Universidad Privada de Tacna Facultad de Ciencias de la Salud

SYLLABUS DE BIOQUÍMICA
I. DATOS GENERALES

1. Facultad Ciencias de la Salud

2. Código MH -241
3. Semestre académico 2013 - II
4. Condición del curso Obligatorio
5. Pre Requisitos Ninguno
6. Horas Semanales Total 10
Teoría: 04
Práctica: 06
7. Créditos 07
8. Duración 18 semanas

9. Personal Docente
Docente Principal Dr. Benjamín Paz Aliaga
Jefes de Prácticas Blga Jésica Morales
Med. Marggoriett Vásquez

II. SUMILLA
Brindar conocimientos bioquímicos esenciales que sirvan de base y propicien
comprender y interpretar los cambios moleculares en el ser humano.
Estructura y función de los monómeros y polímeros biológicos. Cinética y
catálisis enzimática. Utilización del ATP. El metabolismo intermediario.
Transmisión de la información biológica. Mecanismos de regulación y
control. Deben introducirse algunos elementos nutricionales.

III. COMPETENCIAS, OBJETIVOS Y CONTENIDOS

Son el conjunto de capacidades que el estudiante adquiere para el aprendizaje
integrado de conocimientos, habilidades, pericias tecnológicas y actitudes a lo
largo del dictado de la asignatura y que se enriquecen con su comportamiento
y actitudes personales.. Tales competencias permitirán que el graduado ejerza
una medicina racional, integral, holística y ética, que propenda siempre a ser,
además científica. De otro lado el alumno debe adquirir el hábito del
autoaprendizaje y capacidad de adaptación a situaciones cambiantes en su
entorno.
La competencia se obtiene alcanzando integradamente determinados objetivos
clasificados en conceptuales, procedimentales y actitudinales.

OBJETIVOS
Son los establecidos en función de las competencias y que permiten
alcanzarlas. Son básicamente de tres tipos:
A) Conceptuales:

Al término de la asignatura el alumno debe haber demostrado que ha adquirido

los conocimientos fundamentales sobre la composición química del organismo
humano, de las reacciones químicas que allí ocurren y de los mecanismos
involucrados en su realización; y que sabe reconocer las alteraciones
bioquímicas que ocurren en las enfermedades hasta explicarlas a nivel
molecular. Asimismo, debe haber demostrado que:

Capítulo I: Química de proteínas

1. Enumera un mínimo de cinco funciones desempeñadas por las proteínas.

2. Nombra los principales métodos usados en el estudio estructural de las
proteínas y destaca la importancia de su hidrólisis por ácidos, bases y
enzimas.
3. Indica cuál es la longitud de onda usada para determinar cuantitativamente
a las proteínas y explica el fundamento de este método.
4. Dado el pH de un péptido, señala la dirección de migración durante el
desarrollo de su electroforesis en papel a pH: 1.9, 3.0, 6.5 y 10.0.
5. Sobre la base de que una cadena polipeptídica, se encuentra totalmente en
forma de alfa hélice, calcula su longitud en nanómetros., considerando la
longitud y el número de residuos aminoacil de cada vuelta de la hélice.
6. Señala cuatro características de la estructura terciaria de la hemoglobina.
7. Indica las alteraciones en la estructura y en las propiedades fisicoquímicas
y biológicas que se producen en la desnaturalización proteica y enumera un
mínimo de cinco agentes desnaturalizantes de proteínas.
8. Enumera los grupos disociables de una proteína señalando los que tienen
mayor importancia biológica para su acción Tampón.
9. Realizada la electroforesis en suero humano normal sobre papel a pH 8.6,
explica su fundamento, y reconoce y describe las fracciones separadas
.

Capítulo II: Biocatálisis

1. Define que es una enzima; señala sus propiedades y describe su
mecanismo de acción.
2. Establece diferencias entre apoenzima y cofactor enzimático y entre
coenzima y grupo prostético.
3. Define correctamente que os una holoenzima.
4. Construye e interpreta gráficas que relacionan el efecto de la concentración
de sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática. Define KM y
Vmax. Indica los mecanismos mediante los cuales la temperatura, el pH y la
concentración de la enzima afectan la velocidad de una reacción
enzimática. Define pH óptimo y temperatura óptima.
5. Define unidad de actividad enzimática, actividad específica y actividad
molecular o número de recambio. Resuelve problemas relacionados.
6.Define que es un inhibidor y describe los tipos de inhibición enzimática:
Competitiva, no competitiva y acompetitiva.
 7. Señala los mecanismos generales de regulación de la actividad
enzimática y define que es una enzima reguladora o alostérica, dando
ejemplos.
8. Programa y ejecuta experimentos donde se estudie la cinética de una
enzima.
9. Explica la importancia del dosaje de actividad de enzimas y/o isoenzimas
en el laboratorio clínico.

Capitulo IIl: Oxidaciones Biológicas.

1. Define Potencial Standard de Oxido - Reducción y establece la relación
entre éste y el cambio de energía libre standard.
2. Identifica los intermediarios de la cadena respiratoria y reconoce lo
fundamental de su estructura química de su estructura química y
propiedades.
3. Indica los lugares de la cadena respiratoria donde actúan diversos
donantes y aceptores de electrones e inhibidores del transporte de
electrones.
4. Define el concepto de fosforilación oxidativa y señala la importancia de este
proceso, diferenciándolo de la fosforilación a nivel de sustrato.
5. Señala los lugares de conservación de energía en la cadena respiratoria,
haciendo su justificación desde el purito de vista termodinámico.
6. Define a los desacopladores, nombra a algunos de ellos y describe su
mecanismo de acción.

Capitulo IV: Glicólisis.

1. Define que es glicólisis y diferencia la degradación aeróbica y anaeróbica
de la glucosa e indica su localización intracelular.
2. Describe cada etapa enzimática implicada en la vía glicolítica.
3. Precisa cuales son las enzimas reguladoras y nombra aquellas sustancias
que se comportan como moduladores positivos y negativos de éstas.
4. Describe el rol que desempeña el NAD y el Pi en la glicólisis.
5. Calcula el porcentaje de eficiencia de la conservación de la energía
liberada.

Capitulo V: Ciclo de Krebs y Vía del Fosfogluconato.

1. Precisa las características más importantes de la reacción catalizada por el
complejo de la piruvato deshidrogenasa y nombra los cofactores
necesarios.
2. Nombra consecutivamente los intermediarios del ciclo de Krebs e identifica
las enzimas con importancia regulatoria, nombrando sus moduladores
positivos y negativos.
3. Escribe las ecuaciones apropiadas que muestren el balance energético del
Ciclo de Krebs y en la oxidación completa de la glucosa hasta COz y HzO.
4. Deduce los cambios energéticos de la vía del fosfogluconato y los compara
con los producidos en la glicólisis.
5. Describe el efecto de determinadas sustancias sobre el Ciclo de Krebs.
6. Destaca el rol de la vitamina B1 en el funcionamiento de la vía del
fosfogluconato.
Capitulo VI: Oxidación de Ácidos Grasos.
1. Describe el mecanismo de activación de los ácidos grasos.
2. Describe mediante fórmulas simplificadas la vía de conversión de un ácido
graso de número par de átomos de carbono hasta acetil CoA e indica las
enzimas y coladores necesarios.
3. Escribe en forma resumida la oxidación de un ácido graso insaturado y de
un ácido graso saturado de número impar de átomos de carbono indicando
las enzimas y cofactores necesarios.
4. Explica la vías metabólicas de formación y utilización de cuerpos cetónicos,
y señala e interpreta estados metabólicos donde hay mayor formación así
como el respectivo mecanismo de producción de cetosis.
5. Interpreta resultados obtenidos de experimentos usando o no cofactores,
inhibidores u otras condiciones durante la degradación de los ácidos
grasos.

Capítulo VII : Degradación do Aminoácidos.

1. Mediante un esquema, hace una descripción general del metabolismo
degradativo de los aminoácidos y de las enzimas que participan.
2. Dados dos valores de actividad de TGO y TGP en suero, indica si son
normales o están aumentadas e interpreta los resultados.
3. Enumera dos posibles mecanismos de acción del amonio en el coma
hepático y menciona dos medidas terapéuticas en esta condición clínica.
4. Describe el Ciclo Alanina-Glucosa y precisa su importancia en el
metabolismo de los aminoácidos.
5. Escribe el esquema simplificado de la degradación de la fenilalanina e
indica las enzimas deficitarias que ocasionan la fenilcetonuria y
alcaptonuria.
6. Programa y ejecuta un experimento para estudiar el proceso de
transaminación, catalizado por TGO y TGP. Indicando su fundamento e
interpretación.

Capitulo VIII : Biosíntesis de carbohidratos.

1. Precisa las semejanzas y diferencias entre el Ciclo de Cori y el Ciclo
alanina-glucosa involucrados en el proceso de Gluconeogénesis.
2. Mediante esquemas apropiados, describe y señala las características más
importantes de la Gluconeogénesis a partir de diferentes sustratos.
3. Escribe las etapas de síntesis y degradación del glucógeno y señala las
enzimas y cofactores correspondientes.
4. Señala e interpreta las alteraciones que se presentan durante las
glucogenosis.
5. Destaca el rol que cumplen los nucleósidos difosfato en la síntesis de
diversos monosacáridos, disacáridos y polisacáridos de reserva y
estructurales.
6. Programa y ejecuta experimentos para el estudio de factores que influyen
en la síntesis y degradación del glucógeno hepático.
Capitulo IX: Biosíntesis de Lípidos.
1. Describe el mecanismo de transporte de grupos adío de la mitocondria al
citosol. Describe las etapas de la síntesis citoplasmática de ácidos grasos
saturados, señalando las enzimas y cofactores necesarios.
2. Explica las etapas metabólicas de la síntesis de Triglicéridos y fosfolípidos.
3. Diferencia cofactores e intermediarios implicados en la síntesis de ácidos
grasos, colesterol, Triglicéridos, fosfolípidos y prostaglandinas.
4. Define hígado graso e indica cuatro mecanismos de producción.

