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Prembulo #7. Carbohidratos.

1. Cules otros nombres reciben los carbohidratos?: tambin llamados glcidos, carbohidratos,
hidratos de carbono o sacridos.

2. Cules elementos componen los carbohidratos? son molculas orgnicas, esenciales para la
vida, que estn compuestas por carbono, oxigeno, hidrgeno.

3. Cules son sus caractersticas qumicas? Son solubles en agua, y almacenan energa para que sea
posible para el organismo realizar sus actividades diarias.

4. Cmo se Clasifican?
Hidratos de carbono simples: Dentro de este grupo encontramos los monosacridos y disacridos.
Por ejemplo: glucosa, fructosa, sacarosa, maltosa, lactosa. Se caracterizan por absorberse
rpidamente en el organismo.
Hidratos de carbono complejos: son polisacridos, es decir estn conformados por diferentes
monosacridos. Dentro de este grupo encontramos, la celulosa, hemicelulosa, almidn, etc. Se
caracterizan por ser de absorcin lenta.

5. Cules son sus Funciones?


entre las principales funciones que poseen los carbohidratos encontramos que actan como fuente de
energa, debido a que su metabolizacin aporta calor y energa corporal; participan en el metabolismo
lipdico; intervienen en el buen funcionamiento del sistema nervioso central, ya que entre otras
funciones los hidratos de carbono son utilizados como combustible para que se produzcan las
transmisiones nerviosas; son fuente de reserva de glucgeno, los hidratos de carbono metabolizados
en glucosa, forman un depsito de energa, denominado glucgeno; son necesarios para la formacin
de otras sustancia qumicas; y forman parte de los antgenos de membrana, nucletidos, etc.

6. Dnde podemos encontrar carbohidratos?


se pueden consumir o incluir en el organismo por medio de los azcares, el almidn y las fibras. Los
azcares pueden encontrarse principalmente en alimentos ricos en nutrientes como frutas, leche u
otros productos lcteos, y otros alimentos contienen azucares aadidas como los dulces y postres. El
almidn puede encontrarse en alimentos como frijoles enlatados y secos, guisantes y garbanzos,
verduras ricas en almidn, como papas, maz, frijoles verdes y chiriva, y granos integrales como el
arroz integral, la avena, la cebada y la quinua. La fibra se puede conseguir por medio de granos
integrales, como el trigo entero y el arroz integral, as como panes, cereales y galletas saladas
preparadas a base de granos integrales, frijoles y legumbres, como los frijoles negros, las alubias y
los garbanzos, verduras como el brcoli, las coles de Bruselas, el maz y las papas con cscara, frutas
como las frambuesas, las peras, las manzanas y los higos, y nueces y semillas.

7. A Cules consecuencias nos puede llevar el consumo en exceso de carbohidratos?


un exceso en el consumo de carbohidratos en forma de alimentos procesados, con altos contenidos
de almidn o azucarados puede causar un incremento de las caloras totales. Esto puede llevar a un
aumento de peso, y si no es controlado, puede llegar a trastornos metablicos como la obesidad. De
igual manera, limitar drsticamente los carbohidratos puede causar cetosis.

8. Cundo se produce una cetosis? La cetosis sucede cuando el cuerpo utiliza la grasa para producir
energa debido a que los alimentos no aportan suficientes carbohidratos para que el cuerpo los utilice
como fuente de energa. Esto demuestra que los extremos no son recomendables, y que se debe
mantener un equilibrio en el consumo de estas molculas.
Conoces o no?
Que son los carbohidratos?....... si, son macromolculas y pertenecen a los nutrientes de
nuestra dieta.

Funcion de los aminocidos si, nos proporcionan energa .

Cmo lo vas a aprender?

Utilizando fuentes bibliogrficas y algunos videos que hablen sobre el tema.


Preambulo #8 lipidos.

Lpidos en el hombre:
A) El mayor contenido energtico de las grasas radica en la porcin de cidos grasos.
B) Se acumulan por igual en todos los tejidos y rganos.
C) Pueden actuar como proteccin mecnica, o contra el fro, de los rganos y tejidos.
D) En los seres humanos el porcentaje de grasas respecto al peso total suele superar el 10%.
E) Ms de una respuesta es cierta

Catabolismo de grasas:
A) La oxidacin total de un cido graso (AG) a dixido de carbono es un proceso que consume una
elevada cantidad de molculas de agua.
B) En condiciones de abundancia energtica, un mamfero tendr desplazado el equilibrio
movilizacin deposicin de grasas adiposas hacia la deposicin.
C) Son los cidos grasos saturados, de entre diecisis y 20 tomos de carbono (nmero par) y
carentes de ramificaciones, pueden descomponerse totalmente en dixido de carbono en tejidos
de mamferos.
D) El transporte por la sangre de los cidos liberados en la movilizacin de las grasas adiposas lo
hace la albmina plasmtica.

