Bioquímica - Héctor Rocha - Capítulo 05 - Las Vitaminas

Hctor Rocha L.
Las Vitaminas
AMINAS DE LA VIDA
VITAMINAS 195
IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS EN EL CEREBRO 196
CLASIFICACIN DE LAS VITAMINAS 196
VITAMINAS HIDROSOLUBLES 196
1) NIACINA O VITAMINA PP O B3 197
2) RIBOFLAVINA O VITAMINA B2 200
3) TIAMINA O VITAMINA B1 203
4) BIOTINA O VITAMINA H 206
5) COBALAMINA O VITAMINA B12 208
6) AC. FOLICO O VITAMINA Bc O B9 213
7) PIRIDOXINA O VITAMINA B6 217
8) AC. ASCORBICO O VITAMINA C 219
VITAMINAS LIPOSOLUBLES 221
1) VITAMINA A 221
2) VITAMINA D 224
3) VITAMINA E 226
a) EL OXIGENO COMO FUENTE DE RADICALES LIBRES 229
b) LOS LPIDOS COMO BLANCO DE LOS RADICALES LIBRES 230
4) VITAMINA K 232
193
Hctor Rocha L. Las Vitaminas
VITAMINAS.
194
El metabolismo intermediario de plantas y animales presenta una serie de reacciones de

distinta naturaleza durante la degradacin y sntesis de las molculas. Algunas de estas
reacciones pueden ser de Carboxilacin, Oxidacin, Fosforilacin, etc. Todas ellas se
caracterizan por ser catalizadas enzimticamente, es decir una protena con un sitio activo
cataltico se une a un substrato bajando la barrera de energa de la reaccin con lo cual
aumenta la velocidad del proceso hacia la formacin de un producto, siempre que la reaccin
sea termodinmicamente factible. En algunas de estos casos las reacciones necesitan de
molculas que aporten energa y en otros casos de molculas que tomen la energa disipada
por la reaccin.
A pesar de los principios enunciados anteriormente, an no son posibles algunas reacciones
a pesar de ser termodinmicamente factibles y de que cuentan con la enzima adecuada, la
concentracin de substrato y las condiciones de pH y temperatura necesarias. Parece ser en
estos casos, que el sitio activo de la enzima requiere de una cierta capacidad extra, que no
posee el conjunto de aminocidos que lo forma a pesar de su disposicin espacial para
enfrentar al substrato. En otras palabras, existe la carencia de una cierta actividad extra
requerida por el sitio activo y esta falta es suplida por la presencia de una pequea molcula,
denominada COENZIMA.
La Coenzima participa de la catlisis en el sitio activo y permanece al final de la reaccin
inalterada. Esta molcula no se encuentra estructuralmente relacionada con los aminocidos
y solo se asocia al sitio activo por medio de enlaces que pueden ser de tipo covalente,
electrosttico o enlace hidrgeno. Sus funciones son bastante variadas y puede participar en
la transferencia de protones, tanto en la Oxidacin como la Reduccin del sustrato, as como
tambin puede inducir su polarizacin electrnica o transferir un grupo qumico desde un
sustrato a otro. Es posible que la coenzima tambin intervenga en la introduccin de nuevos
grupos funcionales al sustrato, etc.
Las Coenzimas se necesitan a todo nivel metablico y son sintetizadas por bacterias,
levaduras y plantas, pero no en los mamferos con la excepcin de los rumiantes, donde la
flora bacteriana de sus estmagos segmentados es capaz de sintetizar suficiente vitamina
para sus necesidades. En humanos y algunos animales las vas metablicas de la sntesis
de estos compuestos no estn representadas por genes ya que estos ltimos se han perdido
total o parcialmente, debido a que las vitaminas han estado presentes en la dieta durante
gran parte del proceso evolutivo. A su vez las Coenzimas son derivados de las VITAMINAS
que se encuentran distribuidas en los alimentos y a la vez se encuentran presentes en el
organismo, si es que la dieta es balanceada. Todas las vitaminas al ser empleadas como
Coenzimas requieren de algunas modificaciones en su estructura, que comprenden
reacciones de fosforilacin, adenilacin, metilacin, etc.
El nombre de VITAMINA fue puesto por Kasimer Funk al descubrir que una Amina
cuaternaria en la cscara del arroz, era esencial para la vida. Su carencia se produjo a
consecuencias de la revolucin industrial a principios del siglo XX, cuando se crearon
mquinas que permitan sacar la cscara al arroz. Como la dieta de los Orientales consista
mayormente en arroz, se provoc la enfermedad denominada Beri-Beri, que se curaba al
beber una infusin de la cscara misma.
Otra enfermedad conocida desde tiempos antiguos y que afectaba principalmente a
marineros y piratas durante la poca de los barcos a vela, fue el Escorbuto. Esta dolencia se
erradic durante el siglo XIX mediante el consumo de jugo de limn por los tripulantes
durante sus largas travesas.
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IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS EN EL CEREBRO.
195
El cerebro por su metabolismo, es el rgano que hace mayor consumo de vitaminas tanto
por sus neuronas como sus clulas gliales. As tenemos que la Tiamina (B1), Riboflavina
(B2), la Niacina (PP o B3) junto al cido Pantotnico son necesarias en los procesos
bioqumicos relacionados con la degradacin de la Glucosa y produccin de ATP, durante su
funcionamiento normal.
Por otro lado durante la vida fetal son indispensables el cido Flico (B9) y la Cobalamina
(B12), que intervienen en la sntesis de DNA y consecutivamente en el crecimiento del
cerebro. Durante la etapa de mielinizacin, las clulas ya no se dividen, pero es necesaria la
vitamina B12. Por otro lado el c. Flico interviene continuamente en la transferencia de
Metilos durante la sntesis de neurotransmisores como la Dopamina, Serotonina y
Epinefrina. De esta manera, la falta de Vitamina B12 y cido Flico (Vitamina B9) acarrea
trastornos nerviosos tanto al cerebro del individuo en desarrollo como el adulto, por falta de
mielinizacin y carencia de neurotransmisores.
La vitamina B1 o Tiamina es necesaria para la sntesis de la Acetil Colina y ocurre que
durante la enfermedad denominada Beri-Beri los niveles de este neurotransmisor se
encuentran disminuidos, siendo en parte responsable de los trastornos neurolgicos que la
acompaan.
La vitamina B6 o Piridoxina es la responsable de la sntesis de otros neurotransmisores
como Dopamina, Serotonina y GABA (-Amino-Butrico). Su falta provocada por la presencia
de anticonceptivos orales que actan como antagonistas de la vitamina, puede provocar
convulsiones por dficit de estos neurotransmisores.
Ms an se ha detectado que las vitaminas C y E protegen a las estructuras del cerebro de
la accin de los Superxidos (O2-) y Superhidroxilos (OH.) conocidos como radicales libres.
Estos compuestos son capaces de destruir estructuras celulares especialmente lpidos poli-
insaturados, como aquellos que se encuentran en la mielina.
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CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS
En la actualidad las Vitaminas han sido identificadas en su totalidad junto a su mecanismo de

accin, pero an persisten molculas similares consideradas candidatos a vitaminas como
son la Colina, el Inositol, cido Lipoico, etc.
Las Vitaminas se dividen en dos grupos:
a) Solubles en agua:
1) Niacina
2) Riboflavina
3) Tiamina
4) Biotina
5) Cobalamina
6) c.Flico
7) c. Ascrbico
8) Piridoxina
b) Insolubles en agua:
196
1) Vitamina A con sus vitmeros o formas similares conocidas como Retinal, Retinol y
Retinoico.
2) Vitamina D con sus vitmeros Ergocalciferol, Colecalciferol, 1,25-di-OH-Colecalciferol.
3) Vitamina E o -Tocoferol.
4) Vitamina K con vitmeros como Filoquinona o Menaquinona.
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VITAMINAS HIDROSOLUBLES
1) NIACINA o B3.
En 1912 Funk lanz la hiptesis de que el factor conocido desde 1867 por los qumicos
como c. Nicotnico, curaba un mal denominado Pelagra (del italiano pelle agra, que
significa piel agria). Esta enfermedad era conocida desde el siglo XVIII en Italia y se
caracterizaba por la presencia de las 3 Ds, Dermatitis (lceras cutneas escamosas), Diarrea
(inflamacin de la mucosa intestinal) y Demencia (esquizofrenia o falta de procesamiento
correcto de la informacin). La Pelagra se difundi, en Europa desde que se llev el trigo del
Nuevo Mundo y se le emple como cereal. El problema aparece cuando durante su
tratamiento para hacerlo comestible, no se emple el agua de cal como se hace en Mxico
haciendo biodisponible al aminocido Triptfano precursor de la Niacina, antes de preparar
las tortillas.
El c. Nicotnico recibe el nombre actual de NIACINA y su otra forma con un grupo amido es
denominada NIACINAMIDA (Fig. 1 - 5).
H H
O O
C C
C C
HC C HC C
OH N H2
HC + CH HC + CH
N N
Ac. Nicotnico Nicotinamida

NIACINA NIACINAMIDA
Fig. 1 - 5. Estructura de la Niacina y la Niacinamida.
En la forma de Coenzima, la Niacinamida (Fig. 2 - 5) se encuentra unida a otras molculas

como un Dinucletido: NIACINAMIDA-RIBOSA-FOSFATO-FOSFATO-RIBOSA-ADENINA y
se denomina NIACINAMIDA DINUCLEOTIDO o NAD.
197
Otra forma de la Coenzima se encuentra unida a un grupo fosfato en el carbono 2' de la

Ribosa del c. Adenlico y se denomina NADP o NIACINAMIDA DINUCLEOTIDO
FOSFATO.
Ambas molculas NADP y NAD con y sin el grupo 2- Fosfato respectivamente, participan
en reacciones de oxido-reduccin y se caracterizan por tomar o donar protones a los
substratos en reacciones catalizadas por las siguientes enzimas:
ENZIMAS VIAS METABOLICAS
1) Glutmico Deshidrogenasa Metabolismo Aminocidos