Capitulo X
: Síntesis de aminoácidos y compuestos relacionados.
1. Define y enumera los aminoácidos esenciales para la especie humana.
2. Indica en forma simplificada la vía de síntesis de prolina, serina glicina
y tirosina.
3. Escribe la reacción de formación del S-Adenosil Metionina y comenta
el rol metabólico que cumple.
4. Describe esquemáticamente la biosíntesis de las aminas
farmacológicamente activas, precisando en cada caso el aminoácido
precursor.
5. Describe la síntesis de las melaninas, hormonas tiroideas y
catecolaminas a partir de la tirosina.

Capítulo XI: Biosíntesis y Degradación de Nucleótidos

1. Escribe la fórmula del anillo púrico y pirimidínico e indica los compuestos
químicos de los que derivan cada uno de sus átomos constituyentes.
2. Reconoce los intermediarios y cofactores que participan en la síntesis y
degradación de nucleótidos púricos y pirimidínicos.
3. Describe la vía de reutilización de las bases púricas señalando las
complicaciones derivadas de su mal funcionamiento.
4. Describe la vía de formación del ácido úrico en el organismo humano y
comenta el origen de la gota, así como Indica la alteración bioquímica
causante de la aciduria orótica.

Capitulo XII : Química y Metabolismo de Porfirinas y Pigmentos Biliares.

1. Reconoce la estructura química del porfobilinógeno, el núcleo pirrol y sus
radicales laterales.
2. Identifica y nombra las propiedades físicas y químicas más relevantes de
las principales porfirinas de importancia biológica.
3. Indica el fundamento de las reacciones de Van Den Bergh, Gmelin, Ehriich
y Schiesinger, señalando que pigmentos dan positividad con estas
reacciones.
4. Nombra las principales manifestaciones clínicas de por lo menos 3 tipos de
porfirias e indica el mecanismo bioquímico de su ocurrencia.
5. Señala secuencialmente las transformaciones que experimenta la
hemoglobina hasta su conversión en bilirrubina y otros pigmentos biliares.
6. Reconoce las principales manifestaciones clínicas de un caso de Ictericia
obstructiva, hemolítica y hepatocelular, indicando las determinaciones
bioquímicas que contribuyen a su diagnóstico.

Capitulo XIII : Integración y Regulación del Metabolismo.

1. Interpreta diagramas que muestran las relaciones existentes entre el
metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas.
2. Señala las principales actividades metabólicas que caracterizan a los
diferentes órganos y tejidos de un organismo sano y señala mediante el uso
de diagramas sus mutuas Interrelaciones.
3. Utilizando diagramas explica los mecanismos de adaptación metabólica
que ocurren en el organismo humano en condiciones de ayuno, lactancia,
embarazo y Diabetes Mellitus.
4. Enumera y describe al menos cinco mecanismos generales de regulación
del metabolismo intermediario, dando ejemplos de cada uno de ellos.

Capítulo XIV Bioquímica del Gen.

1. Analiza y caracteriza la estructura molecular del DNA como material
genético.
2. Conceptuar y diferencia los mecanismos de replicación conservativa,
semiconservativa y dispersiva del DNA, así como explicar la reparación
del DNA y señalar los mecanismos que intervienen en dicho proceso.
3. Definir el mecanismo de acción de la RNA polimerasa DNA dependiente y
los factores necesarios y modificatorios de su acción.
4. Diferenciar las particularidades de la síntesis del mRNA tRNA y rRNA en
procariotes y eucariotes. Explicar a que se llama RNA heterogéneo nuclear
y su papel en la síntesis del mRNA en células eucariotes.
5. Describir el mecanismo de acción de la DNA polimerasa RNA dependiente
y su posible significado en la biología molecular de los seres vivos.
6. Definir y analiza los componentes de la maquinaria de biosíntesis de
proteínas indicando sus particularidades. Explicar los cofactores
necesarios y los requerimientos energéticos para la síntesis de proteínas.
7. Describir las características más importantes de las etapas de la
biosíntesis de proteínas. Diferenciar entre regulación trascripcional y
postranscripcional de la biosíntesis de proteínas.
8. Definir y analiza la esencia del código genético y si importancia en los
estudios de genética y explicar los pasos seguidos para el conocimiento
del código genético humano y sus aplicaciones en el campo de la biología
y la medicina.
9. Comparar las particularidades de la expresión genética entre procariotes y
eucariotes.
10. Describir y explica los mecanismos moleculares de diferentes
enfermedades de origen genético.
11. Definir los conceptos de utilización de la genética molecular en el
tratamiento de enfermedades de origen genético, denominados terapia
génica y la diferente metodología empleada en la tecnología del ADN
recombinante.
B) Procedimentales:

Al término de la asignatura el alumno debe haber demostrado que:

- Ha adquirido habilidades y destrezas para identificar las alteraciones
bioquímicas que ocurren en las distintas enfermedades y para proponer
posibilidades terapéuticas en base a las alteraciones moleculares
detectadas.)