Catabolismo de grasas:
A) En la oxidacin participa una -trans-enoilacilCoA hidratasa.
B) En la oxidacin de cidos grasos a dixido de carbono participan slo enzimas del tipo de las
oxidorreuctasas.
C) En la conversin de una molcula de cido esterico a acetilCoA mediante la oxidacin
mitocondrial se obtienen 8 de FADH2 y 8 de NADH + H
D) Los cidos grasos de 20 o ms tomos de carbono solo pueden degradarse hasta octanoilCoA,
debido a inician su catabolismo intraperoximalmente.

oxidacin de los cidos grasos:


A) El proceso funciona ms rpido cuanto mayor sea el dficit energtico celular.
B) Las enzimas del proceso estn repartidas, al 50%, entre mitocondrias y peroxisomas.
C) Todos los cidos grasos deben convertirse previamente en palmtico para poder ser degradados
por esta ruta.
D) La enzima que regula la velocidad del proceso es la citrato sintasa.
E) Nada de lo anterior es cierto.
Biosntesis de cidos grasos:
A) La biotina es una de las enzimas participantes en la palmitato sintasa.
B) La acetilCoA carboxilasa forma parte integrante de la palmitato sintenasa.
C) La palmitoilCoA y el malonilCoA inactivan la acetilCoA carboxilasa.
D) El citrato inactiva la acetilCoA carboxilasa.
E) La protena portadora de acilos posee un extremo tilico de cistena.

Para la misma cantidad de cido graso, Cul de los siguientes cidos producir ms energa para
catabolizarse?
a. Esterico
b. Oleico
c. Linoleico
d. Linolnico
e. 6-octadecenoico

Depsitos grasos adiposos:


a. Un varn adulto medio occidental de 70 kg posee unos 5 kg de depsitos grasos.
b. Aunque la mayor parte de los deposito son triacilgliceroles, un 40% de los mismos consisten en
esteres de colesterol.
c. Las clulas adiposas ven disminuir sus depsitos grasos a medida que suben sus niveles de 3, 5-
AMPciclico.
d. Todo lo que favorece la actividad de la enzima fosfodiesterasa est facilitando la movilizacin de
los depsitos grasos adiposos.
e. Nada de lo anterior es cierto.

Catabolismo de cidos grasos:


1. La degradacin total, a CO2 y agua, de un cido graso insaturado rinde 2 molculas menos de
ATP, por cada doble enlace, de las que produce uno saturado de igual nmero de tomos de carbono.
2. La carencia de carnitina en el musculo puede conducir a la acumulacin patolgica de
triacilgliceroles en ese tejido.
3. La -oxidacin mitocondrial de cidos grasos dejara de funcionar despus de que lo haya hecho
la cadena transportadora de electrones de la clula.
4. La entrada del cido graso a las mitocondrias se realiza en forma de cido graso libre no
esterificado.
Cuerpos cetnicos:
a. El hgado es el principal consumidor de estos compuestos, a los que utiliza como fuente de
energa.
b. Su nivel en sangre suele variar, siendo mximo en caso de ayuno prolongado
c. Si su nivel en sangre se incrementa demasiado pueden dar lugar a una alcalosis
d. Se sintetizan en tejido adiposo y, excepcionalmente, en cerebro.
e. Son productos metablicos marginales.

Biosntesis de cidos grasos:


a. La ruta de sntesis es exactamente la misma que la -oxidacin mitocondrial de los cidos grasos,
pero funcionando al revs.
b. En el proceso hay incorporacin neta de molculas de CO2.
c. Algunos cidos grasos, poliinsaturados, no pueden ser sintetizados por clulas de mamferos y
son, por tanto, esenciales.
d. El proceso de sntesis de un cido a partir de acetilCoA no le cuesta a la clula energa.
e. Cuando la clula se encuentra en situacin tal que el ciclo de Krebs funciona a mximo
rendimiento es precisamente cuando la sntesis de cidos grasos funciona ms intensamente.
Prembulo #9. toma de muestra

Responde:

1. Al recoger una muestra biolgica debemos procurar que sea: representativa y homognea.

2. Qu es un coprocultivo?: El coprocultivo es un examen de laboratorio para encontrar


organismos (parsitos, virus, bacterias. Etc.) en las heces (materia fecal) que puedan causar
sntomas y enfermedades gastrointestinales.

3. Las muestras de heces para coprocultivo deben recogerse: en un frasco estril.

4. En relacin a la obtencin de muestra de heces para su estudio bacteriolgico: las heces se


recogern preferentemente despus de haber comenzado el tratamiento antibitico.

5. Un coprocultivo, de qu tipo de cultivo nos habla?: de un cultivo microbiolgico

6. Se indica la necesidad de tomar muestras para anlisis parasitolgico de las heces,


Cuntas muestra se recogern? se recogern 3 muestras sucesivas en diferentes das.

7. El estudio microbiolgico de las heces se denomina: coprocultivo

8. La recogida de orina para un urocultivo se tiene que realizar durante: El segundo chorro de
la miccin.

9. Qu aspectos debemos explicar al paciente para la recogida de un urocultivo?: Debe


lavar bien la zona genital, desechar la primera parte de la miccin y tomar la muestra de la
mitad del torrente urinario (segundo chorro) directamente en un frasco estril o en el tubo
de ensayo, desechando la ltima porcin del torrente urinario.

