Enzimas

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 Generalidades
Generalidades
✔ Son biomoléculas que catalizan (incrementan la
velocidad en que se alcanza el estado de equilibrio en
las reacciones químicas).
✔ La mayoría son proteínas con excepción de las
ribozimas (moléculas pequeñas de ARN catalíticamente
activas.
✔ Se distinguen por su especificidad de sustratos, que es
la habilidad para discriminar entre moléculas muy
similares.
✔ Muchas enzimas están reguladas, pueden cambiar de
un estado de baja actividad a uno de actividad alta,
dependiendo de las condiciones celulares
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● Algunas enzimas consisten enteramente de
proteínas, mientras que otras tienen porciones
no protéicas, llamadas cofactores.
● Los cofactores pueden ser iones metálicos
(grupo prostético) o sustancias orgánicas
(coenzimas).
● Una enzima desprovista de los cofactores o
los grupos prostéticos que puedan ser
necasarios para su actividad se denomina
apoenzima, el cuál es catalíticamente inactivo
● La enzima activa (holoenzima) que resulta
de la combinación de una apoenzima y su(s)
cofactor(es).
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● Las enzimas que catalizan la misma reacción
que difieren en su nivel estructural primario,
se denominan isoenzimas.
● Los Zimógenos o Proenzimas, son enzimas
que deben sufrir cambios para alcanzar su
conformación activa, ya sea por la pérdida de
algunos residuos o la ganancia de algún
grupo funcional.

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 Nomenclatura
Nomenclatura

✔Algunas enzimas tienen nombres descriptivos

(tripsina, quimiotripsina, pepsina, etc.)
✔Se denominan con la terminación -asa tomando
como base el tipo de reacción que catalizan.

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 Clasificación
Clasificación tradicional
tradicional
● Deshidrogenasas: Catalizan la pérdida de
hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo como
aceptor una molécula diferente al oxígeno.
● Oxidasas: Catalizan la pérdida de hidrógeno de
un sustrato teniendo como aceptor al oxígeno.
● Cinasas (Quinasas). Catalizan la transferencia
de grupos fosfato del ATP a otra molécula.
● Transaminasas: Transfieren grupos amino a
grupos carbonilo.

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● Fosfatasas: Rompen enlaces fosfoéster en
presencia de agua.
● Tiocinasas (tioquinasas): Forman enlaces
tioéster dependientes de ATP a partir de la
coenzima A y ácidos carboxílicos.
● Mutasas. Catalizan rearreglos
intramoleculares de grupos funcionales.
● Transaldolasas y transcetolasas. Transfieren
grupos de tres y dos carbonos
respectivamente.
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● Epimerasas: Catalizan la formación de
compuestos con formaciones espaciales
diferentes. pe. D LóL D
● Descarboxilasas. Eliminan grupos carboxilo
● Sintetasas. Forman nuevos compuestos por
condensación de sustratos.
● Hidrolasas. Rompen enlaces introduciendo
una molécula de agua.

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 Clasificación
Clasificación internacional
internacional
El número de clasificación consta de 4 dígitos separados por
puntos:
A.B.C.D
A: Clase, tipo de reaccion.
B: Subclase, indica el sustrato.
C: Sub sub clase, indica el cosustrato
D: Número de orden

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 Especificidad
Especificidad enzimática
enzimática
● Preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos
sustratos.
● SITIO ACTIVO: Arreglo de aminoácidos característico
(3er nivel de estructura de proteínas) donde se lleva
acabo el evento catalítico.

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Lisozima
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 Actividad
Actividad Enzimática
Enzimática
Que tan rápido puede trabajar una enzima
Velocidad de reacción

La velocidad se define como el cambio en la cantidad de materiales iniciales o de

productos, por unidad de tiempo.
Un catalizador incrementa la velocidad de la reacción química, pero sin cambiar él mismo
durante el proceso.

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 Actividad
Actividad Enzimática
Enzimática

Temperatura
pH
Cuatro Variables
[Enzima]
[Sustrato]

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Efecto
Efecto de
de la
la temperatura
temperatura
● Un incremento de
temperatura, aumentará la
energía cinética de las
moléculas en una reacción
química, favoreciendo un
mayor numero de choques
entre ellas, lo que aumentará
la probabilidad de formación
de producto.
● Todas las enzímas tienen
una temperatura óptima, para
su actividad máxima.
● Las células básicamente son
isotermas (a temperatura
constante).
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 Efecto
Efecto de
de la
la temperatura
temperatura
Si una enzima se calienta por arriba de su
temperatura óptima, se inactiva.
Los enlaces se rompen.
Esto significa que la proteína pierde su estructura
secundaria y terciaria o cuaternaria.

