(Universidad Del Perú, DECANA DE AMÉRICA)

ENZIMAS
DEFINICIÓN. ESTRUCTURA.
MECANISMO DE ACCIÓN. CINÉTICA
Mg. Sc. Estela Memenza Zegarra
 ENZIMAS
POLÍMEROS PROTEICOS QUE CATALIZAN
REACCIONES QUÍMICAS.

Características: Especificidad al sustrato y

estereoespecificidad (Isomerismo D y L)

Propiedades químicas. Depende de los residuos de

aminoácidos expuestos en la superficie capaces de
formar enlaces químicos no covalentes con otras
moléculas.
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA

E+S ES EP E+P

Unión Estado de transición Separación

enzima sustrato enzima producto
 Sitio Activo
Modelo: Herradura - Cerrojo
 Factores que afectan el índice de
reacción
Teoría Cinética (Teoría de la Coalición):

Dos moléculas reaccionan:

1) Aproximarse dentro de la distancia formadora de

enlace de la otra «chocar»
2) Poseer la suficiente energía cinética para vencer la
barrera de energía para alcanzar el estado de
transición.
1.- Temperatura
Aumenta la energía cinética de las moléculas «chocan»
aumentando el índice de reacción

(Eact)

T° T° T°
Bajas Medias Altas
2.- Concentración de reactivo
La frecuencia con la cuál las moléculas chocan es α a sus
concentraciones.

Índice de
reacción
α A B
E

Hipérbola rectangular
 Cinética enzimática
Ecuación de Michaelis Menten: Modela el
efecto de la concentración de sustrato
Ilustra en términos matemáticos la relación que existe
entre la velocidad inicial V1 de reacción y la concentración
del sustrato S

Vmáx S
Vi =
Km + S

Hipérbola rectangular
Velocidad inicial (Vi) la velocidad de reacción inicial necesaria para
vencer la barrera de energía de activación para que ocurra una reacción
enzimática.

Velocidad máxima (Vmáx) la velocidad de reacción se hace

independiente de la concentración de sustrato, cuando esto ocurre la velocidad
alcanza un valor máximo.

Constante de Michaelis (Km) representa la concentración sustrato a

la cual V1 es la mitad de la velocidad máxima (Vmáx/2) alcanzable a una
concentración particular de la enzima
Efecto de la concentración del sustrato sobre la
velocidad inicial de una reacción catalizada por
una enzima
1. Baja S
Vi α S
(Relación lineal: 1er orden)

2. Alta S
V i = cte.
(Orden cero)

3. Intermedias S
Proceso no es lineal
(Cinética mixta)
Representación de una enzima (gráfica anterior) en
presencia de una concentración del sustrato que ésta por
debajo del Km (A), a una concentración igual a km (B), y a
una concentración muy por encima de Km.
 Forma Lineal de la ecuación de Michaelis
Menten: Determina el valor de Km y Vmáx
Ecuación de
Michaelis - Menten

Se invierte

Se factoriza

Y se simplifica

Y = ( a ) (X ) + b
 Clasificación de las enzimas
Tipo de reacción
Tipo de reacción catalizada + ASA

Ejemplos:

Deshidrogenasas: Eliminan hidrógenos

Proteasas: Hidrolizan proteínas
Somerasas: Catalizan reordenamientos de configuración.

Otros:
- El sustrato puede preceder o seguir al nombre: Xantina oxidasa
- La fuente de la enzima: Ribonucleasa pancreática
- Su regulación: Lipasa sensible a hormona

Designaciones numéricas (múltiples formas de la enzima):

- RNA polimerasa III, Proteína cinasa Cβ
 International Union of Biochemists (IUB)
Nomenclatura de enzimas (Nombre y código): Tipo de reacción
catalizada y los sustratos comprendidos .