C) Actitudinales:

Al término de la asignatura el alumno debe haber demostrado que:

- Ha adquirido la capacidad de autoformación en Bioquímica en vista del
constante avance de esta disciplina, sabiendo buscar información,
interpretarla adecuadamente y utilizarla permanentemente en su
práctica médica futura.
- Ha adquirido el hábito de revisar permanentemente la Bioquímica y
utilizarla para interpretar las manifestaciones clínicas y laboratoriales
que presenta el paciente, en base a interacciones moleculares.
-

CONTENIDOS:

Son lo que permiten alcanzar los objetivos. Es decir, los objetivos son
alcanzados por el aprendizaje demostrado de los contenidos. Estos pueden ser
esencialmente:
A) Teóricos: Cognoscitivos o conocimiento (saber)
B) Prácticos: Habilidades y Destrezas (saber hacer y saber cómo hacer)
C) Actitudinales, actitudes y valores (saber ser).

A. TEÓRICOS
TEMARIO ANALÍTICO DEL CURSO
Capitulo I: Química de Proteínas
1. Las proteínas: Concepto o importancia. Composición elemental. Hidrólisis.
Reacciones químicas.
2. Péptidos: El enlace peptÍdico. Propiedades. Reacciones químicas.
3. Péptidos no derivados de proteínas.
4. Niveles de organización de las proteínas. I Niveles de organización de las
proteínas. Propiedades.
5. Proteínas: Purificación y caracterización. Desnaturalización proteica.
Renaturalización

Capitulo II : Biocatálisis
1. Definición de enzimas y su importancia biológica. Propiedades.
Constituyentes de un sistema enzimático. Cofactores enzimáticos.
2. Factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas:
Concentración de S, pH, Temperatura y Concentración de Enzima.
3. Inhibición enzimática: Tipos, cinética, características e importancia de la
inhibición enzimática.
4. Mecanismos generales de la biocatálisis. Regulación de la actividad
enzimática. Aplicación clínica de las enzimas.

Capitulo III: Oxidaciones Biológicas.

1. Reacciones REDOX: Oxido reducciones biológicas. Potencial estándar de
Oxido reducción. Cálculo de DG.
2. Cadena respiratoria: Tipos de cadena. Intermediarios. Estructura química.
Secuencia y propiedades e los intermediarios. Transporte mitocondrial de
electrones. Energética e inhibición de este transporte.

CapituloI IV: Glicólisis.

1. Carbohidratos; Rol funcional y estructura. Etapas de la glicólisis. Balance
energético. Regulación de la glicólisis. Inhibidores. Fermentación
alcohólica.

Capítulo V: Ciclo de Krebs y Vía del Fosfogluconato.

1. Descarboxilación oxidativa del piruvato. Etapas individuales del Ciclo de
Krebs. Balance energético de la oxidación aeróbica de la glucosa.
2. Vía del Fosfogluconato: Importancia. Generación de pentosas y
capacidad reductora de esta vía. Reacciones individuales.

Capitulo VI : Oxidación do Ácidos Grasos.

1. Rol funcional de los lípidos y estructura.
1. Vía de oxidación de los ácidos grasos saturados: Etapas individuales.
Balance energético. Regulación.
2. Oxidación de ácidos grasos insaturados. Oxidación de ácidos grasos
saturados de número impar de átomos de carbono. Cuerpos cetónicos:
Síntesis y oxidación. Cetosis.

Capítulo VII : Degradación de aminoácidos.

1. Proteólisis en mamíferos. Estado dinámico de las proteínas. Fondo común
de los aminoácidos. Reacciones generales de la degradación de los
aminoácidos.
2. Destino del amoniaco. Rol de la glutamina. Ciclo alanina-glucosa. Ciclo de
Krebs-Henseleit (síntesis de úrea): Importancia metabólica. Errores
congénitos.
3. Destino de esqueleto carbonado de los aminoácidos. Rol energético de
los aminoácidos. Aminoácidos que se degradan vía acetil CoA , Piruvato e
intermediarios del ciclo de Krebs. Aminoácidos glucogenéticos y
cetogenéticos.

Capitulo VIII : Biosíntesis de Carbohidratos.

