacin de un enlace PEPTIDICO entre dos AA se denomina REACCION DE
CONDESACIN, dos molculas se unen con la prdida de una molcula de agua.
AMINOACIDOS:
Los aminocidos son constituyentes de todas las protenas, los que desempean
en las clulas vivas funciones fundamentales, tanto en su estructura como en su
funcionamiento y proteccin.

Los diferentes aa se diferencian entre s por el grupo R,radicales o cadenas


alifticas, aromticas,hetrocclicas, etc.

Los aa por poder actuar como cidos o como bases reciben el nombre de
electrolitos anfotericos anfolitos.

No obstante indicaremos que adems de ser incoloros, solubles en agua y


solventes polares, insolubles en solventes orgnicos o no polares, poseen poder
rotatorio por el C asimtrico alpha que contiene, y adems poseen puntos de
fusin elevados.
AMINOACIDOS:
Los aa en un medio acuoso, se encuentran en forma inica.
Si se los ubica en un campo elctrico sufrirn un
desdoblamiento de su carga neta a un pH determinado.
Cuando a un pH determinado se aplica una diferencia de
potencial elctrico, se produce en fenmeno de la
ELECTROFORESIS.
Las molculas cargadas positivamente migran al ctodo o
polo negativo, y las cargadas negativamente van al nodo o
polo positivo depositndose.
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
Hay varias formas de clasificar a los aa:
Por el nmero de grupos amino y carboxilo presentes en
la molcula.
Por la caracterstica del radical (cadena abierta o
cerrada).
Por el grado de alcalinidad o acidez.
Por el punto isoelctrico.
Por su frecuencia en la protenas naturales.
Por el carcter biolgico o fisiolgico.
Por ser sintetizados o no por el organismo.
Por el contenido de N y su carcter nutricional.
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
AMINOACIDOS ESENCIALES:

1. Tre = Treonina. 7. Tri = Triptfano

2. Val = Valina 8. His = Histidina


3. Leu = Leucina 9. Arg = Arginina
4. Ile = Isoleucina 10. Lis = Lisina
5. Met = Metionina
6. Fen = Fenilalanina
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
1. Gli = Glicina
2. Ala = Alanina
3. Ser = Serina
4. Cis = Cistena
5. Tir = Tirosina
6. Pro = Prolina
7. Asp = cido asprtico.
8. Asn = Asparagina
9. Glu = Glutmico
10.Gln = Glutamina.
Enlace de S:
PROTEINAS Y AMINOACIDOS
Las luciernagas producen luz por la luciferina y el
ATP, catalizda por el enzima luciferasa
Los eritrocitos contienen gran cantidad de
hemoglobina, protena transportadora de oxgeno.
PROTEINAS
Son macromolculas que resultan de la condensacin de un nmero elevado de
residuos de aminocidos, unidos entre s por enlaces peptdicos; en su
constitucin participan los 20 aminocidos principales.

Qumicamente, son macromolculas POLIMEROS DE AMINOACIDOS (AA),(ms de


100)dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones, una secuencia de estas
con menos de 100 AA se denomina PEPTIDO.

Cada protena se caracteriza por su longitud, peso molecular, composicin y


secuencia de aminocidos.
Los aminocidos
20 aminocidos se encuentran como residuos en las
protenas
Un aminocido contiene un grupo -carboxlico, un
grupo -amino y un grupo R caracterstico unido al
carbono .
Excepto la Glicina, el carbono de todos los
aminocidos es asimtrico, por lo tanto los
aminocidos pueden existir en la menos dos formas
estereoisomricas.
En las protena se encuentran nicamente los
estereoismeros L.
Tambin existen otros aminocidos menos
comunes, ya sea como constituyentes de las
protenas o como metabolitos libres.
Los aminocidos se diferencian en sus
propiedades cido-base y tiene curvas de
titulacin caractersticas.
Pptidos y protenas
La secuencia de aminocidos de una protena
es una caracterstica propia de esa protena
que se denomina estructura primaria.
PROTEINAS CLASIFICACION

Por la complejidad en la estructura, composicin y


propiedades de las protenas es difcil clasificarlas , por lo que
de forma general se relaciona el grado de solubilidad con la
naturaleza del grupo prosttico y los productos de hidrlisis y
segn esto las protenas se clasifican en :

Simples, conjugadas y derivadas.

