República Bolivariana de Venezuela.

U.E Colegio La Salle La Colina.

Cuarto Año, Sección “B”.

Química.

Prof. Andy Contreras.

Aplicación de los Catalizadores en la Medicina.

Integrantes.

 Marian Carias. #7
 María Jiménez. #16

Caracas, 15 de marzo de 2017

Introducción

El presente trabajo comprende el estudio de los catalizadores, energía de activación

e Importancia biológica y tecnológica de los mismos para y con la medicina.

Fue realizado con la finalidad de mostrar, explicar y detallar las diferentes funciones,
usos y la importancia, de éstos en el mercado actualmente, indagando en las
distintas formas de poder utilizarlos sin que afecten el proceso en el que están siendo
manipulados.

Se busca describir como se relacionan, la energía de activación y la importancia

biológica y tecnológica de los catalizadores no sólo en la medicina sino también en la
vida cotidiana, además contrastar y diferenciar el uso de ellos en otras industrias.

Antes del desarrollo del trabajo es importante saber que cualquier cosa que aumenta
la velocidad de un proceso es un "catalizador", un término derivado del griego, que
significa "anular", "desatar", o "recoger". La frase procesos catalizados fue acuñada
por Jöns Jakob Berzelius en 1836 para describir las reacciones que son aceleradas
por sustancias que permanecen sin cambios después de la reacción. Otro de los
primeros químicos involucrados en la catálisis fue Alexander Mitscherlich quien se
refirió a los procesos de contacto y Johann Wolfgang Döbereiner que habló de acción
de contacto y cuyo encendedor basado en hidrógeno y una esponja de platino se
convirtieron en un gran éxito comercial en la década de 1820. Humphry Davy
descubrió el uso de platino en la catálisis. En la década de 1880, Wilhelm Ostwald en
la Universidad de Leipzig (Alemania) inició una investigación sistemática de las
reacciones que eran catalizadas por la presencia de los ácidos y las bases, y
encontró que las reacciones químicas ocurren a una velocidad finita y que estas
velocidades pueden utilizarse para determinar la fuerza de ácidos y bases. Por este
trabajo, Ostwald fue galardonado en 1909 con el Premio Nobel de Química.
Marco Teórico

La energía que se necesita para que se produzca una reacción determinada se

llama "energía de activación". Esta energía mínima es necesaria para la formación
del complejo activado. Cuanto mayor es la energía de activación, más lenta es la
reacción porque aumenta la dificultad para que el proceso suceda. Cuando menor la
energía de activación, menor la barrera de energía, más colisiones efectivas y por
tanto una reacción más rápida. La energía de activación varía de acuerdo con el tipo
de reacción química. En las reacciones endotérmicas ella es mayor que en las
exotérmicas.

Las reacciones químicas que se dan siempre requieren de una gran energía de
activación. Pero a diferencia de lo que ocurre en un laboratorio, los organismos
biológicos no están preparados para soportar esa energía. Por ese motivo los
sistemas vivos han desarrollado un compuesto químico, que les sirve para llegar a
una energía de activación alta sin destruirse. Este compuesto se llama catalizador,
el cual aumenta o reduce la velocidad de coalición molecular sin calor adicional
produciendo un proceso llamado catálisis. En la naturaleza existen diversos
catalizadores, pero aquellos que son producidos por los organismos vivos se los
conoce como catalizador biológico o pueden ser la misma enzima.

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones

químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Las enzimas actúan
sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas
diferentes denominadas productos.

Así como existen los catalizadores biológicos que son aquellos que permiten
acelerar los procesos del metabolismo de los seres vivos, esos catalizador es
pueden ser las misma enzimas. Se consideran biocatalizadores a las enzimas, las
hormonas y las vitaminas. También existen los catalizadores químicos, que a
diferencia de los anteriormente nombrados pueden favorecer cualquier reacción
química, y no tienen tanta especificidad en las actividades que realiza.
Existe una cantidad de sustancias que reacciona por unidad de tiempo, a esto se le
denomina rapidez de reacción química.

