BIOQUIMICA 201103_35

UNIDAD 2: ÁCIDOS NUCLEICOS - FASE 4 TRABAJO COLABORATIVO 1

PRESENTADO POR:
CAMILA ALEJANDRA MENDOZA MONTANO 1.116.264.760

PRESENTADO A
ALBERTO GARCIA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA - UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA – ECBTI
CEAD PALMIRA
ABRIL 20 DE 2017
1. Analice las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo,
la formación de complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten
(Dependencia de la concentración de sustrato).
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la
enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Las reacciones de orden cero, se refieren a aquéllas en las que la velocidad de la
reacción es independiente de la concentración de reactantes. Pará una reacción
catalizada por una enzima, se tiene diferentes órdenes de reacción, dependiendo
de la concentración del sustrato. En el ejemplo de la gráfica se tiene una
concentración fija y constante de enzima que no varía a lo largo del experimento.
Lo único que cambia es la concentración del sustrato. A bajas concentraciones de
sustrato, la velocidad de la reacción depende de la tendencia inherente a reaccionar
en la superficie de la enzima y de la concentración del sustrato, por lo que la
velocidad aumenta al aumentar la concentración del sustrato. En esta parte de la
curva se tiene una típica reacción de primer orden. En el extremo derecho de la
gráfica.
EL MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
El planteamiento del modelo se inicia con la suposición de que las reacciones
catalizadas por una enzima proceden en dos pasos. En la primera etapa, la enzima
se una al sustrato para dar el complejo enzima-sustrato [ES] en donde K1 es la
constantes de velocidad de segundo orden que describe la interacción de la enzima
con el sustrato; k2 es la constante de velocidad de primer orden para la disociación
del complejo ES y Ks la constante de equilibrio para la disociación del complejo ES.
En la segunda etapa, el complejo ES forma el producto (P) y lo libera con una
constante de velocidad de primer orden que se llama constante catalítica (K3),
debido a que está asociada al proceso catalítico de la transformación del sustrato
en producto. En los primeros momentos de la reacción la concentración del producto
P, es depreciable y se hace la suposición simplificadora de que puede ignorarse la
reacción inversa PS.
1. Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M) son importantes
en el metabolismo.
Si bien sabemos la obtención de la Km y la Vmax de una enzima, es importante no
sólo porque son parámetros que la identifican, sino también por motivos que, en
ocasiones, pueden ser de vital importancia. Podemos hablar de un tipo de leusemia
(enfermedad en la que los glóbulos blancos proliferan anormalmente) pueden
evitarse por la administración de una enzima, la Asparraginasa, que cataliza la
reacción de hidrólisis de la asparragina (Asn) a ácido aspártico (Asp), es así que la
Asn presente en la sangre es un principio nutritivo para el crecimiento de los
linfocitos malignos; el problema apareció cuando se utilizaron distintas fuentes de
asparraginasa, descubriéndose que no todas eran eficientes. Al final se encontró la
razón. Estas enzimas, de diferentes fuentes (animal, vegetal o microbiana), tenían
diferente Km respecto a la Asn. Como la [Asn] en la sangre es muy baja, sólo
aquellas enzimas con el valor de Km muy bajo (una mayor afinidad por el sustrato)
serían capaces de provocar la hidrólisis de la Asn. Así, se comprobó al obtener los
parámetros que la enzima que presentaba menor Km para la Asn era la de una
bacteria (E. coli), y fue la que se utilizó para controlar la enfermedad.