ENZIMAS

CONCEPTO :

Las enzimas son catalizadores orgánicos, de diferentes tamaños, y estructura terciaria, que
activan las reacciones químicas celulares, aumentando su velocidad, y son producidas por la
propia célula. Están formadas por una molécula de proteína, la apoenzima y además por un
grupo no proteico, las coenzimas, que es común que se representen por un compuesto
vitamínico. Para actuar necesitan adecuadas condiciones termodinámicas, actúan en
cantidades pequeñas y con recuperación indefinida.

CARACTERISTICAS

Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que gracias a estas
características pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva.

A continuación mencionaremos algunas de estas características:

 Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono

(C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre
con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su
importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de
enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún
modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser
motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima.

 Son proteínas que actúan como catalizadores :

o Modificando la velocidad de la reacción que catalizan

o Rebajando la energía de activación de la reacción que regulan

 La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción que
catalizan, además de ser muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de una enzima
facilita su identificación.
 Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes
 Su elevada especificidad es su mayor característica.
 Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la
acción de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeñas.
 No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son
transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas.
 No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es
catalizar la reacción.
 Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su
actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.
 Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor
parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren
desnaturalización, no dializan y sufren saturación.
 Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.
 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.
 Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.
 Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una
estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces.
  Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.
 Las enzimas se clasifican por tipo de reacción y mecanismo
 La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como
reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y
del monofosfato de adenosina.
 Pueden considerarse como segundo sustratorealizar las actividades correspondientes
de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos algunas de estas
características:

NOMENCLATURA

 Nombre recomendado (es el más común):

o Tienen subfijo “asa”ligado al substrato de la reacción

o Ejemplo :glucosidasa y ureasa

 Nombre sistemático:

o Las enzimas se dividen en 6 clases principales

o Se especifica el nombre sustrato seguido de la reacción catalizada y el subfijo asa

o Ejemplo : D-glyceraldehido 3-fosfato NAD+ oxidorreductasa

ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.

Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades
químicas que caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. En efecto, se ha podido
comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por
efecto de los mismos agentes que afectan a las demás proteínas; la conformación
tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta indispensable para que ésta
desempeñe su función. Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas,
presentan un centro activo a través del cual interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que
en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las
superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos
funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de
interacciones débiles entre sí). Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de
especificidad química que presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el
enzima y su sustrato.

Centro activo :

El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada
interiormente por una serie de restos de aminoácidos (Figura 14.2). Por regla general los
aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena
polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que
estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una
consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la
conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no
siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos
categorías:
a)Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica.
Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.

b)Aminoácidos de unión.- Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen
grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de
sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición
adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar (ver Figura 14.2).

PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

 Eficacia de la catálisis

o Son catalizadores más potentes:actúan en concentraciones muy pequeñas

o La velocidad de catálisis es muy alta (108-1020 veces que sin enzimas)

o El rendimiento es muy alto

o Las condiciones de reacción son suaves (fisiológicas)

 Especificidad

La especificidad es una característica de mayor relevancia en las enzimas y es

determinante en la regulación del mecanismo celular. Esta propiedad reduce la
variabilidad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar.

Puede ser :

o Absoluta o de substrato : Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de

substrato. se es el caso de la deshidrogenasa succinica, que es especifica para
el succinato, o la L-glutamico deshidrogenasa, especifica para el glutamato.

o Relativa o de reacción : Si la enzima puede actuar sobre substratos con

estructuras muy similares . Si la enzima puede actuar sobre substratos con
estructuras muy similares
  Regulación

La regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad

enzimática. Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no son
excluyentes entre sí. Se puede regular su concentración, modificar su conformación
con ligandos activadores o inhibidores, modificar su localización celular o introducir
modificaciones covalentes como metilación o fosforilación que incluso pueden llegar a
alterar la enzima de forma irreversible. No todas las enzimas tienen la misma
importancia en la regulación de una ruta. Suele ser especialmente clave la regulación
de las enzimas que catalizan reacciones poco favorables con energía de activación
elevada. En muchos casos las reacciones termodinámicamente desfavorables se
acoplan a reacciones espontáneas favorables que les aportan energía. Éste es el caso
de la hidrólisis del ATP (reacción favorable) asociada a los procesos de biosíntesis.

 Reversibilidad

Mecanismos de reversibilidad :

o salto energético grande

o Compartimiento celularde algún paso,lo que separa enzima sustrato

FUNCION

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su
importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción
química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio
químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.