10. La sangre obtenida mediante una puncin con lanceta en el dedo es: capilar.

11. Los tubos con el tapn de color rojo indican que la muestra solicitada ser para anlisis de
suero
12. La distribucin de la sangre en los diferentes tubos debe seguir un orden de extraccin,
qu muestras se recogern en primer lugar?: de muestras estriles para hemocultivo.

13. En la recogida de la muestra de sangre, el tapn verde del tubo nos indica: que contiene
heparina como anticoagulante.

14. En qu posicin se debe colocar un paciente para la extraccin de lquido


cefalorraqudeo?: decbito lateral y posicin fetal al borde de la cama.
15. En la preparacin del material para recoger muestra de hemocultivo, es necesario:
revisar si la jeringuilla est en buenas condiciones, tener bien identificados los tubos para
el depsito de la sangre.

16. La tcnica de extraccin de sangre que se utiliza para medir la presin de los gases en la
sangre arterial recibe el nombre: gasometra arterial.

17. Una vez obtenida la muestra de sangre arterial, cundo se manda al laboratorio?:
inmediatamente despus de su extraccin.

18. En la recogida de muestra de sangre para hacer una gasometra, qu tipo de puncin se
realiza?: puncin arterial.

Realice 10 preguntas sobre el tema

1. Qu es una toma u obtencin de muestras?


Es el procedimiento que consiste en recoger partes, porciones o elementos representativos de
un terreno, a partir de las cuales se realizar un reconocimiento geotcnico del mismo.

2. En cuales venas se pueden tomar muestras de sangre?


Venas Baslica, ceflica y cubital media.

3. Qu es un coprolgico?
Un coprolgico consiste en el anlisis cualitativo del contenido y caractersticas de las heces
humanas.
4. Qu es un coprocultivo?
Es un cultivo de la materia fecal para determinar si hay presencia de parsitos.

5. Qu otros tipos de muestras se pueden recolectar?


Lquidos, Secreciones, Tejidos, rganos, Sangres, Heces fecales y Orina.

6. Cmo podemos clasificar la toma de muestra?


en tres grupos: Muestras superficiales. Muestra de cavidades y Muestras especiales.

7. Cules tubos de recoleccin de muestras de sangre contienen coagulante?


Los tubos de tapa roja y amarilla.

8. Qu se debe tener en cuenta a la hora de tomar muestras?


Verificar si es el paciente correcto, acomodar el paciente, tomar la muestra correspondiente y
rotular la muestra obtenida con los datos del paciente.
9. En el anlisis qumico de orina que se determina en ella? Se analiza pH, nitritos, glucosa,
cetonas, protenas, bilirrubina, leucocitos, hemates. Se utilizan cintas reactivas con cojinetes
impregnados con diferentes productos qumicos.
10. Qu nos indica el tubo de tapa color naranja? que contiene coagulante.
En que consiste el cdigo de colores?
Son los diferentes colores que tienen los tubos de recoleccin de muestra de sangre para indicarnos que
presenta distintos aditivos para obtener determinadas muestras dependiendo el color.

ROJO: Aditivo: Ninguno. Permite la coagulacin sangunea. lo cual permite separar el suero. Ejemplo de
prueba para la que se utiliza: QS, serologa, Perfil gineclogo, tiroideo y de lpidos, Pruebas de
funcionalidad heptica, Marcadores tumorales.

AMARILLO: Aditivo: Sin anticoagulante, gel separador. Propsito: Impide la coagulacin sangunea, el
gel separador permite con mayor facilidad la separacin del suero del paquete globular, adems evita la
formacin de fibrina. Ejemplo de prueba para la que se utiliza: QS, serologa, Perfil gineclogo, tiroideo
y de lpidos, Pruebas de funcionalidad heptica, Marcadores tumorales.

AZUL: Aditivo: Citrato de sodio a 3.2% (1:4). Propsito: Impide la coagulacin sangunea, lo cual
permite separar el plasma. Ejemplo de prueba para la que se utiliza: Coagulacin, Agregacin plaquetaria
y dmero D.

MORADO: Aditivo: Etilendiamino-tetra-acetato (EDTA) 7,2 mg. Propsito: Impide la coagulacin


sangunea, lo cual permite separar el plasma. Ejemplo de prueba para la que se utiliza: BH, HbA1C,
Troponina I.

VERDE: Aditivo: Heparina 68 unidades USP. Propsito: Impide la coagulacin sangunea, lo cual
permite separar el plasma. Ejemplo de prueba para la que se utiliza: QS, Agregacin plaquetaria y
Carboxihemoglobina.

GRIS: Aditivo: Oxalato de potasio 6 mg y fluoruro de sdico 7.5 mg. Propsito: Impide la gluclisis.
Ejemplo de prueba para la que se utiliza: QS, Pruebas de funcionamiento heptico.