1. Principales vías de síntesis de carbohidratos. Gluconeogénesis. Rol de
los intermediarios del Ciclo de Krebs. Su Regulación.
2. Síntesis y degradación del glucógeno . Mecanismos de control.
Glucogenosis.
3. Formación de otros monosacáridos a partir de la glucosa. Síntesis de
disacáridos y otros glucósidos.

Capítulo IX: Biosíntesis de Lípidos

1. Biosíntesis de ácidos grasos saturados: Etapas. Elongación de ácidos
grasos.
2. Biosíntesis de Triglicéridos. Biosíntesis de fosfolípidos. Biosíntesis de
esfíngolipidos.
3. Síntesis da colesterol. Regulación. Rol metabólíco. Hipercolesterolemias.
Biosíntesis de prostaglandinas. Transporte de lípidos. Hígado graso.

Capítulo X Biosíntesis de Aminoácidos y compuestos Relacionados.

1. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Rol del ácido fólico. Formación
de S-Adenosil Metionina ( S-AM): Importancia biológica.
2. Biosíntesis de aminoácidos esenciales. Defectos genéticos en la
biosíntesis de aminoácidos. Regulación.
3. Aminoácidos como precursores de hormonas, coenzimas,
neurotransmisores, aminas y otras biomolécuias.

Capitulo XI : Biosíntesis y Metabolismo de Nucleótidos

1. Biosíntesis de purinoribonucleótidos: Nociones generales. Regulación.
Reutilización de bases púricas.
2. Biosíntesis de pirimidinoribonudeótidos. Rgulación. Biosíntesis de
desoxirribonucleótidos. Degradación de las bases púncas y pirimidínicas.
Gota.

Capitulo XII : Química y Metabolismo de Porfirinas y Pigmentos Biliares.

1. Estructura del porfobilinógeno. Estructura y propiedades físicas y
químicas de las principales porfirinas de importancia biológica. Síntesis de
porfirinas. Reacciones claves para su regulación. Porfirias.
2. Síntesis del Hemo. Degradación de la hemoglobina y formación de
pigmentos biliares. Principales características estructurales de los
pigmentos biliares.
3. Transporte, captación, conjugación y excreción de la bilirrubina. Excreción
urinaria de bilinas y bilinógenos. Ictericias: Alteraciones bioquímicas.

Capítulo XIII : Integración y Regulación del Metabolismo.

1. Interrelación del metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas.
Principales actividades metabólicas en varios órganos de mamíferos.
2. Regulación de metabolismo: Modulación de la actividad enzimática.
Bases moleculares de la acción hormonal.
3. Adaptaciones del metabolismo en varios estados nutricionales y
hormonales: Ayuno, ejercicio, embarazo, lactancia, Diabetes Mellitus y
stress.
 Capítulo XIVI: Bioquímica del gen
1. DNA como material genético
2. Replicación de la información genética
3. Transcripción de la información genética Procesamiento de la
información genética y código genético
4. Ribosomas y síntesis proteica
5. Regulación de la síntesis proteica
6. Ingeniería genética I: Tecnología del DNA recombinante.
7. Ingeniería genética II. Tecnología del DNA reccombinante y PCR.
8. Biología molecular del cáncer
9. Bases moleculares de las enfermedades genéticas
10. Bases moleculares de otras enfermedades
11. Terapia genética
12. Biotecnología y aplicaciones en medicina
13. Genoma Humano

B) PRÁCTICOS O PROCEDIMENTALES

PRACTICAS DE LABORATORIO
1. Proteínas
2. Enzimas
3. Ciclo de Krebs y Oxidaciones de ácidos grasos.
4. Transaminaciones
5. Glucógeno Hepático
6. Hiperbilirrubinemias
7. Perfil lipídico del suero
8. Ácido Úrico
9. Diabetes experimental
10. Inhibidores de la síntesis proteica
11. Manejo de plásmidos

TALLERES
1. Anemia falciforme
2. Intolerancia a la leche
3. Muerte en el campo
4. Deficiencia de carnitina
5. Hiperamonemia
6. Glucogenosis
7. Hipercolesterolemia familiar
8. Hígado graso no alcohólico
9. Alteraciones en el metabolismo de los nucleótidos.
10. Bioquímica clínica
11. Fibrosis quística
C) ACTITUDINALES:
Actividades y valores
Están inmersos en los anteriores

IV. METODOLOGÍA DE LA ENSEÑANZA APRENDIZAJE.

Clases Teóricas.
Corresponden a 34 reuniones de 100 minutos de duración en donde el profesor
encargado presenta los aspectos más importantes del tema motivo de la clase,
permitiendo y estimulando la participación activa de los estudiantes a través de
preguntas o comentarios. Según lo considere el profesor encargado, hará uso
de las, diferentes ayudas audiovisuales que posibiliten el mejor
aprovechamiento del tema a tratar. Las clases se dictarán a grupos de
alumnos en aulas con equipos para proyección de y amplificación de voz. El
alumno tendrá 5 minutos de tolerancia luego de la hora publicada de ingreso
para llegar a clase caso contrario se le imposibilitará el ingreso por interrupción
de clases.

