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Bioquímica I
Magaly Matamoros
Erika Merchán
TEMA:
Docente:
08-diciembre-2014
Cuenca – Ecuador
Contenido
Introducción: ................................................................................................................................. 3
Objetivos Generales ...................................................................................................................... 3
Objetivo Específico ........................................................................................................................ 3
Desarrollo ...................................................................................................................................... 3
Colágeno.................................................................................................................................... 4
Propiedades del colágeno ......................................................................................................... 4
Tipos de colágeno...................................................................................................................... 4
Composición .............................................................................................................................. 5
Estructura .................................................................................................................................. 5
Síntesis del colágeno. ................................................................................................................ 5
Funciones: ................................................................................................................................. 6
Enfermedades relacionadas con la síntesis del colágeno ......................................................... 6
ELASTINA ....................................................................................................................................... 7
Propiedades estructurales ........................................................................................................ 7
Funciones .................................................................................................................................. 7
Bibliografía .................................................................................................................................... 9
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Introducción:
El conjunto de aparatos de sostén y soporte (huesos, cartílagos, tendones y
ligamentos, dermis y capsulas de órganos) reciben el nombre de tejido conectivo, el
cual está formado principalmente por células llamadas fibroblastos. Una característica
del tejido conectivo es su matriz celular (MEC) en la cual están incrustadas las células
de tejido conectivo. Esta matriz de tejido está formada esencialmente por proteínas,
polisacáridos y agua. Y su estructura se adapta a los requerimientos funcionales. Los
principales componentes de la matriz celular se dividen en proteínas fibrosas,
polisacáridos, que frecuentemente están unidas a las proteínas y proteínas de
adhesión. (1) (2)
Los fibroblastos del tejido conectivo sintetizan principalmente colágeno, el cual es una
familia de proteínas fibrosas que conforman la matriz extracelular del tejido. El
colágeno presenta, en cada uno de los tejidos en los cuales se encuentra, una
estructura característica acorde a la función que desempeña en cada uno de ellos.
Esta proteína constituye el 6% del peso total del cuerpo humano. La elastina en
cambio es el componente principal de las fibras elásticas, esenciales en ciertos tejidos
que han de ser elásticos y resistir la tensión, recuperando su conformación inicial
cuando ésta cesa. Esta proteína es muy abundante en la matriz extracelular de la piel,
pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos, especialmente en las paredes arteriales. (1)
(2)
Objetivos Generales
Desarrollar una investigación de las proteínas: colágeno y la elastina, como
constituyentes del tejido conectivo del ser vivo.
Determinar mediante investigación bibliográfica las propiedades y funciones
estructurales del colágeno y elastina.
Objetivo Específico
Realizar una sustentación de la investigación realizada
Desarrollo
Las escleroproteinas son proteínas que forman parte de las estructuras tisulares,
poseen una estructura fibrosa, son muy poco solubles en agua y en soluciones salinas
diluidas. Sus cadenas poli peptídicas tienen una gran cantidad de estructura
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secundaria y se disponen formando largas fibras u hojas grandes. Son proteínas
fuertes mecánicamente, que constituyen los tejidos de sostén de los vertebrados. Las
más características son: colágeno, elastina y queratinas. (2)
Colágeno
El colágeno es la proteína estructural fibrosa más abundante en el organismo de los
vertebrados, con una proporción de casi un 25% del contenido proteico total,
constituyendo también en la proteína más abundante del organismo humano, y la
encontramos principalmente en la piel, huesos, cartílagos, tendones, ligamentos,
vasos y fibras como la córnea del ojo y la dentina. (1)
Tipos de colágeno
Existen varios tipos de colágeno adaptados para diferentes funciones. Para el
colágeno I es el más abundante (90% del colágeno corporal) está formado por
moléculas de aproximadamente 285 Kd deplegadas en forma de fibras de 1,4 nm de
diámetro y cerca de 300 nm de largo. Además del colágeno tipo I existen otros
diferentes tipos de colágenos que presentan funciones estructurales: (2) (4)
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Composición
El colágeno presenta una composición característica de aminoácidos: glicina 33%,
prolina 12-20%, 4-hidroxiprolina 10% y 5-hidroxilisina en menor proporción, carece de
cisteína y su proporción de triptófano es muy pequeña.
Estructura
El colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. Es fibrosa extracelular e
insoluble en agua y resistente a todo tipo de
tensiones. Adopta una conformación
helicoidal característica con giro hacia la
derecha. Tres hélices de colágeno se
asocian para formar una superhélice con
giro hacia la izquierda conocida como
tropocolageno, la cual es la unidad
fundamental de las moléculas de colágeno.
