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COLAGENO

El colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo humano y representa un 6% del


peso corporal y un 65% de todas las proteínas corporales. Esta proteína se une formando
fibras, que constituyen el tejido conjuntivo. Se encuentra en todas las estructuras
importantes del cuerpo como los huesos, los tendones y los ligamentos.

ESTRUCTURA
El colágeno es una proteína estructural
- fibrilar cuya unidad básica consta de
tres cadenas polipeptídicas
conformando una triple hélice muy
compacta. El 30% de los residuos de
aminoácidos constituyentes son de
glicina los que se ubican en posición
axial; en cambio los de hidroxiprolina y
de hidroxilisina (25%) se ubican en el
exterior. La proporción de residuos de
glicina en la molécula de colágeno es elevada en relación a las demás proteínas (en la
hemoglobina por ejemplo es del 20%). La secuencia de aminoácidos del colágeno es
notablemente regular y periódica a diferencia de las proteínas globulares que raramente
tienen una secuencia de aminoácidos regular.
El contenido de colágeno en los organismos marinos es menor que en los mamíferos,
variando del 1 al 12% de la proteína y del 0.2 al 2.2% del peso del músculo (Haard, 1995;
Sato y col., 1986). Se ha demostrado que juega un papel importante en el mantenimiento
de la estructura del músculo y está estrechamente relacionado con la capacidad natatoria
de los peces (Feinstein y Buck, 1984; Sato y col., 1986; Sato y col., 1989) quizá debido a
que es el mayor contribuyente de la fuerza tensil del músculo (Espe y col., 2003).
Los organismos acuáticos son heterogéneos en composición, el tipo de colágeno presente
en estos y sus características varían de especie a especie. Sin embargo, se ha demostrado
que el colágeno tipo I y V frecuentemente forman parte del tejido conectivo de los
organismos marinos. Además, no se ha encontrado en cantidades detectables el tipo III,
que en mamíferos es el mayor componente del perimisio (células que rodean las células
endoteliales de los capilares y vénulas pequeñas) (Yoshimura y col., 2000; Sato y col.,
1989).
Estos factores sugieren que las especies moleculares del colágeno y su distribución en los
organismos acuáticos son diferentes al de los músculos de aves y mamíferos.
CONTENIDO DE COLÁGENO TIPO 1 EN LA PIEL DE PESCADO Y HUMANA

FUENTE: SERRANO (2011)


Tipos de colágeno Características Función-Ubicación Organos

Colágeno tipo I Forma predominante en los organismos Proporciona rigidez a la Dermis, vasos
vertebrados maduros; El colágeno tipo I tensión y en el hueso, es sanguíneos,
es un heterotrímero formado por dos responsable de las tendones, huesos,
cadenas α1 (I) y una cadena α2 (I), con propiedades biomecánicas dentina, córnea,
300 nm de longitud. Contiene poca relacionadas con la resistencia aponeurosis, arterias
hidroxilisina e hidroxilisina glucosilada. a la carga y la tensión. En la y útero
lámina
propia de todas las mucosas
Colágeno tipo II Es un homotrímero formado por tres Forma una red de fibrillas de Cartílagos hialinos,
cadenas α1 (III). Muestran un contenido moleculas de proteoglicanos, y tejidos embrionarios
en hidroxilisina mayor, asi como el aumento de la hidratación y linfáticos. En la
residuos de glucosa y galactosa que del cartílago articular vellosidades coriales
median la interacción con posiblemente se deba a un se localiza debajo del
proteoglicanos, otro componente típico debilitamiento de esta red. Se trofoblasto
de la matriz del cartílago hiliano.. Triple encuentra en tejidos que y en el estroma de la
hélice de colágeno, molécula necesitan más elasticidad y placenta
homotrimérica. menor rigidez
Colágeno tipo III Homotrímero formado por tres cadenas Su función es la de sostén de Piel, arterias, tejido
α-1 (III). Es sintetizado por las células los órganos expandibles. conjuntivo laxo,
del músculo liso, fibroblastos, glía. Se encuentra en los tejidos paredes de los vasos
Contenido alto de hidroxiprolina; que necesitan más elasticidad sanguíneos, estroma
contiene enlaces disulfuro entre las y menor resistencia. de varias glándulas,
cadenas. hígado y útero
Colágeno tipo IV Contenido alto de hidroxiprolina e Su función principal es la de Membrana basiliar
hidroxiprolina glucosilada; contiene sostén y filtración.
enlaces disulfuro entrea las cadenas y Formar una trama filamentosa
puede presentar importantes zonas en forma de una malla
globulares. No se polimeriza en fibrillas, conocida como «tela de corral
sino que forma un fieltro de moléculas de gallina» y se localiza en las
orientadas al azar, asociadas a membranas basales.
proteoglicanos y con las proteínas
estructurales laminina y fibronectina. Es
sintetizado por las células epiteliales y
endoteliales.
Colágeno tipo V Heterotrímero, presenta tres cadenas Contribuye a la formacion de Hueso, córnea,
α-1 (V), α-2 (V), α-3 (V). la matriz orgánica del hueso, musculos, higado,
Presente en la mayoría del tejido el estroma de la córnea y la pulmones, placenta.
intersticial. Se asocia con el tipo I. matriz intersticial de
músculos, higado, pulmones y
placenta.
Colágeno tipo VI Heterotrímero formado por tres Sirve de anclaje de las células Tejido intersticial,
cadenas genéticamente distintas: α-1 en su entorno. Forma tendones, piel,
(VI), α-2(VI) y α-3 (VI). Posee dos reticulados filamentos que cartílago elástico,
espacio
dominios globulares de igual rodean los nervios y los vasos perisinusoidal del
diámetro, separados por un dominio sanguineos. hígado.
helicoidal corto de 110 nm; tiene una
secuencia de 335 a 336 residuos de
aminoácidos,donde la cisteína forma
puentes que estabilizan la molécula.
Colágeno tipo VII Fribras de anclaje, estructuras Se encuentra muy próximo las Membranas basiales
simetricas de 750 nm de long. Mayor membranas basales, bajo el
region de triple hélice de colágeno de eepitelio escamoso
vertebrados, la region triple helicoidal estratificado. Formar
contiene varias interrupciones no estructura de anclaje.
helicoidales
Está constituida por tres cadenas de Este colágeno es producido
polipéptidos que aparecen entrelazadas por células endoteliales y se
formando una triple hélice, ensambla formando redes
constituyendo una unidad hexagonales como en la Pared vascular y
Colágeno tipo VIII
macromolecular denominada membrana de Descemet del células endoteliales
tropocolágeno. El colágeno tipo VIII endotelio de la cornea.
destaca por la abundancia de
hidroxiprolina
La molécula de colágeno es Se distribuye con el colágeno
relativamente corta, 200nm de long. Y tipo II en el cartílago y en el
consiste en tres dominios de triple cuerpo vitreo
hélice salpicados entre cuatro dominios
globulares. Las tres cadenas son
diferentes y estan conectadas mediante Cartílago y cuerpo
Colágeno tipo IX
puentes disulfuro. Este colágeno del vítreo
cartílago humano se encuentra
covalente unido al colágeno tipo II. La
caracteristica mas inusual del colageno
es que a veces aparece como
proteoglicano.