2) 3-P-Gliceraldehido Deshidrogenasa Gliclisis
3) Lctico Deshidrogenasa Gliclisis
4) Piruvato Deshidrogenasa Entrada al Ciclo Tricarboxlico
5) Isocitrato Deshidrogenasa Ciclo Tricarboxlico
6) -Cetoglutarato Deshidrogenasa Ciclo Tricarboxlico
7) Malato Deshidrogenasa Ciclo Tricarboxlico
8) L (+) Beta -OH Acil-SCoA Beta Oxidacin de cidos Grasos
Deshidrogenasa
9) -Cetoacil-SCoA Reductasa Sntesis de cs. Grasos
10) ,- Acil-SCoA Reductasa Sntesis de cs. Grasos
11) Glutmico Deshidrogenasa Metabolismo de los Aminocidos
BASE
NITROGENADA H
O
C
HC C
C
NH2
HC + CH
N BASE
O CH O
2 NITRO
NITROGENADA
H H
O P O
FOSFATO
H NH
H 2
O C NAD : Niacinamidadenin
HO OH N dinucletido
FOSFATO C N o
O P O RIBOSA
C NADP :
O N C
CH O N
2
H H Niacinamidadenin
H H dinucletidoFosfato
O
HO O
H O O AL ADICIONAR FOSFATO
P
RIBOSA
AL 2' OH
O HH
Fig. 2 - 5. Estructura de las Coenzimas NAD y NADP.
198
La Coenzima NADP se reduce, tanto en la Va de las PENTOSAS, como en la reaccin

catalizada por la enzima Mlica (Pg. 277, Fig. 12 - 9). Posteriormente se oxida, en la
sntesis de cidos grasos y colesterol. En cambio la coenzima NADH + H entrega directa o
indirectamente protones al Complejo I de la Mitocondria representado por la NADH
Deshidrogenasa en la Cadena de Transporte de Electrones. En este lugar debido al elevado
potencial de Oxido-Reduccin (-0,32 volt), conque se oxida NADH + H, la reaccin es lo
suficientemente exergnica para generar a lo largo de la cadena un gradiente quimiosmtico
entre un compartimiento y otro, el que finalmente disipa parte de su energa como calor y el
resto la emplea en la sntesis de ATP.
El aminocido Triptfano mediante una va que emplea PALP puede ser convertido a
Niacina en el hombre, de tal manera que la ingesta repetitiva de alimentos faltos en
triptfano, como el maz, empleado en algunas culturas nativas (Mxico), puede acarrear la
enfermedad conocida como Pelagra. La falta de Piridoxina y la subsecuente Coenzima
PALP tambin puede acarrear pelagra ya que 60 mg de Trp son necesarios para producir
tan solo 1 mg de Niacina. En cambio los cereales no refinados, la levadura y las carnes de
vaca, cerdo y conejo son ricas en Triptfano y por ende en Niacina.
La forma oxidada de la Coenzima en su anillo piridnico tiene carga + y puede aceptar un
Hidrro o Hidrgeno con carga negativa, es decir acepta dos electrones. Las posiciones a
ocupar pueden ser la 2, 4 o 6 (Fig. 3 - 5), pero durante la estabilizacin por resonancia del
compuesto, se prefiere la posicin 4. Mientras que el segundo protn del sustrato queda
siempre en solucin.
HIDRURO
H H H
H H
O O
C C C
C HC C
HC C NH
NH 2
2
HC + C H HC CH
N N
Fig. 3 - 5. Mecanismo de accin de la Coenzima NAD o NADP.
En el animal la carencia de esta vitamina produce una inflamacin y ulceracin de mucosas

del hocico y del esfago con una pigmentacin azul oscura en la punta y borde de la lengua.
Se produce tambin una deformacin de los huesos de las patas y una anemia normoctica.
En el hombre, la enfermedad de Hartnup por ejemplo se caracteriza por un sarpullido en la
piel, que se hace sensible a la luz, adems de hiperqueratosis, ataxia cerebelar, inestabilidad
emocional y aminoaciduria. Se observa una disminucin de la absorcin del Triptfano junto
a otras -aminocidos, debido a problemas en su abosorcin tanto en el intestino como
durante la reabsorcin que se efecta en el rin.
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199
2) RIBOFLAVINA o B2
Esta vitamina se identific por la dcada de 1930 y esta formada por un triple anillo
nitrogenado de Isoaloxacina denominado Flavina, el que es inestable a la luz UV y se
encuentra unido a una Ribosa o Ribitol, que es un alcohol polihidroxlico (Fig. 4 - 5). Ambas
molculas al estar unidas forman la Riboflavina. Se le encontr primero en la leche, luego
en la cscara de los cereales, carne de vacuno, pescados y huevos. Esta vitamina es
sintetizada originalmente por plantas y microorganismos.
H O
HC C N C
3 C C C N H Isoaloxacina
C C C C
HC C
3 N N O
H
RIBOFLA - H C H
VINA H C OH
Ribitol
H C OH
H C OH O
Fosfato
C H O P O H
2
OH
Fig. 4 - 5. Coenzima Flavina Mononucletido.
F A D : Flavin Adenina dinucletido

H O
HC C N C
3 C C C N H
Isoaloxacina
C C C C
HC C N N O
3
H
RIBOFLA - H C H
VIN A H C OH
Ribitol
N H2
H C OH C
N
O O C N
H C OH
C H O P O P O C H C
2 2 N C
N
OH OH O
Fosfatos
Adenina
H
HO OH
Ribosa
Ac. Adenlico
Fig. 5 - 5. Estructura de la Coenzima FAD
200
La forma molecular de la Vitamina puede ser fosforilada, (Fig. 4 - 5) para formar a la

Coenzima denominada Flavina Mono Nucletido (FMN). Esta ltima puede ser tambin
adenilada para constituir una nueva Coenzima de nombre Flavinadeninadinucletido (FAD)
(Fig. 5 - 5). Ambas Coenzimas participan en el metabolismo intermediario en reacciones de
Oxido-Reduccin, capturando dos protones y dos electrones de los sustratos, los que se
guardan en el anillo de Isoaloxacina, (Fig. 6 - 6).
La parte activa de la molcula se encuentra

en el recuadro oscuro
O H
H H O
HC C N C HC C N C
3 C C C NH 3 C C C NH
+
C C C C
+ 2H + 2e C
HC C C C
C N N HC C
3 O 3 N N O
H H
R H
R
OXIDADAES COLORAMARILLO REDUCIDAES INCOLORA
Fig. 6 - 5. El anillo de la Coenzima acepta reversiblemente dos protones y dos electrones.
Tanto FMN como FAD son agentes oxidantes superiores a NAD y NADP+ . Pueden
participar en reacciones con Radicales Libres, con metales e incluso directamente con el
Oxgeno a nivel de los Peroxisomas, durante la Oxidacin de cidos grasos (Ver Cap.
Metabolismo de Lpidos).
Algunas de las enzimas en que interviene la Coenzima FAD son:
1) Succinato Deshidrogenasa Oxidacin , de cs Dicarboxlcos en el

Ciclo Tricarboxlico
2) cido graso Deshidrogenasa 1 Etapa de la -Oxidacin de cs. Grasos
3) Piruvato Deshidrogenasa Oxidacin a la entrada del Ciclo
Tricarboxlico
4) Glucosa Oxidasa De Hemiacetal a Lactona o desde
-D-Glucosa ms O2 a D- Glucono-1,5
Lactona ms H2O2
5) Glicolato Oxidasa Desde un Alcohol a un Aldehdo
6) Aminocido Oxidasa Desde un D-Amino a -Iminocido y

posteriormente a - Cetocido
7 ) Diaforasa Desde NADH o NADPH a NAD o NADP

respectivamente
201
Las coenzimas FMN y FAD se encuentran tambin como grupos prostticos de los
transportadores denominados Flavoprotenas, que despus de tomar los protones de una
reaccin de oxidacin los pasan al Complejo III de la Cadena de Transporte de
Electrones en la Mitocondria.
Parece ser que el Potencial Redox (E) (Ver Cap. Cadena de Transporte de Electrones)
o la capacidad de donar u aceptar protones y electrones por la Coenzima FAD, no es fija
y vara segn est unida a una enzima o se encuentre libre. Esta propiedad depende a su
vez de la resonancia de los electrones pertenecientes al triple anillo (fig. 6 - 6). Al estar
reducida la capacidad de resonancia se pierde.
Su E depende entonces, de la cantidad de resonancia que perdure despus de la unin
a una enzima. Si la forma oxidada (FAD) se une dbilmente y la reducida (FADH2)
fuertemente, tiende a permanecer reducida en comparacin con la Coenzima FAD libre y
el Potencial Redox (E) ser menos negativo o con menos capacidad de donar
electrones. Si la forma Oxidada (FAD) se une fuertemente y la reducida (FADH2)
dbilmente a una enzima, la Coenzima tiende a permanecer oxidada o con ms
capacidad de donar electrones al compararse con la coenzima libre. Esto ocurre en la
reaccin del complejo de la Piruvato Deshidrogena. En este caso dona protones y
electrones al NAD, en vez de recibirlos de este (Ver ms adelante en la Vitamina
Tiamina).
En el hombre la carencia de Riboflavina se debe a la falta de consumo de productos

animales y se asocia a trastornos cutaneomucosos con lesiones en las zonas de unin entre
la piel y mucosas. En la cara aparece una dermatitis seborreica y en los labios se forma una
costra exudativa acompaada de una lengua color rojo magenta. Sin embargo, estos signos
no son especficos y pueden encontrarse en otros tipos de avitaminosis.
En el animal tambin aparecen lesiones cutneo mucosas, inhibicin del crecimiento,

hipersalivacin y lagrimeo acompaado de sensibilidad a la luz, conjuntivitis, calambres y
elevada mortalidad neonatal.
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202
3) TIAMINA
Fue aislada por Funk en 1910 de la cutcula del arroz, sin embargo la enfermedad que
produce su carencia, el beri-beri se conoca en China desde el 2600 AC.
La vitamina esta formada por una Piridina unida por medio de un Metileno a un anillo
Tiazlico, (Fig. 7a - 5).
NH H
2
Metileno
a) C C S
+ O O
N C CH N
2 C C CH CH OPOPO
C C 2 2
HC CH O O
3 N 3
2,5 DIMETIL- 4 - 4 - METIL - 5 Pirofosfato