NEGRO: Aditivo: Citrato de sodio a 3.2% (1:4). Propsito: Impide la coagulacin sangunea, lo cual
permite separar el plasma. Ejemplo de prueba para la que se utiliza: Eritrosedimentacin, VSG.
Aurelina Reyes Molina /ID: 1057654
Preambulo #1. Volumetria
1. Qu son las normas de seguridad? las reglas que resultan necesaria promulgar y difundir con la
anticipacin adecuada y que debe seguirse para evitar los daos que puedan derivarse de la ejecucin de
un trabajo.

2. En qu mbito se aplican?
Cuando se est en el trabajo. manipulacin de productos qumicos. cargas manualmente. Saber cmo actuar
en caso de accidente de trabajo tambin como medidas preventivas ante la exposicin solar y como medidas
preventivas ante la exposicin a temperaturas elevadas.

3. Qu significado tiene el uso de ellas? Las Normas de Seguridad van a ser la fuente de informacin
que permite lograr una uniformidad en el modo de actuar de los trabajadores.

4. Por qu se deben cumplir? Estas permiten prevenir y minimizar los riesgos laborales y mantener un
ambiente seguro para el buen desenvolvimiento de las personas (empleados, estudiantes, profesores,
cientficos, etc.) en condiciones seguras, contribuye al aumento de la productividad y a un desarrollo
ms armonioso y estable por parte del personal.
5. Cmo se aplica a tu vida diaria? En un mbito laboral nos permite identificar posibles riesgos a la
hora de manipular diversos objetos y sustancias; en cuanto a la vida diaria, se aplica en la capacidad de
discernir entre aquello que es peligroso y aquello que es ideal.
6. Qu es la bioqumica? Ciencia que se encarga de estudiar desde una perspectiva qumica la estructura
y las funciones de los seres vivos.
7. Qu plantea la bioqumica? Plantea relaciones entre reacciones qumicas y el funcionamiento del
cuerpo.
8. Por qu es importante conocer las normas de seguridad bsicas del laboratorio de bioqumica?
Porque se manipularn sustancias e instrumentos que pueden poner en peligro la salud de los estudiantes
y profesores, por lo tanto, ameritan un cuidado especial para ser manejados.

9. Cmo se clasifica la cristalera?


Cristalera graduada:
Volumtrica
No volumtrica
Cristalera no graduada

10. Cul es el uso de los equipos y cristalera que se le presenta en la prctica?


Pipetas: son utilizadas para transferir volmenes conocidos.
Pipetas volumtricas: sirve para medir un volumen nico.
Pipetas graduadas: miden diferentes cantidades de volmenes
Pipetas automticas: son menor calibre y sirven para medir pequeas cantidades de volmenes.
Pipeteadores: es utilizada para manejar pipetas.
Buretas: son pipetas graduadas que miden mayor cantidad de lquido, poseen una llave inferior para
el control de lquido.
Matraz aforado: utilizado para la preparacin exacta de soluciones en el laboratorio.
Beaker: sirve para contener lquidos, poseen un pico para vaciar.
Tubo de ensayo: contienen lquidos y son utilizados para realizar las reacciones qumicas.
Erlenmeyer: sirven para medir volmenes aproximados y reacciones de titulacin p neutralizacin.

11. Por qu es necesaria la medicin correcta en la preparacin de las soluciones? Porque la


exactitud a la hora de la preparacin de la misma va a determinar la fiabilidad en cuanto a futuras
reacciones que se lleven a cabo con ella. Es muy importante ser lo ms exacto posible en cuanto a las
mediciones que se piden, dado que de ello depende, posteriormente, la efectividad de la soluciones
en sus aplicaciones.
12. Cules son los pasos para el uso correcto de las micropipetas?
1 -Se aprieta el mbolo hasta el primer tope.
2-Se introduce la punta y se aspira el contenido previamente ajustado en la micropipeta. Con
cuidado de no generar burbujas.
3- A la hora de verter el volumen aspirado, se aprieta hasta el primer tope,
4- y se aprieta hasta el segundo tope para soltar el volumen completamente.
5- Se desecha la punta en el recipiente correspondiente despus de terminar.

Cmo?
3. entre las acciones que voy a realizar para aprender estn; buscar fuentes bibliogrficas, lecturas
comprensivas, videos didcticos y si no entiendo algo consultar con el maestro/a o algn amigo.