Las protenas simples son aquellas que por hidrlisis producen


solamente pptidos y aa.
PROTEINAS CLASIFICACION

Las protenas conjugadas u Holoprotenas producen aa y otros


componentes como carbohidratos, lpidos, cidos nuclicos,
etc.

Las protenas derivadas son fracciones de las anteriores o


protenas desnaturalizadas qumicamente.
La porcin no aminocida de una protena conjugada se
denomina grupo prosttico y la fraccin proteica se llama
apoproteina.
PROTEINAS CLASIFICACION

Segn la naturaleza qumica de los grupos prostticos, se clasifican en:


nucleoprotenas,lipoprotenas,glucoprotinas,fosfoprotenas,metalproten
as, cromoprotenas.
Las protenas simples pueden ser: globulares y fibrosas.
Las protenas globulares estn formadas por cadenas polipeptidicas
plegadas estrechamente y adoptan formas esfricas, desde el punto de
vista funcional son las ms importantes.
Las protenas fibrosas estn formadas por cadenas polipeptdicas paralelas
formando fibras o lminas largas son resistentes e insolubles en agua.
PROTEINAS PROPIEDADES

La solubilidad est en funcin de la especie molecular y en ella hay que


considerar ciertos parmetros:
Insuficiencia de la fuerza inica.
Influencia del pH
Influencia de la T
Influencia de los solventes orgnicos.
Influencia de los detergentes.
Influencia de agentes qumicos.
Agrupacin supermolecular.
La velocidad a la que se disuelve la protena vara y el cuerpo posee
mecanismos en casos anormales.
Comparten propiedades micelares de los coloides y son liofilas.
PROTEINAS PROPIEDADES

Cuando a pH determinado se aplica una diferencia de potencial elctrico se


produce el fenmeno de la ELECTROFORESIS.

Este fenmeno de las protenas es completamente comprensible , ya que las


disoluciones proteicas son consideradas electrolitos anfotricos o anfolitos
fuertes, por la gran cantidad de aa que las constituyen.

El punto isoelctrico de la mayor parte de protenas est alrededor de la zona


de pH 7, justo el pH ptimo de solubilidad est en las zonas dbilmente
cidas o bsicas, zonas en las que in vivo se comportan como buffers
biolgicos naturales con actividad fisiolgica.
PROTEINAS FUNCIONES.
Las enzimas representan la clase funcional ms amplia, poseen potencia
cataltica, algunas son ms especializadas y desempean una funcin
reguladora, estas son las enzimas reguladoras o alostricas.
Transportan tipos especficos de molculas por la sangre; las lipoprotenas
que transportan lpidos; la hemoglobina que transporta oxgeno y CO2.
Cumplen funciones protectoras o defensivas, como la trombina, fibringeno e
inmunoglobulinas.
Funcin hormonal como la insulina y somatotropina,entre otras.
Forman elementos estructurales como el colgeno, elastina y alpha-
queratina.
Generan y transmiten impulsos nerviosos, la respuesta neuronal ante
estmulos determinados est dado por receptores proteicos.
DESNATURALIZACION.

La exposicin de las molculas proteicas solubles o globulares a pH extremo o


a temperatura elevada, desnaturalizan, esto consiste en un descenso de la
solubilidad, las protenas pierden su actividad biolgica caracterstica.

La desnaturalizacin genera el desplegamiento de la estructura


Plegada de las cadenas polipeptdicas de las protenas.

Cuando el agente desnaturalizante es muy fuerte el proceso es irreversible,


llegndose al desdoblamiento de las cadenas protenicas y su destruccin.
ENLACES.

