Alejandra Herrera Barrera 13-Octubre-2017

ACTIVIDAD 14: Realice una investigación bibliográfica del tema “los tipos de
inhibición enzimática más relevantes (competitiva, acompetitiva y no competitiva)”.
Puede ser en forma de texto o mediante alguna presentación gráfica. Considere y
explique las ecuaciones y representaciones de Michaelis-Menten y Lineweaver-
Burk.

Inhibición Competitiva: El enzima puede unirse al sustrato (formando un complejo

ES) o al inhibidor (EI) pero no a ambos (ESI). Un inhibidor competitivo disminuye
la velocidad de catálisis reduciendo la proporción de moléculas de enzima que
quedan ligadas al sustrato. La inhibición competitiva, a una concentración dada de
inhibidor, puede contrarrestarse si se aumenta la concentración del sustrato. En
estas condiciones, el sustrato gana la competición contra el inhibidor por el centro
activo.

Inhibición No Competitiva: Puede combinarse tanto con la enzima libre como con
el complejo enzima-sustrato, sin afectar al sitio activo de la enzima. Un inhibidor
no competitivo actúa disminuyendo el número de recambio de la enzima, en vez
de disminuir la proporción de moléculas enzimáticas que se han ligado al sustrato.

Inhibición Acompetitiva: Se diferencia por el hecho de que el inhibidor se une

solamente al complejo enzima-sustrato, de esta forma impide que la enzima
desarrolle su actividad catalítica. El lugar de unión de inhibidor acompetitivo se
crea solamente cuando se genera la interacción entre el enzima y el sustrato. Este
tipo de inhibición no puede superarse mediante la adición de más cantidad del
sustrato.
Ecuación Michaelis-Menten
Las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera
etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-
sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada

proceso. Según esto, podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES]

La concentración total de enzima es: [ET] = [E] + [ES]

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

La velocidad de formación del complejo enzima-sustrato es igual a la de su

disociación: v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es
constante: v = v3 = k3 [ES] = constante.

Como v1=v2+v3, podemos decir que:

k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

Despejando [ES], queda que siendo

en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:

v = v3 = k3 [ES] =
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. Definimos un
nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET].
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad
obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:
 Representación de la ecuación
Michaelis-Menten

Ecuación Lineweaver-Burk
Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar
1 1
la representación doble recíproca (𝑣 frente a [𝑆] ), ya que es una línea recta. Esta
0 0
representación doble recíproca recibe el nombre de representación de
Lineweaver-Burk. Es una recta en la cual:
𝐾𝑀
 La pendiente es
𝑉𝑚𝑎𝑥
1 −1
 La abscisa en el origen ( = 0) es
𝑣0 𝐾𝑀
1 1
 La ordenada en el origen ( = 0) es
[𝑆]0 𝑉𝑚𝑎𝑥
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular
gráficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos