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BIOQUÍMICA
Dr. Roberto Avilés Gonzaga
MÉDICO INTERNISTA
Servicio de Emergencia – HNAL
 O
||
H2 – 1C – OH
1C - H
| TRIOSAS |
H – 2C – OH 2C = O
| |
H2 – 3C – OH H2 – 3C – OH

GLICERALDEHIDO DIHIDROXIACETONA
 AUMENTANDO UN CARBONO A LA VEZ, SE OBTENDRAN:

(ALDOSAS) (CETOSAS)

O
|| H2 – C – OH
C-H |
| C=O
TETROSAS |
H – C – OH
| H – C – OH
H – C – OH |
| H2 – C – OH
H2 – C – OH

O H2 – C – OH
|| |
C-H C=O
| |
PENTOSAS
H – C – OH H – C – OH
| |
H – C – OH H – C – OH
| |
H2 – C – OH ETC. H2 – C – OH
 O O
|| ||
C-H C-H
| |
HO – C – H H – C – OH
| |
HO-C-H2 H2 – C – OH

L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO
 O H2 – C – OH
|| |
EL GLICERALDEHIDO
C-H C=O
TIENE UN CARBONO
| |
ASIMÉTRICO, LA
H – C – OH H2 – C – OH
DIHIDROXIA-CETONA
| DIHIDROXIACETONA
NO .
H2 – C – OH

GLICERALDEHIDO H2 – C – OH
|
A PARTIR DE LOS CUATRO
C=O
CARBONOS, LAS CETOSAS
|
PRESENTAN UN CARBONO
H – C – OH
ASIMETRICO
|
O
H2 – C – OH
O
|| CUANTO MAS ||
C-H COMPLEJOS SON C-H
|
H – C – OH
LOS AZUCARES, |
LOS ISOMEROS OH – C – H
|
ÓPTICOS SE |
OH – C – H
H – C – OH
| VUELVEN
|
H – C – OH IMÁGENES OH – C – H
| ESPECULARES |
H – C – OH
OH – C – H
|
|
H2 – C – OH
H2 – C – OH
D -GLUCOSA
L - GLUCOSA
 O O
|| DOS AZUCARES QUE SE DIFERENCIAN EN LA ||
C-H POSICIÓN DE SU -OH DE CUALQUIERA DE C-H
| SUS ATOMOS DE CARBONO (MENOS EL |
H – C – OH PRIMERO EN ALDOSAS O EL SEGUNDO EN H – C – OH
| CETOSAS) |
HO – C – H HO – C – H
| |
H – C – OH HO – C – H
| |
H – C – OH H – C – OH
| |
H2 – C – OH H2 – C – OH

D -GLUCOSA D -GALACTOSA
 O EN SOLUCION ACUOSA, LA GLUCOSA FORMA DE
|| MANERA REVERSIBLE UN ANILLO, GENERANDO
C-H TRES ESTRUCTURAS POSIBLES EN RESONANCIA
|
H – C – OH OH
|
OH – C – H O

|
H – C – OH EL OH DEL
| CARBONO 1
H – C – OH PUEDE
O
| QUEDAR
H2 – C – OH ARRIBA (b) O
ABAJO (a) DEL
D -GLUCOSA PLANO
OH
 HOMOPOLISACARIDOS

O O O O O O O O

O O O O O O O O
H H H H H H H H
AMILOSA (PUROS
ENLACES a(1,4). CADENA
LINEAL.
O O O O
O O O O AMILOPECTINA (REGION
HO HO HO HO O O DONDE HAY UN ENLACE
a(1,6). CADENA
O O O O O O RAMIFICADA. LOS DOS
H H H H H H EN GLUCOGENO Y
ALMIDON

EN LA CELULOSA, EL UNICO ENLACE ES DE TIPO b(1,4) PERO EL SER HUMANO

NO TIENE
ENZIMAS PARA
SU DIGESTION O O
O O O O O O
O O O O
H H
H H H H
 HETEROPOLISACÁRIDOS

• Están formados por dos

azúcares modificados
repetidos en cadena
(mucopolisacáridos).
– Acido hialurónico.
– Condroitín sulfato.
– Dermatán sulfato.
– Heparina.
– Queratán sulfato.
 DESTINOS METABOLICOS DE LA
GLUCOSA

Biosíntesis de Glucógeno Glucolisis

GLUCOSA

Vía de los ácidos urónicos Vía de las Pentosas

 • 1. Los carbohidratos al hacerse cíclicos
presentan un átomo de carbono que no era
simétrico en la fórmula lineal y que se hace
asimétrico en la cíclica. Este carbono se llama:
– A) Carbono Anfipático.
– B) Carbono Epimérico.
– C) Carbono Anómerico.
– D) Carbono Alostérico.
– E) No existe ningún átomo de carbono que se
comporte así.

Respuesta: C
 • 2. Glucosa y Manosa son epímeros, esto
significa:
– A) La estructura de una es el espejo de la otra.
– B) Son esteroisómeros levorrotatorios.
– C) Uno es el isómero L y el otro el D.
– D) Se diferencian en la configuración de un átomo
de carbono.
– E) Son anómeros.

Respuesta: D
 • 3. Uno de los siguientes es un disacárido
– A) Fructuosa
– B) Galactosa
– C) Lactosa
– D) Glucosa
– E) Ninguna de las anteriores

Respuesta: C
 • 4. El contenido energético de un gramo de
carbohidratos es de aproximadamente:
– A) 2 kilocalorías
– B) 4 kilocalorías
– C) 6 kilocalorías
– D) 8 kilocalorías
– E) 12 kilocalorías

Respuesta: B
 • 5. La célula oxida a la glucosa, generando:
– A) ATP
– B) Oxígeno
– C) Calor y proteínas
– D) Hidrógeno
– E) NADH

Respuesta: A
PROTEÍNAS
 ¿Qué son las Proteínas?
• Macromoléculas de peso molecular elevado.
• Formadas por compuestos + pequeños – aminoácidos (aa).
• Unidos por enlaces peptídicos, que pueden presentar una o
varias cadenas.
• Existen 20 aminoácidos diferentes
• Hay aminoácidos esenciales y no esenciales.
• Los esenciales necesitan ser consumidos en la
alimentación, no los produce el organismo.
aminoácido

•
proteína
• Los elementos químicos que las conforman son:
C, H, O y N a veces S y P.
• La proteína es importante para el crecimiento y el
desarrollo, especialmente durante etapas críticas
como infancia, adolescencia y embarazo,
lactancia.
• Nutricionalmente son importantes por sus AA
• Estas esenciales moléculas, forman compuestos
tan importantes como; enzimas, hormonas,
anticuerpos.
• Formación y mantenimiento de los tejidos,
síntesis de anticuerpos, formación de
hemoglobina y enzimas.
• 1 gr de proteínas: 4 kcal.
 DIGESTION DE PROTEINAS
ESTOMAGO PROTEINAS
Pepsina

Polipéptidos
LUMEN INTESTINAL
Tripsina Carboxipeptidasa A
Quimotripsina Carboxipeptidasa B
Elastasa Dipeptidasas

ENTEROCITO
Dipéptidos Tripéptidos Aminoácidos
Dipeptidasas
Tripeptidasas

AMINOACIDOS
IMIDAZOL
 Consideraciones en la dieta
• La carencia de proteínas causa una serie de
problemas que incluyen:
– Deficiencias de crecimiento. (Problemas de desarrollo
en fetos)
– Deficiencia: MPE – Malnutrición de Proteína-Energía.
Kwashiorkor y Marasmo.
– Sistema inmunológico deficiente
– El exceso de proteínas:
– Exceso – Los alimentos de proteína animal contiene
alta cantidad de grasa saturada. Riesgos de salud
asociados: problemas cardiovasculares, enfermedades
metabólicos, ACV e infartos.
 Relación proteína-energía
• Un exceso en la ingestión de proteínas en una dieta baja en
energía empeora el balance energético del organismo.
• En consecuencia, el balance energético es un factor
importante para determinar el balance de nitrógeno que
influye en la utilización de las proteínas.
• Los aa que más limitan el VB son los azufrados Lisina y
triptófano.
• Por ello deben complementarse, se considera que el aporte
de proteínas de origen animal y vegetal deberían estar en
proporción del 50%.

•
 Distribución Calórica

Proteínas 15-20%

H de Carbono
50-60%
Lípidos 25-30%
 Aminoácidos
• Los aminoácidos contienen un grupo funcional amino (-NH2) y un
grupo funcional de ácido carboxílico (-COOH). Cuando ambos están
unidos al mismo átomo de carbono se les conoce como α-
aminoácidos.
• Existen 20 α-aminoácidos diferentes que constituyen los pilares o
ladrillos fundamentales que conforman las proteínas.
• Estas proteínas consisten en largas cadenas de polipéptidos
formados por la unión de diversos aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
• Cuando dos aminoácidos se unen, se forma un dipéptido y una
molécula de agua.