ENLACE PEPTDICO.
ENLACE DISULFURO.
PUENTES DE HIDROGENO: Tambin se llama enlace de hidrgeno son enlaces
dbiles y se encuentran en gran nmero en la estructura de las protenas.
Al romperse estos enlaces, se desnaturalizan las protenas, modificndose en
gran medida sus propiedades, en especial las biolgicas.
QUELATOS.
FUERZAS DE VAN DER WALLS. Son la forma ms comn de atraccin entre
tomos hay una atraccin entre los electrones de un tomo y el ncleo
positivo de otro. Actan en molculas de todo tipo tanto polares como no
polares, requieren de una distancia de 4 a 6 A.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA PRIMARIA:
La cadena peptdica est constituida por la unin de aminocidos (aa)
unidos entre s en forma lineal por enlaces peptdicos y que est
gobernado por el genoma (genes) que son los que dan la secuencia de los
aa y que en el espacio, aparecen los grupos carbonilo e imino en
posiciones opuestas.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
El ordenamiento secuencial de dos o ms pptidos que integran una cadena
polipeptdica o proteica y que en el espacio aparecen como espirales o
helicoidales muy compactos, compactacin debida a la presencia de
puentes de hidrgeno.
Las uniones de hidrogeno se producen entre el par de electrones del oxgeno
del grupo carbonilo con el protn del hidrgeno del grupo amino de dos
residuos de aa vecinales del helicoide que se atraen.
Cada helicoide llamada alpha, mide 5.4 A de longitud y contienen promedio
3.6 residuos de aa. La unin de muchos helicoides alpha hace que la
cadena se pliegue sobre si misma en tal caso las estructuras se conocen
como helicoide
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Helicoide beta o lminas plegadas.
La estructura alpha aparece frecuentemente en las protenas globulares, la
beta en las fibrosas.

Puentes de H2
Helicoides alpha
Helicoides beta.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
Cuando la cadena polipeptdica ha alcanzado cierta magnitud tiende a
plegarse sobre s misma orientando los ejes y los helicoides en diferentes
sentidos, dando forma tridimensional a la unidad proteica.
Tal plegamiento sostenido, asentado y establecido entre fragmentos
helicoidales vecinos mediante puentes de hidrogeno y azufre, uniones
covalentes, incluso inicas con metales, se designa como estructura
terciaria de la unidad proteica.
Esta estructura es sostenida mediante fuerzas interatmicas dbiles como
enlaces de hidrgeno y fuerzas de Van der Waals,disponindose las
cadenas terciarias en estratos, cristales o fibras.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La unin o polimerizacin de dos o ms unidades peptidico-protenicas
iguales o diferentes, firmemente estabilizadas entre ellas, mediante
puentes covalentes y electrovalentes o coordinadas con grupos
prostticos, forman la estructura cuaternaria de las protenas.

Ejemplo de protenas homogneas o constitudas por unidades proteicas


iguales es la fosforilasa, que tiene 4 unidades; de las heterogneas es la
Hb que tiene 4 unidades: 2 alpha y 2 beta coordinadas con el grupo hemo.
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

S
S
HIDROLISIS DE PROTEINAS.

Las protenas se hidrolizan fcilmente en medio acuoso,sea este cido,


alcalino o enzimtico; obtenindose las cadenas peptdicas y aminocidos
que lo forman en un tiempo de 24 a 96 horas.
La hidrlisis cida utiliza HCL 6N y los aminocidos obtenidos conservan
sus propiedades especficas originales, includa su actividad ptica.
La hidrlisis alcalina utiliza NAOH 5N obtenindose aminocidos un tanto
alterados en sus propiedades especficas y desprovistos de actividad
ptica.
La hidrlisis enzimtica utiliza enzimas proteolticas de lenta reaccin,
pero el hidrolizado conserva intactas sus propiedades originales
especficas.
PEPTIDOS.
Los pptidos estn formados por molculas de aminocidos por lo tanto
posee propiedades similares y anlogas a las protenas, su principal
diferencia lo constituye el peso molecular y la variedad de aminocidos
que lo integren.
Los pptidos de bajo peso molecular tendrn propiedades muy similares a los
aminocidos, los de alto peso molecular tendrn propiedades similares a
las protenas, no obstante los pptidos generalmente son incoloros,
solubles en agua e insolubles en solventes orgnicos, no se desnaturalizan
como las protenas y dializan con facilidad en membranas de celofn, en
disolucin bsica se comportan como cidos dando en ambos casos sales,
pues tambin son electrolitos anfteros o anfolitos.
UNION PEPTIDICA:
La reaccin de un grupo alpha carboxilo de un aminocido con el grupo alpha
amino de otro, permite que se unan los dos aminocidos para la
formacin de un amida secundario, el enlace formado se llama:
PEPTIDICO.

NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH NH2-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O


R R

Si dos aminocidos intervienen en la reaccin se denomina un dipptido, si


tres un tripptido y ms de cuatro es un POLIPEPTIDO, los que contienen
pocos aminocidos tambin se les acostumbra denominar
OLIGOPEPTIDOS.
SINTESIS PEPTIDICA:
En la clula, la sntesis peptdica se realiza en los ribosomas con la
intervencin de cidos nuclicos, enzimas y est regulada por el gen que
determina la secuencia de los aa de la cadena peptdica.
La sntesis de pptidos por va qumica permite obtener artificialmente la
unin de los aminocidos en una secuencia previamente definida, tal es el
caso de los pptidos antibiticos que son molculas obtenidas a partir de
cultivos bacterianos y poseen la propiedad de contener con frecuencia D-
aminocidos y estructura cclicas como la gramicidina y la penicilina.
Como los aa son estructuras polifuncionales, la formacin del enlace
peptdico debe permitir la unin del grupo amino del uno con el carboxilo
del otro, esto es necesario para mantener la especificidad de la reaccin.
Anlisis de protenas
Las protenas se separan y purifican en funcin de
diferentes propiedades
Las protenas se pueden precipitar selectivamente
mediante adicin de ciertas sales.
Existen una amplia gama de mtodos de separacin,
como cromatografa de intercambio inico, de
exclusin molecular, de afinidad, HPLC
Anlisis de protenas
La electroforesis separa protenas segn su
masa y su carga. La electroforesis en gel con
SDS y el enfoque isoelctrico se puede utilizar
por separado o combinados para obtener una
mejor resolucin.
Los procedimientos de purificacin requieren
un mtodo de cuantificacin.
LAS PROTEINAS SON LAS
HERRAMIENTAS DE LA CELULA
Son biomolculas comunicativas.
Reconocen y unen otras molculas.
Son altamente selectivas.
Las parejas de unin se llaman LIGANDOS
Los ligandos pueden ser carbohidratos,
nucletidos y lpidos, cidos nuclecos y otras
protenas.
Los anticuerpos por ejemplo pueden ligar
cualquier molcula orgnica o inorgnica.
FUERZAS DE LAS PROTEINAS.
Las fuerza que actan en esta unin de ligando
son casi siempre relativamente dbiles,
predominan:

1. Interacciones inicas
2. Puentes de hidrgeno
3. Fuerzas de Van der Waals

Las fuerzas de unin de una protena para un


ligando se denomina AFINIDAD.
Qu pueden hacer las protenas con
sus ligandos?
Transporte toman su mercanca en un lugar del
organismo o de la clula y lo ceden de nuevo en
otro lugar.

Mquinas moleculares- Por un acto reflejo la


unin de la protena a su ligando
automticamente cambia su conformacin. Ex. La
calmodulina. Que posee cuatro puntos de unin
para cada Ca 2+
Calmodulina
Las protenas pueden ser enzimas?
Las protenas se unen a los sustratos y los
convierten en productos.
Una gran familia de protenas consiste en las
catalizadoras moleculares que no solamente se
unen a ligandos sino que los modifican.

Qu hace que una protena sea una enzima?


Centro activo: Que generalmente se encuentra
en su superficie en una escisin en forma de
bolsillo o grieta.
Las protenas pueden ser enzimas?
Los ligando en este caso se conocen como
sustratos.

Cuando una enzima atrapa dos sustratos ,


permite que se formen enlaces entre s, es decir
se produce una reaccin y se forma un producto.

Los grupos qumicos del centro activo


contribuyen a este proceso, estabilizando los
productos intermedios y las uniones qumicas con
los sustratos.
Unin Enzima sustrato.
Efectos Alostricos.
Cuando la protena posee puntos de unin
separados y estos se pueden comunicar entre
s se denomina EFECTO ALOSTERICO (ALOS=
el otro y STEREOS= localizacin).

Si un ligando facilita la unin de otro se habla


de ALOSTERISMO POSITIVO, Si impide la unin
del otro se llama ALOSTERISMO NEGATIVO.
Efectos alostricos.
Si un ligando afecta la estructura espacial de la
protena el segundo centro de unin puede
verse afectado.

Ejemplo: la hemoglobina, por factores


alostricos el 2,3 bifosafoglicerato puede
adaptar su captacin y liberacin de Oxgeno
de forma precisa a las necesidades del
fisiolgicas.
ALOSTERISMO.
PROTENAS MOTORAS
Las protenas pueden tambin efectuar
movimientos deliberados y generar as trabajo
mecnico.

Esto ocurre por hidrlisis de nucletidos ricos


en energa.

Ejemplo la MIOSINA y la ACTINA.


