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Introducción

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas,
catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en
los productos que necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se
consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores
de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo
interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de determinadas
reacciones.

Las enzimas son consideradas catalizadores específicos, hay diferentes tipos de


enzimas y cada tipo de enzima cataliza solo una reacción en específico. Las
enzima,s cualquiera que sea siempre actúan sobre moléculas denominadas
sustratos. Estos sustratos se junta a una región de la enzima la cual se llama el sitio
activo este es el lugar en donde la enzima cataliza al sustrato.

Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la


actividad química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores, que son
sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas
durante el proceso. Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar
una y otra vez repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en
cada segundo. Tanto los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la
enzima son muy importantes, pues a causa de estos puede incrementar o disminuir
la velocidad de reacción.

La mayoría de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en el


cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo. Si el
ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado ácido o demasiado básico, la
enzima puede desnaturalizarse de forma irreversible o transformarse de modo que
su forma no le permita más llevar a cabo la funcion que posee de manera
apropiada.
La catalasa es una enzima que se puede encontrar en bastantes organismos vivos,
y cataliza la reacción de peróxido de hidrógeno (𝐻2 𝑂2 ) en agua y oxígeno.

El 𝐻2 𝑂2 es uno de los productos del metabolismo celular en diversos organismos,


pero dado su potencial de toxicidad, es transformado rápidamente por la catalasa.
Esta proteína presenta actividad enzimática de tipo óxido-reductasa sobre el
peróxido de hidrógeno (𝐻2 𝑂2 ) el cual constituye el sustrato para esta enzima y lo
descompone en oxígeno y dos moléculas de agua

Esta enzima se caracteriza por su alta capacidad de reacción, pero relativamente


poca afinidad por el sustrato. Presenta 2 funciones: la catalítica y la peroxidativa,
ambas se pueden representar por la ecuación:

𝒄𝒂𝒕𝒂𝒍𝒂𝒔𝒂
𝟐𝑯𝟐 𝑶𝟐 → 𝟐𝑯𝟐 𝑶 + 𝑶𝟐

La reacción general entraña la reducción del sustrato tomando los átomos de


hidrógeno aportados por el donador, y los productos finales serían el sustrato
reducido y el donador oxidado

En la reacción peroxidativa la enzima puede utilizar como donadores de hidrógeno


al metanol, etanol, ácido fórmico, fenol y formaldehído. Esta función se puede
realizar con monómeros, dímeros y tetrámeros, en cambio en la función catalítica, el
donador es otra molécula de 𝐻2 𝑂2. Esta función solo puede ser realizada por la
enzima en su forma tetramerica, es decir con cuatro cadenas polipeptídicas.

En los mamíferos esta enzima se encuentra en todo tipo de células, siendo su


actividad mayor en el hígado, riñón y eritrocitos. Un mol de catalasa puede
descomponer 5.000.000 moléculas de 𝐻2 𝑂2 por minuto a 37°C, esto se conoce
como número de recambio y representa uno de los más altos de toda la
enzimología.

Además, la catalasa cumple una función protectora contra diferentes


microorganismos patógenos, sobre todo los anaerobios. Estas bacterias anaerobias
mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esto que el oxígeno producido por
esta enzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos. Tal que, la
ausencia de dicha enzima por defectos genéticos (acatalasemia), causa importantes
infecciones en la mucosa bucal, llegando a causar pérdida de dientes y graves
lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.

Cuestionario

1.- Investigar si existe alguna diferencia entre la catalasa animal y la vegetal.


La catalasa vegetal se encuentra en los peroxisomas, conformada por el 40% de su
composición y la catalasa animal está presente en peroxisomas y mitocondria

2.- ¿Qué función desempeña la regulación de fosfatos?


Su principal función es el incremento de retención de humedad de las proteínas, es
utilizado como transporte para células, ya que este no modifica el funcionamiento
celular.

3.-¿Qué se entiende por actividad específica de la enzima?


Se refiere a la actividad de una enzima por miligramo (mg) de proteína o por mililitro
de disolución (ml). La actividad enzimática puede ser afectada por otras moléculas.
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de
las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha
actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su
actividad. [4]

4.- Explicar, ¿Qué sucede en el matraz no. 3?, ¿Existirá actividad de la


catalasa?
En el matraz 3 se realizó un calentamiento leve de la enzima, por esta razón la
catalasa reacciono de una manera más eficaz pues al ser calentada de manera
suave la velocidad de reacción se incrementó el doble o triple, ya que la actividad
enzimática se ve afectada con la temperatura, es decir, a mayor temperatura
aumenta la velocidad de reacción. Si existe actividad enzimática, la única forma que
esta dejara de existir es si se eleva la temperatura fuera del rango (el rango de
actividad de la mayor parte de las enzimas se encuentra entre 10-50 °C), pues
aumenta de golpe y dura muy poco tiempo pues la temperatura elevada primero
desnaturaliza la enzima, luego coagula la proteína enzimática, con lo cual
desaparece la actividad enzimática. [1]

5.-Explicar otros métodos que se pueden emplear para desnaturalizar esta


enzima y su efecto.
Método titrimétrico por permanganimetría: Este método consiste en una preparación
de catalasa que se incuba con una concentración conocida de peróxido de
hidrógeno durante cierto tiempo y en condiciones adecuadas. Al cabo de este
tiempo, la reacción se detiene por adición de H2SO4 2N y luego se titula con una
solución de permanganato de potasio (KMnO4).

