BIOQUÍMICA ESTRUTURA 3º semestre 2013

CLASSES ........................................................................ 365

DEFINIÇÃO .................................................................... 353
Colesterol ................................................................. 365
ÁGUA ............................................................................ 353 Ácidos graxos ........................................................... 365
ÁCIDOS E BASES............................................................ 355 Glicerídeos ............................................................... 365
Triglicerídeos ................................................................ 366
pH ............................................................................ 355
Ceras ............................................................................. 366
Sistema tampão ....................................................... 355
Fosfolipídios.................................................................. 366
Sistema tampão fosfato ............................................... 356
Absorção .................................................................. 366
Tampão bicarbonato .................................................... 356
Via exógena .................................................................. 366
Tampão proteína .......................................................... 356
LIPOPROTEÍNAS ........................................................... 368
AMINOÁCIDOS .............................................................. 357 Apolipoproteínas ..................................................... 368
Aminoácidos com enxofre ............................................ 357
Aminoácidos alifáticos ................................................. 357
Aminoácidos aromáticos .............................................. 357
Aminoácidos polares neutros ....................................... 357
Aminoácidos ácidos ...................................................... 357
Aminoácidos básicos .................................................... 357

PROTEÍNAS ................................................................... 358

ESTRUTURA PROTEÍCA ................................................. 358

Estrutura primária ................................................... 358
Ligações peptídicas ...................................................... 358
Estrutura secundária ............................................... 358
Estrutura terciária.................................................... 358
Estrutura quartenária .............................................. 358
Pontes dissulfetos ........................................................ 358
Absorção .................................................................. 359

ENZIMAS ....................................................................... 360

Enzimas ativas e inativas ......................................... 360

Funcionamento da enzima ...................................... 360
Classificação das reações enzimáticas..................... 360
Reação de oxidação-redução ....................................... 360
Reação de hidrólise-desidratação ................................ 360
Reações de adição-substração-troca............................ 361
Reação de ligação ......................................................... 361
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA ............................................ 361
Sítios alostéricos ...................................................... 361

CARBOIDRATOS ............................................................ 362

Monossacarídeos ..................................................... 362

Aldose e Cetose ............................................................ 362
Centros assimétricos .................................................... 362
Açúcar redutor ............................................................. 362
Frutose ......................................................................... 362
Glicose .......................................................................... 363
Dissacarídeos ........................................................... 363
Sacarose ....................................................................... 363
Maltose ........................................................................ 363
Lactose ......................................................................... 363
Polissacarídeos ........................................................ 363
Amido e glicogênio ....................................................... 363
Celulose e quitina ......................................................... 363
Absorção .................................................................. 364