4. Sobre si se cumplen esas normas en algunos laboratorios del pas


Qu?
Conozco que son las normas de bioseguridad, seguridad y bioqumica.
Prembulo #2 equilibrio cidobase
1-Identifique la diferencia entre cido y base
Los cidos son aquellas sustancias que poseen un pH inferior a 7 a diferencia de las bases que su pH
oscila por encima de los 7.
2. Qu son los cidos?
Los cidos son compuestos que donan un ion hidrogeno (H+) a una solucin.
3. Que son las Bases?
Las bases son compuestos (como el OH-) que aceptan iones hidrgenos.
4. Importancia de los cidos en el organismo.
Su importancia radica en que mucho de los procesos metablicos del cuerpo se deben de realizar a
condiciones de pH acido debido a que este es su estado normal.
5. Importancia de las Bases en el organismo.
Al igual que en los cidos las bases en el cuerpo son de gran importancia debido a que permite disminuir
los niveles de acidez en el cuerpo por la produccin de hidrxido (OH).
6. Que son Amortiguadores y de que otra forma se nombran?
Los amortiguadores consisten en un cido dbil y su base conjugada, dando lugar a una solucin que
resiste los cambios de pH cuando se le aaden iones hidrgeno o iones hidrxido.
Se nombran: Buffer, tampn, solucin amortiguadora, solucin reguladora.
7. Cuntos Amortiguadores existen?
-Sistema de amortiguador de bicarbonato -Tampn de fosfato -Tampn de hemoglobina -Tampn de
protenas
8. Cul es la importancia clnica de los Amortiguadores?
Mantener un equilibrio en el organismo para as poder evitar el aumento de pH en el cuerpo lo cual puede
producir ciertas patologas.
Qu?
Conozco que es una base y un cido. Y tambin puedo identificar.
Cmo?
Entre las acciones que realizare estn: leer sobre el tema y recitarlo varias veces hasta fijar el
conocimiento.
Para recordar
Escala del ph
Prembulo #3 aminocidos y pptidos
1.Caractersticas generales:
Los aminocidos son aquellas molculas que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo en su
estructura enlazados mediante un enlace peptdico. Se consideran las biomolculas ms abundantes en los
seres vivos, despus del agua.
Pptidos: estn constituidos por cadenas cortas de aminocidos, regularmente una cantidad menor de 10.
Se encuentran en la naturaleza, cada uno desempeando un papel biolgico especfico. Son ms pequeos
que las protenas, formados mediante la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. Son
anfteros, y actan como catalizadores biolgicos de las reacciones metablicas.
2. Procedencia y destino
Los aminocidos se obtienen a partir de las protenas de la dieta, con la salvedad de que nuestro
organismo no posee la capacidad de utilizar directamente estas protenas dietticas. Una vez ingeridas, las
protenas contenidas en los alimentos sufren procesos enzimticos de digestin y catabolismo hasta ser
descompuestas en sus aminocidos, y entones, al ser absorbidos, los aminocidos tienen diferentes
alternativas metablicas, como la utilizacin en sntesis de nuevas protenas especficas, la transformacin
en compuestos no proteicos de importancia fisiolgica y degradacin con fines energticos. Todos los
aminocidos pasan a la sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distincin de su origen.
3. Absorcin y reserva
Los aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa intestinal, por medio de transporte activo. Los
diversos aminocidos transportados compiten entre s por la absorcin y por captacin hacia los tejidos, y
se albergan o almacenan como reserva. La reserva representa la cantidad total de los aminocidos
disponibles en el organismo humano. Las protenas de la alimentacin se descomponen en el tracto
gastrointestinal en aminocidos individuales y se unen para convertirse en nuevas protenas.
4. Destino, catabolismo y anabolismo
Catabolismo: el exceso de aminocidos sobre las necesidades metablicas no puede almacenarse como
los cidos grasos y la glucosa, por lo que estos son degradados o catabolizados en grupo amino y
esqueleto carbonado.
Anabolismo: cada aminocido posee su propio proceso de Biosntesis, pero en todos ellos se pueden
distinguir dos procesos diferentes: la sntesis del esqueleto carbonado (se realiza a partir de precursores
sencillos procedentes de la glucolisis y del ciclo de Krebs) y el origen del grupo amino (las plantas solo
pueden fijar el nitrgeno en forma de nitratos que abundan en el suelo, y los animales obtienen el grupo
amino gracias al aporte proteico que contienen los alimentos).
5. Propiedades fsico-qumicas
Propiedades fsicas: compuestos inicos que forman slidos cristalinos solubles en agua, debido a su
carga inica son poco solubles en benceno y ter, presentan isomera espacial ptica donde los
aminocidos al igual que los glcidos presentan isomera geomtrica debido a la presencia de carbonos
asimtricos.
Propiedades qumicas: auto-neutralizacin: el grupo cido (carboxilo) y el grupo bsico (amino) presente
en los aminocidos reaccionan entre s formando iones hbridos (que presentan las dos cargas),
denominadas Zwitteriones.
6. Se Clasificacin
Se conocen veinte aminocidos de importancia diferentes y todos ellos son necesarios e indispensables
para conseguir y mantener un estado de salud ptimo. Nuestro organismo posee la capacidad de sintetizar
el 80% del total de aminocidos, mientras que el 20% restante debemos obtenerlo a travs de la dieta; por
esta razn se clasifican en:
-No esenciales (de sntesis endgena)
-Esenciales (aquellos que debemos obtener de fuentes externas)
7. Aminocidos de origen natural y de importancia
- Lisina: concentracin y la absorcin del calcio.
-Metionina: descomposicin de las grasas.
-Fenilalanina: controla el hambre y los antojos de alimentos, abstinencia del alcohol y para controlar el
dolor.
-Treonina: colabora para no producir acumulacin de grasas.
-Triptfano: produccin de serotonina, importante componente en el bienestar del cerebro y ayuda a
regular los ciclos de sueo.
-Valina: regeneracin de tejidos en heridas o traumas.
-Histidina: produccin de glbulos rojos y blancos.
-Isoleucina: formacin de hemoglobina y la reparacin del tejido muscular.
-Leucina: fundamental en el crecimiento de los nios y libera mucha energa durante la prctica de
cualquier ejercicio.
8.Tratamiento cido-base de los pptidos
Los pptidos tienen un comportamiento cido-base similar al de los aminocidos. Los pptidos, al igual
que aminocidos y protenas son biomolculas con un carcter anftero que permiten la regulacin
homeosttica de los organismos. Su comportamiento en las enzimas, pptidos que funcionan como
catalizadores biolgicos de las reacciones metablicas, ya que tienen una capacidad de funcionamiento
dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una descompensacin de cargas en la
superficie de la enzima, que pierde su estructura y su funcin (se desnaturaliza).
9. Reacciones qumicas de los pptidos:
son las mismas reacciones de los aminocidos, las que den sus grupos amino, carboxilo y R.