Prácticas.
Corresponden a sesiones de trabajo de laboratorio de 3 horas académicas de
duración y con un número de 10 alumnos por mesa(4 mesas). Los estudiantes
realizarán algunos experimentos y posteriormente participarán activamente en
la discusión de los resultados obtenidos. Los alumnos dispondrán con la
antelación debida, de los protocolos o guías de práctica para que puedan ser
revisados y permitirles hacer una mejor interpretación de los resultados
obtenidos. Al inicio de cada práctica los alumnos rendirán una prueba escrita a
fin de verificar el interés y la preparación de la práctica por parte del alumno.. El
alumno tendrá 5 minutos de tolerancia luego de la hora publicada de ingreso
para llegar a práctica caso contrario se le imposibilitará el ingreso e interrupción
de clases. El uso del mandil en el laboratorio es obligatorio, de no llevarlo el
alumno no podrá permanecer en el mismo.

Talleres.
Los alumnos se separarán en grupos aproximadamente de 20, y durante 3
horas académicas (150 minutos) participarán activamente en el taller
correspondiente. Los talleres estarán a cargo de todos los docentes de la
asignatura.
Con anticipación los alumnos recibirán el protocolo y tema correspondiente del
Taller a realizarse, el mismo que está constituido de lo siguiente: (1) El
planteamiento del problema, en donde utilizando términos adecuados para un
estudiante de Segundo Año de Medicina, se le presenta un caso clínico o una
observación relacionada con el quehacer médico, motivándolo a encontrar la
explicación adecuada, Utilizando los conocimientos que está adquiriendo
durante el desarrollo del curso. (2) Información adicional, en donde se
señalarán otros datos que le permitan tener mayor información o le sirvan para
aclarar algunos términos, gráficas, tablas que se presenten en (1). (3)
Bibliografía, en donde se señalan no más de tres referencias, en español o
inglés y que estén al alcance de todos los estudiantes. (4) Interrogantes, que
corresponden a un listado de no más de 10 preguntas. Cuidadosamente
seleccionadas y que constituyen un derrotero para lograr la mejor explicación
al problema. Para la respuesta a estas preguntas, el alumno utilizará la
información adicional que se incluye en el protocolo, los textos recomendados
para la asignatura y especialmente la bibliografía del protocolo.

Semana a semana los alumnos rendirán una prueba escrita, referente al taller
a desarrollarse, cuya nota podrá ser incrementada con puntos extras con su
participación en la discusión del taller donde los estudiantes participarán
activamente en la resolución de las interrogantes y ejercicios y en el
planteamiento de otras propuestas que estén en relación con la explicación del
problema. El profesor orientará la discusión, aclarará los puntos conflictivos,
proporcionará información adicional cuando sea necesario y estimulará la
participación de todos los componentes del grupo. Los alumnos están en la
obligación de presentar desarrollado el informe del Taller en el protocolo que el
docente le facilita en donde se incluirán las respuestas a las interrogantes.
El alumno tendrá 5 minutos de tolerancia luego de la hora publicada de ingreso
para llegar al taller caso contrario se le imposibilitará el ingreso e interrupción
de clases.

V. HORARIO DE ACTIVIDADES DE ENSEÑANZA APRENDIZAJE

Horarios:
Clases Teóricas
Viernes de 19.00 a 20 .40hrs
Sábado de 8.00 a 9.40
Practicas (Sábado)
Grupo A de 9.40 a12.40
Grupo C de 13 a16
Grupo B de 16 a 19
Talleres (sábado)
Grupo B de 9.40 a 12.40
Grupo A de 13 a 16
Grupo C de 16 a 19

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VI. AMBIENTES DONDE SE REALIZAN LAS ACTIVIDADES Y
CRONOGRAMA DE ACTIVIDADES
Las clases se realizarán en el auditorio de la Facultad de Medicina Humana,
los talleres en los salones de la Facultad de Medicina y las sesiones prácticas
en el laboratorio de Biología y Bioquímica de la Facultad de Medicina.

VII. EVALUACIÓN DEL APRENDIZAJE

A. La nota final del curso será deducida del promedio de 3 unidades
evaluadas, cada unidad tendrá su respectiva nota de examen parcial (que
corresponde al 60% de la nota total de la unidad) y nota de tarea
académica (que corresponde al 40% de la nota final de la unidad) que
incluye lo detallado líneas mas abajo con sus respectivo porcentaje.
1. Exámenes teórico-prácticos: (correspondiente al 60% para cada
unidad)
Consistentes en 6 pruebas escritas cancelatorias y acumulativas (dos en
cada unidad) que incluyen alrededor de 25 preguntas de los aspectos
teóricos y prácticos correspondientes. Los temas a ser evaluados en cada
examen incluyen:
Primer Examen. Hasta digestión de nutrientes, inclusive.
Segundo Examen. Hasta metabolismo de lipoproteínas, inclusive.
Tercer Examen. Desde biosíntesis de aminoácidos y compuestos
relacionados, todo el resto.