AMINOPIRIMIDINA HIDROXI
ETILTIAZOL
b)
PIRUVATO CON DIFERENCIALES DE CARGA + Y -
O - ACETALDEHDO ACTIVADO ACETALDEHIDO
OH O
R C + COOH OH
H+ R C COOH R C H
CO R C
2 H
C S
C S
+N + + C S C S
R1 R1 N R1 N R1
+N
C C R2 C C R2 C C R2 C C R2
CH CH
3 3 CH CH
3 3
Carbanin en el Anillo
TIAZOLICO
Fig. 7a - 5. Estructura de la Vitamina B1 o Tiamina. La coenzima presenta un Pirofosfato en
el extremo OH del anillo Tiazlico y se denomina Tiamina Pirofosfato o TPP.
Fig. 7b - 5. Mecanismo de accin de la Coenzima TPP. Eliminacin del grupo Carboxilo
como CO2
La coenzima participa en descarboxilaciones (Fig. 7b - 5) y transcetolaciones. La TPP puede

ser considerada como una coenzima portadora de aldehdos activados. Su mecanismo de
accin es por medio de la formacin de un Carbanin en el anillo tiazlico al soltar este un
protn, enseguida este carbanin se une a los grupos Cetos, debido al diferencial de carga
positivo en el carbn Ceto y este diferencial de carga negativo en el Oxgeno electronegativo.
Una vez formado el aducto este pierde el CO2 quedando el 2-hidroxietil derivado que
abandona la coenzima como un aldehdo quedando esta ltima inalterada como al principio.
En la reaccin del Complejo de la Piruvato Deshidrogenasa, (Fig. 8 - 5) la enzima Piruvato

Descarboxilasa emplea a la Coenzima TPP en la reaccin de descarboxilacin para formar
un Acetaldehdo transitorio. Este es posteriormente entregado al cido Lipoico para que lo
pase a otra Coenzima conocida como la Coenzima A. Una reaccin similar a esta es la
descarboxilacin del c. -cetoglutrico en el CTC donde participa la misma coenzima TPP.
203
Complejo de la Piruvato
Deshidrogenasa
CH-CO-COOH T P P
3 CH-CO - S
3 L
1 HS
OH
2
CO CH-C-T P P
3 H S
2 S L
H L H S
S
Piruvato 3
1 : FAD
Descarboxilasa FADH
2
Dihidrolipoil
2 : Transacetilasa
NAD NADH + H
Dihidrolipoil
3 : Deshidrogenasa
Fig. 8 - 5. Complejo de la Piruvato Deshidrogenasa en la mitocondria.
En el hombre la Tiamina es parcialmente sintetizada por las bacterias del intestino, pero la
cantidad no es suficiente para satisfacer las necesidades y por lo tanto debe estar en la
dieta. La forma activa de la coenzima es la fosforilada o la conocida como Tiamina
Pirofosfato (TPP).
La Tiamina se encuentra en la mayora de los tejidos animales y vegetales. Su dficit

produce acumulacin de c. Pirvico e incluso de c. Lctico en la sangre, acarreando una
serie de trastornos en el metabolismo de los Hidratos de Carbono.
La carne de pescado crudo posee una enzima conocida como Tiaminasa, que destruye a la
vitamina y en aquellos pases donde se le consume de esta forma se observa una elevada
incidencia de Beri-Beri.
El sndrome de Wernicke-Korsakoff es un desorden autosmico recesivo que es ms comn
en los Europeos que en los Asiticos, ya que estos ltimos son an capaces de resistir
dietas deficientes en Tiamina. Ocurre aqu que los pacientes presentan fibroblastos con una
menor afinidad por la Tiamina y se les debe suministrar una mayor cantidad de la vitamina,
ya que la Transcetolasa (fig.9 - 5) de la Va de las Pentosas la une con 10 veces menos
afinidad que la normal. En estos casos, no se pueden reintegrar a la Va de la Gliclisis
como Fructosa-6-P, el exceso de productos de la va de las Pentosas (Ribulosa-5-P
transformada por Epimerasa en Xilulosa-5- P y Ribosa-5-P) tanto en el Hgado como en el
Tejido Adiposo y Glndula mamaria.
Este sndrome tambin afecta a los Alcohlicos, lo cual se debe a dietas generalmente ricas
en carbohidratos que aumentan la demanda de Tiamina durante su metabolismo y a la
204
inhibicin por el alcohol de una ATPasa implicada en la absorcin de la vitamina desde el

intestino.
En general la persona aquejada presenta confusin, dao en el sexto nervio ocasionando

oftalmoplejia (parlisis en el nervio motor del ojo) y nistagmus u oscilacin rtmica de los
ojos, todo esto es acompaado de psicosis, temblores en las manos, labios cados, mirada
extraviada e incapacidad para desplazarse correctamente y retener en la memoria hechos
cotidianos.
Transcetolasa
+ CH2OH
Tiamina Profosfato
CH2OH
H- O =O
=O O
H- HO - - H
HO - - H H - - OH
+ + H - - OH
H - - OH H - - OH H - - OH H - - OH
-2 -2 -2 -2
CH2PO3 CH2PO3 CH2PO3 CH2PO3
Xilulosa-5-P Eritrosa-4-P Gliceraldehido-3-P Fructosa-6-P
5 4 3 6
Carbones Carbones Carbones Carbones
Transferencia de
2
Carbones
+ +
Xilulosa-5-P Eritrosa-4-P Gliceraldehido-3-P Fructosa-6-P
Fig. 9 5. Transcetolasa de la Va de las Pentosas
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205
4) BIOTINA.
Se la aisl de la yema de huevo en 1931 y se la sintetiz en 1942, (Fig. 10 - 5). En 1940 se

demostr que un factor termolbil presente en la clara de huevo, la glicoprotena Avidina
presentaba una gran afinidad por la biotina de la yema impidiendo las reacciones
enzimticas en que participaba la biotina. Por lo tanto la ingestin de huevo crudo no aporta
provecho vitamnico en este aspecto.
La Biotina se encuentra asociada a una serie de enzimas que intervienen en la carboxilacin

de los sustratos como se muestra aqu:

1) Piruvato Carboxilasa Gluconeognesis
2) Acetil CoA Carboxilasa Sntesis de cs. Grasos
3) Propionil CoA Carboxilasa Entrada de los restos de cs. Grasos
de cadena impar al Ciclo Tricarboxlico
4) -Metil Crotonil CoA Carboxilasa Catabolismo de la leucina
La Biotina es importante para el metabolismo de los hidratos de carbono, lpidos y protenas

al intervenir en reacciones de carboxilacin y transcarboxilaciones.
La parte activa de la molcula aparece con un recuadro

O
H N N H
H C C H
HC CH CH CH ( CH )
2 3 2
S C OOH
O
BIOTINA TIPO
H N N H
H C C H
HC CH CH CH CH CH C OOH
2 2 2 2 2
S BIOTINA TIPO
Fig. 10 - 5. Estructura de la Biotina Alfa en la clara de huevo y de la Biotina Beta en

la carne de vacuno.
206
La Coenzima se une covalentemente a una Lisina de la enzima husped mediante su grupo

carboxilo y durante la reaccin toma un grupo carbonilo activado con ATP en la forma de
Carbonil-Fosfato para ser luego entregado al sustrato de la reaccin (Fig. 11 - 5)
Su carencia es caracterizada por dermatitis escamosa con una piel griscea acompaada de
sequedad piel y mucosas. La carencia se asocia con anorexia, nuseas y postracin.
Mn HO P O
ATP + HCO ADP
3
O
+
O C
O
Parte activa de
la molcula O
O O
O C
C C
H N N H O N N H
H C C H + H O P O H C C H
HC C H C H C H (C H) O HC CH C H C H (C H)
2 3 2 2 3 2
S O C S
CO CO
BIOTINA NH O BIOTINA NH
ENZIMA ENZIMA
BIOTINA cargada con un carbonilo
Fig. 11 - 5. Mecanismo de accin de la Biotina.
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5) COBALAMINA.
207
Solo en 1955 se logr determinar su estructura qumica, aunque se le conoca desde 1925
como un factor aislado a partir de hgado de ternera capaz de curar la anemia perniciosa.
La Cobalamina es una vitamina sintetizada exclusivamente por las bacterias intestinales de
los rumiantes, siendo posteriormente almacenada en el hgado. La ingesta de una dieta que
incluye carne de rumiantes, leche y queso, se considera adecuada como fuente de vitamina
B12 en el hombre. Los vegetales no tienen vitamina B12.
La estructura de la vitamina consiste en un ncleo tetrapirrlico con un tomo de Co en su

centro unido por cuatro nitrgenos. A esta estructura se le denomina anillo de CORRINA. El
Co se encuentra coordinado por debajo de este anillo, a uno de los Nitrgenos
pertenecientes al complejo formado por la 5,6-Dimetil-Bencimidazol Ribosa Fosfato. El otro
punto de unin de este complejo al anillo es lateral y ocurre por medio del 3' Fosfato y el
Aminoisopropanol, unido a uno de los anillos pirroles (Fig. 12 - 5).
H H
O
OH OH
N
5' Deoxiadenosina N
H H CH
2
O
N
N NH
C 2
O
N H2 CH
HN C 2
2
CH
CH HC 2
2 3
O
H
N H2
CH C
3 N
O CH N CH
+3
Anillo CH
2
2 Co
N
2
C N CH
3 H
de HN HC
2
Corrina o 3 H
CH
2
Tetra - CH
3 CH
CH 2
pirrol O
CH 2
2
O C
C
NH
HN O
Amino
2 CH CH
3
N O P O C CH
Iso - Pro -
3
N
H
O H panol
5 , 6 - Dimetil - Beicimidazol CH
3
O
OH
Ribosa Fosfato H
CH OH
2
H H
Fig. 12 - 5. Estructura de la vitamina B12 o Cobalamina cargada con una 5-

