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As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação. Para
reagir, as moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada
e que a colisão deve levá-las a adquirir uma quantidade mínima de energia que lhes
permita atingir um estado reativo, chamado de estado de transição. Para levar todas as
moléculas de um mol de uma substância até o estado de transição, necessita-se de uma
quantidade de energia definida como energia de ativação. Essa energia é, portanto, a
barreira que separa os reagentes dos produtos. A velocidade de uma reação será
diretamente proporcional ao número de moléculas com energia igual ou maior do que a
energia do estado de transição.
"Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de
processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no
futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os
mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus
tecidos." A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o "poder
catalítico" mencionado no texto deve-se? Explique sua resposta:
Podemos dizer que o poder catalítico é consequência das proteínas, uma vez que as
enzimas atuam como catalisadores e são um tipo de proteína.
A seta indica que ponto? Qual mecanismo químico ocorre? Explique sua resposta:
Indica o ponto ótimo de temperatura para a atividade enzimática. A temperatura é um fator
importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma
reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma
determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores
possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa
temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que
estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é
máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a
enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a
faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água
quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.
j) J.B.S. Haldane Linus Pauling estabeleceram que o sítio ativo deve ser
complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim, quando o
substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a
formação do estado de transição. Explique este postulado.
A noção que se tem hoje sobre o funcionamento das enzimas foi inicialmente proposta por
Haldene, em 1930, e posteriormente elaborada por Linus Pauling, em 1946. O sítio ativo
deve ser complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim, quando o
substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a formação do
estado de transição.
É claro que o sítio ativo deve também ser capaz de interagir com o substrato, ou com
parte dele, para que o complexo enzima-substrato se forme. Na verdade, o que ocorre é
que inicialmente algumas interações fracas são formadas entre a enzima e o substrato,
tornando possível a ligação destas duas moléculas. Uma série de outras interações são
formadas, favorecendo a distorção da molécula do substrato, e, enfim, a formação do
produto.
Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de
modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente
entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais
essenciais da enzima. Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que
atinja uma máxima inibição. As substâncias que modificam quimicamente os resíduos de
aminoácidos específicos podem agir como inibidores irreversíveis. Os inibidores
irreversíveis são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.
Catálise Ácido-base
Catálise ácido-base
Os sítios ativos dispõem aminoácidos carregados próximos
- Microambiente hidrófobo e interações podem alterar o pKa dos radicais ionizáveis
Catálise ácido-base em concerto
- Participação simultânea de um ácido e de uma base
A transferência parcial de prótons entre o substrato e enzima reduz a ΔG‡
Catálise ácido geral um grupo ácido doa um próton para o substrato
Catálise base geral um grupo básico aceita um próton do substrato