•
 Clasificación
Aminoácidos Indispensables (Esenciales) Dispensables y
Condicionalmente indispensables en la dieta humana*
Indispensables Dispensables Condicionalmente
(Esenciales) (No Esenciales) indispensables
(Esenciales)
1. Histidina 1. Alanina 1. Arginina
2. Isoleucina 2. Aspártico 2. Cisteína
3. Leucina 3. Asparagina 3. Glutamico
4. Lisina 4. Glutámico 4. Glicina
5. Metionina 5. Serina 5. Prolina
6. Fenilalanina 6. Tirosina
7. Treonina
8. Triptófano
9. Valina
Fuente: Conocimientos Actuales en Nutrición. 8va ed. 2004.
 Los aminoácidos y su efecto en el
organismo humano
Aminoácido Función / Interviene en:
Alanina Metabolismo de la glucosa
Arginina Producción de hormona del crecimiento, Crecimiento de tejidos y
músculos, Mantenimiento del sistema inmunológico.
Asparagina Sistema Nervioso Central
Ac. Aspártico Desintoxicación del hígado, Manejo de toxinas presentes en sangre
Cisteína Procesos de desintoxicación (radicales libres), Contribuye a dar vitalidad al
cabello (azufre)
Glutamina Utilización de la glucosa en el cerebro.
Ac. Glutámico Funcionamiento del SNC, Estimulante del Sistema Inmunológico
Glicina Composición de tejidos y del Sistema Inmunológico
Histidina Crecimiento y reparación de tejidos relacionados con el Sistema Cardio-
vascular
Serina Desintoxicación del organismo, Crecimiento muscular, Metabolismo de
grasas
 Los aminoácidos y su efecto en el
organismo humano
Aminoácido Función / Interviene en:
Tirosina Neurotransmisión, Tratamiento de la depresión
Prolina Producción de colágeno, Reparación y mantenimiento de músculo y huesos

Leucina Formación y reparación de tejido muscular

Iso-leucina Formación y reparación de tejido muscular
Procesos de crecimiento, Reparación de tejidos, Funcionamiento del
Lisina Sistema Inmunológico, Síntesis de hormonas
Metionina Síntesis de proteínas

Fenilalanina Producción de colágeno (piel y tejido conectivo)

Formación de diversas neurohormonas
Triptófano Procesos de crecimiento, Producción hormonal y función de glándulas,
Síntesis de serotonina (hormona – relajación y sueño)
Treonina Procesos de desintoxicación del hígado
Procesos de crecimiento y reparación de tejidos, Mantenimiento de
Valina sistemas en el cuerpo
 Digestión y absorción de proteínas
• Se digieren activamente en el lúmen intestinal, para
absorberse como aa libres y di y tripéptidos (>
eficiencia de absorción).
• En el enterocito sufren nueva digestión y pasan a
sangre portal.
Digestibilidad: capacidad de absorción de una proteína

𝑵𝒊 − 𝑵𝒇𝒆𝒄𝒂𝒍 𝒕𝒐𝒕𝒂𝒍 − 𝑵𝒇𝒆𝒄𝒂𝒍 𝒆𝒏𝒅ó𝒈𝒆𝒏𝒐

𝑫𝒊𝒈𝒆𝒔𝒕𝒊𝒃𝒊𝒍𝒊𝒅𝒂𝒅 𝒑𝒓𝒐𝒕é𝒊𝒄𝒂 = 𝒙𝟏𝟎𝟎
𝑵 𝒊𝒏𝒈𝒆𝒓𝒊𝒅𝒐

Ni : Nitrógeno ingerido, Nu: Nitrógeno urinario, Nf : Nitrógeno fecal

•
Las proteínas del huevo o leche tienen digestibilidad cercana al
100%. Las carnes 90 % y las proteínas vegetales 70 a 80 %.
 CLASIFICACIÓN
• De Alto Valor Biológico: Carne, pescado, huevos,
lácteos y granos andinos.
• De bajo valor Biológico: Legumbres, cereales, frutos
secos.

La proteína de los granos andinos es una rica fuente de AA

• n
esenciales que puede ser complementada adecuadamente
con otros productos de origen vegetal como: tarwi, haba,
frijol, maíz, cebada, etc.
 Balance Nitrogenado
• Balance nitrogenado:
– Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que
ingerimos. Permite determinar las necesidades de proteína y
AAE en humanos.
– Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El
nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y
la piel.
• Balance Positivo:
– Crecimiento neto: R.N, adolescencia, embarazo, lactancia.
– Procesos de regeneración tisular en el adulto: después de
periodos de desnutrición, convalescencia de Enfs. traumáticas
con lesión tisular, etc.
• Balance Negativo:
– La pérdida supera la ingesta (neoplasias, desnutrición, etc)
 Balance Nitrogenado
• Es el estándar de referencia para definir concentraciones
mínimas de proteínas en la dieta.
• Se suministra durante varios días una (proteína) o (AAE) o
ambos, y se recolectan orina y heces en períodos de 24
horas, para medir excreción de Nitrógeno.

Ni : Nitrógeno ingerido
BN = Ni – (Nu + Nf) Nu : Nitrógeno urinario
Nf : Nitrógeno fecal
El Nitrógeno en sanos se excreta :

70 - 80 % por orina
• 15 - 20 % por deposiciones
3 - 5 % por otras vías.
 Balance Nitrogenado
• Este balance se consigue ingiriendo proteínas en
la dieta:
• Para transformar el N en proteínas multiplicamos
por un factor de conversión (6,25).
• Se asume que la proteína corporal humana
contiene un 16% de N.
Ingesta de N = pérdida de N.

Balance de N positivo: Ingesta de N > pérdida de N.

• Ocurre cuando el nitrógeno ingerido es mayor que el excretado

Balance de N negativo: Pérdida de N. > Ingesta de N Ocurre cuando la pérdida

de nitrógeno es mayor que la ingesta
 • 6. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos no es
un aminoácido esencial?:
– A) Valina.
– B) Ácido aspártico.
– C) Metionina.
– D) Histidina.
– E) Treonina.

Respuesta: B
 • 7. La proteína plasmática más abundante, es:
– A) Albúmina.
– B) Transferrina.
– C) Ceruloplasmina.
– D) Proteína C Reactiva.
– E) Globulina.

Respuesta: A
 • 8. ¿Qué es el PH Isoeléctrico?:
– A) Es igual a la suma de los PH de los aminoácidos
ácidos que forman la proteína.
– B) Tiene el mismo valor para todas las proteínas,
sólo depende del medio en que se solubilicen.
– C) Es el PH al cual un aminoácido es neutro
eléctricamente.
– D) En la igualdad: ph= pk + log. A/B. Se cumple
cuando A/B= 0.
– E) Es el valor del ph al cual un aminoácido tiene la
mínima capacidad tampón.

Respuesta: C
 • 9. ¿Cuál de las siguientes enzimas no participa
en la digestión de las proteínas?
– A) Pepsina
– B) Tripsina
– C) Enteroquinasa
– D) Carboxipeptidasa
– E) Quimiotripsina

Respuesta: C
 • 10. ¿Cuál es el gasto total de energía para la
síntesis proteínica por día en forma de
porcentaje de metabolismo basal en el ser
humano?
– A) 5%
– B) 15%
– C) 30%
– D) 40%
– E) 50%

Respuesta: B
ÁCIDOS NUCLEICOS
 Los nucleótidos forman parte de:
• 1.- DNA y RNA
• 2.- ATP y coenzimas (NAD+, FAD, CoA): proceden
de la adenina
• 3.-Algunos de sus derivados son intermediarios
activados que participan en diversas biosíntesis:
– UDP-Glucosa, precursor de glucógeno
– CDP-diacilglicerol, como precursor de fosfoglicéridos
– S-adenosilmetionina (S-AM), transporta un grupo
metilo activado
• 4.- Reguladores metabólicos: cAMP,
fosforilaciones a partir del ATP.
 FUNCIONES METABÓLICAS DE LOS NUCLEÓTIDOS
Función
1. Metabolismo energético
2. Unidades monoméricas de los ácidos
nucleicos
3. Mediadores fisiológicos
4. Componentes de Coenzimas
5. Intermediarios acitvados
6. Efectores Alostéricos
Ejemplos
ATP (contracción muscular, etc)
NTP y dNTPs (sustratos para el RNA y DNA)
cAMP y cGMP (segundos mensajeros)
NAD, FAD, FMNO y coenzima A
UDP- glucosa (glucógeno), CDP-colina
(fosfolípidos); SAM (metilación)
ATP (efector negativo de la PFK-1); AMP (efector
positivo de la fosforilasa b; dATP (efector negativo
de la ribonucleótido reductasa)
Otros Nucleótidos: Cofactores
 Nucleótidos Cíclicos
• Funcionan como segundos mensajeros

