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Proteínas

Las proteínas o prótidos son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Por sus propiedades
físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo
poraminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y
desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:

 Contráctil (actina y miosina)


 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información
genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son
susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.
Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas
(monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se
dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello
pueden considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular
pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los
cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras
variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de
la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por
los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo
amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en
su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos
"estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces
modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte
de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos
(biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo
de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta
con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una
manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los
alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las
funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que
protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de
recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción.

Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica
en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y
su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

 Estructura cuaternaria
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Nivel de dominio.

A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.

Propiedades de las proteínas


Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función de las proteínas:

 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su


carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las
proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la mayoría
de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el
recambio proteico.
 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles
estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus características químicas:

Clasificación
Según su forma

A. Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
B. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
C. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).

Según su composición química


A. Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. Este puede ser un
ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos.
A su vez, las proteínas se clasifican en:
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente
alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino
animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido
conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases
según sus solubilidad:
I. Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y
la lactalbúmina.
II. Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III. Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos.
Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV. Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.
V. Histonas son solubles en medios ácidos.
B. Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con
un grupo prostético.
C. Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares
y fibrosas).

Fuentes de proteínas
Las proteínas que aportan al organismo los alimentos de origen vegetal, como las legumbres, son de menor
calidad que las proteínas de origen animal porque presentan menos aminoácidos esenciales, algo que se
compensa con una mezcla adecuada de ambos.
El adulto deberá ingerir un aporte de proteínas adecuado a su modo de vida, es decir, si tiene una mayor
actividad, necesitará mayor aporte que un adulto sedentario.
En la tercera edad, aun pareciendo contradictorio, no se necesita una menor ingesta proteínica, sino que se
recomienda aumentar la cantidad de las mismas, porque en esta etapa es muy importante regenerar tejidos.
Además, hay que tener en cuenta la posible aparición de enfermedades crónicas que pueden degradar las
proteínas.
A continuación te contamos cuáles son los alimentos que constituyen las mejores fuentes de proteínas:
Alimentos con proteínas de origen animal:
 Huevo: es una buena fuente de proteínas debido a que contiene la albúmina, de excelente calidad, ya que
incluye una elevada cantidad de aminoácidos esenciales.
 Pescados (salmón, arenque, trucha…).
 Leche.
 Derivados lácteos, queso o yogur.
 Carne magra, pavo y pollo.
Estos alimentos contienen proteínas con un alto número de aminoácidos esenciales, (aquellos que no pueden
ser sintetizados por el organismo, por lo que deben ser aportados a través de la dieta).

Alimentos con proteínas de origen vegetal:

 Legumbres (lentejas, habas, garbanzos, frijoles…), conviene completarlos con otro alimento como patatas
o arroz.
 Vegetales de hoja verde (col rizada, espinaca…).
 Nueces y frutos secos (siempre que no sean fritos y tengan poca sal).
 Seitán, tempeh, quínoa, algas.

 BIBLIOGRAFIA

Fuentes:

 https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna

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