LÍPIDIOS ........................................................................ 365

352
 DEFINIÇÃO
Sua função é explicar a forma e a função biológica
em termos químicos. A química dos organismos
vivos está organizada ao redor do elemento 6C, que
é a metade do peso celular. A maioria das
moléculas no corpo humano possui três elementos
em comum: 6C, 1H e 8O, moléculas com 6C são
chamados de moléculas orgânicas. Há quatro
grupos principais de moléculas:
 Carboidratos;
 Lipídios;
 Proteínas;
 Nucleotídeos.
.Os lipídeos são biomoléculas constituídas de 6C,
de 1H e de 8O. Os lipídeos são moléculas apolares
sendo pouco solúveis em água.
Dos 90 elementos existem apenas cerca de 30 que
são essenciais para os organismos vivos. Os quatro
elementos mais abundantes no organismo, são o
1H, o 8O, o 7N e o 6C. Eles são elementos leves
capazes de formar uma, duas, três e quatro
ligações, respectivamente geralmente elementos
leves formam ligações químicas mais fortes. Cada
átomo de carbono pode formar ligações simples
com até quatro outros átomos de carbono. Dois
átomos de 6C podem compartilhar dois ou três
pares de elétrons, formando ligações duplas ou
triplas. Átomos de 6C ligados covalentemente
podem formar cadeias lineares, cadeias ramificadas
e estruturas cíclicas.
Grupos de átomos, chamados de grupos
funcionais são adicionados a esse esqueleto
carbônico, o que dá propriedades especificas as
moléculas assim formada. Moléculas que contêm
esqueleto carbônico são chamadas de compostos
orgânicos. Nenhum outro elemento como o 6C
pode formar moléculas com tal variedade de grupos
funcionais.
ÁGUA
As forças de atração das moléculas de H2O e sua
tendência de se ionizar são importantes para sua
estrutura e função. A molécula de H2O e seus
produtos de ionização H+ e OH-, influenciam a
estrutura, a automontagem e as propriedades de
todos os componentes celulares, incluindo
proteínas, ácidos nucleicos e lipídios.
A força coesiva entre as moléculas de H2O é
fornecida pelas pontes de hidrogênio:
 Moléculas polares dissolvem-se na H2O porque
podem substituir as interações H2O-H2O por
interações H2O-soluto;
 Moléculas apolares interferem com as
interações H2O-H2O, mas são incapazes de
formar interações H2O-soluto em soluções
aquosas. As moléculas apolares tendem a se
agrupar.
Os outros solventes comuns têm ponto de
ebulição, ponto de fusão e calor de vaporização
menor que o da H2O. Isso é consequência das
atrações entre moléculas de H2O adjacentes que
dão H2O liquida grande coesão interna. A estrutura
eletrônica da H2O explica a causa disso.
Cada átomo de 1H da molécula de H2O compartilha
um par de elétrons com o átomo de 8O. Sua
geometria é determinada pelas formas dos orbitais
eletrônicos externos do átomo de 8O. Esses orbitais
descrevem um tetraedro, com um átomo de 1H em
dois dos ângulos e elétrons desemparelhados nos
outros dois ângulos.
O ângulo da ligação H-O-H é 104,5º, devido à
compressão causada pelos orbitais não ligantes dos
átomos de 8O. Como o 8O atrai elétrons de maneira
mais forte que o núcleo do 1H o 8O é mais
eletronegativo então, o compartilhamento dos
elétrons entre 1H e 8O é desigual: como resultado
disso os dois elétrons são dipolo elétricos na
molécula de H2O, um ao longo de cada umas das
ligações H-O. O 8O possui uma carga elétrica
negativa (2g-) e o 1H carga elétrica positiva (𝑔+ ),
resultando em uma atração eletrostática entre
átomo de 8O de uma molécula de H2O e átomo de
1H de outra molécula de H2O e o átomo de 1H de
outra molécula, chamada de ponte de hidrogênio.
Figura 1: estrutura molecular da H2O. (a) bola e bastão, as
linhas pontilhadas representam os orbitais que não formam
ligações. (b) espaço-cheio; (c) duas moléculas de H2O unidas
por ponte de hidrogênio entre o átomo de 8O da molécula que
está acima e o átomo de 1H que está abaixo. As pontes de
hidrogênio são mais longas e mais fracas que as ligações
covalentes O-H.
353
 O arranjo tetraédrico dos orbitais ao redor do
átomo de 8O permite a cada molécula de água
formar pontes de hidrogênio com até quatro outras
moléculas de água vizinhas.
Na H2O liquida a temperatura e a pressão
atmosférica ambiente as moléculas de H2O estão
desordenadas em um continuo movimento, no gelo
por outro lado, cada molécula de H2O esta fixa em
um determinado espaço e forma pontes de
hidrogênio com outras quatro moléculas de H2O
originando uma rede regular.
Figura 2: pontes de hidrogênio no gelo. cada molécula de H2O
forma quatro pontes de hidrogênio, criando uma rede cristalina
regular.
A H2O é um solvente polar, ela dissolve a maioria
das moléculas, que são compostos carregados
eletricamente ou polares. Compostos que dissolvem
facilmente na H2O são hidrofílicos. Solventes
apolares, como o clorofórmio e o benzeno são
pobres para moléculas polares, mas dissolvem
aquelas que são hidrofóbicas, como lipídios e as
ceras.
A água dissolve sais como o NaCl hidratando e
estabilizando os íons Na+ e Cl-, enfraquecendo as
interações eletrostática entre eles e assim
contrapondo-se à tendência de se associarem em
uma rede cristalina.
Figura 3: a H2O dissolve muitos sais cristalinos por meio da
hidratação dos íons que os constituem. (a) H2O; (b) Na+; (c) Cl-;
(d) íon Cl- hidratado; (e) íon Na+ hidratado.
Ao mistura H2O com benzeno ou hexano, forma-se
duas fases, nenhum líquido é solúvel no outro. Os
compostos apolares como benzeno e hexano são
hidrofóbicos são incapazes de interagir com
moléculas da H2O e interferem com as pontes de
hidrogênio. Moléculas ou íons dissolvidos na H2O
interferem com pontes hidrogênio de algumas
moléculas de H2O que estão na vizinhança, mas
soluções polares compensam a perda de pontes de
hidrogênio H2O-H2O.
Soluto hidrofóbico não compensa sua adição à H2O
pode resultar em um pequeno ganho de entalpia. A
quebra das pontes de hidrogênio da H2O retira
energia do sistema.
A molécula de H2O vizinha de um soluto apolar
apresenta restrições em relação às suas possíveis
orientações, formando um arcabouço semelhante a
uma gaiola, organizada ao redor de cada molécula
de soluto. A organização das moléculas de água
diminui a entropia.
Figura 4: os ácidos graxos de cadeia longa têm cadeia alquilicas
muito hidrofóbicas cada uma delas é envolvida por uma camada de
moléculas de H2O altamente ordenado. (a) aglomerados oscilantes
das moléculas de H2O na fase aquosa; (b) moléculas de H2O
altamente organizada formam gaiolas ao redor das cadeias
alquilicas hidrofóbicas.
Compostos anfipáticos têm regiões polares e
regiões apolares, misturados com água, a região
hidrofílica polar interage favoravelmente com o
solvente, que tende a se dissolver, mas a região
hidrofóbica apolar tende a evitar o contato com a
água.
Muitas biomoléculas são anfipáticas: proteínas,
pigmentos, algumas vitaminas, esteroides e
fosfolipídios de membranas têm regiões superficiais
polares e apolares.
As regiões apolares das moléculas se agregam,
apresentando, a menor área hidrofóbica ao
solvente, e as regiões polares são arranjadas para
maximizar a sua interação com solvente. Essas
estruturas são chamadas de micelas. As forças que
mantêm juntas as regiões apolares das moléculas
são chamadas de interações hidrofóbicas.
Figura 5: (a) dispersão de lipídios e H2O, cada molécula de lipídios
de H2O circunvizinha e fica altamente organizada; (b) aglomerado
de moléculas de lipídios, somente as porções lipídicas das bordas
da associação forçam a organização de H2O poucas moléculas de
H2O são organizados e a entropia aumenta; (c) micelas. Todos os
grupos hidrofóbicos são sequestrados da H2O, a concha
organizada de molécula de H2O é minimizada, e posteriormente a
entropia aumenta.
354
 ÁCIDOS E BASES
O íon hidrogênio no corpo é muito importante, ele
determina a acidez corporal. O H+ pode interferir
com as ligações de hidrogênio e com as forças de
Van Deer Waals. Essas ligações são muito
importantes, se rompidas, a forma molecular pode
mudar, destruindo sua capacidade funcional. Alguns
íons de H+ vem da separação da molécula de H2O
em íon H+ e OH- outras se originam de moléculas
que liberam H+ quando se dissolvem em água. Ex.:
CO2 + H2O ⇋ H2CO3 ⇋ H+ + HCO3-
+
O H é a parte do HCO3- intacta, ele não contribui
para a acidez é apenas o H+ livre que afeta a
concentração de H+ e a acidez. As bases reduzem
a acidez ao combinar com o H+ livre com o OH-
formando H2O.
H+ + OH+ ⇋ H2O
A concentração de H+ nos líquidos corporais é
medidas em termos de pH que significa potencial
de hidrogênização. O pH de uma solução ácida
possuem pH menor que 7 o pH de uma solução
base é maior que 7. O produto iônico da água é o
pilar para a escala do pH. O valor 7 para o pH de
uma solução neutra deriva do valor do produto
iônico da água 25º , que é um número inteiro.
Figura 6: pH de alguns fluidos aquosos.
pH
Todos os processos biológicos são dependentes
do Ph, uma pequena variação no Ph produz uma
grande variação na velocidade do processo. As
enzimas que catalisam as reações celulares e
muitas moléculas sobre as quais elas agem
possuem grupos ionizáveis com valores de Pk.
Os grupos aminos e os grupos carboxila
protonados dos aminoácidos e os grupos fosfato
dos nucleotídeos, funcionam como ácidos fracos, o
seu estado iônico depende do pH do meio
circunvizinho. As células e os organismos mantêm
um pH citosólico constante e especifico próximo do
pH 7, o que mantêm as biomoléculas em seu
estado iônico ótimo. A constante do pH é
conseguida primariamente pelos tampões.
Sistema tampão
Os três tampões no corpo humano são:
 Tampão bicarbonado;
 Tampão fosfato;
 Tampão proteico.
É qualquer substância que controla as mudanças
no pH. Muitos tampões contêm ânions que
possuem uma forte afinidade por moléculas de H+.
quando adicionado H+ a uma solução tampão, eles
se ligam ao H+, minimizando qualquer mudança no
pH. O HCO3- é um importante tampão.
H+ + Cl- + HCO3- + Na+ ⇋ Na+ ⇋ H2CO3 + Cl- Na+
Quando colocado H2O, o HCl se dissocia em H+ e
Cl- e gera uma alta concentração de H+ quando o
HCl se dissocia em uma solução de NaHCO3-,
alguns dos íons HCO3- se combinam com alguns H+
formando ácido carbônico que impede que a
concentração de H+ da solução mude
significativamente, o que minimiza a modificação do
pH.O sistema tampão consiste de um ácido fraco e
sua base conjugada ex.: a mistura de
concentrações iguais de ácido acético e de íons
acetato (tampão acetato) encontra no ponto médio
da curva de titulação é um sistema tampão. Essa
curva de titulação apresenta uma região
relativamente pouco inclinada, estendendo-se por
uma unidade de pH em ambos os lados de seu pH
médio 4,76 nessa zona, a adição de uma
quantidade de H+ ou OH- ao sistema apresenta um
pequeno efeito sobre o pH do que aquela qual a
mesma quantidade tenha sido adicionado além de
prótons se iguala ao receptor de prótons, o poder
de tamponamento do sistema é máximo, as
mudanças no pH provocadas pela adição de H+ ou
OH- são mínimas nesse ponto da curva, o pH é
igual ao seu pK2. O pH do sistema tampão acetado
varia ligeiramente quando uma pequena quantidade
de H+ e OH+ é adicionada. Dois tampões são
essenciais para o corpo eles são o sistema fosfato e
o bicarbonato
Figura 7: Curva de calibração do ácido acético. Após a adição de
NaOH à solução do ácido acético, o ph da mistura é mediada, essa
operação é repetida até que o ácido seja convertido em sua forma
despronadada, o acetado. Nos retângulos são mostradas as formas
iônicas predominantes do ácido acético nos pontos designados.
355
 Sistema tampão fosfato
Age no citoplasma de todas as células, consiste
de H2PO2, como doador de prótons e de HPO2/4
como receptor de prótons.
H2O4- ⇌ H+ + HPO2-4
Sua efetividade máxima em um pH próximo do seu
pKα de 6,86 e, portanto, resiste às variações de pH
na região entre 5,9 e 7,9.