cAMP

cGMP
 INTRODUCCION
• Los nucleótidos son las unidades que
constituyen los ácidos nucleicos.
• La mayoría de las células son capaces de
sintetizar los nucleótidos requeridos para la
síntesis del DNA y RNA.
• No se necesita los nucleótidos de la dieta.
Bases Nitrogenadas
Nucleósidos y Nucleótidos
Ribonucleótidos Desoxiribonucleótidos
 Síntesis de Novo de nucleótidos de
purinas
• Los nucleótidos de purinas son sintetizados
directamente como nucleótidos comenzando
con la ribosa 5’ fosfato.
• Las pirimidinas se derivan de ácido orótico,
una base libre a la cual posteriormente se le
añade la porción de ribosa.
 Biosíntesis de nucleótidos de purina
• El sitio mayoritario de síntesis de purinas es el hígado.
• Comienza con fosforribosilpirofosfato (PRPP) y lleva a
la formación de inosina 5’-monofosfato (IMP)
• La purina se “construye” sobre la ribosa
• Ocurren varias reacciones de amidotransferencia
• La síntesis de IMP requiere 5 ATP, 2 glutamina, 1
• glicina, 1 aspartato, 1 CO2 y 2 metiloss
• Los metilos son llevados por el tetrahidrofolato en
forma de N5,N10-metilnil-THF y N10-formil-THF
• Del IMP derivan el ATP y el GTP
Biosíntesis de novo de nucleótidos de
purina
 Catabolismo de Purinas
• En primer lugar, los ácidos nucleicos son
degradados por nucleasas.
• Luego, los nucleótidos son desfosforilados a
nucleósidos por fosfatasas y nucleotidasas.
• Los nucleósidos son degradados por
nucleosidasas o nucleósido fosforilasas:
– nucleósido + H2O base + ribosa
– nucleósido + Pi base + ribosa-1-P
• La ribosa-1-P es isomerizada a ribosa-5-P
 Catabolismo de Purinas
• Las purinas son degradas a hipoxantina y
xantina
• La xantina a ácido úrico por la enzima xantina
oxidasa
• El ácido úrico es el producto de excreción de
las purinas en el hombre.
• En otros vertebrados, el ácido úrico es
degradado a alantoína por la urato oxidasa y
éste a alantoato, urea o amonio.
Manifestaciones
Gota: Causas
 Gota: Causas
• Mutaciones en la PRPP
amidotransferasa
• Hace a la enzima menos
sensible a la inhibición
por retroalimentación por
nucleótidos de purina.
• La pérdida de control
tambien aumenta el flujo
a través de este paso
limitante.
• La síntesis de purina y
ácido úrico.
 Gota: Causas
• Deficiencia de la HGPRTasa
• La reacción HGPRTasa
cuando esta activa consume
PRPP
• Cuando la HGRTPasa es
deficiente, disminuye el
flujo a través de esta
reacción lo que trae un nivel
estable de PRPP.
• la actividad intracelular de
la PRPP amidotransferasa 
• de la síntesis de purinas y
ácido úrico
 Hiperuricemia y gota: tratamiento
• Dieta , disminución en la
ingesta de alimentos ricos
en purinas
• Farmacológico: Alopurinol
• Análogo estructural de la
hipoxantina que inhibe
fuertemente a la xantina
oxidasa
• La inhibición causa la
acumulación de la
hipoxantina y la xantina, las
cuales son más solubles y
más excretables que el
ácido úrico.
 Sindrome Lesch-Nyhan
• Desorden hereditario raro causado
por la deficiencia de la enzima
hipoxantina-guanina
fosforibosiltransferasa (HGPRTasa)

• El aumento del PRPP intracelular

determina la sobreproducción de
purinas

• Se manifiesta como una artritis

gotosa severa y algunas
manifestaciones neurológicas,
desordenes en el comportamiento,
dificultad en el aprendizaje,
comportamientos hostiles y agresivos
hacia si mismo (auto mutilación) ,
deficiencia general, fatal antes de los
18 años
 Enfermedad de Von Gierke
• Deficiencia de glucosa-6-fosfatasa – aumenta
la disponibilidad de la G6P para la ruta de la
pentosa fosfato.
• Aumento de la producción del precursor del
PRPP
• ribosa-5-fosfato  PRPP
• PRPP acelera la síntesis de novo de purinas lo
que lleva a una sobreproducción de purinas y
hiperuricemia
 Hipouriciemia
• Asociado con la excreción aumentada de la
hipoxantina y xantina.
• Causada por una deficiencia de la xantina
oxidasa debido a un defecto genético o a un
daño severo en el hígado.
• Los pacientes presentan xantinuria y litiasis
de xantina.
 Metabolismo de Pirimidinas
• A diferencia de las
purinas, las pirimidinas
NO se sintetizan como
nucleótidos. Primero se
sintetiza el anillo a
partir de bicarbonato,
aspartato y amonio.
• Luego se une a PRPP. En
primer lugar se sintetiza
el UTP, de éste derivan
los otros.
 Metabolismo de Pirimidinas
• Requiere del aspartato
como donador de
carbono y nitrógeno
• Glutamina como
donador de nitrógeno
• CO2 como donador de
carbono
 Síntesis De Novo de las
Pirimidinas:Pasos
• El primer paso en la síntesis de pirimidinas es la formación
de carbamoil fosfato con la carbamoil fosfato sintetasa II a
expensas de amonio, bicarbonato y dos ATP
• Enzima citosólica, a diferencia de la carbamoil fosfato
sintetasa I, enzima mitocondrial del ciclo de la urea. Paso
regulado.
• El amonio para la síntesis del carbamoilfosfato proviene de
la glutamina.

•
 Pasos: Generación de Orotato
• El carbamoil fosfato reacciona con el aspartato en una reacción
catalizada por la aspartato transcarbamoilasa (ATCasa).
– Este es el paso comprometido de la síntesis y está regulado en
bacterias.
– El producto carbamoilaspartato se convierte en dihidroorotato con la
dihidroorotasa.
– La dihidroorotato deshidrogenasa, enzima mitocondrial, forma el
orotato.
• Las actividades las primeras tres enzimas de la síntesis de
pirimidinas
– Carbamoilfosfato sintetasa II
– Aspartato transcarbamilasa
– Dihidroorotasa
• están en un mismo polipéptido de 243 kDa.
 Desórdenes Clínicos del Metabolismo
de las Pirimidinas
• Debido a que los productos del catabolismo de
pirimidina son solubles, pocos desórdenes
resultan del exceso en los niveles de síntesis o
catabolismo.
• Dos desórdenes heredados que afectan la
biosíntesis de pirimidina son el resultado de
deficiencias en la enzima bifuncional que cataliza
los dos últimos pasos de la síntesis de UMP
orotato fosforibosil transferasa y
• OMP decarboxilasa.
 Aciduria Orótica
• Estas deficiencias resultan en aciduria orótica que
causa retardo en el crecimiento y anemia severa
causada por eritrocitos hipocrómicos y la médula
megaloblástica.
• La leucopenia es también común en acidurias oróticas.
• Los desórdenes pueden ser tratados con uridina y/o
citidina, que conducen al incremento en la producción
de UMP por medio de la acción de las nucleosido
cinasas.
• El UMP entonces inhibe la CPS-II, atenuando así la
producción de ácido orótico.
Acidurias Oróticas
 Antimetabolitos
• Análogos estructurales de la bases de purina y
pirimidina o de nucleósidos que interfieren
con reacciones metabólicas específicas
• 6-mercaptopurina (6-MP)
• 5-Fluorouracil (5-FU)
• Citosina Arabinosido (AraC)
 6-Mercaptopurina (6-MP)
• Droga antitumoral muy
útil en humanos
• Usando el PRPP y la
HGPRTasa forma la 6-
mercaptopurina
ribonucleósido 5’
monofosfato que sirve
como un efector
negativo de la PRPP-
amidotransferasa
 Citosina Arabinósido (AraC)
• Se utiliza en el tratamiento
de varias formas de cáncer
• Es metabolizado a citosina
arabinosido 5’-trifosfato
(araCTP) para ejercer sus
efectos citotóxicos
• araCTP compite con el cCTP
en la reacción de la DNA
polimerasa y araCMP es
incorporado en el DNA, lo
cual inhibe la síntesis de la
cadena en crecimiento.
 Antifolatos
• Análogos del folato que
interfiere con los pasos
metabólicos en los que
el tetrahidrofolato
participa ya sea como
sustrato o producto
 Metotrexato (MTX)
• Interfiere la formación
del dihidrofolato y
tetrahidrofolato
inhibiendo
específicamente a la
dihidrofolato reductasa
(DHFR)
 Antivirales
• Las enzimas de la síntesis de nucleótidos han
sido estudiadas como sitios blancos de la
acción de drogas antivirales o antimicrobianas.
• Los análogos de purina y pirimidina pueden
dirigirse a estas enzimas y asi controlar o
ayudar en el tratamiento de las enfermedades
virales.
 Acicloguanosina (Aciclovir)
• Análogo de purina, comunmente usado en el
tratamiento del herpesvirus (HSV)
• Es convertido a monofosfato por una HSV-timidina
quinasa específica presente solo en las células
infectadas con el virus
• La acicloguanosina monofosfato es fosforilada a las
formas di y trifosfato
• La acicloguanosina trifosfato sirve como un sustrato
para la DNA polimerasa específica de HSV y es
incorporado en la cadena de DNA en crecimiento,
causando la terminación de la cadena.
 3’-azido-3’desoxitimidina (AZT)
• Análogo de la pirimidina
• Comúnmente usado en el
tratamiento de las
infecciones con el virus de
la inmunodeficiencia
humana.
• Es fosforilado por la
quinasas celulares a AZT-
trifosfato, el cual bloquea
la replicación del HIV
inhibiendo a la DNA
polimerasa del HIV
 RNA de transferencia (tRNA)
• Peso Molecular de 25 kD,
• 73-93 ribonucleótidos
• 7-15 bases son metiladas o modificadas
covalentemente por molécula.
tRNA: principales caracteristicas
 El tRNA tiene una estructura hélice A
compacta. Solo unas cuantas bases no
están apareadas
 tRNA. Características
• Son específicos para un aminoácido en particular.
• Un extremo de la molécula del tRNA se une a un
aminoácido específico.
• El otro extremo se une al codon del mRNA
mediante el apareamiento de bases con el
anticodon.
• El anticodon es un triplete de nucleótidos en el
tRNA que se aparea con un triplete de codones
complementarios (codon) en el mRNA.
 Reconocimiento codon-anticodon:
Apareamiento de bases con balanceo
No se necesita 61 tRNAs. El anticodon de
algunos tRNAs pueden leer 2 o 3 codones
 • 11. Los nucleótidos:
– A) Tienen carga positiva.
– B) Se unen por enlaces covalentes 3'----5' para
formar los ácidos nucleicos.
– C) Resultan de la fosforilación de las bases
nitrogenadas.
– D) Se unen por enlaces glucosídicos para formar
los ácidos nucleicos.
– E) De pirimidina participan todos en el DNA.