Seis clases:
1. Oxidoreductasas: Reacciones de oxidaciones – reducciones
2. Transferasas: Transferencias de porciones: glucosido, metilo, fosforilo
3. Hidrolasas: Catalizan división hidrolítica de C – C, C – O, C – N y otros
enlaces.
4. Liasas: Catalizan la división de C – C, C – O, C – N y otros enlaces
mediante eliminación de átomos, dejando dobles enlaces.
5. Isomerasas: Realizan cambios geométricos o estructurales dentro de
una molécula.
6. Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrólisis
de ATP.
Ejemplo: Hexocinasa: ATP:D-hexosa 6-fosfotransferasa E.C.2.7.1.1
Clase 2: Transferasa, Subclase 7: Transferencia de grupo fosforilo, Subclase 1:
Alcohol es el aceptor del fosforilo ubicado en el carbono 6 de la hexosa.
 Grupos prostéticos, Cofactores y
Coenzimas
Pequeñas moléculas no proteínicas y iones metálicos que
participan en la unión del sustrato o catálisis. Aumentan
la eficiencia de la enzima.
Grupos prostéticos: Incorporación estrecha y estable a la enzima por
enlaces covalentes y no covalentes. Ejemplo: Fosfato de piridoxal,
flavina mononucleótido (FMN), Flavina Adenina Dinucleótido (FAD),
Pirofosfato de tiamina, biontina, iones metálicos (Metaloenzimas) de Co,
Cu, Mg, Mn y Zn.

Cofactores: con funciones similares a los GP, pero se unen de manera

transitoria y disociable a las enzimas. Deben estar presentes en el medio
circundante. Ejemplos: Iones metálicos (Enzimas activadas por metal)
 Grupos prostéticos, Cofactores y
Coenzimas
Coenzimas: Sirven como agentes de transferencia de grupos,
transportando muchos grupos desde su punto de generación
hasta su utilización. Ejemplos: Átomos de Hidrógeno, grupos
metilo (folatos), grupos acilo (coenzima A) y oligosacáridos
(dolicol), derivados de la vitamina B: Monofosfato de Adenosina
(AMP), Difosfato de Adenosina (ADP). Nicotinamida Adenina
Dinucleótido (NAD), Nicotina Adenina Dinucleótido de Fosfato
(NADP)
 Múltiples mecanismos facilitan la
catálisis enzimática
 Catálisis por proximidad
Movimiento que asegura el acercamiento molecular
Directamente proporcional a la concentración del sustrato
Orienta las moléculas del sustrato de manera espacial en
posición ideal para la reacción enzimática.

Temperatura
• Catálisis acido básica
Grupos funcionales ionizables de cadenas laterales
aminoacilo y grupos prostéticos contribuyen a la reacción
como ácidos (H3O+) o bases (OH-).

 Catálisis por tensión

La unión de la enzima al sustrato induce
cambios conformacionales (sustrato y
enzima) desfavorable para el enlace que
sufrirá división (especie transitoria).

• Catálisis covalente
Formación de enlace covalente entre la enzima y
sustrato. La enzima se convierte en un elemento
reactivo con energía de activación es baja.
 Inhibición enzimática
Sustancias (Inhibidores enzimáticos) que pueden impedir
el desarrollo de la actividad enzimática, ralentizando o
paralizando la reacción enzimática.

Ejm: Fármacos, antibióticos, venenos, conservantes

Inhibición reversible.
Implica unión no covalente del inhibidor con la enzima.
 Inhibidor competitivo.
Sustancia similar al sustrato quien compite por el sitio
activo de la enzima.
 Inhibidor no competitivo.
Puede combinarse tanto con la enzima libre como con el
complejo enzima sustrato, sin afectar el sitio activo.
 Inhibidor acompetitivo.
Reacciona con la enzima en un lugar distinto al sitio activo
de la enzima, pero solo en el caso que ésta esté unida al
sustrato formando el complejo ES, impidiendo que la
enzima desarrollo su actividad catalítica.
 Inhibición irreversible
El inhibidor se une covalentemente a la enzima con algún
grupo funcional importante del sitio activo y la inactiva
irreversiblemente.

Ejm. Sustancias tóxicas naturales o sintéticas.

Enzimas de importancia agroindustrial