Unin reversible protena-ligando:
protenas de unin al Oxgeno.
La Mioglobina y la Hemoglobina son las dos protenas
ms estudiadas.
El oxgeno no es muy soluble en agua y no puede
transportarse a los tejidos en cantidad suficiente por
simple disolucin en suero sanguneo.
Evolucin de las protenas transportan y almacenan
oxgeno.
Sin embargo las cadenas laterales de las protenas no
pueden unir reversiblemente el oxgeno por los
aminocidos.
Este papel lo realizan ciertos metales como el Hierro, el
cobre , permitiendo el transporte del oxgeno.
Mioglobina y Hemoglobina.
El hierro libre provoca especies altamente
reactivas con el oxgeno , como radicales
hidroxilo, que pueden daar el ADN y otras
molculas.
El hierro se une o es secuestrado por un grupo
proteico unido a una protena llamada grupo
HEMO.
El grupo Hemo tiene forma de anillo, la
protoporfirina, a la cual se une un nico tomo
de hierro es su estado ferroso (Fe 2+)
Grupo Hemo.
Transporte de oxgeno en la sangre.
El oxgeno es transportado en la sangre por la
hemoglobina de los eritrocitos

Eritrocitos: se forman a partir de clulas madre


precursoras llamadas hemocitoblastos, en el
proceso de maduracin producen grandes
cantidades de hemoglobina y pierden sus
orgnulos celulares y su principal funcin es
transportar Hemoglobina, la cual est disuelta en
el Citosol en grandes cantidades. (34% de su
peso).
La Mioglobina
Es una protena de unin al oxgeno, se encuentra
en le tejido muscular.
Facilita el transporte de oxgeno al msculo. (es
abundante en animales que se sumergen ballena,
foca.)
La Mioglobina se forma por 153 aa. Con un grupo
Hemo, pertenecen al grupo de protenas llamado
Globinas.
El polipptido est formado por 8 segmentos alfa
helicolidales conectados por giros.
Eritrocitos
La Hemoglobina
Es ms o menos esfrica es tetramrica , contiene
cuatro grupos prostticos HEMO, uno asociado a
cada una de las cadenas polipeptdicas.

La Hb de los adultos contiene dos tis de globina,


dos cadenas alfa(141 residuos) y dos cadenas
beta (146 residuos).

La estructura es muy similar a la Mioglobina.


Hemoglobina
Hb cambia al unirse al O2.
Existen dos conformaciones: Estado T y Estado R-
El oxigeno tiene mayor afinidad por el estado R,
al unirse estabiliza este estado.
Cuando no existe oxgeno el estado ms estable
es el T, se forma la desoxihemoglobina.
Cuando el oxgeno se une al estado T, promueve
cambios conformacionales hacia el estado R.
La Hb tambien transporta H+ y CO2
Adems del transporte de oxgeno, la Hb tambien
transporta dos productos finales de la respiracin celular,
de los tejidos a los pulmones y riones donde son
excretados.

El CO2 no es muy soluble , por lo que se transforma en


bicarbonato, esto provoca un aumento en la concentracin
de H+ (descenso de pH en los tejidos).

La unin del oxgeno a la Hb es afectada por el pH y la


concentracin de CO2, por lo que la conversin a
bicarbonato es fundamental para la regulacin de la unin
con el O2 y su liberacin en la sangre.
La Hb tambien transporta H+ y CO2
La Hb transporta como el 40% de H+ y el 20% del
CO2 formado en los tejidos a los pulmones y
riones ( el resto es absobido por el bicarbonato
del plasma y el resto de CO2 se transporta como
disuelto y como HCO3-.
A medida que se excreta CO2 en los capilares
pulmonares y aumenta consecuentemente el pH
de la sangre , la afinidad de la Hb por el oxgeno
aumenta y la protena une ms O2 a este efecto
se lo conoce como efecto BOHR.
2,3 bifosfoglicerato (BPG)
La interaccin del BPG con la Hb es un claro ejemplo de
modulacin alostrica.

El BPG est presente en grandes concentraciones en los


eritrocitos.

El BPG reduce de manera considerable la unin de la Hb al


oxgeno,

El BPG juega un papel considerable en la adaptacin


fisiolgica a la menor concentracin de O2 en las alturas.
Anemia Falciforme
La secuencia de aminocidos en la estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
de una protena globular y en su funcin se
demuestran en el caso de la anemia
falciforme, enfermedad de ndole hereditario.
Se conocen ms de 500 variantes genticas de
la Hb humana, la mayora son por la variacin
de un aa.
Anemia Falciforme.
A cada variante de un gen se lo conoce como
un alelo, debido a que los humanos poseen en
general dos copias de cada gen un individuo
puede tener dos copias de un alelo.