Respuesta: B
 • 12. Los polinucleótidos consisten en
nucleótidos ligados por enlaces:
– A) Fosfodiester.
– B) Polipeptídicos.
– C) Disulfuro.
– D) Glucosídico.
– E) Éster.

Respuesta: A
 • 13. En la enfermedad de la Gota, se obsserva
acúmulo de ácido úrico debido a la alteración
del metabolismo de:
– A) Purinas.
– B) Pirimidinas.
– C) Proteínas.
– D) Nucleótidos.
– E) Timina.

Respuesta: A
 • 14. ¿Cuál de las siguientes sustancias contiene
el anticodón?
– A) Proteína ribosomal.
– B) ADN.
– C) ARN ribosomal.
– D) ARN mensajero.
– E) ARN de transferencia.

Respuesta: A
 • 15. El tipo de ARN que característicamente
tiene purinas y pirimidinas metiladas, es:
– A) ARNt.
– B) ARNm.
– C) ARNr.
– D) ARN viral.
– E) ARN de fago.

Respuesta: A
METABOLISMO DE LIPIDOS
 ACIDOS GRASOS
• Los ácidos grasos pueden presentarse como:
• Acidos grasos libres o ácidos grasos no esterificados
(AGNE).
• Acidos grasos esterificados (formando parte de) :
– Triglicéridos
– Fosfolípidos
– Glicolípidos
– Esteres de colesterol
• Los ácidos grasos se transportan:
– En la sangre: ligados a la albúmina.
– En las células: unidos a las proteínas ligadoras de ácidos
grasos.
 ACIDOS GRASOS
CH3- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2-COOH
Acido palmítico

CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2-COOH

CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH2- CH3
Acido Oleico

CH2O-CO

OC-O-CH2 TRIGLICERIDO

CH2O-CO
 Gliceroglucolípidos
Glicerolípidos
Glicerofosfolípidos (fosfolípidos)
Esfingoglucolípidos
Esfingolípidos
Esfingofosfólípidos
 ABSORCION DE LIPIDOS

QUILOMICRON

M Colesterol Colesterol Apo B48

I a- MAG a- MAG
C Fosfolípidos Fosfolípidos
E Vit. Lipos. Vit. Lipos. Triglicéridos
L AGNE AGNE
A b- MAG b- MAG

Luz intestinal Enterocito

 RESINTESIS INTESTINAL

Tioquinasa
Acido graso + ATP + CoA-SH Acil-CoA + AMP + PPi

Acil transferasa
b-MAG + Acil-CoA 1,2-diacil glicerol

Acil transferasa
1,2-diacil glicerol + Acil-CoA Triacilglicerol

ACAT
Colesterol + Acil-CoA Ester de colesterol
 SINTESIS DE ACIDOS GRASOS
Glucosa Piruvato

Acido graso
Piruvato

Acetil CoA

Oxalacetato Citrato Citrato Acetil CoA

Malato a-KG

Fumarato Succinil CoA Colesterol

 REGULACION DE LA SINTESIS DE
ACIDOS GRASOS
• A corto plazo:
– Activación alostérica por citrato.
– Inhibición alostérica por Acil-CoA (C16 y C-18).
– Modificación covalente:
– Inhibida por fosforilación
– Activada por defosforilación
• A largo plazo:
– Dieta con alto contenido en carbohidratos o libre de
lípidos incrementa su síntesis.
– Dieta con alto contenido de lípidos, el ayuno o
elevados niveles de glucagon, disminuyen su síntesis.
 REGULACION DE LA SINTESIS DE
ACIDOS GRASOS (largo plazo)
• La síntesis de ácidos grasos se incrementa con
una dieta alta en carbohidratos o libre de
lípidos.
• Disminuye la síntesis de ácidos grasos con una
dieta con alto contenido en lípidos, elevados
niveles de glucagon o el ayuno.
 ACIDOS GRASOS POLIINSATURADOS
• Son de configuración CIS.
• Por acción del calor se convierten en TRANS.
• El linoleico y linolénico son ácidos grasos
esenciales.
• En el hígado existen sistemas de alargamiento
y desaturación de los ácidos grasos.
• Los ácidos grasos esenciales se encuentran
generalmente en el C-2 de los fosfolípidos
(lecitinas)
 DESATURACION Y ALARGAMIENTO DE
LA CADENA DE ACIDOS GRASOS NO
SATURADOS
Oleico -9
18:1 (9) 6 Desaturasa
18:2 (6,9)
Elongasa
20:2 (8,11)
5 Desaturasa
20:3 (5,8,11)
Elongasa

22:3 (7,10,13)
DESATURACION Y ALARGAMIENTO DE
LA CADENA DE ACIDOS GRASOS NO
SATURADOS
Linoleico 18:2 (9,12)
-6 6 Desaturasa
18:3 (6,9,12)
Elongasa
20:3 (8,11,14)
5 Desaturasa
20:4 (5,8,11,14) ARAQUIDONICO
Elongasa
22:4 (7,10,13,16)
DESATURACION Y ALARGAMIENTO DE
LA CADENA DE ACIDOS GRASOS NO
SATURADOS
Linolénico 18:3 (9,12,15)
-3 6 Desaturasa
18:4 (6,9,12,15)
Elongasa
20:4 (8,11,14,17)
5 Desaturasa
20:5 (5,8,11,14,17) EPA
Elongasa
22:5 (7,10,13,16,19)
4 Desaturasa
22:6 (4,7,10,13,16,19) DHA
SINTESIS DE TRIGLICERIDOS EN EL
HIGADO
1,2-Diacil glicerol-Fosfato

Fosfatidato fosfohidrolasa
Pi
1,2-Diacil glicerol

Acil-CoA Diacil Glicerol Acil Transferasa

TRIGLICERIDO
 SINTESIS DE TRIGLICERIDOS Y
FOSFOACILGLICERIDOS
Glicerol

1,2 Diacil Glicerol-P

(Fosfatidato)

1,2 Diacil Glicerol CDP-Diacil Glicerol

Triglicéridos Lecitinas Fosfatidil Cardiolipinas

Inositol
Cefalinas
 SINTESIS DE FOSFOLIPIDOS
CTP-Fosfatidato Citidil Transferasa
1.2-Diacil Glicerol fosfato + CTP CDP-Diacil Glicerol + PPi

G-3-P Inositol
CMP CDP-Diacil glicerol
Inositol Transferasa
Fosfatidil Glicerofosfato
CMP
FOSFATIDIL INOSITOL
Pi
Fosfatidil Glicerol
CDP-DAG

CMP

CARDIOLIPINA (Difosfatidil glicerol)

 SINTESIS DE CARDIOLIPINAS
• Son importantes constituyentes de las membranas
mitocondriales.
• En C-2 predomina el ácido linoleico.
• Se sintetiza a partir de:

CDP-Diacil glicerol

3-Fosfatidil-1’-glicerol
Cardiolipina sintetasa

Difosfatidil glicerol
(CARDIOLIPINAS)
SINTESIS DE FOSFATIDOS DE INOSITOL
Fosfatidil inositol
ATP
Fosfoinositol quinasa
ADP
Fosfatidil inositol-´4’-fosfato
ATP
Fosfoinositol-4’-
fosfatoquinasa
ADP
Fosfatidil inositol-4’,5’-bisfosfato
SINTESIS DE FOSFATIDIL COLINA
Colina cinasa
Colina + ATP Fosfocolina
CTP
CTP Fosfocolina Citidil
Transferasa
PPi
CDP-Colina