Tampão bicarbonato
É o que tampona o plasma sanguíneo que consiste
de H2CO2 como doador de prótons e de HCO3-
como aceptador de prótons.
H2CO3 ⇌ H+ + HCO2-
O pH do sistema tampão bicarbonato depende da
concentração de H2CO2 e HCO3, o doador e o
aceptor de prótons, respectivamente. O sangue
humano tem o pH próximo a 7,4. Nos pulmões o
sistema tampão bicarbonato é um tampão
fisiologicamente efetivo ao redor de pH 7,4, porque
o H2CO3 do plasma sanguíneo está em equilíbrio
com um reservatório de CO2.
O pH do plasma sanguíneo de pessoas com
diabetes grave, é menor que o valor normal de 7,4
essa condição é chamada de acidose. Em outras
patologias, o pH do sangue é maior que o normal,
condição conhecida como alcalose.

Tampão proteína
As proteínas apresentam uma grande capacidade
tamponante. Por exemplo, a hemoglobina exerce
papel na manutenção do ph no sangue.

356
 AMINOÁCIDOS Aminoácidos alifáticos
Os aminoácidos são os elementos de construção Os aminoácidos alanina, valina, leucina e
das proteínas e fonte de 7N para outras moléculas isoleucina classificados como aminoácidos
importantes como nucleotídeos, os alifáticos, possuem hidrocarbonetos saturados
neurotransmissores e grupamentos prostéticos, como cadeias laterais. Todos esses aminoácidos
como as porfirinas. A asparagina foi o primeiro possuem natureza hidrofóbica.
aminoácido a ser descoberto em 1806, o a treonina
foi o ultimo aminoácido ser descoberto em 1938.
Há vinte tipos de diferentes de aminoácidos, o
corpo humano produz onze. Os nove restantes são
obtidos a partir da alimentação. Cada aminoácido
apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e Figura 9: grupos R alifáticos. (a) glicina; (b) alanina; (c) valina; (d)
isoleucina.
uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao
átomo de 6C α. Nas proteínas, quase todos esses
Aminoácidos aromáticos
grupos carboxilas e amino estão combinados,
A fenilalanina, a tirosina e a triptofano têm cadeias
formando ligações peptídicas.
laterais aromáticas. São responsáveis pela
 Grupo amina (-NH2); absorção do UV na maioria das proteínas.
 Grupo carboxila ácido (-COOH);
 Átomo de hidrogênio (1H);
 Cadeia lateral distinta (-R).

Figura 10: grupo R aromático. (a) fenilalanina; (b) tirosina; (c)

triptofano.

Figura 8: estrutura do aminoácido. (a) grupo amino básico; (b) Aminoácidos polares neutros
átomo de hidrogênio; (c) grupo carboxila ácido; (d) cadeia lateral. Possuem cadeias laterais com grupo OH u amida.
A serina e a treonina contêm grupos hidroxilas.
Os 20 aminoácidos se juntam em combinações Esses aminoácidos são encontrados nos sítios
quase infinitas. Quando dois aminoácidos se unem, ativos de proteínas catalíticas, as enzimas.
o grupo amino de um liga-se ao grupo carboxila de
outro formando uma ligação peptídica. Tal ligação é
formada por remoção dos elementos da água de
um grupo α-carboxila de um aminoácido e de um
grupo α-amino de outro. As propriedades de cada
aminoácido são dependentes de sua cadeia lateral
(-R). as cadeias laterais são grupos funcionais que Figura 11: Aminoácidos neutros. (a) serina; (b) treonina.
constituem as principais determinantes da estrutura
e função das proteínas. Os aminoácidos podem ser Aminoácidos ácidos
classificados pelos seus grupos R. são cinco A cadeia lateral dos ácidos aspárticos e glutâmico
classes principais, com base nas propriedades dos contêm ácidos carboxílicos que estão ionizados em
seus grupos R, em particular sua polaridade, ou pH 7,0 em consequência, no estado ionizado esses
tendência para interagir com a água em pH próximo aminoácidos cargas negativas em seus grupos β e
de 7. Esses grupos são: ε carboxila, sendo chamados nessa condições de
 Grupos R alifáticos; aspartato e glutamato,
 Grupos R aromáticos;
 Grupos R não-carregados, mas polares;
 Grupos R carregados negativamente (ácido);
Figura 12: Aminoácidos ácidos. (a) aspartato; (b) glutamato.
 Grupos R carregados positivamente (básico).
Aminoácidos básicos
Aminoácidos com enxofre
As cadeias laterais da lisina e da arginina estão
A cisteina e sua forma oxidada, a cistina, são
totalmente protonadas em pH neutro, e portanto,
aminoácidos sulfurados que se caracterizam pela
positivamente carregadas.
baixa polaridade. A cisteina desempenha papel na
pontes dissulfetos com outros resíduos de cisteína,
que estabeleceram ligações cruzadas nas cadeias
proteicas e estabilizam a estrutura da proteína.

Figura 13: Grupo R básico. (a) lisina; (b) arginina; (c) histidina.