10. Pptidos de importancia biolgica


Insulina, Oxitocina, Somatostatina, Glucagn, Vasopresina, Glutatin, Secretina, Gastrina.
Prembulo #4 protenas
1. Caractersticas generales
Estn constituidos por una o varias cadenas polipeptdica. Sus pesos moleculares varan desde 5.000 hasta
1.000.000 ms, todas las protenas estn constituidas por un conjunto de 20 aminocidos. Las protenas
se clasifican de acuerdo con su conformacin tridimensional, estas se desnaturalizan por accin de valores
de pH o de temperatura extremas.
2. Funcin y Clasificacin
Funcin: estructural, enzimtica, hormonal, reguladora, homeosttica, defensiva, de transporte, contrctily
de reserva
3. Nivel Organizacional
Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminocidos que integran una protena, es decir, indica la
cantidad y el tipo de los aminocidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.
La estructura primaria de las protenas est determinada en la informacin gentica y los enlaces que
mantienen su estabilidad son enlaces peptdicos. La comparacin de secuencias de distintas protenas
permite establecer relaciones evolutivas entre especies. La estructura primaria de las protenas es lineal, y
se convierte en tridimensional al plegarse.
Estructura Secundaria: Es la organizacin regular y peridica en el espacio de las cadenas
polipeptdica en una direccin. El plegamiento caracterstico de este tipo de organizacin est
determinado por la secuencia de aminocidos y la rigidez del enlace peptdico, que slo posibilita giros en
torno a los enlaces sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de
hidrgeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo.

Estructura Helicoidal: Es la estructura secundaria ms corriente. En ella, la cadena polipeptdica se va


enrollando en espiral sobre s misma debido a los giros que se producen en torno al carbono de cada
aminocido. Caractersticas:
-Se establecen puentes de hidrgeno intracatenarios, entre el grupo CO de un aminocido y el grupo
NH del aminocido situado cuatro residuos despus.
-Hay 36 aminocidos por vuelta de hlice, cada aminocido gira 100 respecto al anterior.
-Se produce un avance por residuo de 15 , por lo que el paso de rosca de 54 .
-El giro en las hlices que se encuentran en las protenas es dextrgiro (sentido de las agujas del reloj).

Estructura de Hoja Plegada


En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptdica se pliega de manera que los planos de los
enlaces peptdico se disponen en forma de zig-zag. La interaccin con otros fragmentos de la cadena
conduce a la formacin de lminas u hojas, en vez de estar estrechamente enrollada como en el caso de la
hlice .
Estructura Terciaria: La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena
polipeptdica, es decir, al modo en que una protena se encuentra plegada en el espacio.
La estructura tridimensional condiciona la funcin de la protena. En ella se pueden identificar
agrupaciones de menor tamao que denominamos dominios. El concepto de dominio es muy til al
explicar la relacin entre estructura y funcin en las protenas pues dominios particulares tienen funciones
propias en ms de una protena

Estructura Cuaternaria; Aparece en las protenas constituidas por ms de una subunidad o protmeros.
La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociacin de protmeros para formar la protena
biolgicamente activa. Los protmeros pueden unirse dbilmente entre s a travs de enlaces de hidrgeno
o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unin puede establecerse
mediante puentes disulfuro.

