Aminoácido

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada Radical) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes
aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo
20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se
denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera
las 5.000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina
alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo
carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos
susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el
conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su
forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son:

 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano (Trp)
 Histidina (His) *
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg) *
 Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados o producidos mediante la síntesis de aminoácidos por el cuerpo
se los conoce como no esenciales y son:

 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys) **
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr) **
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales
de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el
momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la
composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para
cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el
número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la
mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina,
glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina,
triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas
modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.1 2 3

Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación
de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de

puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una
disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el
aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con
en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es
eliminada por proteólisis.4

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina,
el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.