357
 PROTEÍNAS
São polímeros de aminoácidos. Uma cadeia com
mais de 100 milhões de aminoácidos e chamado de
proteína. O nome geral para qualquer polímero de
aminoácido é peptídeo. Duas moléculas de
aminoácidos podem ser unidas covalentemente por
meio de uma ligação amida substituída, chamada
de ligação peptídica, tal ligação é formada pela
remoção dos elementos de H2O de um grupo α-
carboxilico de um aminoácido e de um grupo α-
amino do outro.
ESTRUTURA PROTEÍCA
Os 20 aminoácidos são unidas entre por ligações
peptídicas. A sequência linear dos aminoácidos
proteicos com uma estrutura tridimensional única.
Analisamos a estrutura proteica em quatro níveis de
organização chamados primário, secundário,
terciário e quartenário.
Estrutura primária
A sequência de um peptídeo é chamada de
estrutura primária essencial para função adequada.
Essa estrutura é unida por ligações covalente seu
elemento mais importante é a sequência de
resíduos de aminoácidos. Uma descrição de todas
as ligações covalentes unindo os resíduos de
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Seu
elemento principal é a sequencia de resíduos de
aminoácidos. Ex.: a substituição de um determinado
aminoácido causa anemia falciforme.
Ligações peptídicas
Nas proteínas os aminoácidos são unidos
covalentemente por ligações peptídicas, os quais
são ligações amida entre o grupo α-carboxila de um
aminoácido e o grupo α-amino de outro.
A ligação peptídica tem um caráter de dupla
ligação parcial, mais curta do que uma ligação
simples e é rígida e planar que impede a rotação
livre da ligação da ligação entre o 6C-α e os grupos
α-amino ou α-carboxila podem rodar livremente,
isso permite que a cadeia polipeptídica assuma
uma variedade de configurações possíveis.
Figura 14: formação da ligação peptídica. (1) valina; (2) alanina; (3)
valilalanina: (a) extremidade amino livre do peptídeo; (b)
extremidade carboxila livre do peptídeo; (c) ligação peptídica.
Estrutura secundária
Refere-se aos arranjos estáveis dos resíduos dos
aminoácidos, dando origem a padrões estruturais
recorrentes. À medida que a cadeia polipeptídica
se forma ela assume um arranjo espacial. Ela é
estabilizada por ligações de hidrogênio entre
diferentes partes da molécula.
Suas três formas mais comuns são uma espiral
chamada de α-hélice, uma folha-β, cujos ângulos
das ligações criam uma forma em zigue-zague, e a
forma de giro-β em forma de U.
Estrutura terciária
Esta estrutura descreve um aspecto tridimensional
de um polipeptídeos. A estrutura terciária de uma
proteína globular surge em parte a partir dos
ângulos das ligações covalentes entre os
aminoácidos e em parte das ligações de
hidrogênios, das forças de Van Deer Waal e das
ligações iônicas que estabilizam a estrutura
terciária. Duas cisteinas em partes diferentes da
cadeia polipeptídica podem ligar-se covalentemente
uma com a outra em uma ponte ou ligação
dissulfeto mantendo unidas diferentes seções de
cadeia.
Estrutura quartenária
Está estrutura assume duas classificações o grupo
das fibrosas e o grupo das globulares.
As proteínas fibrosas são encontradas como
folhas pregueadas ou em longas cadeias de hélice,
insolúveis em água e formam componentes
estruturais de células e tecidos.
As proteínas globulares possuem cadeias de
aminoácidos que se dobram sobre si para criar uma
estrutura terciária contendo cavidades, canais ou
protuberâncias essas são solúveis em água. Atuam
como carreadoras de lipídeos hidrofóbicos no
sangue, ligando-se aos lipídeos e tornando-se
solúveis.
Figura 15: níveis de estruturais das proteínas. (1) estrutura
primária; (b) resíduos de aminoácidos. (2) estrutura secundária; (b)
α-hélice. (3) estrutura terciária; (c) cadeia polipeptídica. (4)
estrutura quartenária; (d) subunidade montadas.
Pontes dissulfetos
Algumas proteínas formas pontes de dissulfeto intra
ou intercadeias entre resíduos de Cistina. As
ligações cruzadas formadas dessa maneira ajudam
a proteger a conformação nativa da proteína contra
desnaturação em ambiente extracelular que pode
diferir muito das condições intracelulares e é
geralmente oxidante.
Figura 16: ligações numa proteína. (a) ligações de 1H; (b)
ligações iônica; (c) repulsão iônica; (d) ligação dissulfeto.
.
358
 Absorção transformando-os em aminoácidos, dipeptídeos e
As enzimas que realizam a digestão das proteínas tripeptídeos.
são classificadas em dois grupos: A fase final da digestão de proteínas ocorre na
 Endopeptidases; borda em escova, onde os dipeptídeos e
 Exopeptidases. tripeptídeos são hidrolisados em seus aminoácidos
As endopeptidases também chamadas de protease constituintes pelas hidrolases peptídicas.
ativam ligações peptídicas no interior da cadeia de
aminoácidos e quebram uma cadeia peptídica longa
em fragmentos menores. As proteases são
secretadas como proenzimas inativas pelas células
epiteliais do estômago, do intestino e pâncreas e
são ativados no lúmen do trato. A pepsina é
secretada pelo pâncreas. Os principais produtos da
digestão das proteínas são aminoácidos livres,
dipeptídeos e tripeptídeos.
A digestão das proteínas começa no estômago,
onde as proteínas se decompõem em proteases,
peptonas e polipeptídeos grandes, e continua no
intestino delgado pela ação das enzimas
proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa
Figura 18: absorção dos peptídeos. (a) proteínas; (b) peptídeos; (c)
intestinal. No estômago, o pepsinogênio inativo é di e tripeptideos CO- transportados com H+; (d) aminoácidos
convertido na enzima pepsina quando ele entra em cotransportados com Na+; (e) pequenos peptídeos são
transportados intactos através das células por transcitose.
contato com o ácido hidroclorídrico e outras
moléculas de pepsina por estímulo da presença do
alimento. Esta enzima começa a quebra ou clivagem Os peptídeos e aminoácidos absorvidos são
das proteínas dos alimentos, principalmente o transportados ao fígado através da veia porta.
colágeno, a principal proteína do tecido conjuntivo. Quase toda a proteína é absorvida no momento em
As proenzimas pancreáticas são ativadas pela que atinge o final do jejuno e apenas 1% da
enteroquinase do suco intestinal que transforma o proteína ingerida é encontrado nas fezes.
tripsinogênio em tripsina por meio de uma hidrólise.
Esse processo é continuado por uma ativação em
cascata das outras proenzimas pancreáticas através
da ação da tripsina. A tripsina, quimiotripsina e
carboxipolipeptidase pancreáticas decompõem a
proteína intacta e continuam a decomposição
iniciada no estômago até que se formem pequenos
polipeptídeos e aminoácidos.

Figura 17: enzimas digestivas de proteínas. (1) estrutura do

peptídeo. (a) a extremidade aminoterminal; (b) aminoácidos; (c)
ligações peptídicas; (d) extremidade carboxiterminal. (2)
endopeptídase digere as ligações pépticas internas. (a) gera 2
peptídeos menores. (3) exopeptidase digere as ligações peptídicas
terminais liberando aminoácidos. (a) aminopeptidase; (b)
carboxipeptidase; (c) aminoácidos; (d) peptídeo.