4. Importancia Clnica
Las protenas catalizan las reaccione metablicas, impulsan el movimiento celular de energa y forman
bastoncillos y cables macromoleculares que dan integridad estructural al cabello, huesos, tendones y
diente. La maduracin de un polipptido recin sintetizado en una protena biolgicamente funcional
requiere que se pliegue en una disposicin tridimensional especfica. Las deficiencias genticas o
nutricionales que impiden la maduracin de las protenas son dainas para la salud.
Participan activamente en todos los procesos metablicos.
- Las protenas hemo, mioglobina y la hemoglobina, mantienen en suministro de oxgeno esencial para el
metabolismo oxidativo.
-La mioglobina, una protena monomrica del msculo rojo, almacena oxgeno como una reserva contra
la falta de oxigeno.
-La hemoglobina, una protena tetramrica da los eritrocitos, transporta O2 a los tejidos y devuelve CO2,
y protones a los pulmones.
5. Desglosar el proceso del Metabolismo de las Protenas
Sntesis de Protenas
La sntesis de aminocidos es el conjunto de procesos bioqumicos (rutas metablicas) mediante los
cuales se producen los distintos tipos de aminocidos a partir de otros compuestos.
Sntesis de ARN es el primer proceso de la expresin gnica, mediante el cual se transfiere la
informacin contenida en la secuencia del ADN hacia la secuencia de protena utilizando
diversos ARN como intermediarios. Durante la transcripcin gentica, las secuencias de ADN son
copiadas a ARN mediante una enzima llamada ARN polimerasa que sintetiza un ARN mensajero que
mantiene la informacin de la secuencia del ADN. De esta manera, la transcripcin del ADN tambin
podra llamarse sntesis del ARN mensajero.
Traduccin Gentica es el segundo proceso de la sntesis proteica (parte del proceso general de
la expresin gnica). La traduccin ocurre tanto en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas,
como tambin en el retculo endoplsmatico rugoso (RER). Los ribosomas estn formados por una
subunidad pequea y una grande que rodean al ARN. En la traduccin, el ARN mensajero se decodifica
para producir un polipptido especfico de acuerdo con las reglas especificadas por el cdigo gentico. Es
el proceso que convierte una secuencia de ARN mensajero en una cadena de aminocidos para formar una
protena. Es necesario que la traduccin venga precedida de un proceso de transcripcin. El proceso de
traduccin tiene tres fases: iniciacin, elongacin y terminacin (entre todos describen el crecimiento de
la cadena de aminocidos, o polipptido, que es el producto de la traduccin).
Catabolismo de protenas consiste en la transformacin de las protenas en aminocidos y compuestos
derivados simples para su transporte dentro de la clula a travs de la membrana plasmtica y, en ltima
instancia, su polimerizacin en nuevas protenas a travs del uso de los cidos ribonucleicos (ARN)
y ribosomas. El catabolismo de protenas, que consiste en la descomposicin de macromolculas, es
principalmente un proceso digestivo.

6. Proceso de digestin
La digestin de protenas se inicia en el estmago gracias a la accin conjunta del cido clorhdrico y de
la pepsina.
El cido clorhdrico se sintetiza en las clulas parietales del estmago y tiene como funciones matar
algunas bacterias, desnaturalizar a las protenas y activar el pepsingeno para convertirlo en pepsina y as
iniciar la hidrlisis enzimtica proteica.
El pepsingeno es un zimgeno o proenzima (precursor enzimtico inactivo; es decir, no cataliza ninguna
reaccin como hacen las enzimas) que para activarse necesita de un cambio bioqumico en su estructura.
El cido clorhdrico se encarga de hacerlo y as el zimgeno se convierte en una enzima activa, la pepsina.

7. Enzimas que intervienen


Al llegar al intestino delgado, los pptidos que se producen en el estmago por accin de la pepsina son
fragmentados aoligopptidos y aminocidos libres por accin de las proteasas de origen pancretico: la
tripsina, la quimotripsina, la elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
Tripsina
La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocataltico generando ms molculas de
tripsina.
Quimotripsina
Se secreta como zimgeno y se activa por accin de la tripsina. Reconoce y corta especficamente
triptfano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo carbonilo de la unin peptdica.
Elastasa
Se secreta como zimgeno o proelastasa, se activa por la tripsina y reconoce alanina, glicina y serina en el
extremo carbonilo de la unin peptdica
Carboxipeptidasas A y B
Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan por accin de la
tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminocidos en el extremo C-terminal.

Anabolismo proteico
El cuerpo sintetiza ciertos aminocidos y los aprovecha, junto con los que obtiene de los alimentos, para
elaborar las protenas que necesita. Y las desintegra, liberando con ello aminocidos que son reciclados
para la sntesis de protenas o que se usan para conseguir energa. Es decir, hay un recambio continuo de
protenas y por ello necesitamos ingerirlas. Es imprescindible mantener un equilibrio adecuado entre
sntesis y degradacin puesto que cada proceso depende y se apoya en el otro.
Adems de las protenas, otras macromolculas experimentan recambios. Los cidos nucleicos patrn o
mensajeros constituyen buenos ejemplos. La vida total de estas sustancias es muy importante en la
regulacin de las cantidades de protenas sintetizadas como respuesta a ellas.