Δ
Desnaturalización de
la enzima

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Efecto
Efecto del
del pH
pH
●La dependencia del pH
usualmente refleja el
ambiente en el cual la
enzima es activa.
●La mayoría presentan
actividad, dentro de un
rango de pH de 3-4
unidades.
●Arriba del pH óptimo,
se rompen los enlaces
iónicos.
También se ven
afectados los residuos
cargados en el sitio
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activo
Efecto
Efecto de
de la
la [Enzima]
[Enzima]
●Efecto de [E], sobre la
velocidad inicial (v0) de
una reacción catalizada
a una [S] fija de
saturación.
●La velocidad de la
reacción está influída por
la concentración de
enzima, pero no por la
concentración de otro
reactante [S].

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Efecto
Efecto de
de la
la [Sustrato]
[Sustrato]
●Para una reacción catalizada
por enzima, que sigue una
cinética de Michaelis-Menten,
la unión de cada punto del
experimento, da lugar a una
curva hiperbólica.
●A baja [S], la curva tiende a
 
una recta que asciende con
V S
v =
K
m
+
a x


 S
mucha pendiente. En esta
m  
región la curva depende de [S].
●Para una alta [S], la enzima
está casi saturada y la v0 de la
reacción no cambia mucho,
cuando aumenta la [S]
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 Cinética
Cinética Michaeliana
Michaeliana
●Vmax , es alcanzada a altas [S],
donde están saturadas todas las
moléculas enzimáticas, dando una
velocidad constante
● Km, [S] a 0.5Vmax
– Medida de la afinidad
relativa, de una enzima por
su sustrato.

Valores de Km Grandes Poca afinidad

Valores de Km Pequeños Gran afinidad

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 Gráfica
Gráfica de
de Leneweaver-Burk
Leneweaver-Burk
●La gráfica de V Vs. [S] con
forma hiperbólica, no es una
herramienta muy útil, para la
determinación cuantitativa
de los parámetros cinéticos
clave Km y Vmax , debido a la
dificultad para su
extrapolación.
●Hans Lineweaver y Dan
Brurk convirtieron esta
relación hiperbólica a la
siguiente función lineal:

1 = K m + 1 1
v m aV S x  m aV x
 
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Mecanismos Celulares de
Regulación

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 Regulación
Regulación

●La actividad enzimática se regula por

dos estrategias:
● El cambio en los niveles de [Enzima].
● El cambio en la velocidad de catálisis
(actividad específica).

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Cambio
Cambio en
en los
los niveles
niveles de
de [Enzima]
[Enzima]
●Los niveles enzimáticos, pueden controlarse manipulando la
velocidad de catálisis.
● Las enzimas tienen tiempos de vida media distintos.
●Las enzimas que se degradan más rápidamente, ocupan
puntos clave en las rutas metabólicas.
– Permitiendo un control más rápido de los niveles
enzimáticos.
●Cambios en [Enzima] usualmente resultan en respuestas
lentas para el contrlol metabólico.
●Control genético: Puede controlarse la síntesis de enzimas
de novo, en respuesta a hormonas, esto ayuda si las
enzimas, solo se necesitan en determinadas ocaciones.
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 Regulación
Regulación de
de la
la actividad
actividad específica
específica
●La actividad específica se regula de
dos maneras
1. Control Alostérico.
– Los ligandos se unen a un sitio
distinto al sitio activo.
● El ligando puede ser, sustrato,
producto u otra molécula.
– A una [S] dada:
● modificador “+” > actividad.
● modificador “-” < actividad.
– Una enzima puede tener ensitios
alostéricos >1 de un efector.
● Permitiendo el control de un
número de áreas metabólicas.
● La actividad específica es el
resultado neto de la acción de
todos los efectores.
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Regulación
Regulación de
de la
la actividad
actividad específica
específica
2. Modificación covalente
● Algunas enzimas permanecen inactivas hasta que son
modificadas covalentemente
– Ineficientes para ser activas todo el tiempo
– La modificación más usual, es la fosforilación por cinasas

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 Inhibición
Inhibición enzimática
enzimática
● Inhibidores competitivos
– Imitan la estructura del sustrato y compiten por el sitio activo
● Inhibidores no competitivos
● Reguladores alostéricos
● Modificadores covalentes
– Si la modificación covalente es irreversible, resulta usualmente tóxica
para la célula.

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Regulación por retroalimentación

●Las enzimas reguladoras

específicas, están colocadas
estretégicamente y son reguladas
por mecanismos de
retroalimentación.
● Frecuentemente la primera
enzima en una ruta metabólica
está colocada
estratégicamente al principio
de la vía, para controlar esta
última.

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