As peptidases proteolíticas localizadas na borda em

escova também atuam sobre os polipeptídios,

359
 ENZIMAS
As enzimas são proteínas que apresentam uma
eficiência catalítica, elas possuem uma
especificidade por seus substratos, aceleram as
reações químicas e funcionam em soluções suaves
de temperatura e pH. Durante as reações, as
enzimas não são alteradas de nenhuma maneira, o
que significa que são catalisadores biológicos.
Como as enzimas não mudam durante as reações
escrevemos assim:
A + B + enzima → C + D + enzima
A enzima participa com os reagentes A e B, mas
permanece inalterada no final da reação. As
enzimas direcionam todos os eventos metabólicos.
A nomenclatura mais usada tem o sufixo ASE
adicionado ao nome do substrato da reação
(glicosidase, uréase e sacarose) ou à descrição da
ação realizada (lactato-desidrogenase e adenilato-
ciclase).
Enzimas ativas e inativas
Algumas enzimas são sintetizadas como moléculas
inativas e ativas quando necessária por ativação
proteolítica. Cofatores de enzimas são chamados
de coenzimas elas não alteram o sítio de ligação
das enzimas. Elas atuam como receptores e
carregadores de átomos ou grupos funcionais que
são removidos do substrato durante a reação.
Figura 19: a ligação com cofatores ativam a proteína. (1) proteína
inativa; (a) sem o cofator associado a proteína não é ativada; (b)
cofator; (2) proteína ativa; (a) a ligação com o cofator ativa a
proteína; (b) sítio de ligação.
Funcionamento da enzima
Uma enzima fornece um ambiente específico onde
uma reação é mais favorável. Uma reação
enzimática ocorre no interior de uma cavidade
chamada de sítio ativo. A molécula que se liga ao
sítio ativo chama-se substrato, o complexo enzima-
substrato, é fundamental para a ação das enzimas.
Figura 20: modelo de ajuste induzido. (1) proteína; (a) sítios de
ligação.
Uma reação enzimática pode ser escrita.
E+S ⇋ ES ⇋ EP ⇋ E + P
Onde E, S e P representam a enzima, o substrato
e o produto. ES e EP são complexos transciente
das enzimas com o substrato e o produto. A função
de um catalisador é aumentar a velocidade de uma
reação, não alterando o seu equilíbrio de uma
reação. As enzimas são sujeitas a inibição, os
inibidores são agentes moleculares que interferem
com a catálise, diminuindo ou interrompendo as
reações enzimáticas. Ex.: a aspirina inibe a enzima
que catalisa o primeiro passo na síntese das
prostaglandinas, compostos envolvidos em muitos
processos, incluindo alguns que produzem a
sensação de dor. Os inibidores têm duas classes os
reversíveis e os irreversíveis. Um inibidor reversível
é chamado de competitivo, ele compete com o
substrato pelo sítio ativo da enzima.
Os inibidores irreversíveis são os que combinam
com um grupo funcional na molécula de enzima ou
a destroem ou ainda formam uma associação
covalente bastante estável.
Figura 21: inibição competitiva. (1) proteína ativa; (a) um inibidor
competitivo bloqueia a ligação do ligante no sítio da ligação de
proteína; (2) proteína inativa.
Classificação das reações enzimáticas
A maioria das reações são catalisadas pelas
enzimas é classificada em quatro categorias:
 Oxidação-redução;
 Hidrólise-desidratação;
 Adição-subtração-troca;
 Ligação.
Reação de oxidação-redução
São as reações importantes na extração e na
transferência de energia nas células. Estas reações
transferem elétron é chamada de reduzidas e as
moléculas que perdem elétron são oxidadas.
Reação de hidrólise-desidratação
Essas reações são importantes na degradação e na
síntese de biomoléculas grandes. Nas reações de
desidratação, uma molécula de água é um dos
produtos. Ex.: os monossacarídeos frutose e glicose
juntam-se para formar moléculas de sacarose. No
processo uma molécula do substrato perde um
grupo hidroxila e a outra molécula de substrato
perde um grupo hidroxila e a outra molécula de
substrato perde um hidrogênio para formar água.
Uma reação de hidrolise, um substrato se
transforma em um ou mais produtos pela adição de
água. Nessas reações, as ligações covalentes da
molécula de água são quebradas para que a água
reaja como um grupo hidroxila e um hidrogênio.
360
 Reações de adição-substração-troca
Ela adiciona um grupo funcional em um ou mais
substrato durante as reações de troca. Ex.: grupos
fosfatos podem ser transferidos de uma molécula
para durante as reações de adição, subtração ou
troca.

Reação de ligação
Unem duas moléculas usando enzimas como
sintetase e a energia do ATP Ex.: é a reação de
ligação é a síntese do acetil coenzima A partir de
ácidos graxos e da coenzima A.

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
A regulação da velocidade das reações enzimáticas
é essencial para o organismo coordenar seus
numerosos processos metabólicos. As velocidades
das enzimas respondem a mudanças na
concentração dos substratos, um aumento na
concentração do substrato é refletido no aumento
da velocidade da reação, o que tende a fazer a
concentração do substrato retornar ao valor normal.

Sítios alostéricos
As enzimas alostéricas são regulados por
moléculas chamadas efetores, os quais ligam-se de
forma não-covalente a outro sítio que não o sítio
catalítico. Essas enzimas são compostas por
subunidades múltiplas e o sítio regulatório, o qual
liga o efetor, pode estar localizado numa
subunidade não-catalitica.
A presença de um efetor que inibem as atividades
enzimáticas são chamados efetores, enquanto
aqueles que aumentam a atividade enzimática são
chamadas efetores positivos.

Figura 22: modulação alostérica pode ativar ou inibir. (1) ativação

alostérica; (A) a proteína sem modulador é inativa; (a) ativador
alostérica; (B) o modulador liga-se à proteína fora do sítio de
ligação; (b) sítio de ligação. (2) inibição alostérico. (A) a proteína
sem o modulador é ativa; (a) inibidor alostérico; (b) sítio de ligação.
(B) o modulador se liga à proteína fora do sítio de ligação e inativa
o sítio de ligação.

