Vous êtes sur la page 1sur 3

CUESTIONARIO

1. En la superficie de algunas frutas y vegetales cuando se cortan, se forma una


coloración café oscuro denominado pardeamiento enzimático, ¿quién produce
ese efecto? Fundamente su respuesta y esquematice las reacciones químicas
involucradas.

El pardeamiento enzimático es un conjunto complejo de reacciones, que se inicia


por la o las reacciones catalizadas de forma enzimática. La primera de ellas,
cuando el sutrato presente es un monofenol, es su transformación en difenol. La
segunda, la transformación del difenol en quinona. En el caso de la tirosina
(monofenol) se forma primeramente la dopa (difenol) y luego la dopaquinona
(quinona).
A partir de la formación de la quinona, la reacción progresa de forma espontánea.
Las quinonas se pueden convertir en trifenoles por reacción con el agua, y
posteriormente oxidarse a hidroxiquinonas. Todas estas sustancias son muy
reactivas, dando lugar a polímeros y reaccionando con otras sustancias
presentes en el alimento, especialmente proteínas. Los productos finales,
llamados melaninas, son de color muy oscuro, o negro, e insolubles en agua.
Estos polímeros tienen propiedades antimicrobianas, y podrían ser un
mecanismo de defensa de los vegetales contra infecciones.

2. ¿Qué métodos o técnicas se podrá recomendar para evitar el pardeamiento de


las frutas y vegetales? Fundamente su respuesta.

El control natural de la actividad de la polifenoloxidasa se produce


fundamentalmente mediante la compartimentalización de los sustratos. El
enzima se encuentra en los plástidos y cloroplastos (en los vegetales
superiores), y también en el citoplasma celular, mientras que los compuestos
fenólicos que pueden servir de sustratos se acumulan en vesículas. Cuando se
rompe la compartimentalización por un daño mecánico,como el triturado, corte o
congelación y descongelación, la reacción de pardeamiento se puede producir.
También se produce la inhibición del enzima por los productos de la reacción.

Además de manteniendo la compartimentalización, la reacción de pardeamiento


se puede frenar actuando sobre diferentes factores:

Evitando el contacto del oxígeno con la superficie de corte

Bajando al temperatura

Reduciendo el pH

Desnaturalizando el enzima

Generalmente estos factores actúan de forma combinada. Así, el descenso de


pH puede actuar inicialmente reduciendo la actividad del enzima, (su pH óptimo
está entre 5 y 7), pero también, si es suficientemente bajo, desnaturalizándola
de forma irreversible.

Un inhibidor muy eficiente la la actividad de la polifenoloxidasa de los crustáceos


es el ácido bórico, aunque actualmente está prohibido su uso, dados los riesgos
de toxicidad. Se utilizan sulfitos.
El ácido ascórbico, es un inhibidor de la reacción muy eficaz en principio, al
reconvertir las quinonas en fenoles, pero la inhibición es solamente temporal, al
agotarse el ácido ascórbico con el transcurso de la reacción. Además,
posteriormente puede ocasionar problemas, ya que el dehidroascórbico formado
puede dar lugar a una reacción de pardeamiento específica. Dependiendo de las
condicioes de uso, el ácido ascórbico puede también destruir el enzima al
modificar las histidinas del centro activo por reacciones mediadas por radicales
libres.

Los agentes quelantes, capaces de eliminar los átomos de cobre del centro
activo del enzima, y consecuentemente inactivarla, son inhibidores muy
eficientes. Pueden utilizarse el EDTA, pirofosfato, y especialmente el ácido
cítrico.

Membrillo cortado, mantenido a temperatura ambiente. El de la derecha ha sido


frotado con un limón, cuyo zumo contiene ácido cítrico. La primera foto ha sido
tomada inmediatamente tras el corte, la segunda una hora después y las terceras
tres horas después.

Algunas otras sustancias, como el ácido benzoico y otros compuestos


aromáticos, actúan reduciendo la actividad del enzima al competir con los
sustratos. Y, por supuesto, la desnaturalización térmica, por ejemplo mediante
escaldado con vapor, es un sistema muy eficaz, cuando puede utilizarse.

3. ¿Cuál es la función de la enzima catalasa en los seres vivos?

La catalasa es una enzima antioxidante común que es producida naturalmente


en casi todos los organismos vivos. Las reacciones en la catálisis son
importantes para la vida: ayudan a descomponer el peróxido de hidrógeno - un
agente oxidante poderoso y dañino - en oxígeno y agua, previniendo la
acumulación de burbujas de dióxido de carbono en la sangre. La catalasa es una
enzima muy potente: una molécula de catalasa puede descomponer millones de
moléculas de peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua. También usa el peróxido
de hidrógeno para oxidar las toxinas potencialmente dañinas del cuerpo, como
el formaldehído, el ácido fórmico, alcohol y fenol.

4. Realizar el diagrama de proceso de una aplicación industrial de las enzimas

Si bien desde principios del siglo XX se realizaron esfuerzos para el desarrollo


de métodos que permitieran la reutilización de los biocatalizadores, no es sino
hasta los años sesenta que los primeros procesos con enzimas inmovilizadas
fueron escalados a nivel industrial, permitiendo su reutilización en diferentes
ciclos de proceso. Así, en 1969 la compañía japonesa Tanabe-Seiyaku reportó
la producción industrial de L-aminoácidos mediante el uso de un reactor
enzimático con L-aminoacilasa inmovilizada, y las compañías Bayer AG
(Alemania) y Beecham Pharmaceuticals (Inglaterra) reportan el uso de la enzima
penicilino G acilasa inmovilizada para la producción de precursores de
penicilinas semisintéticas (POULSEN, 2003). Es importante mencionar que
desde principios de los años setenta, el proceso para la obtención de jarabes de
alta fructosa a partir de almidón de maíz se coloca entre los procesos
enzimáticos con los mas altos volúmenes de producción, y que la viabilidad
económica de este proceso se debe en gran medida al uso de la enzima glucosa
isomerasa inmovilizada (Figura 2) (POULSEN, 2003).

Proceso para la obtención de jarabes de alta fructosa a partir de almidón de maíz


utilizando glucosa isomerasa inmovilizada como catalizador. Adaptado de
Renneberg R. (2008).

La alta selectividad con la que las enzimas participan en diferentes procesos de


transformación química y las condiciones suaves de reacción en las que se
operan dichos procesos industriales, traen en consecuencia un ahorro
energético y económico.

- María Elena Rodríguez. Enzimas aplicadas en procesos industriales.


Revista Digital. Universitaria ISSN: 1607 - 6079 .universidad autónoma de
mexico.