1,2 Diacil Glicerol CDP-Colina 1,2-Diacil Glicerol

Fosfo Transferasa

CMP

FOSFATIDIL COLINA
(LECITINA)
SINTESIS DE FOSFATIDIL SERINA

Fosfatidil etanolamina

Serina CO2
Transferasa Fosfatidil serina
Etanolamina descarboxilasa

Fosfatidil Serina
ESTERIFICACION DEL COLESTEROL EN
LA SANGRE

Colesterol + Lecitina

Apo A-I LCAT

Lisolecitina
+
Ester de colesterol
Causas del aumento de la concentración de grasas
Colesterol
Dieta con alto contenido en grasas
Saturadas y colesterol
Cirrosis
Diabetes mal controlada
Glándula tiroides hipoactiva
Glándula hipófisis hiperactiva
Insuficiencia renal
Porfiria
Componente hereditario
Triglicéridos
Exceso de calorías en la dieta
Abuso de alcohol
Diabetes grave no controlada
Insuficiencia renal
Ciertos fármacos
- Estrógenos
- Anticonceptivos orales
- Corticosteroides
- Diuréticos tiacídicos
(hasta cierto punto)
Componente hereditario
 CLASIFICACION DE LAS
HIPERLIPOPROTEINEMIAS

Fenotipo Colesterol TG LDL HDL

total

Tipo I N - N N -

Tipo II-A N N -

Tipo II-B N -

Tipo III N - N -

Tipo IV N - N N -

Tipo V N N -
 CLASIFICACION DE
HIPERCOLESTEROLEMIAS

Edad Riesgo moderado Alto riesgo

2 - 19 > 170 (4.40) > 185 (4.79)

20 - 29 > 200 (5.17) > 220 (5.69)

30 - 39 > 220 (5.69) > 240 (6.21)

> 40 > 240 (6.21) > 260 (6.72)

 BIOSINTESIS DE COLESTEROL

Glucógeno Vía de los ácidos urónicos

Vía de las Pentosas

Glucosa Glucosa G-6-P

COLESTEROL
ACIDOS GRASOS
NADPH ATP

Piruvato NADPH ATP

Citrato Citrato Acetil CoA

 SINTESIS DE COLESTEROL
2 Acetil CoA Aceto acetil CoA Acetil CoA

b-hidroxi-b-metil glutaril CoA

2 NADPH + H+
COLESTEROL HMG CoA reductasa
Mevalonato
NADPH
NADPH ATP
ATP
NADPH ATP

NADPH NADPH NADPH

 REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LA
HMG-CoA REDUCTASA (Largo plazo)
Síntesis

Colesterol (-) (+)

Oxisteroles
HMG-CoA reductasa Insulina
Mevalonato
Glucagon (+) (-)

Degradación
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LA
HMG-CoA REDUCTASA (Corto plazo)
HMG-CoA reductasa
(activa) Pi
ATP
Reductasa Reductasa
quinasa fosfatasa
ADP

HMG-CoA reductasa-Pi
(inactiva)
DESTINOS DEL COLESTEROL

Síntesis de hormonas Síntesis de vitamina D

COLESTEROL

Síntesis de sales biliares Ester de colesterol

DESTINOS DEL COLESTEROL EN
EL HIGADO

Síntesis de sales biliares VLDL

COLESTEROL

Membrana celular Bilis HDL

 HORMONAS ESTEROIDEAS
• Ovario
– Estrógenos: 17 b-estradiol, estriol, estrona
– Progestágenos: Progesterona

• Testículo
– Andrógenos: Testosterona, androstenodiona.

• Corteza suprarrenal
– Glucocorticoides: Cortisol, cortisona, 11-desoxicortisol
– Mineralocorticoides: Aldosterona
SINTESIS DE HORMONAS ESTEROIDES

Colesterol Pregnenolona

Progesterona
17 b-estradiol Testosterona

Corticosterona
Aldosterona
Cortisol
 SINTESIS DE SALES BILIARES
Colesterol 7 a-hidroxicolesterol
NADPH + O2
7 a-hidroxi-4-colesten-3-ona

Colil CoA Quenodesoxicolil CoA

Glicina Taurina

Glicocolato Tauroquenodesoxicolato
 SALES BILIARES
• Acido cólico
• Acido cólico + glicina = glicocolato
• Acido cólico + taurina = taurocolato
• Acido quenodesoxicólico
• Acido quenodesoxicólico + glicina =
glicoquenodesoxicolato.
• Acido quenodesoxicólico + taurina =
tauroquenodesoxicolato.
 OXIDACION DE ACIDOS GRASOS

HIGADO
Acido graso Acil CoA

CAT
MITOCONDRIA
Acil CoA
FADH2
b-oxidación b-hidroxibutirato
NADH + H+
2 Acetil CoA Aceto acetato
 METABOLISMO DE LOS CUERPOS
CETONICOS

Acetoacetil CoA Acetil CoA

HMG-CoA sintetasa
b-OH- b-CH3 glutaril CoA HMG CoA
NAD+ NADH + H+ liasa
b-hidroxibutirato Acetoacetato

CO2

Acetona
 METABOLISMO DE LOS CUERPOS
CETONICOS
TEJIDOS EXTRAHEPATICOS

Acetoacetato Succinil CoA

Acetoacetato Succinil CoA
Transferasa
Succinato Acetoacetil CoA
Tiolasa CoA SH

Acetil CoA
CICLO DE KREBS
 CUERPOS CETONICOS

HIGADO SANGRE TEJ. EXTRAHEP.

Acil CoA Pulmones Acil CoA

Acetil CoA Acetona Acetil CoA

Cuerpos Cuerpos Cuerpos

Cetónicos Cetónicos Cetónicos

Ciclo de Krebs Orina Ciclo de Krebs

 METABOLISMO DE LOS CUERPOS
CETONICOS
Tejido adiposo
Acidos grasos

Acidos grasos
HIGADO
Cuerpos cetónicos

CEREBRO CORAZON RIÑONES

TEJIDO MUSCULAR
Orina
 MOVILIZACION DE LOS ACIDOS
GRASOS
Hormonas tiroideas TEJIDO ADIPOSO
Epinefrina (+)
Norepinefrina ATP
(+)
Glucagon (+)
ACTH (+) ADENIL PPi
TSH CICLASA
Hormona del (+)
crecimiento AMPc
(-)
Insulina (-) Fosfodiesterasa
Prostaglandinas
Acido Nicotínico 5’-AMP (-)
Metil xantinas
 MOVILIZACION DE LOS ACIDOS
GRASOS

TEJIDO ADIPOSO
SANGRE
Triglicéridos

HIGADO
Glicerol + AGNE Albúmina
AGNE AGNE

Glicerol Glicerol
 FOSFOLIPASAS

• Son enzimas que hidrolizan parcialmente a los fosfolípidos.

• Existen 4 clases de fosfolipasas:
» Fosfolipasa A1
• R1
– Fosfolipasa A2
» R2
»
» P X

» Fosfolipasa C Fosfolipasa D
» R1= Acido graso saturado
» R2 = Acido graso no saturado
» P = Fosfato
» X = Colina, etanolamina, serina o inositol fosfatos.
SINTESIS DE ESFINGOLIPIDOS
Palmitoil-CoA + Serina

CO2
3-Cetodihidroesfingosina
NADPH + H+
NADP+
Dihidroesfingosina
Fp

FpH2
Esfingosina
Acil-CoA

CERAMIDA
 SINTESIS DE ESFINGOLIPIDOS
Ceramida
CDP-Colina UDP-Gal UDP-Glucosa
CMP
ESFINGOMIELINA UDP Glucosil Ceramida
CEREBROSIDO Glc-Cer
UDP-Gal
UDP
GANGLIOSIDOS SIMPLES Glc-Cer-Gal
Monosialo Gangliósidos CMP-NANA
Disialo Gangliósidos CMP
Trisialo Gangliósidos Glc-Cer-Gal NANA
UDP UDP UDP-Galactosamina
Glc-Cer-Gal-Gal-Nac-Gal Glc-Cer-Gal-Gal-Nac
ANAN UDP-Gal NANA
 DEGRADACION DE LOS
ESFINGOLIPIDOS
• Las esfingomielinas por acción de las
esfingomielinasas (Enfermedad de Niemann-Pick)
y la ceramidasa forman esfingosina, AGNE y fosfo
colina.
• Los cerebrósidos son hidrolizados por las
glucosidasas (Enfermedad de Gaucher)
originando ceramida y glúcidos.
• Los gangliósidos son degradados en forma
secuencial por la glicosil hidrolasas, formando
gangliósidos mas simples (Enfermedad de Tay-
Sachs).
ACCION DE LAS FOSFOLIPASAS

Fosfatidilinositol
Fosfolipasa C

Fosfolipasa A2
Diacil glicerol Inositol fosfato

Diacilglicerol lipasa

Acido Araquidónico
 EICOSANOIDES
• Comprende un gran número de ácidos grasos C20
oxigenados.
• Los eicosanoides está integrado por 3 grupos:
• Prostanoides.- Sintetizados por la vía
“Ciclooxigenasa” (Prostaglandinas y
Tromboxanos)
• Leucotrienos.- Que se sintetizan vía la
“Lipoxigenasa”.
• Epóxidos.- Que se forman vía Citocromo P450
“Epoxigenasa”.
 • 16. La dieta normal del adulto contiene poca
cantidad de ácidos grasos de cadena:
– A) Media.
– B) Media y Larga.
– C) Corta.
– D) Media y Corta.
– E) larga.