Deoxiadenosina.
Para la absorcin de esta vitamina se requiere del factor intrnseco, que es una
glucoprotena secretada por las clulas parietales del estmago. Cada molcula de
glucoprotena fija dos molculas de vitamina B12, evitando la degradacin de esta. Una vez
fijada, pasa al intestino donde se une a receptores especficos del ilen. En esta porcin del
intestino se libera y entra a la clula intestinal pasando enseguida a los microsomas donde
se transforma en coenzima B12 o 5-deoxicobalamina.
208
O
N H S IN T S .P U R IN A S S IN T S . P IR IM ID N A S N AD P H + H
N
H C
CHO H N
2 dTM P 7, 8
O C O HC H N
N D ihid ro -
P P O
O H C
2
O N H
H C
2 O F o la to
H H O P P H H O P P
5 - A m in o im id a zo l T im id ila to
O H O H T H F - 4 - c a rb o xa m id a
O H O H T H F S inta s a
F o rm il - R ib o n u c le tid o
G lic in a m id a + O
N H
R ib o n u c le tid o 3
N 10 H N
N N 10
H C
F o rm il 2 F o rm il N 5 ,N 1 0
H N
O C TH F 2 N TH F M e tile n
N H P O H C
O dU M P N AD P
P O H C
2
O 2 TH F
H H O P P
H H O P P N - F o rm ila m in o
im id a zo l O H O H
G lic in a m id a O H O H
R ib o n u c le tid o 4 - C a rb o xa m id a
R ib o n u c le tid o
N 5 ,N 1 0 -M e te nil- T H F
TH F N 5, N 10
N AD P H + H M e tile n
NH4 + M TH F TH F
R e d uc ta s a
N 5 - F o rm i T H F T H F N 5 M e til T H F
m ino -T H F S er-T rans
H idroxi-
m etilas a
G ly Ser
G lu H is M et B 1 2 H o m o C y s te in a
F orm im ino G lu H om oc is tena M etil G lic ina

T rans feras a T rans feras a CO2 + NH4 D es - G ly
o M etionina S intas a + NADH+H c arboxilas a + NAD+
Fig. 13 - 5. Importancia de la Vitamina B12 y el c. Flico en la disponibilidad

210 de Purinas, Pirimidinas y en el metabolismo aminoacdico.
La falta de la vitamina B12 provoca la aparicin de anemia megaloblstica caracterizada por

un bajo recuento de eritrocitos acompaados de un gran tamao. La vitamina B12 y el c.
Flico actan en conjunto y se necesitan para la sntesis de los cidos nucleicos. Intervienen
en la sntesis de Purinas y Pirimidinas, necesarias para la formacin de Nucletidos que se
necesitan para la sntesis de cidos nucleicos disponibles para la divisin celular durante la
maduracin de las clulas sanguneas
Como se observa en la figura 16 - 5, en la vitamina conocida como Folacina o c.
Flico, existen dos Nitrgenos denominados N5 y N10 que es donde se unen los
grupos a transportar. Por lo tanto el grupo Metilo unido al N5 se denomina N5-Metil
Tetrahidroflico (N5-Metil -THF) y al ser entregado a la Cobalamimna, el cido Flico
queda libre como THF. Ahora la Metil-Cobalamina transfiere el grupo Metilo a la
Homocistena para finalmente formar Metionina (fig. 14 - 5). En caso contrario, no se
libera c. Flico y se acumula como N5-Metil THF, por falta de Cobalamina o B12.
Cmo consecuencia de ello se debilita el metabolismo de los aminocidos en aquella
reaccin que se dirige de Homocistena a Metionina (Met) y tambin desde Histidina (His)
a Glutmico (Glu). La acumulacin del N5-Metil THF afecta los niveles de N5-N10-
Metilen-THF, N10-Formil-THF y por consiguiente, la sntesis de las Purinas y
Pirimidinas. Ambas son necesarias para la formacin de los cidos nucleicos en
aquellas clulas precursoras de los eritrocitos. Por otro lado, la sntesis de Glicina (Gly)
a partir de Serina (Ser), tambin se ve afectada (fig. 13 5).
En el hombre la forma activa de la vitamina B12, es la Metil Cobalamina (CH3-Cobalamina)
y la 5-Desoxiadenosil o 5-Deoxiadenosil Cobalamina. La primera de ellas, se emplea en
la conversin de Homocistena a Metionina por la Homocistena Metil Transferasa junto
al N5-Metil-THF en el citoplasma, como s observa en la figura 14 5.
La segunda de ellas aparece involucrada en el reordenamiento del compuesto L-Metil-
Malonil-SCoA, producto de la -Oxidacin de los cidos grasos impares en la Mitocondria y
del metabolismo de los aminocidos ramificados a Succinil-SCoA para entrar al CTC (Fig. 15
5).
C H3
S
C H2 Metionina
Acumulacin de
C H2
N5-Metil
Treonina, THF
Metionina, Isoleucina, C H N H2
por falta
Acs. Grasos de B12
Impares COOH
COBALAMINA
ATP
CH
3 N5 - THF
CH3-CH2-CO-SCoA,
o +Homocistena
B12
Metil Transferasa
COBALAMINA o B12
Propionil-SCoA o
THF
CO2 + ATPC H 3 COBALAMINA Metionina Sintasa
5- Desoxiadenosil
Metil-Cobalamina SH
COOH
Bajo Propionil
nivel de ScoA
CH Cobalamina
C H2
Carboxilasa 3 Homocistena
THF por falta C H2 C H2
D - METILMALONIL C H N H2
de B12- SCoA CH COOH
C OMutasa
OH C H2
D metil C O S Co A
Malonil - SCoA C O S Co A
Valina Racemasa L - Metilmalonil CoA Succinil - SCoA
Fig. 14 - 5. La Metilcobalamina interviene en la sntesis de la Metionina por
metilacin de la Homocistena.
Fig. 15 - 5. La deoxi o desoxicobalamina interviene en el reordenamiento de la L-Metil-
Malonil-SCoA 211
La falta de B12 en los animales jvenes produce un retraso en el crecimiento y una falta de
coordinacin en los movimientos junto a procesos inflamatorios del hgado y la lengua. En las
aves, fuera del retraso en el crecimiento se observa una reduccin en la capacidad de
incubacin de huevos con numerosas malformaciones.
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inicio
212
6) ACIDO FOLICO.
En 1945 se determin su estructura qumica y se procedi a sintetizar esta vitamina, pero se

le conoca desde 1935 como un factor que se encontraba presente en el hgado y las
levaduras, cuya carencia provocaba anemia Macroctica o Megaloblstica.
A c . Flic o
P T E R IN A P A m ino B enzoico G lutm ic o
R
O H O
5 10 C O O H
N C H N H C N H C H
2
C H
N 2
C H2
N M etileno C
H N N
O
E l grupo transportado R puede estar unido a los N itrgenos
5 o 10 e incluso am bos N itrgenos al m ism o tiem po
R = - C H O A c. N 5 - Form il T H F
- C H O A c N 10 - Form il T H F
- C H = N H A c. N 5 - Form im ino TH F
- C H - A c. N 5 - 10 M etilen T H F
= C H - A c. N 5 - 10 M etenil T H F
-C H A c. N 5 - M etil T H F
3
Fig. 16 - 5. Estructura del cido Flico y Grupos transportados en N5 y/o N10.
TABLA QUE INDICA LA UNIN DE LOS GRUPOS A TRANSPORTAR
CH2 CH2 CH2

| | |
CH - CH2 N 10- C CH - CH2 N 10- C CH - CH2 N 10- C
/ / /
H
N5 N5 N5
H THF CH3 N5-Metil THF CH
N5- Formimino
NH2 THF
CH2
CH2 CH2
|
| |
CH - CH2 N 10 - C
CH - CH2 N 10 - C CH - CH2 N 10 - C
/ /
CH /
N5 N5
N5
CH2 CH
O
N5,N10- Metilen THF N5, N10 Metenil THF
N10-Formil THF
213
Su estructura se observa en la figura 16 5, junto a los grupos que transfieren mediante su

enlace a uno u ambos Nitrgenos N5 y N10, como se observa en la Tabla que la acompaa.
El c. Flico esta formado por una Pterina que se encuentra unida por un metileno al c.
para-Aminobenzoico, formando entre ambos el c. Pterico. Este a su vez se une al grupo
Amino del c. Glutmico formando el c. Pteroilglutmico. En la forma natural la molcula de
c. Pterico se une a un Poliglutamato, es decir no es tan solo una molcula de c.
Glutmico sino que varias de 3 a 7 unidades.
Los grupos transferidos por el c. Flico intervienen en una serie de reacciones, como la
formacin de dTMP a partir de dUMP (fig. 13 - 5), en la sntesis de Metionina a partir de
Homocistena donde el radical N5- Metil-THF transfiere el Metilo a la Cobalamina y esta
como Metilcobalamina lo entrega a su vez a la Homocistena para formar finalmente
Metionina (Fig. 17 - 5). Tambin se le encuentra en el catabolismo de la Histidina a c.
Glutmico y en la interconversin de la Serina y la Glicina por la Transhidroximetilasa (Fig. 13
- 5):
Serina Transhidroximetilasa
Glicina + Hidroximetil THF <--------------------------------------------> Serina + THF
El c. Flico se encuentra en las hojas de espinaca o los vegetales verdes, hgado, huevos,
queso, leguminosas y carne de vaca. Su carencia en el hombre produce anemia
megaloblstica asociada a una leucopenia y es imposible de distinguirla de la carencia de
vitamina B12. Los eritroblastos incapaces de llevar a cabo la mitosis presentan una fase S
muy larga y mueren en la mdula sea. Si la mejora se obtiene rpidamente con dosis
fisiolgicas de c. Flico, se atribuye la anemia a la carencia de esta vitamina. Si la
deficiencia es de vitamina B12 el paciente no se repone con las dosis normales de c.
Flico y se la denomina Anemia Perniciosa.
.
ATP METIONINA
COBALAMINA N5,N10-METILEN - Gly
O THF
B12 METILEN -THF
S- ADENOSIL REDUCTASA
- METIONINA METIONINA
SINTASA
N5-Metil
CICLO THF CICLO
SAdenosil FOLATO
Metionina
3 Pi Ser
HOMOCISTENA METIL THF
CISTATIONINA COBALAMINA
SINTASA
CISTATIONINA
CISTENA
Fig. 17 5. Cadena por medio de la cual se transfiere el grupo Metilo desde la Ser hasta la S-
Adenosil Metionina, con la ayuda del c. Flico y de la Vitamina B12. La S- Adenosil Metionina es
empleada para Metilar diversos compuestos.
214
En la Fig. 17 5, se observa la formacin de la S - Adenosil Metionina mediante la

intervencin del c. Flico y la vitamina B12. La S- Adenosil Metionina transfiere el grupo
Metilo a las Bases del RNAt, a los aminocidos de las protenas, a la Fosfatidil
Etanolamina para formar Fosfatidil Colina, a la Adenina o la Citosina del DNA, al c.
Guanidino actico para formar Creatina y a la Noradrenalina en la sntesis de
Adrenalina. Es el principal agente metilante.
Cualquiera falla en la enzima Cistationina Sintasa produce acumulacin de Homocistena

que aparece luego en la orina. Una falla en las otras enzimas Metionina Sintasa o Metilen-
THF Reductasa, tambin pueden conducir a la acumulacin de Homocistena.
Formato Nucletidos
Metionina
THF de Purina
B12 N5Formi-
N10-Formil THF
mino
Homo- Glu
cistena dTMP His
Serina Glu
N5 Metil THF
B12
N5- Formimino-THF
dUMP
FADH2
Glicina
FAD
N5, N10 Metilen THF N5, N10 Metenil THF
NADP NADPH + H
Fig. 18 - 5. Distintas interconversiones del c. Flico en el metabolismo de los aminocidos Gly, Ser,
His, Glu, Met y los Piridn Nucletidos
En la figura 18 5, se observan en un cuadro resumen las distintas interconversiones del c.

Tetrahidroflico junto a la vitamina B12 o Cobalamina y el metabolismo de los aminocidos
junto a su intervencin en la sntesis de Purinas y Pirimidinas incluyendo el paso de dUMP
a dTMP.
215
La falta de c. Flico en mujeres durante la gestacin produce defectos en el tubo neural de

los recin nacidos conocido como espina bfida o abierta, debido a que las vrtebras no
cubren bien el tubo neural y el cerebro no se desarrolla totalmente.
En el animal despus de un tratamiento con sulfamidas y antibiticos que matan la
flora intestinal se produce una falta de c. Flico que acarrea trastornos del
crecimiento, anemia y desnutricin, cada de pelo, despigmentacin, trastornos en la
reproduccin, lactancia y malformaciones fetales
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inicio
216
7) PIRIDOXINA O VITAMINA B6.
La Piridoxina fue reconocida en la dcada de 1930 como un derivado de Pirimidina con tres
grupos distintos en la posicin 4, la Piridoxina o Piridoxol, el Piridoxal y la Piridoxamina (Fig.
19 - 5).
CH OH
2
HO CH OH
2
CH
3
N
CHO
Piridoxina
HO CH OH
2
CH
3
N
CH NH
Piridoxal 2 2
HO CH OH
2
CH
3
N
Piridoxamina
Fig. 19 - 5.Tres formas o vitmeros de la vitamina B6.
Se le encuentra en las levaduras, grmenes de cereal, verduras, frutas, yema de huevo,

leche, carnes rojas e hgado.
Su funcin se caracteriza por estar asociada a enzimas como:
1) Transaminasas, donde el grupo amino de un aminocido pasa a un Cetocido, en este

caso el primero se transforma en un Cetocido y el segundo en un aminocido, (Fig. 20 -
5).
Son importantes la Glutmico Pirvico Transaminasa (GPT) y la Glutmico Oxaloactico

Transaminasa (GOT).
GPT
Alanina + c. -Cetoglutrico <----> c. Glutmico + c. Pirvico
217
NH
2
O
C H C H
2
O O
C H C H
3 HO 3
CHO P OH HO CHO P OH
C H NH2 2 C O 2
HC OH HC OH
COOH 3 COOH 3
N N
Alanina PALP Pirvico Piridoxaminafosfato
NH2
O
COOH C H COOH C H
2
O O
CH2 CH2
CH 2 HO CHO P OH HO CHO P OH
2 CH 2
2
C O HC OH C H NH OH
2 HC
3 3
COOH N COOH N
Ac. Alfa - Cetoglutrico Piridoxaminafosfato Ac. Glutmico Piridoxalfosfato
Fig. 20 - 5.Reaccin de transaminacin por la enzima Glutmico Pirvico Transaminasa.

GOT
Ac. Asprtico + Ac. -Cetoglutrico<----> c. Glutmico + c. Oxaloactico
2) Transformacin de ciertos aminocidos en aminas o neurotransmisores por

descarboxilacin en las reacciones tipo:
R-CH-NH2-COOH ----> R-CH2-NH2 + CO2
3) Desaminasas, deaminacin oxidativa de la Serina y de la Treonina en el Hgado.
4) Degradacin del triptfano.
5) Sntesis del c.-Amino-Butrico.
En el hombre su falta es difcil de diagnosticar, pero se caracteriza por Dermatosis

seborreicas, acn, calambres, etc.
En el animal se produce retraso del crecimiento, formacin de costras, pelaje sin brillo, pelo
hirsuto y edemas en los ojos. Se observa en aves una disminucin de la puesta y gran
mortalidad embrionaria.
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218
8) AC. ASCORBICO O VITAMINA C.
Su carencia se conoce desde hace ms de 2000 aos y se manifestaba principalmente por

la enfermedad denominada Escorbuto (fig. 22 5). Esta dolencia era conocida por los
navegantes de largas travesas. En 1928 Szent-Giorgy logr aislarla y su estructura se
determin en 1932.
La vitamina C se identific como el c. L-ascrbico, (Fig. 21 - 5).
1 O C
C OH
2
O
OH
3 C
4 H C
5 HO C H
6 CH OH
2
Fig. 21 - 6. Estructura del c. Ascrbico. Sus tomos de carbono aparecen numerados.
Estructuralmente se define como la lactona de un cido hexurnico que consta de un grupo

alcohol primario en C6, y de un grupo alcohol secundario en C5 ms un radical lactona que
une los carbones 1 y 4. Su regin funcional es el doble enlace entre los carbones 2 y 3
donde se entregan o se aceptan dos protones por medio de una oxidacin reversible.
El Ascorbato es capaz de potenciar la accin de la vitamina E al reaccionar con el

radical Tocoferil (Fig. 25 - 5) y regenerar a la vitamina E formando el radical estable
Ascorbil A-.
Se le encuentra en vegetales y frutas ctricas, pero se destruye en parte por la coccin.
El c. Ascrbico interviene en la Hidroxilacin de la Prolina durante la sntesis del Colgeno,

por lo tanto durante el escorbuto el tejido conectivo pierde su rigidez ya que faltan los
enlaces hidrgenos entre los aminocidos hidroxilados (Ver Captulo de protenas).
Otra de las funciones de la vitamina C es como antioxidante al proteger contra los

compuestos txicos formados por el Oxgeno como lo es el Superxido. Junto a la vitamina E
estara protegiendo a los cs. grasos poli-insaturados presentes en las bicapas celulares.
Tambin interviene en el metabolismo del hierro, donde es necesaria para su absorcin y en
el metabolismo de la Tirosina. Solo en el cobayo se puede inducir como modelo un
escorbuto con atrofia muscular y ausencia de movimiento, inhibicin del crecimiento y retraso
en los procesos de cicatrizacin.
219
Fig. 22 5. Presencia de llagas atribuidas al Escorbuto
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220
B) VITAMINAS LIPOSOLUBLES.
Estas vitaminas son derivadas de Isopreno, no son solubles en agua y se las puede
considerar tambin como lpidos. Se encuentran en el Hgado de los animales y en las
semillas oleaginosas. Las megadosis de estas vitaminas son txicas y se acumulan en el
tejido graso y en el hgado del hombre. Su absorcin ocurre en la mucosa intestinal y es
similar a la de un lpido requiriendo de secrecin biliar. En otras palabras pasan por el
sistema linftico hasta entrar a la sangre y unirse a las lipoprotenas del plasma.
Estas vitaminas liposolubles se identifican por los nombres de:
1) Vitamina A con tres vitmeros o formas distintas de la misma vitamina:
a) Retinal
b) Retinoico
c) Retinol
2) Vitamina D, con varias otras formas, Ergocalciferol de origen vegetal y Colecalciferol de

origen animal. La forma ms activa es el 1,25-Dihidroxi-Colecalciferol.
3) Vitamina E, cuyo nombre es Tocoferol
4) Vitamina K, conocida como Filoquinona o Menaquinona segn la identidad de su cola

hidrofbica.
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inicio
1) VITAMINA A
Desde la antigedad se suministraba Hgado para sanar algunas enfermedades humanas,