Existe una parte de la fisicoquímica que se encarga del estudio de la rapidez de

reacción química, cómo cambia la rapidez de reacción bajo condiciones variables y
qué eventos moleculares se efectúan mediante la reacción general (difusión, ciencia
de superficies, catálisis). A esta parte se le denomina cinética química

Para que se efectúe la rapidez de reacción química, primero se debe pasar por una
serie de factores que la afectan, entre ellos están:

 Naturaleza de la reacción: Algunas reacciones son, por su propia

naturaleza, más rápidas que otras.
 Concentración: La velocidad de reacción incrementa con la concentración,
como está escrito por la ley de velocidad y explicada por la teoría de
colisiones.
 Presión: la velocidad de las reacciones gaseosas se incrementa muy
significativamente con la presión, que es en efecto, es equivalente a
incrementar la concentración del gas.
 Orden: el orden de la reacción controla como afecta la concentración (o
presión) a la velocidad de reacción
 Temperatura: Generalmente, al llevar a cabo una reacción a una
temperatura más alta provee más energía al sistema, por lo que se
incrementa la velocidad de reacción al ocasionar que haya más colisiones
entre partículas, como lo explica la teoría de colisiones.
 Solvente: Muchas reacciones tienen lugar en solución, y las propiedades
del solvente afectan la velocidad de reacción.
 Radiación electromagnética e intensidad de luz: La radiación
electromagnética es una forma energética. Como tal, puede aumentar la
velocidad o incluso hacer que la reacción sea espontanea, al proveer de
más energía a las partículas de los reactantes.
  Un catalizador: Incrementa la velocidad de reacción (tanto de las
reacciones directa e inversa) al proveer de una trayectoria alternativa con
una menor energía de activación.
 Isotopos: El efecto isotópico cinético consiste en una velocidad de reacción
diferente para la misma molécula si tiene isotopos diferentes,
generalmente isotopos de hidrogeno, debido a la diferencia de masa entre
hidrogeno y el deuterio.
 Superficie de contacto: En reacciones en superficies, que se dan por
ejemplo durante catálisis heterogénea, la velocidad de reacción aumenta
cuando el área de la superficie de contacto aumenta.

Teniendo esto en cuenta podremos comenzar a hablar acerca de cómo se emplean

todas y cada una de las definiciones anteriormente explicadas en la medicina que
vemos día tras día.

En la medicina, el uso de enzimas o en su defecto, catalizadores es cada vez más

común, por ejemplo, están siendo utilizados en productos adelgazantes, en cremas
exfoliantes, faciales, limpiadoras, en productos cicatrizantes, entre otras cosas.

Uno de los productos obtenidos mediante el uso de los catalizadores o las enzimas
son los aminoácidos, que garantizan la optimización del almacenamiento de todos
los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y
vitaminas).

Aparte de éstos, también se utilizan para la fabricación de antibióticos semi-sintéticos

como la penicilina, empleadas profusamente en el tratamiento de infecciones
provocadas por bacterias sensibles.

Son conjuntamente utilizados para la producción de esteroides, que son empleados

en un gran número de preparados farmacéuticos antinflamatorios).

En algunas enfermedades genéticas hereditarias, existe la deficiencia o la total

ausencia de una o más enzimas en el tejido. Las aplicaciones médicas o
farmacéuticas abarcan un amplio espectro de materia, por ello es conveniente
dividirla en tres áreas de interés:

 Tratamientos terapéuticos con enzimas: son aquellos tratamientos donde

se utilizan las enzimas con fines terapéuticos; para combatir trastornos
variados, como dolor de articulaciones, esclerosis, déficits inmunitarios,
enfermedades vicarias, e incluso obesidad.
 Defectos genéticos: es cuando falta totalmente la enzima o es sustituida
por isoenzima parcialmente inactiva.
 Control de neoplasma: se emplea la L-asparraginasa para los distintos
tratamientos.

Asimismo, es importante recalcar que existen diversos tipos de catalizadores, o

enzimas que actúan en el área de la medicina, entre ellos podemos encontrar:

 Enzimas patológicas.
 Enzimas de diagnóstico.
 Enzimas terapéuticas.
 Enzimas farmacológicas.