Respuesta: D
 • 17. ¿Cuál de los siguientes ácidos grasos son
saturados?:
– A) Palmítico y Láurico.
– B) Araquidónico.
– C) Palmítico y Araquidónico.
– D) Linoleico y Oleico.
– E) Linoleico y Linolénico.

Respuesta: A
 • 18. ¿Qué es cierto sobre los lípidos polares?:
– A) Son: triglicéridos, fosfolípidos y esfingolípidos.
– B) Siempre forman micelas en un medio acuoso.
– C) Son las ceras y los triglicéridos.
– D) Son los fosfolípidos, esfingolípidos y esteroides.
– E) Sólo son los esteroides.

Respuesta: D
 • 19. Le Leptina se sintetiza en el:
– A) Hígado.
– B) Hipotálamo.
– C) Tejido adiposo.
– D) Intestino delgado.
– E) Páncreas.

Respuesta: C
 • 20. ¿Cuál de los siguientes no es un
fosfolípido:
– A) Cardiolipina.
– B) Fosfatidilcolina.
– C) Fosfatidilserina.
– D) Gangliósidos.
– E) Fosfatidilinisitol.

Respuesta: D
 ENZIMAS
HOLOENZIMA

COFACTOR APOENZIMA

IONES METALICOS COENZIMA

GRUPO PROSTETICO COSUSTRATO

 COENZIMAS
• Son compuestos de naturaleza no proteica que
requieren ciertas enzimas para ejercer acción catalítica.
• Características
– Tienen bajo peso molecular.
– Son termoestables.
– Se unen a la enzima en el sitio activo con diferente fuerza
de interacción.
– La especificidad de la reacción en las que intervienen,
depende de la enzima.
– Varias vitaminas ejercen su acción biológica actuando
como coenzimas.
 COENZIMAS
• Varias vitaminas del complejo b ejercen su
acción biológica transformándose en
coenzimas:
– Clorhidrato de tiamina Pirofosfato de tiamina
– Riboflavina FAD, FMN
– Niacina NAD, NADP
– Vitamina B6 PAL
 INHIBICION ENZIMATICA
• La inhibición puede ser reversible e
irreversible.
• La inhibición reversible es de 3 clases:
– Inhibición competitiva.
– Inhibición no competitiva.
– Inhibición acompetitiva.
• Experimentalmente pueden diferenciarse
mediante un gráfico en doble recíproca (1/v
vs. 1/[S]), en función de [I].
 INHIBICION COMPETITIVA
• El inhibidor se liga al sitio activo de la enzima y
forma el complejo E-I.
• El inhibidor no se une al complejo E-S.
• En un gráfico en doble recíproca:
– No se modifica la velocidad máxima.
– El valor Km se incrementa.
 INHIBICION NO COMPETITIVA
• El inhibidor se une a un lugar distinto al sitio
activo de la enzima.
– El inhibidor puede ligarse a E, formando el
complejo E-I, o al complejo E-S formando E-S-I.
• En un gráfico en doble recíproca:
– El valor Km no se modifica.
– La velocidad máxima disminuye.
 • 21. Señalar la opción correcta sobre los
Isoenzimas:
– A) Son enzimas que catalizan exclusivamente
reacciones irreversibles.
– B) Siempre tienen un ión metálico en su molécula.
– C) Son enzimas con propiedades diferentes que
catalizan la misma reacción.
– D) Son enzimas iguales que catalizan distintas
reacciones.
– E) Conjunto de enzimas con el ph isoeléctrico.

Respuesta: C
 • 22. En una reacción enzimática, un inhibidor
competitivo:
– A) Aumenta la Vmax.
– B) Disminuye la Vmax.
– C) Disminuye la Km.
– D) Aumenta la Km y disminuye la Vmax.
– E) Aumenta la Km.

Respuesta: E
 • 23. ¿Qué es falso sobre los inhibidores no
competitivos?:
– A) No modifican la Km.
– B) Disminuyen la Vmax de la reacción.
– C) Se unen a la enzima en el mismo sitio al que se
une el sustrato.
– D) Su efecto no se aminora aumentando la
concentración de sustrato.
– E) Todas son falsas.

Respuesta: C
 • 24. Señalar la opción correcta acerca de los
grupos prostéticos:
– A) Porción no proteica de una enzima de
naturaleza inorgánica.
– B) Porción proteica de una proteína globular.
– C) Porción no proteica de una proteína conjugada.
– D) Sinónimo de Isoenzima.
– E) Sinónimo de Coenzima.

Respuesta: C
 • 25. ¿Qué es falso sobre los enzimas?:
– A) La mayoría son proteínas globulares.
– B) Aumentan la velocidad de la reacción.
– C) No se degradan.
– D) Tienen especificidad respecto al sustrato.
– E) Modifican la Ke, constante de equilibrio de la
reacción.

Respuesta: E
 HIDROSOLUBLES

VITAMINAS

LIPOSOLUBLES
 NIACINA
RIBOFLAVINA
ENERGETICAS
AC. PANTOTENICO
BIOTINA
TIAMINA
METABOLISMO DEL CO2

AC. FOLICO
HEMATOPOYETICAS CIANOCOBALAMINA

PIRIDOXINA
MISCELANEAS
AC. ASCORBICO
 Vitaminas
• TIAMINA: Vit. B1 (Tiamina pirofosfato).
– Descarboxilación. Neuropatía periférica (beri-beri)
• BIOTINA: (unido covalentemente a la enzima).
– Carboxilación. Alopecia (pérdida de cabello).
• RIBOFLAVINA: Vit. B2. (FAD, FMN).
– Transportadores de Hidrógeno en reacciones redox.
– Sobre todo si se comprometen 2 carbonos juntos.
• NIACINA: Vit. B3. (NAD, NADP).
– Reacciones redox, transporta dos hidrógenos. Sobre todo si se
comprometen carbonos hidroxilados. NADP para síntesis.
Pelagra (diarrea, dermatitis, demencia).
• AC. PANTOTENICO: (Coenzima A).
– Transportador de grupos acilo.
 Vitaminas
• PIRIDOXINA: Vit. B6 (Piridoxal fosfato).
– Transporte de grupos amino en transaminación,
decarboxilación, racemización y deshidratación.
• AC. FOLICO: (Tetrahidrofolato).
– Reacciones de transferencia de grupos de un carbono,
excepto grupo carboxilo.
• CIANOCOBALAMINA: Vit. B12.
– Metilación de homocisteína a metionina y conversión de
metilmalonil-CoA a Succinil-CoA.
• AC. ASCORBICO: VIt. C (ascorbato).
– Hidroxilación (prolina, lisina, dopamina). Antioxidante.
Reduce hierro intestinal.
Vitamina Funciones importantes
D(colecalciferol) En respuesta a la hipocalcemia,ayuda a normalizar los
niveles de calcio
A(caroteno) El acido retinoico y el retinol actuan como reguladores del
crecimiento, especialmente en el epitelio
K Carboxilacion de los residuos de acido glutamico en
muchas proteinas que se unen al Ca+, importantes
factores de coagulacion II,VII,IX y X,asi como las proteina
CyS
E(alfa-tocoferol) Antioxidante en la fase de lipido. Protectores de la
membrana lipidica en la peroxidacion y ayudan a prevenir
la oxidacion del LDL que participan en la formacion de
placas arterioescleroticas.
CAROTENOS

RETINOL

TRANS-RETINAL
CIS-RETINAL
CAROTENO

INTESTINO

HIGADO RETINOL
RETINOL

RETINAL

Ester-Retinol
 RODOPSINA
OPSINA

Cis-RETINAL hv

Trans-RETINAL
*

PDE
 Mantenimiento del Epitelio
• El retinol y acido retinoico son requeridos para
el crecimiento,diferenciacion y mantenimiento
de las celulas epiteliales. Ellos se unen a los
receptores intracelulares(familia de proteinas
dedos Zn) y ellos regulan la transcripcion a
traves de elementos de respuesta.
Piel UV

Dehidrocolesterol
25 hidroxicolecalciferol
colecalciferol
RIÑON
HIGADO

25 hidroxicolecalciferol 24,25 VIT. D

1,25 VIT. D
 Excreción
renal
PTH de calcio

Absorción
intestinal VITAMINA D
de calcio

Depósito
de Calcio
en
tejido óseo
 VITAMINA K
• La vitamina K se requiere para introducir Ca2+
a sitios de unión de varias proteínas
dependientes. Para unirse a estos sitios se
tiene que gamma-carboxilar los residuos de
glutamina de las proteínas,frecuentemente
señaladas como una simple gamma-
carboxilación del ácido glutámico.
 Condiciones que predisponen la
deficiencia de vit. K:
– Malabsorción de grasas(obstrucción del ducto biliar).
– Prolongado tratamiento con antibióticos de amplio
espectro(eliminación intestinal de las bacterias que
suministran vit. K)
– Lactancia en recién nacidos(pequeña flora intestinal,la
leche materna tiene baja vit. K), especialmente en
bebés que nacieron en casa donde la inyección post
natal de vit. K no fue dada.
– Infantes cuyas madres han sido tratadas con
anticonvulsivantes durante el embarazo
(fenilhidantoínas).
 La vitamina E(alfa-tocoferol)
• Es un antioxidante. Es un compuesto liposoluble y
es importante para proteger otros lípidos del
daño oxidativo.
• Este previene la peroxidación de los ác. grasos en
la membrana celular,ayudando a mantener su
normal fluidez. Su deficiencia lleva a
hemólisis,problemas neurológicos y retinitis
pigmentosa.
• Previene la oxidación de partículas de LDL. Oxida
los LDL asociados con la arterioesclerosis y
enfermedad arterio coronaria.
 • 26. ¿Qué proteína interviene en procesos de
Carboxilación, como el catalizado por la
Piruvato Carboxilasa?:
– A) Biotina.
– B) Vitamina K.
– C) Vitamina B12.
– D) Acido Fólico.
– E) Vitamina A.

