FACULTAD DE OCEANOGRAFÍA,

PESQUERÍA, CIENCIAS ALIMENTARIAS

y ACUICULTURA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA
ALIMENTARIA

CURSO: QUÍMICA ORGÁNICA (PRÁCTICA)

TEMA: GLUTEN Y PROTEÍNAS EN LA LECHE

INTEGRANTES:
Beltrán Maquerhua Patricia
Curo Cueva Fabiola del Pilar
De la cruz Mendoza Xiomara
Huarancca Ichpas Katheryn
Huamán Trujillo Pedro
Isasi Castro Fabiola

DOCENTE: ING. CHINCHAY

GRADO: 2° AÑO “A”

Miraflores, 23 de noviembre del 2016

OBJETIVOS
 Determinar el porcentaje de gluten en la leche.
 Determinar el porcentaje de proteínas en la leche.

MARCO TEÓRICO
PROTEINAS
Las proteínas, como los carbohidratos y las grasas, contienen carbono, hidrógeno
y oxígeno, pero también contienen nitrógeno y a menudo azufre. Son muy importantes
como sustancias nitrogenadas necesarias para el crecimiento y la reparación de los
tejidos corporales. Las proteínas son el principal componente estructural de las
células y los tejidos, y constituyen la mayor porción de sustancia de los
músculos y órganos (aparte del agua). Las proteínas no son exactamente iguales
en los diferentes tejidos corporales. Las proteínas en el hígado, en la sangre y en ciertas
hormonas específicas, por ejemplo, son todas distintas. (Cheftel, H. 1976)
1. GLUTEN
El gluten es un grupo de proteínas presentes en algunos cereales, especialmente
en el trigo. Este último está relacionado con otros cereales de grano, como el centeno, la
cebada y la avena, debido a que estos granos también poseen algo de gluten en su
composición. Cuando la harina de uno de estos cereales se mezcla con agua, dos proteínas
del grano pertenecientes al grupo de las prolaminas, las gliadinas y las
glutaminas, se unen para formar una red proteica llamada gluten. En el proceso de
panificación, las proteínas del gluten son las responsables de la elasticidad y
extensibilidad de la masa, siendo cruciales para la obtención de un buen pan. Sin ellas, el
pan no poseería la estructura adecuada y tampoco elevaría (no leudaría).
La mayoría de las personas digieren el gluten fácilmente. Sin embargo, una pequeña
parte de la población es intolerante al gluten, lo que es más comúnmente
conocido como enfermedad celiaca.
La gliadina parece ser la proteína que presenta el mayor problema en la
enfermedad celiaca o intolerancia al gluten; los anticuerpos contra la gliadina son
comúnmente encontrados en los complejos inmunes asociados con esta enfermedad.
(Hoseney, 1994)

1.1.EL GLUTEN EN LA PANADERÍA

El gluten de trigo vital es un polvo ligeramente amarillento, con un contenido en humedad
del 9 a 12 %, que añadido a la harina aumenta el contenido proteico de la misma y
sirve además para que ciertos panes especiales con alto contenido en fibra o de
centeno, puedan panificarse sin problemas, obteniendo de ellos un volumen aceptable.
Del mismo modo, con su adición pueden adecuarse procedimientos tecnológicos
de panificación. Cuando mezclamos la harina con el agua y comienza el amasado,
el vaivén de la amasadora proporciona una materia elástica denominada masa, la
cual proporcionará unas características variables a la calidad de la proteína de la harina.
El 80 % de dichas proteínas están formadas por un grupo complejo de proteínas insolubles
en agua, en el que dominan la gliadina y la glutenina. Estas dos proteínas, mayoritarias
en la harina, son las que durante el amasado forman el gluten, responsable de formar una
estructura celular impermeable a los gases.
El panadero puede aumentar la fuerza y la calidad de las harinas agregando una cantidad
variable de gluten, de entre 1 y 4 kg por cada 100 kg de harina.
1.2.GLUTEN HÚMEDO
Sustancia visco-elástica compuesta principalmente por dos fracciones proteicas (gliadina
y glutenina) hidratadas, obtenida según se describe en esta parte de la Norma ISO 21415
o en la Norma ISO 21415-2.
(NORMA TÉCNICA ECUATORIANA NTE INEN-ISO
21415-1:2013)