conocidas ahora como asociadas a la carencia de las vitaminas liposolubles, pero no fue
hasta la dcada del 30 y el 40 cuando se logr sintetizar los factores responsables de la
cura. Los compuestos como Retinol, Retinal y Retinoico provienen del - Caroteno,
pigmento vegetal que se encuentra en zanahorias y tomates. Este se absorbe en las
paredes del intestino y posteriormente durante su metabolismo es degradado por uno de sus
extremos (Fig. 23 - 5). Es conocido como Pro-vitamina A y puede inactivar al Oxgeno
singlet (Oxgeno reactivo de alta energa) al atrapar su energa para convertirse de la
forma cis a la forma trans. Con ello impide las reacciones txicas causadas por el Oxgeno
aberrante y tiene un efecto anticancergeno. La vitamina A se puede encontrar en sus tres
formas como Retinal, Retinol y Retinoico en el aceite de hgado de pescado, hgado de
mamferos, mantequilla, leche, queso y huevos.
Importancia en la visin.
El Retinal forma parte de un pigmento visual en las clulas en bastn, que se denomina
Rodopsina formado por la unin entre la protena Opsina y el Retinal, (Fig. 24 - 6). Cuando la
luz ilumina las clulas en bastn de la retina, la protena Rodopsina se separa del retinal que
221
pasa de la forma cis a la trans en la insaturacin del C 11, pero en la oscuridad se regenera
pasando nuevamente el C 11 a la forma cis y se une nuevamente a la Opsina para completar
otro ciclo visual.
La reconversin del Retinal en la oscuridad ocurre por medio de una Isomerasa que
transforma la forma alcohol o Retinol 11 trans a Retinol 11 cis, pero la enzima tiene un Km
alto y necesita el aporte de Retinol en la dieta para llevar a cabo la isomerizacin
adecuadamente (Fig. 24 - 5). Una Oxido Reductasa es la encargada de pasar
reversiblemente Retinal a Retinol.
19 20
17 16
7 13 15
9 11
1
2 6 14
8 10 12
3 5
4 Caroteno
18
8'
C HO
apo 8 ' CAROTENAL

12 '
C HO
A partir del precursor Caroteno
Se forman tres VITAMEROS de la
APO !2 ' CAROTENAL VITAMINA A
C HO
Retinal o Vit A
COO
19 20
17 16
7 11 13 15
9
Retinoico o Vit A
1
2 6 14
8 10 12 C HO H
2
3 5
4 Retinol o Vit A
18
Fig. 23 - 5.Degradacin de la molcula de Beta-Caroteno.
La falta de retinal produce ceguera nocturna, que se caracteriza por la falta de percepcin de
los contornos en los objetos al oscurecer. La Rodopsina al recibir un fotn cambia su
configuracin y activa cataltica mente a las molculas de una protena intermediaria
denominada Transducina, para empezar una amplificacin estilo cascada. La Transducina
activa una enzima que rompe al segundo mensajero GMPc con lo que se cierran los poros
de entrada al ion Sodio polarizndose la membrana. Si se restauran los niveles de GMPc se
abren nuevamente los poros y la membrana se despolariza disparndose un potencial de
accin.
El c. Retinoico es tambin de importancia en la sntesis de las glicoprotenas que actan

como lubricante en las mucosas.
222
Su mecanismo de accin parece ser el de facilitar el transporte de Hidratos de Carbono al

Lmen del retculo endoplsmico rugoso por medio del movimiento Cis - Trans que facilitara
la entrada de Hidratos de Carbono para la sntesis de las Glicoprotenas.
Luz
Rodopsina Rodopsina
Retinal - 11 - cis Retinal - 11 - trans
19
17 16
7 19 20
9 11 17 16
1 7 11 13 15
9
2 6 12 CHO
8 10 1
3 5 13 2 6 10 12 14
8
4 14 5
18 3
15 4 Retinol o Vit A
18
CHO
Retinol
Opsina Opsina
Deshidrogenasa
Retinal
Isomerasa
Retinol - 11 - cis Retinol - 11 - trans DIETA
Debido al alto Km de la Enzima se requiere del

aporte de la dieta para saturarla
Fig. 24 - 5. Ciclo Visual.
Si las protenas no s Glicosilan no se lubrican las mucosas y se resquebrajan entrando en

ellas las infecciones. Esta enfermedad se denomina Xeroftalmia y afecta no solo al ojo
provocando la opacidad de la crnea, sino que a otros lugares como, lengua, tubo digestivo,
etc.
La forma alcohlica de la vitamina denominada Retinol presenta analoga con el mecanismo
de accin de los esteroides sexuales, ya que aumentara la fertilidad y podra actuar en el
control de la expresin de algunos genes.
La carencia de esta vitamina en animales especialmente hembras produce Hiperqueratosis
metaplsica de las mucosas, atrofia de los ovarios y disminucin de la tasa de puesta y
fecundacin, mientras que en los fetos su falta produce malformaciones y muertes
embrionarias.
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inicio
2) VITAMINA D.
223
El raquitismo (fig. 25 - 5) es conocido desde la antigedad, ya que el empleo del aceite de

hgado de bacalao y la luz solar como paliativos a esta enfermedad, no tuvieron importancia
hasta el siglo XVIII o XIX. Solo desde 1930 en adelante se aisl la vitamina D y se pudo
realizar su sntesis.
Fig. 25 - 5. Piernas arqueadas producto del Raquitismo
La incidencia de luz UV en la dermis del hombre provoca la ruptura del anillo B en el 7

deshidrocolesterol, produciendo la molcula de Colecalciferol o vit. D, (Fig. 26 - 5). La otra
forma denominada Ergosterol es sinttica.
Si esta vitamina no se encuentra en la dieta de una persona que recibe una adecuada
cantidad de luz UV, se le puede considerar como una hormona. En general la Vit. D es un
esteroide ciclopentanofenantrnico que difiere en sus formas por la cadena lateral
hidrocarbonada.
224
La Hipofosfatemia o la Hipocalcemia gatillan el mecanismo que estimula la formacin del
PIEL
DIETA
2H C
Luz
Colecalciferol HO HO
Colecalciferol 7 - Deshidrocolesterol
HIPOFOSFATEMIA
25 - Hidroxilasa
HIGADO OH 25
2H C
HIPOCALCEMIA
HO
25 - OH - Colecalciferol
1 - Hidroxilasa
RION OH 25
1HO
HO
1,25 - Di - OH - Colecalciferol
INTESTINO CALCEMIA
Absorcin de Calcio TUBULO CONTORNEADO DEL RION
Se disuelve hueso para liberar Calcio FOSFATEMIA
Fig. 26 - 5.Formas activas de la Vitamina D y su metabolismo.
metabolito ms activo de la vit. D. El 1,25-Dihidroxi Colecalciferol que estimula en el tbulo

contorneado del rin la reabsorcin de Ca junto con incrementar la asimilacin de Ca en el
intestino y a la vez la liberacin de Ca por el hueso mediante la accin de los osteoclastos.
Este sistema se regula a su vez produciendo el intermediario 24,25-Dihidroxicolecalciferol de
bajsima actividad. Una vez restaurado los niveles de Ca y Fsforo normales, el mecanismo
de liberacin de Ca se detiene al ser controlada por retroalimentacin la hidroxilacin del
vitmero 1,25 Dihidroxicolecalciferol.
En los animales jvenes su falta provoca inhibicin del crecimiento, prdida de peso corporal
y disminucin del apetito junto a algunas crisis tetnicas, como es el caso de los lechones.
Por otro lado, se puede observar tambin una deformacin de los huesos del esternn en
pollos junto a la columna vertebral y huesos de la pelvis en mamferos. En las aves su falta
se caracteriza por la produccin de huevos con cscara delgada, embriones mal formados y
trastornos posturales. En los humanos se producen nios con las piernas arqueadas hacia
fuera.
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inicio
225
3) VITAMINA E
Es ampliamente conocida como un agente estabilizador de membranas y a la vez

antioxidante. Se le sintetiz en la dcada del 30 y se la identific como un -Tocoferol. La
Vitamina se encuentra formada por un anillo sustituido de Benzoquinona (Hidroxicromona)
con una cadena fitil saturada (Fig. 27 - 6) o insaturada (Tocotrienol). La parte activa es el
grupo hidroxi, ubicado en los anillos centrales y que puede romperse homolticamente
generando el radical Tocoferilo (TO ) con un electrn no apareado.
C H
3
H O
C H C H C H
3 3 3
H C
3 O
C H
C H 3
C H 3
3
D L -T O C O F E R O L
o R a d ic a l T o c o fe rilo
R
Fig. 27 - 6. Estructura de la vitamina E junto al radical Tocoferil.
La vitamina E se localiza en las membranas celulares con el anillo hacia el medio acuoso
interior o exterior de la clula y la cadena fitilo hacia el centro, en contacto con las colas del
resto de los Fosfolpidos de tal manera que puede difundir lateralmente. A consecuencias de
ello inhibe la destabilizacin de las membranas y sus Fosfolpidos, al contribuir a la unin de
los cidos grasos que se puedan encontrar libres, ya que estos ltimos actan muchas veces
como detergentes de las membranas provocando la disrupcin de la bicapa. Por otro lado, el
Tocoferol es tambin capaz de provocar estabilizacin del complejo LDL-Colesterol,
impidiendo su oxidacin y posterior degradacin. De esta manera se impide el depsito de
Colesterol en las arterias y el inicio de la enfermedad cardaca.
El Tocoferol se encuentra en el aceite de trigo, maz y semillas oleaginosas, mientras que en

los animales se le halla en hgado, huevo y productos lcteos. Su metabolismo se ha
relacionado con el control de la sntesis de los grupos HEME, el manejo del Fe y el estado de
oxidacin de la Coenzima Q entre otras cosas. La carencia de Tocoferol provoca en
animales distrofia muscular y degeneracin de la fibra muscular cardaca, carencia de
espermios y anomalas en los tejidos fetoplacentarios.
Antes de analizar las reacciones en que interviene el Tocoferol, es necesario considerar

algunas caractersticas de los Radicales Libres. Estas especies qumicas poseen una
alta reactividad, ya que son producidas por ruptura homoltica de un enlace covalente.
Los Radicales Libres se caracterizan por tener uno o ms electrones desapareados en
su capa ms externa y pueden ser clasificados como reductores (donan electrones a una
molcula aceptora y esta se reduce) o como oxidantes (aceptan electrones de una
molcula donante y la oxidan). A su vez son capaces de atacar macromolculas claves
226
del metabolismo celular, como son los Fosfolpidos de membrana, Protenas y cidos
Nucleicos, es decir son los causantes del estrs oxidativo en la clula.
En la Tabla 1 5, se observa de forma genrica las etapas de Iniciacin, Propagacin

y Terminacin de las reacciones en cadena producidas durante el ataque por un
Radical Libre- Oxidante , a una membrana (LH: Lpido reducido, L: Radical metileno y
LOO : Lpido peroxidado o Radical Alquil Peroxilo) junto al efecto protector de un
Antioxidante-H:
TABLA 1 - 5
LH + Oxidante ------ L + Oxidante H Iniciacin