2. Tarea académica (correspondiente al 40% para cada unidad, donde cada

aspecto evaluado tiene su respectivo porcentaje)
2.1 Nota de Talleres:
Corresponde a la nota del paso escrito tomado semana a semana, nota que
puede aumentar algunos puntos con la participación del alumno en la
discusión del mismo y con la presentación del informe. (16%)

2.2 Nota de Prácticas:

Incluye la calificación de los alumnos, en los siguientes aspectos:
-Evaluación a través de una prueba escrita al inicio de cada práctica, nota que
podrá ser incrementada con algunos puntos según la participación en el
desarrollo de las mismas.(16%)
-Nota de guía práctica que incluye presentación de los resultados obtenidos,
respuestas a las interrogantes planteadas en los cuestionarios.(8%)

Exámenes de sustitutorio: ( opcional)

Los alumnos tendrán la oportunidad de sustituir la más baja de algún examen
parcial T-P. El alumno podrá rendir el examen sustitutorio siempre y cuando
cumpla con los siguientes requisitos:
a) Tener una asistencia a clases teóricas del 90 % como mínimo ( control de
asistencia ).
b) Haber asistido a todas las prácticas y talleres, salvo situaciones
debidamente justificadas y que no excedan el 20 % de sus actividades.
c) Tenga promedio de tarea académica aprobado (misma condición se
requiere para poder aprobar el curso sin necesidad de ir a sustitutorio).

Examen de rezagados:
Los alumnos sólo pueden rezagar un examen parcial con la debida justificación
y previa presentación de su solicitud dentro de las 72 horas posteriores al
examen no rendido. Los exámenes se rendirán en una fecha próxima a la
fecha de presentación de la solicitud definida por el docente.

B. Requisitos para aprobar el curso:

- Obtener nota promocional: 10.5 ó más.
- Rendir todos los exámenes programados.
- Asistir como mínimo a un 80 % de las clases prácticas y talleres.
VII. BIBLIOGRAFÍA SUGERIDA
Bibliografía Básica
- STRYER, Lubert 2008 Bioquímica. Cuarta Edición. Editorial Reverté
S.A. España (Ubicación: Biblioteca Central – U.N.
Jorge Basadre Grohmann)

Bibliografía Complementaria
-LEHNINGER A. NELSON D. AND COX M.M. ( 2010). Principles of
Biochemistry II. Ed. Wort, New York.
STRYER L.,, BERG.J.L.y TYMUCZKO J.L. Bioquímica. Editorial Reverté,
S.A. Barcelona-España 2010
-
- MONTGÓMERY R., CONWAY T.W., SPECTOR A. AND CHAPPELL D.
(2008. Biochemistry. A case oriented approach. VI I
Ed. Mosby. New York.
- GONZALES A (2010). Principios de Bioquímica Clínica y Patología
Molecular. ELASEVIER, España

LIN T.M. (2006) Texbook o Biochemistry with Clinical

Correlations. IV Ed. Wiley-Liss. New York.
-.
-WILLIANS.CHAMPE P. AND HARVEY R. (2007). Biochemistry. IV Ed.
Lippincott-Raven. New York.
-BIOQUIMICA DE HARPER . 28 Ed. 20012-
http://www.argentinawarez.com/ebooks-gratis/2172258-libro-
bioquimica-harper-pdf-28-edicion-mejor-calidad.html

Monografías:
-PAZ A. (2012 ) Proteínas: Estructura y Función. UNSA.
Arequipa.
-PAZ A. (2008) Enzimas. Estructura y cinética. . UNSA.
Arequipa.
-PAZ A. Bioenergética, UCSM 2011-2012
-PAZ A. (2009 ) Metabolismo del grupo hemo. UNSA.
Arequipa
-PAZ A. (2000 ) Metabolismo del glucógeno y de los
disacáridos . Arequipa
-PAZ A. (2007) Metabolismo de los nucleótidos. UNSA.
Arequipa.
-PAZ A. (2007 ) Bioquímica de las vitaminas. UNSA.
Arequipa
-PAZ A. (2000 ) Degradación de aminoácidos. UNSA
Arequipa
-PAZ A. (2000 ) Integración y regulación del metabolismo
UNSA. Arequipa
-PAZ A. (2012 ) Bioquímica del gen. UCSM. Arequipa.
VIII CRONOGRAMA DE ACTIVIDADES ( Calendarización)