La anemia falciforme es producto de la


herencia del alelo, para esta enfermedad por
ambos progenitores.
Anemia Falciforme.
Los eritrocitos son anormales y menos
numerosos, adems de haber un nmero
extraordinario de clulas inmaduras, la sangre
contiene muchos eritrocitos con formas
alargadas, delgadas y con formas de media
luna que se asemejan a una hoja de una hoz.
Anemia Falciforme.
Es una enfermedad dolorosa y puede ser mortal.
Sntomas: debilidad vtigo, falta de aire,
aumento del pulso y taquicardia.
Hb en sangre de 15 a 16 g/100 mL.
Consecuencia grave: capilares quedan obstruidos
por los eritrocitos alargados y anormales
provocando intenso dolor en interfiriendo en las
funciones normales de los rganos, provocando
la muerte temprana.
BIOQUIMICA METABOLICA
BIOQUIMICA METABOLICA:

El metabolismo es el conjunto de reacciones


bioqumicas y procesos fsico-qumicos que ocurren
en una clula y en el organismo.

stos complejos procesos interrelacionados son la base


de la vida a escala molecular, y permiten las diversas
actividades de las clulas: crecer, reproducirse,
mantener sus estructuras, responder a estmulos,
etc.
METABOLISMO

El metabolismo se divide en dos procesos


conjugados: catabolismo y anabolismo.

Las reacciones catablicas liberan energa; un


ejemplo es la gluclisis, un proceso de degradacin
de compuestos como la glucosa, cuya reaccin
resulta en la liberacin de la energa retenida en sus
enlaces qumicos.
ANABOLISMO Y CATABOLISMO:

Las reacciones anablicas, en cambio, utilizan esta


energa liberada para recomponer enlaces qumicos y
construir componentes de las clulas como lo son las
protenas y los cidos nucleicos.

El catabolismo y el anabolismo son procesos


acoplados que hacen al metabolismo en conjunto,
puesto que cada uno depende del otro.
REGULACION DEL METABOLISMO:

La regulacin del metabolismo de glcidos,


lpidos y protenas est a cargo de complejos
sistemas de control que modulan la velocidad de
flujo de los metabolitos componentes de una
corriente metablica u otros factores que pueden
afectar las rutas como la biodisponibiliddad de
sustrato, degradacin de enzimas etc.
Dicha regulacin de velocidad de una va
metablica se consigue por la modificacin de
determinada enzima o enzimas involucradas en el
proceso.
REGULACION DEL METABOLISMO:

Dicha modificacin enzimtica resulta de la


influencia de diversos factores entre los cuales
destacan los metablicos y los hormonales.
Los metablicos, por intermedio de enzimas
reguladoras o alostricas, es decir que adems
de unirse al sustrato especfico para cumplir sus
funciones catalticas, pueden unirse a
metabolitos activadores e inhibidores que
aumentan o disminuyen su actividad y que
incluso pueden alterar la estructura de la enzima.
REGULACION DEL METABOLISMO:

Los hormonales, como respuesta a estmulos


nerviosos, resultantes de las seales de
necesidades del organismo. Su actividad es
directa o a travs de intermediarios.

En forma directa, por accin genmica al actuar


sobre el material gentico afectando la actividad
de sntesis de determinada enzima,
indirectamente, por accin no genmica al
producir modificaciones no permanentes.
METABOLISMO PROTEICO:

Las protenas son la materia prima de los seres


vivos, pues forman la base de tejidos,
hormonas, enzimas,etc. Y juegan un
importante papel en el mantenimiento ptimo
de las condiciones de salud.
Constituyen el:
90 % de la fraccin slida de la sangre.
80% de la fraccin slida del msculo.
40 % de la fraccin slida del tejido seo.
METABOLISMO PROTEICO:

Y el organismo, mediante un adecuado


metabolismo de protenas provenientes de la
dieta o exgenas, y de otros metabolitos internos
o endgenos, logra mantener esa constancia en
el cuerpo humano.
BALANCE DE NITROGENO:
El trmino nitrgeno es usado comnmente para
designar a protenas que contienen un 15 a 20%
de nitrgeno proteico y es un element constante
en ellas.
METABOLISMO PROTEICO:

Normalmente existe un delicado mecannismo


de equilibrio entre la cantidad de nitrgeno
ingerido y el excretado, el individuo excreta
por la orina y heces un equivalente de
nitrgeno igual al que ingiere y por tanto tiene
un balance nitrogenado en equilibrio.