L + O2-------- LOO Ciclo de Propagacin
LOO + LH ----- L + LOOH Ciclo de Propagacin
L + L ---- eliminacin del radical Terminacin
L + LOO ---eliminacin del radical Terminacin
LOO + Antioxidante-H--- LOOH + Antioxidante Terminacin de la reaccin en
cadena
Siempre que se pueda atrapar el Radical la reaccin en cadena termina.
A continuacin en la Tabla 2 6, se observan los Potenciales de Reduccin (E) a pH 7,0

de las distintas parejas Redox, cuyos Radicales se encuentran ordenados desde el ms
Electropositivo al ms Electronegativo.
TABLA 2 5.
Pareja Redox E Volt
HO , H+ / H2O + 2,310
(Radical Hidroxilo / Agua)
LOO , H+ / LOOH + 1,000

(Radical Peroxilo/ Alquilo reducido)
o Alquil peroxilo
GS / GS- + 0,920
(Radical Glutatin / Glutatin reducido)
c. Graso c. Graso + 0,600
Poli-insaturado , H+ / Poli- insaturado-H
(Radical metileno / c. Graso reducido)
TO , H+ / TOH + 0,480
(Radical Tocoferilo / Tocoferol)
H2O2, H+ / H2O, HO + 0,320
(Perxido de Hidrgeno / Radical Hidroxilo)
Ascorbato -, H+ / Anin Ascorbato + 0,282
Radical Ascorbato / Ascorbato monoanin
O2 / O2 - - 0,330
(Oxgeno/ Oxgeno Superxido)
El radical Tocoferilo por su posicin en la Tabla 2 5, es capaz de atrapar los radicales libres
y disipar su energa. Su Potencial Redox (E = + 0,480 volt), le permite actuar
227
concertadamente con la Vitamina C o Ascorbato (E= + 0,282 volt) formando una Cadena
de Transporte de Electrones protectora. El orden en que reacciona el Tocoferol (TOH) con
un Radical Alquil Peroxilo (LOO ) sera el siguiente:
LOO + TOH LOOH + TO

Ascorbato + TO Ascorbato + TOH
Los compuestos de ms arriba en la Tabla 1 5, sacan electrones a los de ms abajo, de

esta manera se elimina al Radical Peroxilo ( LOO) dejando un Radical Tocoferilo ( TO ).
ste ltimo puede ser reciclado por Ascorbato. De esta manera un radical que se
encuentra en un bicapa lipdica es sacado a un medio acuoso, donde se encuentra el
radical Ascorbato que recupera el Tocoferol. Por lo anterior es posible asumir que
ambas vitaminas E (Tocoferol) y C (Ascrbico) parecen actuar de manera
concertada.
En la figura 28 - 5, se observa la cadena por la cual NADH soluble es el reductor final

que regenera al c. Ascrbico de la cadena. Los Lpidos reducidos LH de la membrana
en presencia de un compuesto X y Oxgeno, pueden dar origen a los radicales L
(radical metileno) y LOO ( radical peroxilo). Ambos producen reacciones en
cadena dando origen a otros radicales (Fig. 31 - 5). Sin embargo su accin puede ser
frenada mediante la accin del Tocoferol TOH. Este ltimo es capaz de entregar
radicales H y TO, capaces de cancelar las reacciones de propagacin por medio del
electrn faltante. Por otro lado el c. Ascrbico o Vitamina C, puede recuperar al
radical TO al reducirlo nuevamente a TOH. A su vez el c. Ascrbico como radical
C , se recuperar por medio del NADH +H.
NADH NAD
C C
X XH
O2 TOH TO
LH L LOO LOOH
LOOH LH
Fig. 28 - 5. Formacin de radicales libres por accin

de un compuesto X y peroxidacin con O2
Fuera de actuar como antioxidante y proteger los cidos Grasos insaturados,

Protenas y DNA, la vitamina E o Tocoferol estabiliza la estructura de las membranas y
recientemente se le atribuye un rol en la transduccin de seales.
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inicio
228
a) EL OXIGENO COMO FUENTE DE RADICALES LIBRES
La fuente de Radicales Libres es generalmente el Oxgeno. Aunque este es esencial para

la vida y normalmente poco reactivo, puede ser convertido en una serie de compuestos
aberrantes, cuando es reducido de manera secuencial (fig. 29 5). Es decir, electrn por
electrn hasta aceptar finalmente un total de 4 electrones para formar agua. La adicin de
un primer electrn al Oxgeno forma Superxido ( O2 - ). Este al recibir un segundo
electrn forma Perxido de Hidrgeno (H2O2), que no es un radical libre, sin embargo es
un fuerte de compuesto oxidante. A continuacin al recibir tres electrones el Oxgeno
genera el Radical Hidroxilo ( OH . ), que es altamente reactivo. Estos compuestos
intermediarios decaen en energa a medida que son reducidos y algunos de ellos son an
capaces de generar compuestos potencialmente txicos para las clulas como el
Radical Perhidroxilo ( .OOH) a partir del Superxido ( O2 - ).
O O : O O:H
Superxido Radical
O O:
Perhidroxilo
- 21,7 Kcal/mol
Oxgeno +e
Singlete
+e
H :O O : H
+h = Perxido de
+7 ,6 Hidrgeno
+ 22
Kcal/mol
Kcal/mol
+e - 8,8 Kcal/mol
O O
:
H O ++ H :O:H
Oxgeno Triplete Radical Agua
(estado basal) Hidroxilo
- 53,7 Kcal/mol
Energa Libre +e
Estndar
G
H :O:H
Agua
Fig. 29
5. Ubicacin de las formas aberrantes del Oxgeno segn su
energa y estado de reduccin.
El Oxgeno triplete o basal se denomina as, ya que genera tres bandas cuando es
sometido a la tcnica de EPR (Electrn Paramagnetic Resonance). Esta consiste en
aplicar un fuerte campo magntico que desplaza a la nube electrnica hacia un polo del
enlace y luego la hace resonar o agitar con un haz de microondas. Una fraccin de esta
energa es absorbida por la molcula y la otra es emitida, lo que permite estudiar las
interacciones que ocurren en ella. En el caso del Oxgeno singlete, este nombre (del
ingls single: nico, solo) se refiere a una forma activada del Oxgeno por medio de
radiacin (h x ) y presenta tan solo una banda a diferencia del triplete con tres bandas.
229
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inicio
b) LOS LPIDOS COMO BLANCO DE LOS RADICALES LIBRES
Entre las molculas atacadas por los radicales libres, encontramos que son
especialmente susceptibles los cidos grasos poli-insaturados (fig. 30 5). Estos poseen
grupos Metilenos ( CH2-) cuyos Hidrgenos pueden ser removidos fcilmente debido a
la presencia del doble enlace en el tomo de carbono adyacente.
El radical Hidroxilo, OH (reducido con tres electrones), es uno de los compuestos

aberrantes ms eficientes en empezar el ataque, en otras palabras es la chispa que inicia
el fuego, mientras que el Superxido O2 - no es lo suficientemente reactivo. As tenemos
que el ataque por el radical Hidroxilo (OH), sobre un cido graso poli-insaturado como el
Araquidnico, se produce en tres etapas bien definidas:
La primera de ellas es la de Iniciacin, donde se retira un hidrgeno junto con un

electrn (de manera homoltica) del grupo Metileno, formando un radical libre del mismo
cido Graso. ste se denominado ahora Radical Metileno. El electrn desapareado
tiene resonancia y puede cambiar de posicin al trasladarse por la cola del cido graso
considerado como un dieno conjugado. El Radical Metileno, puede reaccionar
directamente con el Oxgeno triplete u Oxgeno comn, que tambin puede ser
considerado como un biradical con dos electrones desapareados (O : O). De esta manera,
se extrae nuevamente un electrn al cido graso para transformarlo en el Radical Peroxilo
(LOO ). Este cido graso convertido ahora en Radical Libre, puede sustraer otro protn
a una nueva molcula intacta de c. Araquidnico, entrando en un Ciclo o Etapa de
Propagacin, el que termina por destruir gran parte de una bicapa lipdica.
Sin embargo, la presencia de Tocoferol (Fig. 31 5), puede detener la Propagacin,

mediante una nueva Etapa de Terminacin, es decir cuando se dona de manera
homoltica un protn y un electrn por el Tocoferol al Radical del cido graso poli-
insaturado, se forma nuevamente el cido graso reducido. A su vez el radical Tocoferilo
( TO ), puede reaccionar consigo mismo para formar un dmero incapaz de causar dao
o bien puede reaccionar con el Ascorbato.
El Radical Tocoferilo, es tambin capaz de hacer perder energa al Oxgeno singlet (fig. 29
5), aportando electrones con un espn opuesto cancelando su estado activado.
230
AC. ARAQUIDNICO O
||
C FOSFOLPIDO
Sustraccin de un H y OH
formacin de un Radical O
Metileno
|| FOSFOLPIDO - ETAPA
Radical Metileno
C FOSFOLPIDO DE
INICIACIN
O
Dieno conjugado
||
C FOSFOLPIDO
O2
Radical Peroxilo O - O O
||
C FOSFOLPIDO FOSFOLPIDO H
Poli-insaturado
ETAPA DE
O - OH PROPA-
Hidroperxido
O FOSFOLPIDO - GACIN
|| Radical Metileno
C FOSFOLPIDO
Formacin de un nuevo
Radical Metileno al
sustraer el Radical
Peroxilo un Protn. El
Radical Metileno formado
entra a un Ciclo de
Propagacin
Fig. 30 5. Etapa de Iniciacin con el radical hidroxilo ( OH) y formacin de un dieno conjugado
que formar a su vez un radical peroxilo (ROO) mediante la accin del Oxgeno basal. El radical
Peroxilo propaga la reaccin a otro fosfolpido con formacin de un Hidroperxido y otro radical
Metileno que entran nuevamente a la misma va.
O
Radical Metileno
||
C FOSFOLPIDO HO - Tocoferol