Usualmente, todos los químicos y sustancias que terminan en “-asa” son enzimas y
tienen muchos usos en este campo. Al igual que otras enzimas, la función de éstas
es descomponer, construir o aumentar el ritmo de los procesos en el cuerpo.

Las enzimas colagenasas, fibrinolíticas y proteolíticas son utilizadas para disolver

tejidos muertos o necróticos en el cuerpo.

Otra función de estas enzimas es en el campo de la diagnosis. Este campo tiene un

gran potencial para la investigación y desarrollo dado que las enzimas pueden ser
usadas para detectar eficazmente la existencia de una enfermedad o un agente
causal de una enfermedad específica. Por ejemplo, la glucosa oxidasa se usa para
detectar los niveles de glucosa en la sangre.

Estos son solamente algunos de los usos de las enzimas en la medicina. Los
expertos reconocen el potencial de éstas en el campo médico y es por eso que
muchas empresas se lanzan en investigaciones y el desarrollo de estos productos.
No solamente son usadas para la diagnosis de una enfermedad sino que también se
usan por sus propiedades preventivas y curativas. Las enzimas sin duda son
sustancias importantes que necesitan estar en constante desarrollo para brindar una
cura potencial contra las terribles enfermedades. Además, cuando las empresas
estén más avanzadas en el desarrollo y producción en masa, muchos se
beneficiarán porque el diagnóstico y cura de algunas de las enfermedades en la
actualidad son muy costosos y no muchos pueden pagar los procedimientos.
Conclusión

Para finiquitar podemos decir que en la medicina las enzimas se emplean como
reactivos estándar en los laboratorios para el diagnóstico de enfermedades, para el
control y seguimiento de las mimas y de la respuesta del paciente hacia la terapia
seguida, así como para la identificación y control de la concentración de drogas o sus
metabolitos en la sangre u otros fluidos corporales. Las técnicas de inmunoanálisis
enzimático representas un nuevo e importante avance al asociar anticuerpos
específicos a enzimas como la peroxidasa o la galactosidasa cuya reacción genera el
cromógeno por el que se mide la extensión de unión del anticuerpo. Las enzimas se
emplean rutinariamente para diagnosticar enfermedades hepáticas, miocárdicas,
pancreáticas y prostáticas, anemias, leucemias, distrofia muscular, tumores y
toxemias del embarazo. Estas aplicaciones se basan en el fenómeno general de que
las células enfermas resuman más y pierdan una parte de sus enzimas que
eventualmente van a parar a la sangre. La elevación de la actividad enzimática del
suero por encima de los niveles normales depende primeramente de la extensión y
gravedad del daño de las células así en las enfermedades del hígado se miden la
glutamato-piruvato transaminasa y la glutamato-oxalacetato transaminasa; en el
infarto de miocardio, a parte de las dos ya mencionadas se mide la
lactatodisidrogenasa y la creatin-fosfoquinasa.

Las técnicas enzimáticas también se utilizan en la detección de drogas, análisis de

antibióticos, detección de antígenos o anticuerpos o en la detección de enzimas y
metabolitos en los fluidos intracelulares.

Las enzimas o los catalizadores, pueden ser parte de la medicina del futuro, como
pudimos aprender que ya están siendo utilizados, se podrán buscar avances donde
puedan ser empleados con más frecuencia o con un peso más importante en el
trabajo en el que estén siendo manipulados.
Referencias.

 https://www.slideshare.net/BioIndustrial252/enzimas-y-su-uso-en-la-
industria?next_slideshow=1
 https://prezi.com/a-bhswf_abqj/uso-de-las-enzimas-en-la-industria-y-la-
medicina/
 https://www.importancia.org/catalizadores.php
 https://scholar.google.co.ve/scholar?q=enzimas+como+marcadores+biologico
s&hl=en&as_1&oi=scholart&sa=X&ved=0ahUKEwiDIMbxvs_SAhXHeCYKHdz
AL
 www.monografias.com/trabajos5/enzimo.shtml#IMPOR
 https://www.slidershare.net/germagomezbravo/utilidad-mdica-de-las-
enzimas?next_slideshow=1