EFECTO DEL PH Y LA CONCENTRACIÓN DE LA

ENZIMA SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

INTRODUCCION
EFECTO DE LA CONCENTRACION DE LA
ENZIMA
A la relación que existe entre la concentración de
1.2 1.05 1.06
reactivos o productos y el tiempo de reacción, se le

VELOCIDAD (UI)
1
conoce como velocidad de reacción. 0.72
0.8 0.54 0.59
0.6
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones
0.4
químicas en las células. La velocidad de la reacción 0.2
enzimática varia, directamente proporcional a la 0
concentración de la enzima, por lo tanto a mayor [E] se 0 1 2 3 4 5 6
incrementa la velocidad, esto es válido en presencia de [E] ΜG/ML
un exceso de sustrato. Para la gráfica típica que se
obtiene al expresar la velocidad de reacción en función
de la concentración de enzima, es una recta con EFECTO DEL pH
pendiente positiva.
1 2 3 4 5 6
Abs( 540nm) 0.002 0.031 0.027 0.125 0.348 0.279
A valores extremos de pH se produce una inactivación A.R (µmoles) 0.25 0.46 0.40 0.90 2.7 2.4
de la enzima, por lo tanto, es importante establecer un pH Velocidad(UI) 0.025 0.046 0.040 0.090 0.27 0.24
optimo en los estudios enzimáticos, en el cual, la pH 3 4 4.5 5 6 8
actividad catalítica de la enzima presenta un rendimiento
alto, conociendo este valor, la reacción se debe mantener
𝑚𝑔 [𝐴.𝑅.] 0.25
a este pH por medio de una solución amortiguadora o 𝐴𝑐𝑡. 𝐸𝑛𝑧. = = = 0.025
#𝑚𝑜𝑙 [5 𝑚𝑖𝑛] 2 (5)
buffer.

OBJETIVOS

 Demostrar que la velocidad de reacción EFECTO DEL PH

enzimática es directamente proporcional a la 0.3 0.27
0.24
concentración de la enzima. 0.25
VELOCIDAD (UI)

 Analizar la importancia del pH del medio sobre la 0.2

velocidad de reacción enzimática y su efecto 0.15 0.09
sobre el carácter iónico de la enzima y el sustrato. 0.1 0.046
0.04
0.025
RESULTADOS 0.05
0
EFECTO DE LA CONCENTRACION DE LA ENZIMA 0 2 4 6 8 10
PH
1 2 3 4 5
Abs( 540nm) 0.788 0.739 1.431 1.433 0.962
A.R (µmoles) 5.9 5.4 10.5 10.6 7.2
Velocidad(UI) 0.59 0.54 1.05 1.06 0.72
[E] (µg / mL) 1 2 3 4 5 DISCUSIONES

EFECTO DE LA CONCENTRACION DE LA ENZIMA

Cálculos actividad enzimática, ejemplo:
En la gráfica podemos observar que al aumentar la
𝑚𝑔 [𝐴.𝑅.] 5.9 concentración de la enzima, de igual manera aumenta la
𝐴𝑐𝑡. 𝐸𝑛𝑧. = = = 0.59
#𝑚𝑜𝑙 [5 𝑚𝑖𝑛] 2 (5)
velocidad de la reacción, a excepción del último punto de
la gráfica, en el cual comienza a disminuir la velocidad de
1
la reacción, lo cual no debería de ocurrir en esta gráfica ,
de igual manera algunos valores en la gráfica resultan
bajos, esto se debe a que quizá al momento de preparar
los tubos con los reactivos, no se adicionaron los
volúmenes (sacarosa, agua, regulador de acetatos,
enzima, DNS) con exactitud. Otra causa por la cual quizá
el experimento se vio afectado, fue en la parte de la
inactivación, ya que no se realizó a los 5 minutos exactos,
y se dejó pasar más de este tiempo, al dejar pasar el
tiempo, la enzima puede modificar miles de moléculas, lo
cual afecta nuestro experimento considerablemente.
La grafica que originalmente se debe apreciar en este
efecto de la concentración de enzima, es una línea recta,
ya que se guarda una relación directamente proporcional,
sin embargo en nuestra grafica no se observa como tal
ese comportamiento, pero si observamos todos los
puntos, excepto el último, podemos observar este
comportamiento directamente proporcional.
reactivos a un pH determinado se encontraba
contaminado, y por último, no se midió correctamente el
tiempo de reacción para cada uno de los tubos.
CONCLUSIONES
 La concentración de la enzima guarda una
relación directamente proporcional con la
velocidad de reacción, esto quiere decir que al
aumentar la concentración de la enzima, la
velocidad de reacción también aumenta.
 La actividad enzimática es afectada en un pH
óptimo, en el cual la actividad de la enzima es
muy alta.
 Al ser modificada la actividad enzimática por la
variación de pH, por lo tanto, también afecta a la
velocidad de reacción.

BIBLIOGRAFÍA
EFECTO DEL pH
1. E. Conn Eric, “Bioquímica fundamental”,
La grafica de velocidad enzimática contra el pH, muestra
Universidad de California, Editorial Limusa,
una forma de campana, donde al aumentar el pH,
2001, México D.F.
aumenta la velocidad enzimática, y posteriormente al
2. Voet. Donald, “Fundamentos de Bioquimica”,
seguir aumentando el pH, comienza a disminuir la
Editorial Médica Panamericana, 2ª Edición,
velocidad enzimática.
2007, Madrid, España.
En la campana formada, a valores relativamente bajos de
pH, la enzima no presenta mucha actividad sobre la
velocidad de reacción, al igual que a valores altos de pH,
esto debido a que la enzima puede llegar a perder su
estructura y por ende su función, o sea, desnaturalizarse.
Otra causa por la cual disminuye la velocidad enzimática
en valores de pH bajos y altos (extremos) es que, al igual
que la enzima, el sustrato puede tener cambios en sus
grupos ionizables. Por lo tanto se dice que la enzima
presenta su mayor actividad a un determinado pH, este
se conoce como pH óptimo.

En nuestra gráfica, no logramos observar la campana que

se debió formar, pero si se observa parte del
comportamiento que debe presentar a pH bajo y alto, en
el cual la enzima tiene una actividad relativamente baja o
nula. Y también observamos que el pH óptimo de la
enzima (invertasa) es de 6, ya que ahí es donde presenta
su máxima actividad.

Los posibles motivos por los cuales el experimento no

resulto como debería, es porque en la adición de los
reactivos, no se realizó con exactitud, quizá alguno de los
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