ETAPA
DE
TERMINACIN
c ARAQUIDONICO INTACTO O
|| O Tocoferol
C FOSFOLPIDO
Radical Dmero
Tocoferilo inactivo
2 O Tocoferol Tocoferol O O Tocoferol
Fig. 31 5. Etapa de Terminacin auspiciada por el Tocoferol, cuyo radical Tocoferilo se puede
desactivar formando un dmero consigo mismo o reaccionar con el Ascorbato para recuperar su
estado original.
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231
4) VITAMINA K
Se la conoci a principios de siglo como factor antihemorrgico y se consigui sintetizar en

1939. Su ncleo es un 2 metil-1,4 naftoquinona (Fig. 32 - 5) y se la conoce tambin como
Menadiona. Cuando posee una cadena lateral cuya metilacin puede variar, forma varios
vitmeros como el K1 o 2-metil 3-fitil Naftoquinona y el K2 o 2-metil 3-difarnesil-1,4
Naftoquinona. Su mecanismo de accin esta involucrado en la coagulacin de la sangre al
interactuar con los factores de la coagulacin.
La vitamina K acta junto a una carboxilasa que introduce grupos carboxilos en el residuo
aminoacdico del c. Glutmico, perteneciente a la secuencia de alguno de los factores de la
coagulacin. El glutmico recibe un carboxilo en el carbono (Gama) y de esta manera
tendr dos carboxilos libres con dos cargas negativas a las que se puede unir el Calcio para
disparar el proceso de coagulacin.
Se le encuentra presente como K1 en las hojas verdes de los vegetales y como K2 en la
flora intestinal. La terapia prolongada con antibiticos disminuye su presencia.
O
H
Menadiona
o 1 , 4 Naftoquinona
CH
3
O
O CH CH CH CH
Filoquinona 3 3 3 3
K1 CH
3
2 - Metil - 3 - Fitil - 1 - 4 - Naftoquinona
CH
3
CH
O 3
2 - Metil - 3 - Difarnesil - 1 - 4 - Naftoquinona
H
K2
n
+2
Ca
O O
COO OOC COO
O C C O
CH CH
2 CO 2 CH
Ca +2
C H2 C H2 C H2
C CH N C CH N C CH N
O H O H O H
Fig. 32 - 5. Estructura de los vitmeros de la Vitamina K.

Los compuestos de la figura 33 - 5 son derivados de la Hidroxicumarina y poseen una
estructura algo similar a la vitamina K, por lo que se convierten en inhibidores competitivos y
se emplean como anticoagulantes.
La carencia de vitamina K provoca en el animal hemorragias de las mucosas acompaada
de astenia y en los pollos una coloracin subictrica.
El trbol descompuesto por hongos (mal ensilado) produce una molcula similar a la
vitamina K denominada Hidroxicumarina. Esta bloquea la accin de la vitamina K,
competitivamente y provoca hemorragias en el ganado.
232
OH OH
H CH 2 CO CH 3
C OH
H CH
O OO O
O O
DICUMAROL
VARFARINA
CH
3
CH 2 O
OH
CH
O O O
FENIL - PROPILHIDROXICUMARINA FENILINDANEDIONA
Fig. 33 - 5. Compuestos antagnicos a la Vitamina K empleados como

anticoagulantes.
En el hombre la medida del tiempo de coagulacin de la sangre, ser una buena forma de
comprobar la existencia de obstruccin biliar causada por un clculo o una inflamacin del
coldoco, que impiden la secrecin biliar necesaria para absorber lpidos como la Vitamina
K.
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inicio
233
REFERENCIAS.
Las Vitaminas. , J. Leboulanger. , Publicacin de Laboratorios Roche.
Para qu sirven las vitaminas?., P.Langley-Danysz., Mundo Cientfico, Vol 80, 548-557,1988.
,Respuesta de los fotorreceptores a la luz J.L. Schnapf y D.A. Baylor., Investigacin y

Ciencia, No 129, 20-28,1987.
La Biochimie de L'oxygne C. Deby., La Recherche, Vol 22, 56-64, 1991.
234

Bioquímica - Héctor Rocha - Capítulo 05 - Las Vitaminas

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Hctor Rocha L.

IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS EN EL CEREBRO 196

CLASIFICACIN DE LAS VITAMINAS 196

VITAMINAS HIDROSOLUBLES 196

1) NIACINA O VITAMINA PP O B3 197

2) RIBOFLAVINA O VITAMINA B2 200

3) TIAMINA O VITAMINA B1 203

4) BIOTINA O VITAMINA H 206

5) COBALAMINA O VITAMINA B12 208

6) AC. FOLICO O VITAMINA Bc O B9 213

7) PIRIDOXINA O VITAMINA B6 217

8) AC. ASCORBICO O VITAMINA C 219

VITAMINAS LIPOSOLUBLES 221

a) EL OXIGENO COMO FUENTE DE RADICALES LIBRES 229

b) LOS LPIDOS COMO BLANCO DE LOS RADICALES LIBRES 230

El metabolismo intermediario de plantas y animales presenta una serie de reacciones de

IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS EN EL CEREBRO.

CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS

En la actualidad las Vitaminas han sido identificadas en su totalidad junto a su mecanismo de

Las Vitaminas se dividen en dos grupos:

Ac. Nicotnico Nicotinamida

En la forma de Coenzima, la Niacinamida (Fig. 2 - 5) se encuentra unida a otras molculas

Otra forma de la Coenzima se encuentra unida a un grupo fosfato en el carbono 2' de la

1) Glutmico Deshidrogenasa Metabolismo Aminocidos

Fig. 2 - 5. Estructura de las Coenzimas NAD y NADP.

La Coenzima NADP se reduce, tanto en la Va de las PENTOSAS, como en la reaccin

Fig. 3 - 5. Mecanismo de accin de la Coenzima NAD o NADP.

En el animal la carencia de esta vitamina produce una inflamacin y ulceracin de mucosas

Fig. 4 - 5. Coenzima Flavina Mononucletido.

F A D : Flavin Adenina dinucletido

Fig. 5 - 5. Estructura de la Coenzima FAD

La forma molecular de la Vitamina puede ser fosforilada, (Fig. 4 - 5) para formar a la

La parte activa de la molcula se encuentra

Fig. 6 - 5. El anillo de la Coenzima acepta reversiblemente dos protones y dos electrones.

ENZIMAS VIAS METABOLICAS

1) Succinato Deshidrogenasa Oxidacin , de cs Dicarboxlcos en el

5) Glicolato Oxidasa Desde un Alcohol a un Aldehdo

6) Aminocido Oxidasa Desde un D-Amino a -Iminocido y

7 ) Diaforasa Desde NADH o NADPH a NAD o NADP

En el hombre la carencia de Riboflavina se debe a la falta de consumo de productos

En el animal tambin aparecen lesiones cutneo mucosas, inhibicin del crecimiento,

2,5 DIMETIL- 4 - 4 - METIL - 5 Pirofosfato

La coenzima participa en descarboxilaciones (Fig. 7b - 5) y transcetolaciones. La TPP puede

En la reaccin del Complejo de la Piruvato Deshidrogenasa, (Fig. 8 - 5) la enzima Piruvato

Fig. 8 - 5. Complejo de la Piruvato Deshidrogenasa en la mitocondria.

La Tiamina se encuentra en la mayora de los tejidos animales y vegetales. Su dficit

inhibicin por el alcohol de una ATPasa implicada en la absorcin de la vitamina desde el

En general la persona aquejada presenta confusin, dao en el sexto nervio ocasionando

Xilulosa-5-P Eritrosa-4-P Gliceraldehido-3-P Fructosa-6-P

Fig. 9 5. Transcetolasa de la Va de las Pentosas

Se la aisl de la yema de huevo en 1931 y se la sintetiz en 1942, (Fig. 10 - 5). En 1940 se

La Biotina se encuentra asociada a una serie de enzimas que intervienen en la carboxilacin

ENZIMAS VIAS METABOLICAS

La Biotina es importante para el metabolismo de los hidratos de carbono, lpidos y protenas

La parte activa de la molcula aparece con un recuadro

Fig. 10 - 5. Estructura de la Biotina Alfa en la clara de huevo y de la Biotina Beta en

La Coenzima se une covalentemente a una Lisina de la enzima husped mediante su grupo

BIOTINA cargada con un carbonilo

Fig. 11 - 5. Mecanismo de accin de la Biotina.

La estructura de la vitamina consiste en un ncleo tetrapirrlico con un tomo de Co en su

Fig. 12 - 5. Estructura de la vitamina B12 o Cobalamina cargada con una 5-

F orm im ino G lu H om oc is tena M etil G lic ina

Fig. 13 - 5. Importancia de la Vitamina B12 y el c. Flico en la disponibilidad

La falta de la vitamina B12 provoca la aparicin de anemia megaloblstica caracterizada por