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INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
ÍNDICE
INTRODUCCIÓN: DEFINICIONES
BIOENERGÉTICA
ATP
METABOLISMO CELULAR
ENZIMAS
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
INTRODUCCIÓN A LA ENERGÉTICA
MARCO TEÓRICO
Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar un trabajo determinado.
Volviendo al ejemplo anterior, la energía útil del combustible permite el funcionamiento del auto,
pero la energía calórica que se libera, no. Este calor no se pierde (porque la energía no se
destruye) pero es “no útil”.
Queda hecho el depósito que marca la ley 11.723. Prohibida su reproducción total o parcial 2
Entropía: es una medida del desorden de un sistema. A mayor entropía, mayor desorden y
viceversa.
MARCO TEÓRICO
BIOENERGÉTICA
Esa energía la obtienen de los alimentos; pero con ellos, también obtienen materia prima para
fabricar nuevas moléculas. Por ende, el alimento es fuente de materia y de energía.
Tras incorporar los alimentos, las células los degradan y transforman la energía química en
cinética y en calórica, que es liberada al entorno. Por otra parte, los alimentos degradados
producen desechos que también son liberados al entorno (dióxido de carbono, materia fecal,
agua, orina). En consecuencia, los seres vivos obtienen materia y energía del entorno y también
liberan materia y energía hacia él: son sistemas abiertos.
Autótrofos y heterótrofos
Todas organismos requieren energía de los alimentos, pero no todos los organismos obtienen
el alimento del mismo modo. Los heterótrofos lo toman del ambiente; en otras palabras: comen.
Los autótrofos, en cambio, lo fabrican utilizando la energía lumínica del sol. Luego, ambos tipos
de organismos utilizan el alimento de manera similar: lo degradan y aprovechan su energía
química.
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EL ATP: INTERMEDIARIO ENERGÉTICO
Recordemos (ver capítulo de ácidos nucleicos) que el ATP es una molécula formada por una
ribosa, una base nitrogenada (adenina) y tres grupos fosfatos. Si en lugar de dos fosfatos
tuviera dos, en lugar de ATP es ADP (Figura 1).
Si bien todas las células utilizan energía proveniente de los alimentos, ésta no se utiliza
directamente, sino que se requiere al ATP como intermediario, como se verá a continuación.
En primer lugar, los alimentos presentes en la célula (monosacáridos, ácido grasos o
aminoácidos) se oxidan (degradan) y liberan la energía química contenida en sus enlaces
covalentes. Al mismo tiempo, en las células hay moléculas de ADP (previamente sintetizadas
por ellas) y grupos fosfatos. Con la energía química liberada de los alimentos, los fosfatos se
unen al ADP y se forma el ATP (el proceso se verá en el capítulo de respiración celular). La
energía química de los alimentos se encuentra ahora en el enlace entre los fosfatos (Figura 2).
Figura 2. El alimento se
degrada y la energía de
éste, pasa al ATP
Cada vez que las células requieren energía, los enlaces entre los fosfatos se rompen y la
energía contenida en ellos, se libera y es utilizada por la célula. En la figura 3 se muestra que
la energía liberada por el ATP, se utiliza para fabricar una molécula.
Figura 3. El ATP se
hidroliza y la energía
liberada se utiliza para
sintetizar otra sustancia
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Consulta la bibliografía y explica qué es el ciclo
del ATP.
METABOLISMO
Vimos que hay dos tipos de reacciones: reacciones en las que se degrada el alimento y se
libera energía; y reacciones en las que se sintetizan moléculas y se consume energía.
Para que se produzca una reacción química, por ejemplo, una anabólica (de síntesis) las
moléculas reaccionantes, primero deben chocar entre sí. Estos choques son al azar, y muchos
de ellos no producen la reacción porque las moléculas no se encuentran con la energía
suficiente o no chocan de la manera adecuada (Figura 4)
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A mayor energía cinética, habrá más probabilidad de choques y por ende, más probabilidad de
que las moléculas se combinen de la manera adecuada. Esta energía cinética es la energía de
activación: la energía necesaria para que se produzca una reacción química.
Si bien los sustratos deben chocar con la enzima, se requiere menos energía para que se
combinen de la manera adecuada y reaccionen. Lo que hacen las enzimas es disminuir la
energía de activación, esto es, disminuir la cantidad y energía de los choques entre los
reactivos.
Las sustancias que aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación se llaman
catalizadores. Existen catalizadores industriales y biológicos; las enzimas se ubican dentro de
éstos últimos.
Vías metabólicas
A menudo una reacción anabólica o catabólica no consiste en una única reacción sino en varias
reacciones sucesivas en las que participan varias enzimas. En este caso, el producto de una
enzima será el sustrato para la enzima siguiente, y así sucesivamente hasta llegar a un
producto final. Esta secuencia de reacciones es una vía metabólica
A B C D Producto final
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Características de las enzimas (y de los catalizadores en general)
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Reconocimiento del sustrato (Figura 7)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Temperatura: a mayor temperatura habrá mas choques entre los sustratos y las enzimas. No
obstante, si la temperatura es muy elevada, las enzimas se desnaturalizan y pierden actividad.
Por el contrario, a bajas temperaturas, la enzima no se desnaturaliza, pero tampoco tiene
actividad.
pH: cuando cambia el pH, cambia la carga de los aminoácidos que forman las enzimas, lo que
hace que cambian las interacciones entre ellos y por ende, la estructura espacial de la proteína.