361
 CARBOIDRATOS
Seu nome é derivado do 6C (carbo) com H2O
(hydro). A fórmula geral de um carboidrato é CH2O,
ou seja, para cada 6C existente há dois 1H e um 8O.
Os carboidratos existem como açúcares simples ou
como polímeros de glicose, chamado de
polissacarídeos. Os monossacarídeos mais comuns
são constituintes dos carboidratos complexos e
possuem cinco 6C, como a ribose, ou seis 6C, como
a glicose. Todas as células vivas armazenam
glicose para obter energia na forma de
polissacarídeo:
 Glicogênio em animais, amido em plantas.
A oxidação dos carboidratos é a principal via
metabólica fornecedora de energia para a maioria
das células não fotossintética.
Os carboidratos são divididos em três classes:
 Monossacarídeos: São os açúcares simples,
consistem em uma unidade de poli-hidroxi
aldeido ou cetona. São muito abundantes na
natureza é o açúcar com seis 6C na molécula;
 Oligossacarídeos: Compostos de cadeias
curtas de unidade monossacaridicas unidas
entre si por ligações, chamadas ligações
glicosídicas;
 Polissacarídeos: Contêm cadeias com milhões
de monossacarídeos alguns tem cadeias
lineares com ramificações.
Monossacarídeos
São aldeídos ou cetonas com um ou mais grupos
hidroxila na molécula. Eles têm seis átomos de 6C,
glicose e frutose, têm cinco átomos de 6C onde a
hidroxila está ligada geralmente é um 6C quiral.
Os monossacarídeos são compostos incolores,
sólidos, solúveis na água. A maioria tem sabor
doce.
O esqueleto molecular de um monossacarídeo é
constituído por uma cadeia carbônica não
ramificada onde todos os 6C estão unidos
covalentemente. Os oses ou monossacarídeos são
glicídios simples que não hidrolisam. São
classificados de acordo com o número de átomos
de 6C na molécula C6H12O6 e heptoses C7H14O.
Os monossacarídeos com quatro, cinco, seis e sete
átomos de carbonos em seus esqueletos são
chamados, respectivamente, tetrose, pentose,
hexoses e heptoses. Apresentam isômeros ópticos
devido aos vários carbonos assimétricos que
possuem. A estrutura das oses tem o fenômeno de
ciclização da molécula. O grupo aldeído de uma
aldose pode reagir com uma oxidrila da própria
molécula, dando uma cadeia fechada ou cíclica.
Aldose e Cetose
Os monossacarídeos são compostos incolores,
sólidos cristalinos, solúveis em água, porém
insolúveis nos solventes não-apolares. Na forma de
cadeia aberta, um dos átomos de 6C é unido por
uma ligação dupla a um átomo de 8O para formar
um grupo carbonila, cada um dos átomos de 6C
possui uma OH. Se o grupo carbonila está numa
das extremidades da cadeia carbônica (num
aldeído), o monossacarídeo é uma aldose, se o
grupo carbonila está em qualquer outra posição,
(numa cetona), o monossacarídeo é uma cetose.
Figura 23: monossacarídeos representativos. (1) duas trioses, uma
aldose e uma Cetose. O grupo carbonila está sombreado em
vermelho em cada uma das estruturas. (a) gliceraldeido, uma
aldose; (b) diidroxiacetona, uma Cetose; (2) duas hexoses comuns;
(3) as pentoses componentes dos ácidos nucleicos. a D-ribose é
componente do RNA e a 2-dexoxi-D-ribose é componentes do
DNA. (c) D-glicose uma aldoexose; (d) D-frutose uma cetoexose; (e)
D-ribose uma aldopentose; (f) 2-desoxi-D-ribose, uma aldopentose.
Centros assimétricos
Todos os monossacarídeos exceto a
diitroxiacetona contêm um ou mais átomos de 6C
assimétricos, e, assim, ocorrem em formas
isoméricas opticamente ativas. A aldose contém um
centro quiral. Por convenção, uma dessas duas
formas é designada por isômeros D e o outro
isômero L, as configurações D e L estão
relacionadas com o posicionamento da OH do 6C
assimétrico mais distante do grupo funcional
(aldeído ou cetona). Quando a OH no 6C referencia
está do lado direito na fórmula de projeção, o
açúcar é o D-isômero, quando ele está à esquerda,
é o L-isômero.
Figura 24: representação dos dois isômeros do gliceraldeido. (a) D-
gliceraldeido; (b) L-gliceraldeido.
Açúcar redutor
É o que apresenta um grupo aldeído ou cetonico
livre, isto é, não participante de ligação glicosídica.
Os açúcares redutores são assim chamados por
poderem reduzir o íon Cu2+ em meio alcalino.
Frutose
É muito comum, de fórmula molecular C6H12O6
encontrada no mel e em frutos, pode ser obtido por
hidrólise de um polissacarídeos chamada inulina.
362
 Glicose
Usada na alimentação, também é chamado de
açúcar do sangue, pois é o açúcar mais simples
que circula em nossas veias, caso essa
concentração diminuir (hipoglicemia), a pessoa
deverá receber soro glicosado. Se a concentração
aumentar (hiperglicemia), a pessoa apresentará
sintomas de diabete.
Dissacarídeos
São constituídos por dois monossacarídeos ligados
covalentemente entre si por uma ligação glicosídica,
que é formada quando um grupo OH de uma
molécula de açúcar reage com o átomo de 6C da
outra molécula de açúcar. Como os glicídios
possuem muitas hidroxilas, as ligações glicosídicas
podem unir as oses umas às outras. Oligosideos
são formados pela ligação de duas ou mais oses
por ligações 0-glicosídicas. Dissacarídeos como a
maltose, contêm duas unidades de D-glicose unida
por ligação glicosídica entre 6C-1 de uma unidade
glicose 6C-4 da outra. O dissacarídeo lactose ocorre
naturalmente apenas no leite, quando hidrolisado
libera D-galactose e D-glicose sacarose é um
dissacarídeo de glicose e frutose formada pelos
vegetais. A sacarose a maltose e à lactose não
contém átomos de 6C livres ambos os 6C livres
estão envolvidos na ligação glicosídica. Um
diosídeo é constituído de duas oses unidas por uma
ligação 0-glicosídicas. Os três mais abundantes são
sacarose, lactose e maltose.
Sacarose
Dissacarídeo, de fórmula C12H22O11, encontrado na
cana-de-açúcar e na beterraba. Estruturalmente, a
sacarose resulta da condensação de uma molécula
de glicose e uma de frutose.
Maltose
É um dissacarídeo formado a partir de dois
monossacarídeos da molécula de glicose. Elas
contem duas unidades de D-glicose unida por
ligações glicosídicas entre C-1 de uma unidade de
glicose e C-4 da outra.
Lactose
É um dissacarídeo, de fórmula C12H22O11,
encontrado no leite e resultante da condensação de
uma molécula de α-glicose com uma β-galactose.
Em contato com alguns microrganismos dá origem
ao ácido láctico, substância que azeda o leite.
Figura 25: (a) sacarose (α-β glicopiranosil (1→2) β-α fruto
furonase); (b) Maltose (α-d glicopiranosil (1→4) α-D glicopiranose);
(c) lactose (β-α galactopiranosil (1→4) α D-glipiranose).
Polissacarídeos
São os carboidratos mais encontrados na natureza,
são polímeros de média e alta massa molecular. Os
homopolissacarideos contêm apenas um único
tipo de unidade monomérica, são empregados
como combustível pelas células: ex.: amido e
glicogênio. Os heteropolissacarideos contêm dois
ou mais tipos diferentes de unidades monoméricas.
Fornecem suporte extracelular nos organismos de
todos os reinos animais.
Amido e glicogênio
Eles ocorrem intracelularmente como grandes
agregados, elas são altamente hidratadas, pois,
possuem muitas hidroxilas expostas capazes de
formar pontes de hidrogênio com a água.
Amido: contêm dois tipos de polímeros da glicose,
a amilase e a amilopectina. A amilase consiste de
cadeias longas não-ramificadas de unidades da D-
glicose conectadas por ligações.
Glicogênio: é o principal polissacarídeo
armazenado nas células animais é mais compacta
que o amido, é muito abundante no fígado, onde
constitui até 7% do peso úmido do órgão.
Nossas células convertem glicose em glicogênio
para armazenamento o corpo mantém a maioria da
sua energia de reserva em moléculas compactas de
gordura de alta energia. A energia da gordura é de
difícil acesso e o metabolismo das gorduras é mais
lento de que o dos carboidratos.
Celulose e quitina
A celulose é uma substância fibrosa, resistente
insolúvel em água, é encontrado na parede celular
dos vegetais. Constitui a maior parte da massa da
madeira. A celulose não é usada pela maioria dos
animais como fonte de energia, pois eles não têm
enzimas que hidrolisam as ligações. Os bovinos e
ruminantes conseguem utilizar a celulose como
alimento, seu estômago contem protistas e
bactérias que secretam celulose. A quitina se
diferencia da celulose na substituição de um grupo
hidróxido em C-2 por um grupo amino acetilado. É o
principal componente do esqueleto de vários
artrópodes.
363
Figura 26: carboidratos. (1) monossacarídeos; (a) frutose; (b)
glicose; (c) galactose. (2) dissacarídeos. (a) sacarose=
glicose+frutose; (b) maltose= maltose=glicose+glicose; (c)
lactose=galactose+glicose. (3) polissacarídeos. (A) animais: (a)
quitina; (b) glicogênio. (B) plantas: (a) celulose; (b) amido; (C) Figura 28: absorção de carboidratos no intestino delgado.
leveduras e bactérias: (a) dextrana.

Absorção
A maior parte da absorção acontece no intestino
delgado, com absorção adicional de água e íons no
intestino grosso. O transporte intestinal de
carboidratos é restrito aos monossacarídeos, o que
significa que todos os carboidratos complexos e
dissacarídeos precisam ser digeridos para ser
absorvida a enzima amilase é uma enzima que
quebra os longos polímeros de glicose em cadeias
menores de glicose e nos dissacarídeos maltose. A
maltose e outros dissacarídeos são quebrados
pelas enzimas intestinais da borda em escova. Os
produtos finais da digestão dos carboidratos são a
glicose, galactose e a frutose.

Figura 27: carboidratos são degradados formando

monossacarídeos. (a) polímeros de glicose; (b) dissacarídeos; (c)
monossacarídeos.

Nossas células convertem glicose em glicogênio

para armazenamento e mantém a maioria da sua
energia de reserva em moléculas compactas de
gordura de alta energia.
A glicose após uma refeição entra na circulação do
sistema porta do fígado e é levada diretamente para
o fígado, onde cerca de 30% de toda glicose
ingerida é metabolizada o restante continua na
corrente sanguínea para ser distribuída. A maioria
parte da glicose vai para a glicólise e para o ciclo do
ácido cítrico para produzir ATP.
A insulina é um hormônio peptídeo sintetizado
como um pró-hormônio inativo e ativado antes da
secreção. A glicose estimula a liberação de insulina
que promove o transporte da glicose para dentro
das células.