ANABOLIMO = CATABOLISMO
Balance en equilibrio.
METABOLISMO PROTEICO:

Si la ingesta es mayor que la excreta, el balance


nitrogenado es positivo y esto sucede durante
el crecimiento, el embarazo y la recuperacin
despus de enfermedades infecciosas,
intervenciones quirrgicas reparando su
estado fsico y aumentando su masa muscular.
ANABOLISMO > CATABOLISMO
Balance positivo
METABOLISMO PROTEICO:

Si la ingesta de Nitrgeno es menor que la excreta,


el balance es negativo, sucede en la inanicin,
desnutricin, lceras, diarreas, graves lesiones,
traumatismos y fracturas
mltiplesenfermedades mltiples etc., con
prdida progresiva de peso corpreo y
disminucin de la capacidad de sntesis proteica.
ANABOLISMO < CATABOLISMO
Balance negativo.
ENZIMAS
1.- Qu es una reaccin qumica?

Es todo proceso qumico en el que una o ms sustancias


(reactivos o reactantes) sufren un proceso de
transformacin o combinacin para dar lugar a una serie
de sustancias (elementos o compuestos) denominadas
productos. A la representacin simblica de las
reacciones se les denomina ecuaciones qumicas.
2.- Qu es la energa de activacin?

Es la energa que necesita un


sistema antes de poder iniciar un
determinado proceso o es la energa
mnima necesaria para que se
produzca una reaccin qumica
dada. La energa de activacin es
inversamente proporcional a la
velocidad de reaccin.
3.- Qu es un catalizador?

Es una sustancia capaz de acelerar (catalizador positivo) o


retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reaccin
qumica, permaneciendo ste mismo inalterado (no se
consume durante la reaccin), proceso denominado
catlisis.

Los catalizadores disminuye la Ea, que deben superar los


reactivos para transformarse en productos, sin modificar la
constante de equilibrio.
4.- Qu son las enzimas?
Sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones
qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible. En estas
reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes
molculas, los productos.
A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina
reacciones enzimticas.
5.- De que estn constituidas?

Las enzimas estn constituidas por una protena y un componente


llamado cofactor, el cual puede estar ausente. En su estructura, se
entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que
aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio
activo, una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas
no encajan con exactitud , su estructura depende de los aminocidos
que la conforman.
6.- Donde se sintetizan?

Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se


pliegan durante el proceso de traduccin (mRNA) para dar lugar a la
estructura terciaria de la enzima, el proceso se lleva a cabo en los
ribosomas.
7.- Qu es el sitio activo de una enzima?

El sitio activo est formado por las cadenas laterales de residuos


especficos y es la localizacin sobre la superficie de la enzima
donde se une el sustrato estabilizada por medio de interacciones
dbiles y tiene lugar la reaccin qumica.

Sitio activo
8.- Cmo impactan las enzimas en las reacciones bioqumicas?

Las reacciones qumicas que se llevan acabo dentro de los


organismos no ocurren espontneamente, estn catalizadas por
enzimas, por lo que sin las enzimas las reacciones no se llevaran
acabo.
9Cules son los 6 grupos en los que se clasifican las enzimas?

1.-xido-reductasas (reacciones de xido reduccin):

2.- Transferasas ( transferencia de grupos funcionales):


3.- Hidrolasas (reacciones de hidrlisis):

4.-Liasas (adicin a los dobles enlaces):


5.-Isomerasas (reacciones de isomerizacin):

6.- Ligasas (formacin de enlaces con aporte de ATP)


10.- Qu es un cofactor?
La actividad de algunas enzimas
depende solamente de sus o El ion metlico puede actuar
estructura como protenas, como:
mientras que otros necesitan, o Centro cataltico primario
adems uno o mas componente
no proteicos llamados cofactores. o Grupo puente para reunir el
El cofactor puede ser un in sustrato y la enzima, formando
metlico, o bien una molcula un complejo de coordinacin
orgnica llamada coenzima los o Agente estabilizante de la
iones metlicos pueden ser: conformacin de la protena
(Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, enzimtica en su forma
entre otros). catalticamente activa.
11.- Qu es un grupo prosttico?
Cuando el coenzima se halla unido
ntimamente a la molcula del enzima recibe,
normalmente el nombre de grupo prosttico.
Un grupo prosttico es el componente no
aminoacdico que forma parte de la estructura
de algunas protenas y que se halla
fuertemente unido al resto de la molcula. Las
protenas con grupo prosttico reciben el
nombre de heteroprotenas (o protenas
conjugadas).
20.- Cmo se da la activacin e inhibicin alostrica?