Esto hace que la enzima se active o se inactive.
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Figura 8. Enzimas con
distintas concentraciones
de sustrato (productos no
graficados)
En el primer recuadro, no todas las enzimas catalizan porque hay poco sustrato para ocupar los
sitios activos (los productos no están graficados). En el segundo recuadro, hay suficiente
sustrato como para que la mitad de los sitios activos estén ocupados y las enzimas produzcan
más producto. En el último recuadro, la concentración de sustrato es tan alta, que todas las
enzimas siempre tendrán el sitio activo ocupado, porque ni bien una enzima libere un producto,
inmediatamente, otro sustrato se unirá a su sitio activo. Acá, las enzimas están saturadas:
trabajan a máxima capacidad, no pueden catalizar más rápidamente de lo que lo hacen.
Esto proceso puede graficarse en un eje de coordenadas, que muestra cómo varía la velocidad
enzimática si se aumenta la concentración de sustrato (Figura 9). La parte A del gráfico
equivale a la figura 8-1, la parte B a la 8-2 y la parte C, a la 8-3.
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Figura 10. Enzimas con
baja y alta afinidad por el
sustrato (comparar los
sitios activos ocupados,
en ambos casos)
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1. Competitiva: el inhibidor se
asemeja al sustrato y se une al Figura 11. Inhibición
sitio activo, impidiendo que se una competitiva
el sustrato (Figura 11)
2. No competitiva: el inhibidor se
une a la enzima pero no impide que Figura 12. Inhibición no
el sustrato se una al sitio activo. No competitiva
obstante, el inhibidor impide la
formación de producto (Figura 12).
3. Acompetitiva: el inhibidor se
une al complejo enzima sustrato, Figura 13. Inhibición
es decir, una vez que el sustrato acompetitiva
se unió al sitio activo (Figura 13).
Al igual que el caso anterior, como el inhibidor no se une al sitio activo, un aumento del sustrato
no desplazará al inhibidor ni permitirá alcanzar la velocidad máxima.
El Km disminuye, pero eso se debe a que gracias al inhibidor, hay gran cantidad de complejos
enzima-sustrato-inhibidor, por eso se necesita poco sustrato para ocupar la mitad de los sitios
activos de las enzimas libres.
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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Efecto alostérico
Algunas enzimas, además del sitio
activo presentan otro sitio
denominado “alostérico”. Al sitio
alostérico puede unirse una
sustancia llamada modulador, que
cambia la conformación de la
enzima, haciendo que ésta tenga
mayor o menor afinidad por el
sustrato, lo que conduce a la mayor o
menor formación de producto. Si el
modulador aumenta la afinidad de la
enzima por el sustrato, es “positivo”;
Figura 14. Modulación negativa y positiva
si produce disminución de la afinidad,
es “negativo” (Figura 14).
El modulador puede ser una molécula diferente al sustrato (modulador heterotrópico) o bien,
puede ser el sustrato (modulador homotrópico). En el segundo caso, la molécula de sustrato
que hace de modulador positivo, puede unirse a un sitio alostérico distinto al sitio activo (como
en la Figura 14) o bien, puede ocurrir que la enzima tenga varias subunidades con varios sitios
activos. En este caso, la unión del sustrato a un sitio activo favorece la unión de otro sustrato al
siguiente sitio activo, produciendo un efecto cooperativo similar al de la hemoglobina cuando se
une al oxígeno (Figura 15). Si se grafica la velocidad enzimática en función de la concentración
de sustrato, la curva será sigmoide, a diferencia de la curva hiperbólica de las enzimas
michaelianas.
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Sistemas
multienzimáticos:
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Modificación covalente:
Reversible: la enzima
puede ser activada o
desactivada cuando otra
enzima le agrega o le
quita un grupo químico.
Por ejemplo, si se le
agrega un grupo fosfato,
puede activarse; si se le
Figura 18. Modificación
quita, inhibirse (Figura
covalente reversible
18).
Isoenzimas: en distintos tejidos (o en la misma célula) pueden existir variantes de una enzima,
que catalizan la misma reacción, aunque pueden tener distintas afinidades por el sustrato en
distintos tejidos, según los requerimientos de cada uno de ellos.
2. Regulación de la síntesis:
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3. Regulación de la degradación de enzimas:
Cuestionario
1. Según la primera ley de la termodinámica:
a. la materia no puede crearse ni destruirse
b. la entropía del universo disminuye
c. la entropía del universo aumenta
d. la energía del universo permanece constante
6. Las enzimas:
a. modifican los estados iniciales y finales de una reacción
b. Modifican solo el curso de la reacción
c. Alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan
d. No se recuperan luego de la reacción
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7. Complete la siguiente frase
Las enzimas se pueden clasificar enNNNNNN.si solo están constituida por proteínas
con actividad catalítica y en enzimasNNNNNNsi requieren que otra sustancia no
proteica, denominadaNNNNN, que interactúe con la porción proteica para ser activas.
La porción proteica sola recibe el nombre deNNNN..y la no proteica pueden
serNNNN.oNNNNNconstituyéndose la forma activa llamadaNNNNNN
13. Las enzimas que participan en el metabolismo del glucógeno se activan y/o inhiben por
acción de quinasas/fosfatasas. Esto es un ejemplo de:
a. regulación por compartimentalizacion
b. regulación por modificación covalente
c. regulación alostérica
d. regulación genética
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