364
 LÍPIDIOS
Os lipídeos são importantes, como precursores de
hormônios, na digestão, no armazenamento de
energia, na constituição das células, na condução
nervosas da perda de calor.
O termo lipídeo vem do grego lipo=gordura,
engloba todas as substâncias gordurosas existentes
no reino vegetal e animal. Os lipídeos são definidos
por um conjunto de substâncias químicas que, são
caracterizadas pela sua alta solubilidade em
solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
Sua natureza hidrofóbica é resultante da natureza
química de sua molécula, que possui extensa
cadeia de 6C e 1H. Os lipídeos também são os
alimentos mais energéticos. Os lipídeos são
classificados de acordo com a sua solubilidade. As
gorduras e os óleos usados como forma de
armazenamento de energia nos organismos vivos
são derivados de ácidos graxos. Existem dois tipos
de ácidos graxos, os triglicerídeos e ceras. Os
lipídeos mais simples, construídos a partir do ácido
graxo são os trigliceróis (triglicerídeos), e
gorduras neutras.
CLASSES
As classes mais importantes de lipídeos são:
 Colesterol;
 Triglicerídeos;
 Ácidos graxos;
 Fosfolipídios.
Colesterol
Pertence à classe de 3β-hidróxil esteroide e está
presente em todo os tecidos corporais e na maioria
das células, com exceção das hemácias, que não
conseguem sintetizá-los. As duas funções mais
importantes do colesterol são:
 Constituintes das membranas celulares,
auxiliando no controle de entrada e saída de
íons e moléculas solúveis em água;
 É precursor de outros esteroides. O colesterol é
metabólito precursor dos hormônios sexuais,
dos corticoides adrenais, dos ácidos biliares que
servem como detergentes no TGI para digestão
e absorção de gorduras da dieta e para síntese
de vitamina D.
Ácidos graxos
São ácidos carboxílicos que apresentam um radical
R de natureza graxa ou polar: R-COOH. Onde R
deve se apresentar com mais de quatro átomos de
6C em estágio reduzido. Classificamos ácidos
graxos em saturados ou insaturados, dependendo
da ausência ou presença de ligações duplas entre
6C-6C. As insaturadas são convertidas em
saturadas através da hidrogenação catalítica.
Os insaturados se apresentam, em temperatura
ambiente, no estado líquido, os saturados, são
sólidos.
 Ácidos graxos insaturados: possuem uma ou
mais duplas ligações, são mono ou poli-
insaturados. Os óleos de origem vegetal são
ricos em ácidos graxos insaturados;
 Ácidos graxos saturados: não possuem
ligações duplas e, geralmente, são sólidos a
temperatura ambiente. As gorduras de origem
animais são geralmente ricas em ácidos graxos
saturados.
Figura 29: ácidos graxos. (A) grupo carboxila; (B) cadeia
hidrofóbica. (a) ácido graxo saturado; (b) ácido graxo insaturado;
(c) ácido graxo saturado; (d) mistura de ácidos graxos saturados e
insaturados.
Os ácidos graxos são ácidos monocarboxilicos de
longas cadeias de HC acíclicos, não-polares, sem
ramificações. Podem ser saturados,
monoinsaturados ou poli-insaturados, em geral, as
duplas ligações nos ácidos graxos poli-insaturados
estão separados por um grupo metileno, para evitar
a oxidação quando exposta a um meio com 8O.
Como as ligações duplas são estruturas rígidas, as
moléculas que contém podem ocorrer de duas
formas isoméricas: cis e trans. os isômeros cis
ocorrem na maioria dos ácidos graxos naturais.
Além das gorduras provenientes da dieta, o homem
é incapaz de produzir o ácido linoleico e o ácido
linolênico. Esses dois últimos são chamados ácidos
graxos essenciais e são obtidos da dieta.
Glicerídeos
São ésteres da glicerina com ácidos graxos,
esterificações de três grupos OH da glicerina e, o
produto final pode ser chamado de triglicerídeo ou
triglicerídeo, conforme R1, R2 e R3 sejam iguais ou
diferentes, classificamos os triglicerídeos em
simples ou mistos. Os glicerídeos são subdivididos
em:
 Óleos: são líquidos em condições ambientes;
 Gorduras: são sólidos em condições ambientes.
Os óleos são formados, por ésteres ácidos
insaturados, enquanto as gorduras são formadas
por ésteres de ácido saturados.
365
 Triglicerídeos
É a forma pela qual os organismos animais ou
vegetais armazenam energia química. Nos seres
humanos, os triglicerídeos são armazenados na
forma sólida (gordura) no tecido adiposo. Os
triglicerídeos são compostos de três ácidos graxos,
cada um em ligação éster com o mesmo glicerol.
Há duas vantagens em usar triglicerídeos como
combustível armazenado:
1º como os átomos de 6C dos ácidos graxos estão
mais reduzidos que os açúcares, a oxidação
fornece o dobro de energia;
2º como eles são hidrofóbicos e não hidratados, o
organismo que transporta gordura como
combustível não deve suportar o peso extra da
água de hidratação que está associada à
polissacarídeos armazenados.
Figura 30: triacilglicerois.
Ceras
Servem como armazéns de energia e repelente de
água. Ceras biológicas são ésteres ácidos graxos
saturados e insaturados de cadeias longas. Certas
glândulas da pele de vertebrados secretam ceras
para proteger o pelo e a pele, e mantê-los flexíveis,
lubrificados e a prova de água. Os ésteres
compostos de ácidos graxos de cadeia longa e
álcoois de cadeia longa como constituintes da
maioria das ceras. As ceras também contêm
hidrocarbonetos, álcoois, ácidos graxos, aldeídos e
esteróis.
Fosfolipídios
Os lipídios da membrana são anfipáticos, um lado
da molécula é hidrofóbico e o outro hidrofílico. Suas
interações hidrofóbicas com água direcionam sua
organização como bicamadas de membranas. os
três principais tipos de lipídios de membrana são:
1. Glicerofosfato lipídios: nos quais as regiões
hidrofóbicas são compostas de dois ácidos
graxos e um glicerol;
2. Esfingolipídios: nos quais um único ácido
graxo está ligado a uma amina graxa
(esfigosina);
3. Esteróis: compostos caracterizados por sistema
rígido de quatro anéis hidrocônicos fundidos.
Absorção
O metabolismo dos lipídeos envolve uma via
exógena e outra endógena.
Via exógena
A digestão dos lipídeos inicia-se no estômago,
catalisado por lípase em meio ácido. As lípases
enzimas que removem dois ácidos graxos de cada
molécula de triacilglicerol. Os fosfolipídios são
digeridos pela fosfolipases pancreática. A digestão
de gorduras, também requer colipase, um cofator
proteico secretado pelo pâncreas. A colipase
desloca alguns sais biliares, permitindo que a lípase
acesse a gordura localizada dentro dos sais biliares.
Figura 31: triacilglicerol digeridos formando monoacilglicerois e
ácidos graxos livres. (a) triacilglicerol; (b) monoacilglicerol; (c)
ácidos graxos livres.
Para aumentar a área de superfície disponível para
a digestão enzimática das gorduras, o fígado
secreta sais biliares no intestino delgado. O
processo de emulsificação dos lipídios da dieta
ocorre no duodeno. A emulsificação é completada
por dois mecanismos complementares os sais
biliares e pelo peristaltismo. Os sais biliares ajudam
a quebrar partículas grandes em partículas menores