La inhibicin alostrica ejerce su accin sobre otra parte de la molcula,


causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad
enzimtica.
La activacin alosterica en los que el cambio en el sitio cataltico producido por el
activador alosterico es positivo, de modo que facilita la entrada del sustrato y por
tanto su conversin a los productos.
21.- Qu efecto tienen el pH y la temperatura en la actividad enzimtica?

Las enzimas poseen una temperatura de actividad mxima, y al sobrepasarla


hay una prdida de la estructura terciaria lo que provoca la prdida de su
actividad cataltica de manera irreversible debido a que las fuerzas de unin
dbiles se rompen.
Aumentos en la temperatura aumenta las interacciones cinticas de las
molculas
GLUCOLISIS
CICLO DE KREBSS
RESPIRACION.

METABOLISMO Y RUTAS
METABOLICAS
Clasificacin de los seres vivos
Auttrofos
Hetertrofos
1. Introduccin: clasificacin de metabolismos

FUENTE DE ENERGIA

Luz Qumica

Fotoautotrofo Quimioautotrofo
FUENTE DE CARBONO

CO2 Cianobacterias
Algas Bacterias nitrificantes
Plantas

Fotoheterotrofo Quimioheterotrofo
Bacterias heterotrofas
Orgnica Bacterias verdes y Protistas protozoos
prpuras no sulfurosas Hongos
Animales
1. Introduccin: clasificacin de metabolismos

Fuente de poder Fuente de


TIPO DE Fuente de energa
reductor carbono Ejemplos
METABOLISMO (FOTO/QUIMIO)
(LITO/ORGANO) (AUTO/HETERO)
Bacterias del
Oxidacin de Oxidacin de
Quimiolito- hidrogeno,
compuestos compuestos CO2
autotrofo metangenos y
inorgnicos inorgnicos
desnitrificantes
Bacterias
Fotolito- Molculas
Luz CO2 fotosintticas y
autotrofo inorgnicas
plantas

Oxidacin de
Fotoorgano- Compuestos Bacterias rojas no
Luz compuestos
hetertrofo orgnicos del azufre
orgnicos

Oxidacin de Oxidacin de Compuestos Animales, hongos


Quimioorgano- orgnicos
compuestos compuestos y muchos
hetertrofo
orgnicos orgnicos microorganismos

O2 AEROBIOS
ACEPTORES DE e-
OTRO ANAEROBIOS
1. Introduccin: clasificacin de metabolismos
GLUCOLISIS
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

Del griego
glyco: dulce; lysis: disolucin
Descrita en 1940

- Tiene lugar en la matriz citoplasmtica de procariotas y eucariotas


- Acta en presencia y en ausencia de O2
1. Introduccin: catabolismo

Fermentacin
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

BALANCE:

6 carbonos
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+

2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2H+

3 carbonos
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas

GLICOLISIS
NAD+

NADH

FERMENTACIN CICLO KREBS

CADENA RESPIRATORIA
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentacin

GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)

GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Piruvato
descarboxilasa
2 NAD+

CO2

FERMENTACIN
ALCOHOLICA
Alcohol
deshidrogenasa
ETANOL (2 C) ACETALDEHDO (2 C)
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentacin

GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)

GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Lactato
deshidrogenasa

2 NAD+

FERMENTACIN
LACTICA

AC. LACTICO (3 C)
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentacin

FERMENTACION
ALCOHOLICA
FERMENTACION
LACTICA
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs

NAD+

GLICOLISIS
NAD+

NADH

NAD+
NADH

NADH
FERMENTACIN CICLO KREBS

CADENA RESPIRATORIA
CICLO DEL ACIDO CITRICO
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs

El ciclo de Krebs es una ruta anfiblica


2.4. Metabolismo del carbono: Respiracin
2.4. Metabolismo del carbono: Respiracin

Anaerobia
Aceptor de e- al O2

Aerobia
Aceptor de e- = O2
2.4. Metabolismo del carbono: Respiracin