Proteinas

Lúcia Bertholdo Vargas

lbertholdo@utec.edu.pe
ADN y la sintesis de proteínas

Sentido de la transcripción
Traducción del
ADN
CÓDIGO GENÉTICO
 Proteínas

Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos

 Fórmula general de un aminoácido

Normalmente R es una de las 20 cadenas laterales más comunes.

En pH 7, la amina y la carboxila se encuentran protonadas (COO - e NH3+).

Aminoácidos apolares alifáticos y aminoácidos polares sin carga
Apolares aromáticos y polares con carga

Los aromáticos, como la prolina, restringen la

formación de estructuras, pues poseen radical
R que ocupa un espacio grande.

Los polares con carga tienen importancia para

determinar regiones específicas de
interacciones entre proteínas (realizar puentes
salinas), así como están presentes en sitios
enzimáticos.
 Enlace peptidico: La reacción ocurre entre la carboxila del aa 1 y la amina del aa 2.

En gris, la unión. Como el primer aminoácido posee la amina libre, se dice que el inicio
de una proteína es su extremo amino terminal (n-terminal), y el final es carboxi
terminal (c-terminal).

aa 1 aa 2

La secuencia de aminoácidos que forman una proteína es su estructura primaria, el nivel de

organización más básico de la proteína.

La estructura primaria sirve de información para la organización de estructuras más

complejas (es decir, esta organización dependerá de las características de cada radical R
presentes en la secuencia).
La unión peptídica es plana, y que las rotaciones necesarias para la molécula adquirir su
conformación secundaria se realizan por las conexiones entre el Cα y el C de la carboxila
() y entre el Cα y el N de la amina ().
 Estructura Secundaria
A la izquierda, α-hélice, y abajo, hojas β
antiparalelas.

La estabilización de la estructura se da por

puentes de H (línea discontinua amarilla).

La estructura secundaria está formada

por α-hélices, hojas β y vueltas β. El
conjunto de todas las hélices, hojas y
vueltas es la estructura terciaria.

Informa sobre la disposición de la

estructura secundaria de un
polipéptido al doblarse sobre sí misma
originando una conformación globular.
Modelo de En (A) visualización de los
representación átomos no H.
de la estructura (B) Modelo de espacio lleno,
terciaria. que utiliza las fuerzas de van
der Waals de cada átomo
para formar la estructura.
(C) Modelo "bola-
bastón“(ball-stick),
compuesto de líneas que
conectan los Cα, sin
visualizar cadena laterales,
solamente el esqueleto
proteico.
(D) Modelo "cinta", donde es
posible observar la estructura
secundaria, donde hélices
representan las α-hélices y
flechas las hojas β así como
el sentido de la secuencia).
(E) Modelo "sausage", que
sólo indica el sentido n-
terminal / c-terminal.
Inibidor de tripsina pancreático (BPTI)
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
Las proteínas tienen innumerables funciones - siendo que estas funciones son
totalmente dependientes de la estructura final de la proteína, es decir, si la proteína
es desnaturalizada, está inutilizada, y se dividen en dos categorías: globulares y
fibrosas.
Las enzimas son proteínas especializadas en catalizar reacciones biológicas, o sea
aumentan la velocidad de una reacción química sin interferir en el proceso. Se
asocian a biomoléculas, debido a su extraordinaria especificidad y poder catalítico.

Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las

proteínas son enzimas
 CINÉTICA DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

• La cinética enzimática es la parte de la Enzimología que estudia la velocidad de las

reacciones enzimáticas así como los factores que la influencian.

• Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas se aplican a las

reacciones catalizadas enzimáticamente, aunque éstas también muestran un patrón
distinto que no se suele encontrar en las reacciones no enzimáticas: saturación con el
sustrato.
En cuanto a la acción, la teoría más aceptada es la de que la enzima y la
sustancia sobre la que va a actuar (llamada sustrato) forman un
compuesto intermedio que posteriormente sufre un desdoblamiento,
regenerando la enzima.