Colágeno tipo X Colágenos de cadena corta. Es un Sus fibras se asocian Cartílago hipertrófico y
componente caracteristico del cartilago formando redes mineralizado
hipertrófico de la placa de crecimiento hexagonales.
fetal y juvenil, Es homotrimétrico con un En costillas y vertebras.
largo extremo carboxilo terminal y un corto
deominio amino terminal.
Colágeno tipo XI El colágeno tipo XI es un heterotrímero Parece formar el núcleo Cartílago, humor vitreo
formado por las cadenas α-1 (XI), α2 (XI) de las heterofibras de
y α-3 (XI). colágeno tipo II.
En el centro de las fibras
y no en su superficie.
Colágeno tipo XII Molecula formada por tres cadenas α I Es el colágeno de mayor Pericondrio, tendones y
(XII), cada una tiene dos dominios de triple tamaño en los ligamentos
hélice, uno de ellos fuertemente homologo vertebrados hasta el
al colageno tipo IX y tambien posee un momento.
dominio globular similar al NC4 del
colageno tipo IX
Colágeno tipo XIII Es ampliamente encontrado como una Interactúa con los tipos I Epidermis, folículos
proteína asociada a la membrana celular. y III. piliosos, endomisio,
intestino, condrocitos,
pulmones, higado.
Colágeno tipo XIV Es un homotrímero con características de Está ubicado en la Dermis, tendones,
FACIT que interactúa con el colágeno I. Es superficie de las fibras pared vascular,
parecido al colágeno tipo XII en la triple colágenas tipo I, junto placenta, pulmones,
hélice y en los dominos no colágenos con V y XII para modular higado
cercanos. las propiedades
biomecánicas de la
fibrilla; tiene la propiedad
de mediar una adhencia
célula-célula firme.
Colágeno tipo XV Presente derivados del mesénquima; Participa en la adhesion Fibroblastos, células
expresado en músculo cardiaco y de la lamina basal al musculares lisas, riñon,
esqueletico. tejido conjuntivo páncreas
subyacente.
Colágeno tipo XVI Intima asociación con fibroblastos y Contribuye a la integridad Fibroblastos,
células musculares lisas arteriales; no se estructural del tejido queratinocitos, amnión
asocia fibrillas colágenas tipo I. conjuntivo.

Colágeno tipo XVII Colágeno de Transmembrana no se halla . Interacciona con las Uniones dermis-
habitualmente en la membrana plasmática integrinas para estabilizar epidermis
de las células epiteliales la estructura del
hemidesmosoma.
Colágeno tipo Representa un proteglucano de se cree que inhibe la Pulmones, higado,
XVIII heparansulfato de la membrana basal. proliferacion celular membranas basales,
endotelial y la epiteliales y vasculares
anglogénesis
Colágeno tipo XIX Descubierto a partir de la secuencia del La pronunciada Rabdomiosarcosoma
cDNA del rabdomiosarcoma humano. interaccion vascular y humano, fibroblastos y
estromal indica una en el hígado
participacion en la
angiogénesis.
Colágeno tipo XX Descubierto a partir de tejido embrionario Se une a la superficie de Epitelio corneal, piel
de pollo. otras fibrillas colágenas embrionaria, cartilago
esternal, tendones

Colágeno tipo XXI Con fibrillas de colágeno tipo I. Desempeña algun papel Pared de los vasos
en el mantenimiento de sanguineos, encías,
la arquitectura musculo cardíaco y
tridimensional de los esquelético
tejidos conjuntivos
densos.
BIBLIOGRAFIA

Tipos de colágeno:

http://ciruelo.uninorte.edu.co/pdf/salud_uninorte/16/2_Matriz_extracelular.pdf

http://www.oc.lm.ehu.es/Fundamentos/fundamentos/articulos/Art%C3
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Estimulacion de la síntesis de colágeno en cultivos celulares- Patricia de


Paz Lugo. Editorial de la Universidad de Granada, departamento de
Bioquimica y Biologia Molecular, 2006.
http://www.imsersomayores.csic.es/documentos/documentos/tesis-
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Geneser histologia tercera edicion editorial medica panamerican.