 Obtención del gluten

El gluten se obtiene por lavado continuo de la masa, secándola después a temperaturas
no muy elevadas
El amasado es un proceso continuo y automático donde la harina se mezcla con un 80
o 90% de agua, amasándose perfectamente, condición indispensable para la
obtención de un buen rendimiento y una buena calidad.
En la fase de lavado, la masa se separa del gluten húmedo y de la lechada de almidón.
El gluten húmedo se seca por un procedimiento de secado rápido, eliminando así el agua
con celeridad y asegurando un gluten seco con una pérdida mínima de vitalidad.
(NORMA TÉCNICA ECUATORIANA NTE INEN-ISO 21415-
1:2013)

2. LECHE
La leche se elabora de nutrientes sanguíneos sencillos por las células sintetizadoras de
leche de glándulas especiales, las glándulas mamarias (Whittemore, 1984).
La leche de está constituida principalmente de carbohidratos (lactosa), proteínas
(caseínas, lactoalbúmina, lactoglobulina, etc), así como por un número importante de
enzimas, lípidos y sales minerales. La composición general, así como las enzimas
presentes se indican en la Tabla 1.
Las proteínas de la leche son: caseína, globulina y albúmina. La lactosa que es un azúcar
compuesto de glucosa y galactosa. Las enzimas son: fosfatasa, catalasa, xantinoxidasa,
reductasa, peroxidasa y lipasa. Las grasas son muy variables dependiendo el tipo de leche
que se consuma como veremos más adelante.
(Pérez, 1986)
Tecnológicamente, la proteína de mayor importancia es la caseína, ya que tiene gran
incidencia en la tecnología de quesos. La variación durante un período láctico del
contenido proteico es representativa, por lo que es necesario contar con un método rápido
y exacto para su determinación (Keating y Gaona; 1986).

 Determinación de Nitrógeno amínico: Método de Sorensen

Aplicación: Sirve para determinar N amínico en muestras líquidas o extractos. La

finalidad es poder determinar la concentración de amoníaco o grupos amino libre de
aminoácidos, péptido y proteínas. Es útil para donar aminoácidos libres en jugos de fruta,
el grado de hidrólisis de una proteína, o amonio después de la destrucción de materia
orgánica en el método de Kjeldahl, etc.

Determinación: Neutralizar 10 ml de muestra con NaOH 0,1 N usando fenolftaleína como

indicador. Es importante no excederse en el agregado de NaOH, detenerse en el punto en
que aparece una débil coloración rosada que persiste por 30 seg. Otra posibilidad es
utilizar un pH metro y llegar a pH 8.
Agregar 10 ml de formol neutralizado recientemente con fenolftaleína y titular de
inmediato la acidez liberada con NaOH 0,1 N hasta ver el punto final. Tomar este último
valor para el cálculo de N amínico y el primero para el cálculo de la acidez. (Miller, 2001)

g %N = VNaOH NNaOH 0,014 x 100/peso de muestra

EXPERIMENTACIÓN:
OBTENCIÓN DE GLUTEN.-
Materiales y Equipo
-Harina
-Placa Petri
-balanza
-Agua destilada
-Pizeta
Procedimiento
-20 g de harina sé colocan en una placa Petri y se agregan, poco a poco agua destilada.
-Se amasa primero en la placa petri y después en la mano, hasta que la masa no se adhiera
a las manos.
-Se deja caer agua se sigue amasando con la punta dé los dedos, hasta que el agua salga
limpia.
DETERMINACIÓN DE PROTEINAS EN LECHE - MÉTODO DE SORENSEN
MATERIALES:
-Muestras de leche
-Bureta graduada
-Soporte universal
-Matraz Erlenmeyer de 100 mL
-Pipetas de 10 mL y 5 mL
-Solución de hidróxido sódico (0.1N).
-Solución de formaldehido
-Indicador: solución de fenoltaleína

MÉTODO:
- Se tomó 9 mL de leche problema en un matraz erlenmeyer.
- se adicionó unas gotas de fenoltaleína.
- Se neutralizó la ácidez titulable natural de la leche con una solución de hidróxido
sódico hasta la aparición de un color rosa.
- Se añadió posteriormente a la leche neutralizada 2 mL de formol para dejar libres los
grupos carboxilos de los aminoácidos. Tras la adición del formol la muestra se volvió a
acidificar y se muestro nuevamente de color blanco.
- Se añadió unas gotas de fenoltaleína y se valoró la acidez con hidóxido sódico, hasta la
aparición nuevamente del color rosa.
RESULTADOS: DETERMINACIÓN DE GLUTEN:
 Se obtuvo una masa elástica húmeda que peso 4.8g
 El rendimiento fue del 24%.
DETERMINACION PROTEINAS EN LA LECHE:
 El gasto que se utilizó para poder neutralizar los ácidos carboxilos que quedaron
libres luego de haber añadido formaldehido y se enlace a los grupos aminos fue
1mL
 1mL de NaOH gastado <>1.63% de caseína.