Relacin del tema con la prctica


Con la prctica se determinar cmo reaccionan las protenas cuando estas son mezcladas con ciertas
sustancias como los cidos muy fuertes y las bases. (Se demostr la desnaturalizacin de las protenas).
Prembulo #5 las enzimas
Investiga y responde
1.Explica los principales factores que afectan la actividad enzimtica
-Concentracin del sustrato: A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se
obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin
del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.
-Concentracin de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin
de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.
-Temperatura: Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es
un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima
pierde su actividad.
-pH.: El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH ptimo es
cido.
-Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para
funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser
igual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima.
2. Diferencia entre cofactor y coenzima
Se define como cofactor a toda sustancia de naturaleza no proteica que es requerida para que una
protena ejerza su actividad biolgica. Los cofactores pueden ser de naturaleza y caractersticas
muy variadas, desde pequeos iones metlicos mono-atmicos hasta molculas orgnicas de cierta
complejidad como las coenzimas y grupos prostticos. Por tanto, una coenzima y grupo prosttico
son dos tipos de cofactores.
Define centro activo y complejo enzima-sustrato
El sitio activo de una enzima, tambin llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se
une el sustrato, para que la reaccin se produzca, mientras que el complejo enzima-sustrato es la
estructura que forma de la unin de una enzima con su sustrato

Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la


cantidad de sustrato presente en el medio de una reaccin?
La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de molculas de sustrato
transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre los que
destacan la eficacia del enzima y la concentracin de molculas de enzima y de sustrato.
Manteniendo constante la concentracin del enzima en una reaccin catalizada, se observa que la
velocidad de la reaccin aumenta a medida que incrementamos la concentracin de sustrato. Este
aumento de la velocidad va hacindose progresivamente ms lento, hasta que, finalmente, grandes
incrementos en la concentracin de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la
reaccin. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad mxima (Vmx). En estas
condiciones las molculas enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello, no puede
aumentarse la velocidad de transformacin de este.
Dnde estn las enzimas alostericas?
Los enzimas alostricos desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones
metablicas. Suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas, como son la primera
reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica.
Frecuentemente, el sustrato de la primera reaccin de la ruta metablica acta como modulador
positivo o activador alostrico; al unirse con el enzima alostrico, provoca la aparicin de la
conformacin activa de la enzima.
En las enzimas alostericas, Es el mismo centro activo que el centro alosterico?
Los enzimas alostricos, a diferencia de lo que ocurre con los dems enzimas, poseen ms de un
centro de actividad: el centro activo y el centro alostrico o centro regulador; ambos centros son
diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima alostrico es, al igual que en
cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En este
centro es donde se produce la accin cataltica. El centro alostrico o centro regulador es una zona
del enzima alostrico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no
covalente a unas molculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores,
al unirse al centro alostrico, provocan un cambio en la conformacin de este enzima alostrico, que
adoptar una forma ms o menos activa, dependiendo de cmo sea el modulador. Los moduladores
pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o
inhibidores.
Cita tres propiedades por las que podamos considerar a las enzimas catalizadores
Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia no se
desarrollaran o lo haran a velocidades incompatibles para la vida. Actan a bajas
concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reaccin. Su accin es especfica, ya que
un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de transformacin (especificidad de accin) de un
determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato)..
Que es un inhibidor y de cuantos tipos puede ser la accin que realizan?
Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que se unen con el enzima en
distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Los inhibidores pueden ser
algn tipo de ion, algn compuesto orgnico, y, con frecuencia, suele ser el producto final de la
reaccin.

Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva


En la inhibicin competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro activo del
enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibicin, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ah su nombre. Esta inhibicin puede
superarse aumentando la concentracin de sustrato. En la inhibicin no competitiva, el inhibidor
no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibicin, el inhibidor
puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro
activo: al hacerlo modifica su conformacin, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formacin
del producto. Este tipo de inhibicin no se supera aumentando la concentracin del sustrato.
Principales tipos de coenzimas

Explica que es un catalizador y por que es necesaria su existencia para que las clulas
desarrollen ssu actividad

Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica hasta hacerla instantnea o casi
instantnea. Las clulas desarrollan su actividad por medio de una serie de reacciones qumicas
orgnicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, seran tan lentas que prcticamente no
se llevaran a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones qumicas al disminuir la energa de
activacin, necesaria para que las molculas reaccionantes pasen al estado de transicin que,
posteriormente, dar lugar a la formacin del producto.
Que caractersticas poseen las enzimas alostericas?
Estn formados, generalmente, por ms de una cadena polipeptdica (subunidad)
Poseen varios centros reguladores denominados centros alostricos.
enzimas presentan dos conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una, activa,
llamada forma R o relajada

Que?
Que conoces?
Sabia acerca la accin de las protenas, como tambin del complejo enzima-sustrato.
Como?
a. Escriba las acciones que vas a realizar para aprender los temas de esta unidad
Es primordial ver videos acerca de la acion protenas, y las diferentes entre coenzima y cofactor
para la comprencion correcta del tema.
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