Fecha Actividad Docente

Setiembre
06(Vi) Clase Inaugural B.Paz
C.T. Proteínas (1) B.Paz

07(Sa) C.T. Proteínas (2)

C.T. Proteínas (3)
B.Paz
C.T. Enzimas (1) B.Paz
C.T. Enzimas (2)
B.Paz
B.Paz

13 (Vi) C.T. Oxidaciones Biológicas (1) B.Paz

14(Sa) C.T. Oxidaciones Biológicas (2) B.Paz

Práctica : Proteínas B. Paz y J. Morales
Taller : Anemia falciforme B. Paz , J. Morales y
M . Vásquez

20 (Vi) C.T. Esquema general del metabolismo. Glicólisis B.Paz

B.Paz

21(Sa) C.T. Ciclo de Krebas y Vía de las pentosas fosfato B.Paz

Práctica :Cinética enzimática B.Paz
Taller : Intolerancia a la leche B.Paz y J. Morales
B. Paz , J. Morales y
M . Vásquez

28(Sa) PRIMER EXAMEN ( Parte I, hasta Oxidaciones

Biológicas) B.Paz
29(Do) C.T. Oxidación de los ácidos grasos
Práctica: C.K y Ox idación de los A. grasos B.Paz y J. Morales
Taller : Muerte en el campo B.Paz , J. Morales y
M . Vásquez
Octubre
04(Vi) C.T. Degradación de los aminoácidos B.Paz

06(Sa) C.T. Síntesis de carbohidratos B.Paz

Práctica : Transaminación B.Paz y J. Morales
Taller :Deficiencia de carnitina B.Paz , J. Morales y
M . Vásquez
11 (Vi) C.T. Biosíntesis de lípidos (1) .B. Paz
C.T. Biosíntesis de lípidos (2) B. Paz

12 (Sa) C.T. Colesterol y lipoproteínas Paz

Práctica : Glucógeno hepático B Paz y J. Morales
Taller : Hiperamonemia B Paz , J Morales y
M . Vasquez

18(Vi) PRIMER EXAMEN(Parte 2, hasta Síntesis de B.Paz

carbohidratos)

19(Sa) C.T. Síntesis de aminoácidos y CR(1y2) B.Paz

C.T. Metabolismo del grupo hemo B.Paz

27 (Sa) Taller : Glucogenosis M-Vásquez

28 (Do) C.T. Metabolismo de nucleótidos (1 y2) B.Paz ,

Noviembre
02(Sa) C.T. Integración y regulación del metabolismo B.Paz

03(Sa) Práctica : Perfil lipídico B.PazyJ.Morales

Taller : Hipercolesterolemia familiar B.Paz , J. Morales y
M . Vasquez

08(Vi) SEGUNDO EXAMEN ( Primera parte hasta B.Paz

síntesis de aminoácidos y compuestos
relacionados)

10(Sa) C.T. Transducción de señales B. Paz

C.T. Bases Bioquímicas de la diabetes mellitus B Paz
Taller : Hígado graso no alcohólico B Paz , J. Morales y
M . Vasquez
15(Vi) C.T. Bioquímica Clínica) B.Paz

16(Sa) C.T. ADN como material genético B.Paz,

Práctica: Hiperbilirrubinemias B.Paz, J. Morales y

M . Vasquez
23(Sa) Práctica : Acido úrico B Paz
Taller: Alteraciones en el metabolismo de los
nucleótidos B.Paz y J.Morales
B. Paz J. Morales
y M . Vasquez
)
29(Vi) SEGUNDO EXAMEN (II Parte, hasta integración
del Metabolismo) Revisión del examen B Paz

Diciembre C.T.Replicación y transcripción de la información B. Paz

01(Sa) ADN como material genético
B. Paz, J. Morales y
Práctica : Diabetes experimental M . Vasquez.

06(Vi) C.T.Procesamiento y Código genético B.Paz

07(Sa) C.T. Síntesis proteica y Regulación de la B. Paz

expresión génica
Práctica : Inhibidores de la síntesis Proteica B.Paz , J.Morales y
M . Vasquez
12 (Vi) TERCER EXAMEN ( I Parte, hasta Código
genético)
13(Sa) C.T. Fundamentos de la manipulación genética B Paz

Taller : Manejo de plásmidos B.Paz, J. Morales y M

. Vasquez

19(Vi) C.T. Bases moleculares de las enfermedades B Paz

genéticas
20 (Sa) C.T. Genoma humano y ARN interferente
Taller : Talasemias B.Paz y J. Morales
Taller: Fibrosis quística B Paz , J. Morales y
Revisión de Prácticas y Talleres M . Vasquez

27 (Vi) TERCER EXAMEN ( II Parte) B.Paz, J. Morales y M

Revisión de exámenes y entrega de notas . Vasquez

Enero EXAMEN SUSTITUTORIO B.Paz , J. Morales y

03 (Vi) M . Vasquez