Respuesta: A
 • 27. ¿Cuál de las siguientes vitaminas no es
hidrosoluble?:
– A) Riboflavina.
– B) La vitamina que carboxila al ácido glutámico.
– C) Piridoxina.
– D) Tiamina.
– E) Acido Fólico.

Respuesta: B
 • 28. El enzima Piruvato Deshidrogenasa tiene
como Coenzima:
– A) Riboflavina.
– B) Niacina.
– C) Tiamina.
– D) Ac. Pantoténico.
– E) Biotina.

Respuesta: C
 • 29. El Metotrexate, inhibe la síntesis de DNA,
al inhibir la enzima:
– A) Piruvato Cobalaminasa.
– B) Lactato Deshidrogenasa.
– C) Dihidrofolato Kinasa.
– D) Piruvato Carboxilasa.
– E) Dihidrofolato Reductasa.

Respuesta: E
 • 30. En la enfermedad de las tres D, se sabe a
un déficit de la enzima:
– A) Coenzima A.
– B) Piridoxina, pues no se transfieren los grupos
amino.
– C) Niacina.
– D) Ac. Fólico.
– E) Vit. A.

Respuesta: C
 DESTINOS DEL PIRUVATO
• Reducción a Lactato por la enzima LDH.
• Transformación en acetil CoA, en la
mitocondria.
• Formación de alanina por transaminación.
• Conversión en oxalacetato por carboxilación,
en la mitocondria.
GLUCOLISIS EN EL TEJIDO ADIPOSO

Glucosa

Fructosa 1,6 difosfato

Dihidroxiacetona-P
Síntesis de Triglicéridos
Gliceraldehído-3-P

Piruvato
GLUCOLISIS EN EL TEJIDO
MUSCULAR

Glucosa

NADH + H+ NAD+
Piruvato Lactato

CICLO DE KREBS
GLUCOLISIS EN EL ERITROCITO

Glucosa

1,3 bisfosfoglicerato
2,3-bisfosfoglicerato
3-fosfoglicerato

NADH + H+ NAD+
Piruvato Lactato
 GLUCOLISIS EN EL HIGADO
GLUCOSA

Dihidroxiacetona-P
Síntesis de Triglicéridos
Gliceraldehído-3-P

NADH LDH NAD+

Piruvato Lactato

CICLO DE KREBS
GLUCOLISIS EN EL CEREBRO

Glucosa

Piruvato

CICLO DE KREBS
 REGULACION DE LA GLUCOLISIS
• Se realiza a través de las enzimas
claves y el transporte de la glucosa.
• Las enzimas claves son:
– Hexoquinasa
– Fosfofructoquinasa-1
– (Fosfofructoquinasa-2)*
– Piruvato quinasa
 REGULACION DE LA
FOSFOFRUCTOQUINASA-1

AMP (-)
Fructosa-1,6-bifosfatasa
Fructosa-6-P Fructosa-1,6-bisfosfato
Fosfofructoquinasa-1
Fructosa-6-P (+) Citrato (-)
Fructosa-2,6-bisfosfato (+) ATP (-)
 REGULACION DE LA
FOSFOFRUCTOQUINASA-1

ATP ADP

Fructosa-6-P Fructosa-1,6-bisfosfato
ATP Fosfofructoquinasa-1

PFK-2 +

Fructosa-2,6-bisfosfato
ADP

HORMONAS
 REGULACION DE LA GLUCOLISIS
GLUCOSA
Hexoquinasa
Glucosa-6-P
AMPc AMP
Fructosa-6-P
Fosfofructoquinasa-1 Fructosa-1,6-bifosfatasa
Fructosa-1,6-bifosfato
ATP
Citrato
Fosfoenolpiruvato
Piruvatoquinasa
Piruvato
Alanina
 BALANCE ENERGETICO DE LA
GLUCOLISIS
 Tanto en la vía anaerobia como en la aerobia se forman 2 ATP
 En la vía aerobia adicionalmente se forman 2 NADH.
 El NADH citoplasmático puede generar NADH mitocondrial a
través de las lanzaderas:Malato-Aspartato y Glicerol-3-P.

Glucosa Piruvato 2 ATP

2 NADH 2 FAD+ 4 ATP
(Lanzadera del Glicerol-3-P)

Glucosa Piruvato 2 ATP

2 NADH 2 NAD+ 6 ATP
(Lanzadera del Malato-Aspartato)
 GLUCONEOGENESIS
• Es la síntesis de glucosa a partir de compuestos
que no son carbohidratos.
• Se realiza principalmente en el hígado.
• Los mayores precursores son: aminoácidos,
lactato y glicerol.
• Participan algunas enzimas que no forman parte
de la glucolisis.
• Ocurre bajo condiciones en la cual la piruvato
deshidrogenasa, piruvato quinasa, glucoquinasa
y fosfofructoquinasa 1 están relativamente
inactivas.
 GLUCONEOGENESIS
• Piruvato carboxilasa:
Piruvato Oxalacetato

• Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa
Oxalacetato fosfoenolpiruvato

• Fructosa 1,6 bisfosfatasa

Fructosa 1,6 bisfosfato Fructosa 6-fosfato

• Glucosa 6-fosfatasa
– Glucosa 6-fosfato Glucosa
 GLUCONEOGENESIS
• Piruvato carboxilasa
– Convierte el piruvato en oxalacetato.
– Es activa tanto en el estado de post ingesta de
alimentos como en el de ayuno.
• Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa
– Es una enzima inducible.
– La transcripción del gen que codifica PEPCK es
estimulado por:
• La unión a los elementos reguladores, de proteínas que son
fosforiladas en respuesta al AMPc.
• Por la unión de complejos glucocorticoide-proteína a los
elementos reguladores en el gen.
 GLUCONEOGENESIS

Tejido adiposo Tejido muscular

Glicerol Aminoácidos Lactato

HIGADO
 GLUCONEOGENESIS
Glucosa

ATP
Glicerol G-3-P

Alanina
Acidos grasos
Lactato
Piruvato
Membrana mitocondrial
 GLUCONEOGENESIS
Membrana mitocondrial
Piruvato
Acidos grasos
ATP
Aspartato AOA

NADH
Acetil CoA
NAD
Malato
Cuerpos cetónicos
 GLUCONEOGENESIS
GLUCOSA
Membrana mitocondrial

Fosfoenolpiruvato
CO2 GDP
GTP (PEPCK)
Oxalacetato
NADH
Aspartato
NAD
Malato
 CICLO GLUCOSA-LACTATO
CICLO DE CORI

HIGADO MUSCULO

Glucosa Glucosa

Piruvato Piruvato
NADH NADH

NAD NAD
Lactato Lactato
CICLO GLUCOSA-ALANINA
HIGADO MUSCULO

Glucosa Glucosa

Glucógeno
G-6-P
Piruvato

Piruvato

Alanina Alanina
 SINTESIS DE GLUCOGENO

Hexoquinasa
Glucosa Glucosa-6-P
Fosfoglucomutasa
UDP-glucosa pirofosforilasa UDP-
glucosa Glucosa-1-P
PPi UTP
UDP
Glucógeno n Glucógeno n+1
Glucógeno sintasa
REGULACION DE LA DEGRADACION DE
GLUCOGENO

GLUCOGENO

Glucagon
Epinefrina Insulina

GLUCOSA
 REGULACION DE LA DEGRADACION DE
GLUCOGENO

Glucosa-1-P Glucosa-6-P

Glucosa-6-fosfatasa

Músculo Hígado

Lactato ó CO2 + H2O Glucosa

Sanguínea
 VIA DE LAS PENTOSAS
• Características:
– Todas las reacciones se realizan en el citoplasma.
– Las enzimas participantes son solubles.
– No todas las enzimas son exclusivas de esta vía.
– No tiene una estructura determinada.
– La vía está regulada por la relación NADPH/NADP+.
– Una dieta elevada en carbohidratos incrementa la
concentración de glucosa-6-fosfato.
– La glucosa-6-fosfato es el compuesto que es utilizado
para dar inicio a las reacciones de esta vía metabólica
 VIA DE LAS PENTOSAS
• Funciones:
– Es la principal fuente de NADPH, coenzima
utilizada en los diversos procesos biosintéticos.
– Vincula las hexosas con otros glúcidos.
– Forma: gliceraldehído-3-fosfato, dihidroxiacetona
fosfato, fructosa-6-fosfato y glucosa-6-fosfato.
– Es la vía biosintética que permite la formación de
ribosa y desoxirribosa.
 METABOLISMO DE GALACTOSA
Galactoquinasa
Galactosa Galactosa 1-P
ATP ADP