RECOMENDACIONES
 Pesar exactamente la harina para saber el porcentaje de gluten que existirá.
 Agregar gotas de agua destilada para amasar.
 Lavar la masa apretando para retirar el almidón.
 Solo titular hasta que se neutralice notando un pequeño cambio en el color.
 Anotar la medida del NaOH para saber exactamente el gasto.

CONCLUSIONES
 4,8 g fue la cantidad que gluten que obtuvimos en la determinación de proteínas
en la harina, teniendo en cuenta que es apto para la elaboración de pan.
 1,63 % fue el porcentaje de caseína en la determinación de proteínas en la leche
industrializada.

DISCUSIONES
Según Instituto Ecuatoriano de Normalización
“… Preparar de la harina de trigo una masa con solución de cloruro de sodio. Aislar
el gluten de la masa mediante lavado salino y agua, luego secar y pesar el residuo.”
Al realizar la práctica, nosotros preparamos la harina de trigo con agua destilada, para
después aislar el gluten de la masa mediante el lavado.

Lescano,( 2013) nos informa que conocer la acidez de la leche, hace posible
apreciar el grado de deterioro originado por la presencia de microorganismos de
tipo acido lácticas que deberán estar entre 0.15 y 0.16 % de ácido láctico en leche
fresca. Coincidimos con lo citado.

Lescano B, Leslie. Manual de Practica de Taller Tecnológico III. En su:

Determinación de Propiedades físicas de la leche y Controles sobre la calidad
higiénica de la leche. Perú. Trujillo, 2013. pp 4 – 14.
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL DEL YARUCUY-Obtención
del gluten en la harina de trigo.
El gluten puede ser extraído de la harina por lavado suave de una masa (harina +
agua), con un exceso de agua o una solución salina. La mayor parte del almidón y
mucha otra materia soluble son removidas por este lavado, hasta que el gluten es
obtenido como una goma conteniendo cerca del 80% del total de la proteína de la
harina. El gluten puede ser fácilmente pesado y su elasticidad anotada por
estiramiento. La diferencia entre el peso del gluten húmedo y gluten seco, es una
medida de la capacidad de enlazar agua, lo cual es también reconocida como un
factor de calidad importante en el trigo…Estoy de acuerdo con lo citado ya que
en la práctica seguimos los mismos pasos.

Según Nuria Bolaños V., Giselle Lutz C., Carlos H. Herrera R., 2003

“La solubilidad de una proteína depende del grado de hidratación y del numero o
arreglo de las cargas sobre la molécula, lo cual depende, a su vez, de la
composición de aminoácidos y de la presencia o ausencia de otros residuos…”

Concordamos con el texto ya que cuando realizamos el lavado de la masa se

humedeció tanto que logramos separa el gluten y mediante un pesado obtener la
cantidad que contiene la muestra.
BIBLIOGRAFIA:
- Instituto Ecuatoriano de Normalización. Determinación del gluten [En
línea]. Quito-Ecuador; 1979 [citado 21 noviembre 2016]. Disponible en:
https://law.resource.org/pub/ec/ibr/ec.nte.0529.1981.pdf

- Universidad Nacional Experimental del Yaracuy. Obtención del gluten de la

harina de trigo [En línea]. 2005 [citado 21 noviembre 2016]. Disponible en:
https://practicasintegrales.files.wordpress.com/2007/09/practica-6.pdf

- Lescano B. Manual de Practica de Taller Tecnológico III. En su:

Determinación de Propiedades físicas de la leche y Controles sobre la
calidad higiénica de la leche. Perú. Trujillo; 2013.

- Hoseney, R. Principles of cereal science and technology. St. Paul, MN:

AACC International; 1994.

- Badui, S. Química de los Alimentos. Mexico: Alhambra; 1986.

- INDECOPI Normas Técnicas Peruanas de Cereales y Leguminosas. Lima-

Perú; 2011.

- Charley, H. Tecnología de Alimentos. México: Limusa; 2001.

- Cheftel, J.; Cheftel, H. Introducción a la Bioquímica y Tecnología de los

Alimentos. España: Acribia; 1976.

- Keating, P., Gaona. Introducción a la lactología. México: Limusa; 1986

- Pérez G., J. y Pérez G., E. Bioquímica y Microbiología De La leche.

México: Limusa; 1984.

- Whittemore, C. T. Lactation Of The Dairy Cow. British: Longman Group

Limited; 1984.

- Miller D.D. Química de Alimentos, Manual de Laboratorio. México:

Limusa; 2001.