e mais estáveis.
À medida que a digestão enzimática e mecânica
prossegue ácidos graxos, sais biliares,
monoacilglicerois, fosfolipídios e colesterol formam
pequenas micelas em forma de disco. As micelas
entram na camada aquosa não agitada próxima das
células absortivas.
Figura 32: os sais biliares cobrem os lipídeos formando emulsões.
(a) água; (b) gotas de lipídeos coberta por sais biliares; (c) lado
hidrofóbico associado com os lipídeos; (d) cadeias laterais polares
(associado com água).
Figura 33: as micelas são pequenos discos com sais biliares.
Fosfolipídios, ácidos graxos, colesterol e mono diacilgleceróis. (a)
monoacilglicerol; (b) fosfolipídios; (c) diacilglicerol.
366
Pelo fato de as gorduras serem lipofílica, muitas são
absorvidas por difusão simples. Ácidos graxos e
monoacilglicerois deslocam-se de suas micelas e
difundem-se através da membrana apical para
dentro das células epiteliais. Uma vez dentro dos
enterócitos, os monoacilglicerois e os ácidos graxos
movem-se para o REL, onde se recombinam
formando triacilglicerois. Os triacilglicerois se
combinam com colesterol e proteínas formando
grandes gotas chamadas quilomicrons. Eles deixam
a célula por exocitose. Os quilomicrons são
absorvidos para dentro dos lactíferos, os vasos
linfáticos das vesículas.
Figura 34: digestão e absorção de gorduras. (1) os sais biliares
provenientes do fígado cobrem as gotas de gorduras. (a) sais
biliares provenientes do fígado; (b) emulsão; (c) glandes glóbulos
de gorduras provenientes do estomago. (2) s lípase e a colipase
pancreática quebram gorduras em monoacilglicerois e ácidos
graxos estocados em micelas. (a) lípase e colipase; (b) micelas; (c)
reciclagem e sais biliares. (3) monoacilglicerois e ácidos graxos
movem-se para fora das micelas e entram nas células por difusão.
(4) o colesterol é transportado para dentro das células por um
transportador de membrana; (a) REL. (5) os lipídeos absorvidos
combinam-se dentro do sistema linfático
triacilgliceróis+colesterol+proteínas: (a) quilomicron; (b) aparelho
de Golgi. (6) os quilomicrons são liberados dentro do sistema
linfático: (a) capilar; (b) lactífero; (c) da linfa para a veia.
Figura 35: processamentos lipídios alimentares em vertebrados.
(a) gorduras ingeridas na alimentação; (b) vesícula biliar; (c)
intestino delgado; (d) capilar sanguíneo; (e) mucosa intestinal; (f)
quilomicron; (g) lipoproteína lípase; (h) miócitos ou adipócitos.
Via endógena
O fígado sintetiza triglicerídeos através de
carboidratos e ácidos graxos. Também sintetiza o
colesterol, a partir do acetato, aumentando a
atividade da enzima 3-hidroxi-3-metilglutaril
coenzima. A HMG-COA redutase, que regula essa
síntese nos hepatócitos. O colesterol e o
triglicerídeos formados são empacotados em
vesículas secretoras do aparelho de Golgi e
transportados por exocitose pelos capilares para a
circulação, formando o VLDL nascente.
Ocorre a hidrólise dos triglicerídeos, restando um
VLDL remanescente que pode ser incorporado ao
fígado ou formar uma lipoproteína densa conhecida
como IDL. O IDL é rapidamente processado para
LDL ou removido pelos hepatócitos. Esse processo
de remoção é rápido, dificultando a detecção de
IDL no plasma.
O LDL formado é a principal fonte de transporte de
colesterol periférico o seu metabolismo ocorre
lentamente durante dias. Receptores específicos
na superfície celular reconhecem apoB100,
fazendo com que a membrana celular sofra
invaginação e interiorize a lipoproteína, formando
uma vesícula endocítica com enzima hidrolitica.
Seu conteúdo proteico é hidrolisado a aminoácidos
e o colesterol esterificado em colesterol livre.
O colesterol livre das células é também transferido
para o HDL nascente, após ser esterificado,
estimulado pela enzima lecitina colesterol. Os
ésteres de colesterol são então envolvida ao
fígado. Esse processo consiste no transporte
inverso do colesterol, removendo-o dos tecidos
periféricos e devolvidos ao fígado. Esse papel de
HDL pode ser a base da proteção atribuída a essa
lipoproteína como forte e independente fator de
risco inverso para a DAC. A disponibilidade de HFL
evita o acúmulo de colesterol nas células.
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 LIPOPROTEÍNAS Lp(a) propriedades aterogênicas e sua presença
Os lipídeos, devido a sua insolubilidade no meio nas pessoas com pele branca e amarelada
aquoso, são transportados no plasma em representam fator de risco de aterosclerose
complexos de macromoléculas chamadas independente.
lipoproteínas. Estas são esféricas, com camada
externa formada por proteínas e lipídeos polares
(fosfolipídios e colesterol livre e a camada interna
(core) de lipídeos apolares (triglicerídeos e éster de
colesterol). As lipoproteínas apresentam
características físicas e químicas diferentes devido
a sua composição variada entre lipídeos e
proteínas.
As lipoproteínas são distinguidas de acordo com
sua densidade e são designados pelas iniciais em
inglês dessa separação temos:
 VLDL: Very low density lipoproteins;
lipoproteínas de densidade muito baixa.
 IDL: intermediate-density lipoproteins; ou
lipoproteína de densidade baixa;
 HDL: High density lipoproteins; ou lipoproteína
de alta densidade.
A densidade das lipoproteínas está relacionada com
seu conteúdo de proteínas e de lipídeos como
colesterol, fosfolipídios e triglicerídeos.
Os quilomicros e o VLDL apresentam elevado
conteúdo de triglicerídeos e baixo teor de proteínas.
São de densidade muito baixa e partículas
menores. As lipoproteínas ricas em colesterol são a
LDL, de densidade baixa, e a HDL de densidade
alta. As subclasses de HDL (HDL2 e HDL3),
possuem, além das características diferentes,
funções metabólicas e clinicas distintas.

Apolipoproteínas
As proteínas especificas que constituem as
lipoproteínas são chamadas Apolipoproteínas (Apo)
e são divididas por função e estrutura em classes
de A e H. as Apolipoproteínas têm funções
importante no metabolismo lipídico, como:
 Cofatores enzimáticos no metabolismo das
lipoproteínas;
 Responsáveis pela manutenção da integridade
estrutural do complexo da lipoproteínas;
 No reconhecimento dos receptores de superfície
celular para entrada da lipoproteína no interior
da célula.
Cada classe de lipoproteína tem uma variedade de
Apolipoproteínas em diferentes proporções com
exceção do LDL, que possui apenas apoB-100. No
caso da HDL a principal constituinte é a Apoa-1 em
menor quantidade as Apoc I, II e apoE.
A lipoproteína (a) ou Lp(a) é parecida com LDL,
mas tem uma glicoproteína adicional, chamada de
apolipoproteína(a) ligada a apoB-100 por pontes de
dissulfetos.
A Apoa é estruturalmente parecida ao
plasminogênio e age como inibidor competitivo de
ativador tecidual do plasminogênio (Tpa).
Impedindo a formação de plasmina e, consequente,
formação de fibrinólise, tais características dão à
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