Galactosa 1-P Uridil Transferasa

Galactosa 1-P UDP-galactosa
UDP-Glucosa Glucosa 1-P
 METABOLISMO DE GALACTOSA
UDP-Galactosa epimerasa
UDP-galactosa UDP-glucosa

Lactosa sintetasa
UDP-galactosa Lactosa
Glucosa
• Lactosa sintetasa: Galactosil transferasa (enzima)
y a-lactalbúmina (reguladora)
– Ambas incrementan su síntesis por prolactina.
 Deficiencia de galactoquinasa
• Galactosemia.
– Galactosuria. Cataratas en la niñez temprana.
• Deficiencia de galactosa 1-P uridil transferasa
– Galactosemia: Cataratas a los pocos días de
nacido. Vómitos y diarreas después de la ingesta
de leche. Ictericia e hiperbilirrubinemia.
Enfermedad hepática y cirrosis. ;etargia e
hipotonía. Retardo mental.
 METABOLISMO DE FRUCTOSA
Fructoquinasa
Fructosa Fructosa 1-P
ATP ADP

Aldolasa B
Fructosa 1-P Gliceraldehido
Dihidroxiacetona-P
• FRUCTOSURIA ESENCIAL:
– Defecto de la fructoquinasa. Usualmente no es
serio.
• INTOLERANCIA HEREDITARIA A LA FRUCTOSA:
– Deficiencia de Aldolasa B, se acumula fructosa 1-P
en tejidos, causa daño en hígado y riñón.
– En espermatozoides, fructosa es la mayor fuente
de energía, se forma a partir de glucosa en
vesícula seminal.
 • 31. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre
el metabolismo de los carbohidratos es
correcta?:
– A) La degradación glucolítica de la glucosa a
piruvato es un proceso aerobio.
– B) El producto final de la glucogenolisis en el
músculo es la glucosa libre.
– C) El principal sustrato para la gluconeogénesis en
los tejidos animales es el Acetil-CoA.
– D) El lactato formado en la glucolisis se utiliza
como sustrato en la síntesis de glucosa.
– E) Todas las afirmaciones anteriores son correctas.

Respuesta: D
 • 32. En la Gluconeogénesis es cierto:
– A) El órgano donde tiene lugar fundamentalmente
es el músculo.
– B) Es un proceso exclusivamente mitocondrial.
– C) El principal sustrato es el AcetilCoA.
– D) El coenzima de la Piruvato Carboxilasa es la
Biotina.
– E) La Fructosa 1,6 Bifosfatasa regula el paso de
Piruvato a Oxalacetato.

Respuesta: D
 • 33. Respecto al glucógeno del músculo, qué es
cierto:
– A) Es una fuente inmediata de glucosa para la
sangre.
– B) Se sintetiza en el propio tejido a partir de
lactato y otros sustratos glucogenéticos.
– C) No puede transformarse en glucosa libre por
falta de Glucosa 6 fosfatasa en este tejido.
– D) Todo lo anterior es falso.
– E) Todo lo anterior es verdadero.

Respuesta: C
 • 34. ¿Cuál de los siguientes compuestos es un
buen sustrato para la gluconeogénesis en el
hígado humano?:
– A) Lactato.
– B) Acidos grasos libres.
– C) Acetoacetato.
– D) Betahidroxibutirato.
– E) Acetilcoa.

Respuesta: A
 • 35. ¿Qué es falso sobre la Gluconeogénesis?:
– A) Su actividad aumenta en situaciones como el
ayuno o la diabetes.
– B) Es inhibida por la Insulina.
– C) Es activada por el glucagón y las catecolaminas.
– D) No es funcionante en la etapa fetal.
– E) Tiene lugar unicamente en el hígado.

Respuesta: A
 CICLO DE KREBS
• El piruvato formado en la vía glucolítica
penetra en la mitocondria.
• La piruvato deshidrogenasa convierte el
piruvato en acetil CoA.
• El acetil CoA se condensa con el oxalacetato
formando citrato.
• La reacción es catalizada por la citrato sintasa.
• Esta reacción da inicio al ciclo de Krebs.
 ANAPLEROTICAS
FUNCIONES SINTETICAS DEL CICLO DE
KREBS
• Durante el ayuno participa en la formación de
glucosa.
• En el estado post-prandial, forma
intermediarios para la síntesis de lípidos.
• Los intermediarios del ciclo de Krebs se
utilizan para sintetizar aminoácidos.
• Contribuye con intermediarios para convertir
un aminoácido en otro.
 BIOENERGETICA
• Potencial de óxido-reducción
– El principal mecanismo para liberar energía es la
oxidación gradual de diversos metabolitos.
– La fase final de la oxidación biológica constituye la
utilización del O2 y producción de CO2.
– La transferencia de energía se mide por la diferencia
de potencial.
– La capacidad oxidante o reductora de las sustancias se
expresan cuantitativamente en forma de potenciales
eléctricos o potenciales redox.
– Cuando una sustancia tiene un potencial mayor (+)
que otra, acepta los electrones de esta última.
 CADENA TRANSPORTADORA DE
ELECTRONES MITOCONDRIAL
• DESCRIPCION
– Es la vía final común en las células aerobias. Los
electrones que derivan de diversos sustratos se
transfieren al oxígeno.
– Diversos sustratos usan una vía común, debido a que
son oxidados por enzimas que usan NAD+ o FAD.
– Está constituida por una serie de enzimas de óxido-
reducción altamente organizadas.
– Parte de la energía que se produce en estas
reacciones es atrapada para formar ATP.
 CADENA TRANSPORTADORA DE
ELECTRONES
• Fuente de electrones
– NADH deriva de las deshidrogenasas ligadas a NAD+,
tales como: Isocitrato, a-cetoglutarato y malato
deshidrogenasas del ciclo de Krebs, Piruvato
deshidrogenasa, 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa de
la ß-oxidación.
– FADH2 deriva de las deshidrogenasas ligadas a FAD,
tales como: Succinato deshidrogenasa del ciclo de
Krebs, a-glicerolfosfato deshidrogenasa (de la
lanzadera), Acil-CoA deshidrogenasa de la ß-oxidación.
 CADENA TRANSPORTADORA DE
ELECTRONES

Acil-CoA
Glutamato
Piruvato ATP FAD ATP ATP
Isocitrato ADP + Pi ADP + Pi ADP + Pi

NADH FMN S/Fe CoQ b, c1 S/Fe Cit c Cit a-a3

Malato 4e- O2
a-cetoglutarato FAD 4H+
S/Fe
2 H2O
Succinato
 ATP y TRANSFERENCIA DE ENERGIA

NADH + H+
FADH2
Fosforilación
Oxidativa
Fosfoenolpiruvato
Creatin-fosfato
1,3-bisfosfoglicerato

ATP Acil-CoA

Glucosa-6-fosfato
 • 36. La enzima limitante del ciclo de Krebs es:
– A) SuccinilCoA sintetasa.
– B) Piruvato Deshidrogenasa.
– C) Citrato Sintetasa.
– D) Fumarasa.
– E) Isocitrato Deshidrogenasa.

Respuesta: C
 • 37. ¿En qué etapa del ciclo de Krebs se
produce NADH?:
– A) Etapa mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.
– B) Etapa mediada por Isocitrato Deshidrogenasa.
– C) Etapa mediada por alfa cetoglutarato
deshidrogenasa.
– D) Etapa mediada por Malato Deshidrogenasa.
– E) En todas las anteriores.

Respuesta: E
 • 38. ¿Cuál es el sustrato para la única reacción
fisiológicamente irreversible en el Ciclo de
Krebs?:
– A) Citrato.
– B) Alfa cetoglutarato.
– C) Succinato.
– D) Fumarato.
– E) Malato.

Respuesta: B
 • 39. Vía delas Pentosas Fosfato. ¿Qué es falso?:
– A) El déficit de Glucosa 6P, se hereda de forma
recesiva, por delección del brazo corto del
cromosoma 7.
– B) El NADPH es un transportador de energía en
forma de potencial reductor.
– C) Su función es la síntesis de NADPH y Ribosa 5P.
– D) Las sulfamidas pueden desencadenar crisis
hemolíticas en personas con déficit de Glucosa 6P
deshidrogenasa.
– E) El NADPH impide la peroxidación de los ácidos
grasos de la membrana eritrocitaria.

Respuesta: A
 • 40. De las siguientes enzimas, una no
interviene en el ciclo de Krebs:
– A) Isocitrato Deshidrogenasa.
– B) Alfacetoglutarato deshidrogenasa.
– C) Malato Deshidrogenasa.
– D) Aconitasa.
– E) Piruvato Fumarasa.

Respuesta: E
GRACIAS POR LA ATENCIÓN

avilnec@yahoo.com