6.-¿Cúal es la fórmula para calcular la concentración de los componentes de


cualquier solución reguladora?

𝑨𝒄𝑯 ↔ 𝑨𝒄− + 𝑯+ [𝑨𝒄− ][𝑯+ ]


𝒌𝒂 =
[𝑨𝒄𝑯]
7.-¿Qué tipo de inhibición presenta el cianuro en la actividad de la catalasa?
Como el cianuro es un inhibidor que actúa sobre iones metálicos de las enzimas
tales como la catalasa, que se ve afectada por la acción de este inhibidor ya que
reacciona con el Fe de la hemoglobina impidiendo la unión con el sustrato, se puede
deducir que este inhibe las enzimas desde su sitio activo, y por consiguiente es una
inhibición irreversible. [5]

8.- ¿Por qué se realiza el experimento a 0°C?


La velocidad de una reacción catalizada por una enzima se incrementa al aumentar
la temperatura a la cual se lleva a cabo la reacción, por lo tanto, a 0°C no hay
actividad enzimática.

Fig.1 Actividad enzimática vs temperatura.


9.- Anexar en el reporte los cálculos y resultados obtenidos en la práctica.

matraz 1 matraz 2 matraz 3 matraz 4 matraz 5

mL de KMnO4 1.1 2.1 0.4 0.5 0.8


gastados

H2O2 2.77510-5 2.77510-5 2.77510-5 2.77510-5 2.77510-5


restante(mol)

KMnO4 2.22 mL 2.22 mL 2.22Ml 2.22mL 2.22 mL


descompuesto

Actividad 1.951 1.987 1.963 1.993 1.995


específica

Fig. 2. Tabla de resultados.

Cálculos.
A) Si dos moles de KMnO4 se descomponen en 5 moles de H2O2 en 5 moles de
H2O2 en los moles de KMnO4 utilizados, ¿Cuántos se descompondrán?

Si en promedio se utilizaron 2,22 mL de KMnO4 y siendo una solución 0.005


molar, quiere decir que en 1000 mL hay 0.005 moles de KMnO 4, entonces en
esos 2.22 mL de KMnO4 habrá 1.11x10-5 moles.
Entonces si en dos moles de KMnO4 descomponen 5 moles de H2O2 ,
1.11x10-3 descomponen 2.775x10-5 mol de H2O2.

B) Si 1 mol de KMnO4 se encuentra en 5 moles de H2O2, ¿Cuántos moles de


H2O2 se estarán descomponiendo?
Se estarían descomponiendo 5.55x10-3 moles de H2O2

1 𝑚𝑜𝑙 𝐾𝑀𝑛𝑂4 → 5 𝑚𝑜𝑙𝑒𝑠 𝑑𝑒 𝐻2 𝑂2


5.55 × 10−5 → 𝑋
𝑋 = 2.775 × 10−5 𝑚𝑜𝑙 𝑑𝑒 𝐻2 𝑂2
Resultados y discusión

La catalasa reacciona a mayor velocidad cuando se incrementa la temperatura, pero


este incremento debe ser muy suave, pues a menor temperatura, la reacción no se
puede llevar a cabo adecuadamente.

 En el matraz 3 se realizó un calentamiento leve de la enzima, por esta razón


la catalasa reacciono de una manera más eficaz pues al ser calentada de
manera suave la velocidad de reacción se incrementó el doble.
 En los matraces 1,2, 4 y 5 se pudo observar una mayor concentración de
H2O2 ya que al no ser calentada la catalasa esta no reacciono de manera
adecuada y por lo tanto no se eliminó completamente el H2O2.
 En el matraz donde tuvo más presencia el H2O2 fue en el matraz 1 pues la
temperatura de la catalasa se encontraba a 0°C y esto se encuentra por
debajo de los límites de temperatura en los que actúa la catalasa.

Se encontró que el pH propicia las condiciones para obtener mayor actividad


enzimática, también se demostró que a mayor concentración del sustrato hay un
efecto positivo en la velocidad de reacción.

Conclusión
La catalasa es una enzima muy importante para el cuerpo humano ya que esta
puede descomponer el H2O2 en agua y oxígeno, también se conoció cómo influye
la temperatura para que exista actividad enzimática, al realizar el procedimiento en
los diferentes matraces se observó que cuando se somete la enzima a temperaturas
entre 10 y 50 °C, aumenta la velocidad de reacción de esta.
Bibliografía

[1] Química Orgánica y bioquímica, Burton D.J. Mc. Graw Hill. Ed.
[2] Revista cubana de investigaciones biomédicas.
Rev. Cubana de investigación biomédica V.15, N°2. Cd de la Habana, Julio-
diciembre 1996.
[3] Ácidos, bases, pH y soluciones amortiguadoras, Velázquez Monroy Ma.
De la Luz.
[4] Bioquímica, curso básico, John L. Tymoczko, Ed. Reverté
[5] Determinación de la actividad enzimática, UAQ.
Recuperado de: http://www.uaq.mx/investigacion/difusion/veranos/memorias-
2010/12%20Verano%20Ciencia%20Region%20Centro/UAQ%20Cedillo%20Ji
menez.pdf

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