Esta unidad estructural presenta una masa
molecular de 285000 Da, es una molécula
en forma de fibra de 3000 Å de longitud y 15
Å de diámetro. (2) (4) Triple hélice de colágeno (1)
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El precursor se asocia con otras moléculas y forma la triple hélice característica; para
lo cual se da un proceso en el que se elimina el amino terminal y las extensiones del
carboxilo terminal del polipéptido. La lisilooxidasa, es una enzima que posee cobre y
transforma grupos ε-amino (-NH2) en aldehídos, modifica ciertos residuos lisilo. Los
aldehídos pueden pasar por una condensación de aldol para formar un doble enlace
C=C o una base de Schiff con el grupo ε-amino de un residuo lisilo no modificado que
después se reduce y forma un enlace C-N único. Estos enlaces covalentes unen los
polipéptidos individuales y confieren a la fibra fuerza y rigidez. (5)
Funciones:
Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en
la que toman forma los órganos y tejidos, siendo además responsable por la firmeza,
elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la transmisión
de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la
distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc. La
elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido de
colágeno que ellos poseen. (2)
Ontogénesis imperfecta: las personas que presentan esta enfermedad se los conoce
también como “niños de cristal”, se trata de una enfermedad infecciosa que afecta al
colágeno tipo I por la mutación de la cadena α I, en la cual el residuo 988 es una Cys
en lugar de una Gly, este cambio en un solo residuo afecta a todos los tejidos con
colágeno tipo I, lo que hace que los huesos sean especialmente quebradizos. (2)
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ELASTINA
Es el componente principal de las fibras elásticas, esenciales en ciertos tejidos que
han de ser elásticos y resistir la tensión, recuperando su conformación inicial cuando
ésta cesa. Esta proteína es muy abundante en la matriz extracelular de la piel,
pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos, especialmente en las paredes arteriales que
requieren una gran elasticidad. (6)
Propiedades estructurales
La elastina es una proteína fuertemente hidrofóbica que se sintetiza en forma soluble
(tropoelastina), se modifica postraduccionalmente, se empaca y se transporta a sitios
específicos de la superficie celular, donde se producen las uniones cruzadas y el
ensamblaje final para la formación de las fibras. Se caracteriza por presentar una
composición de aminoácidos muy peculiar, con un bajo contenido en residuos ácidos
o básicos, y una muy alta proporción de aminoácidos hidrofóbicos, especialmente
valina. Por otro lado, contiene varios derivados de lisina que sirven de base de
elastina, las cuales son fundamentales para las propiedades elásticas de la molécula.
Presenta un alto grado de distensibilidad reversible e incluso tienen la capacidad de
deformarse en grandes extensiones con pequeñas fuerzas. (6)
Funciones
La elastina confiere a los tejidos y órganos la capacidad de estirarse sin llegar a
desgarrarse. Debido a su función estructural y a su relativa insolubilidad, la elastina se
clasifica como proteína fibrosa. (3)
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apolares entre los que están: la glicina (1/3 de los residuos son de este
aminoácido), alanina, valina, prolina y lisina, entre otros. La elastina carece de
estructura secundaria regular, pero presenta una estructura enrollada al azar en la cual
los residuos de aminoácidos dentro de la estructura plegada son altamente móviles.
Esta estructura cinéticamente libre, aunque extensamente entrecruzada, confiere a la
proteína una elasticidad parecida al caucho. En la elastina al igual que en el colágeno.
Las al-lisinas forman entrecruzamientos. Una lisina amino-oxidasa extracelular
convierte las cadenas laterales de lisina en al-lisina. La aminooxidasa es específica de
las lisinas de las secuencias -Lys-Ala-Ala-Lys- y – Lys-Ala-Ala-Ala-Lys, tres al-lisinas y
una lisina no modificada de estas pertenecientes a regiones diferentes de las cadenas
polipeptídicas reaccionan formando la estructura heterocíclica de la desmosina o de la
isodesmosina. Las desmosinas entrecruzan covalentemente las cadenas
polipeptídicas de las fibras de elastina. (3)
Anexo
Deficiencia de anti tripsina alfa- 1.- Origina a una enfermedad variable con enfisema
pulmonar crónico obstructivo (radiografía oscurecimiento). Se produce por la
desinhibición de la actividad de la elastasa leucocitaria con la consiguiente destrucción
de la elastina de los alveolos pulmonares. Esto puede corregirse mediante la
administración endovenosa de la misma.
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Bibliografía
1. Müller-Esterl, Werner. Bioquimica. Fundamentos para Medicina y Ciencias de la vida. las
Proteinas como componentes estructurales. [En línea] 2008. [Citado el: 25 de 11 de 2014.]
http://books.google.com.ec/books?id=X2YVG6Fzp1UC&pg=PA129&dq=colageno+y+elastina+b
ioquimica&hl=es&sa=X&ei=16p0VI_kBOPlsASTooLADA&ved=0CC0Q6AEwAw#v=onepage&q=c
olageno%20y%20elastina%20bioquimica&f=false.
3. Delvin, Thomas M. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. Barcelona : Reverté
S.A., 2004.
6. Jiménez L., Felipe y Merchant, Horacio. Biolegía Molecular y Celular. México : Pearson
Educación, 2003.